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Galerie de cartes mentales Carte mentale biologie-traduction
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Carte mentale biologie-traduction
Il s'agit d'une carte mentale sur la biologie-traduction, y compris l'élongation de la traduction, la régulation de l'ARNm et la stabilité des protéines qui dépendent du processus de traduction, etc.
Modifié à 2023-11-24 16:54:23
Carte mentale biologie-traduction
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recrutement de ribosomes
Cellules procaryotes : le cadre de lecture ouvert ORF contient une courte séquence appelée site de liaison au ribosome (RBS) en amont du codon d'initiation, qui est la séquence SD.
Cellules eucaryotes : l'ARNm recrute les ribosomes grâce à des modifications chimiques spéciales situées à l'extrémité 5'
Deux caractéristiques des eucaryotes qui facilitent le processus de traduction
Dans certains ARNm, la troisième base en amont du codon d'initiation est la purine et la première base en aval est la guanine. Interagit avec l’ARNt initiateur.
La queue poly-A à l'extrémité 3' peut améliorer le recrutement de facteurs clés d'initiation de la traduction et améliorer la traduction.
ARNt
structure
Structure primaire : tous les ARNt se terminent par une séquence 5'-CCA-3' à l'extrémité 3', qui est le site où l'ARNt et les acides aminés associés sont liés par l'aminoacyl-ARNt synthétase.
Structure secondaire : "Type Trèfle" un bras récepteur, trois boucles tiges (boucle ΨU, boucle D (dihydrouracile), boucle anticodon), boucle variable
Structure tertiaire : en forme de L, force de maintien : ① liaison hydrogène, ② interaction entre les bases et le squelette phosphate, ③ effet d'empilement de bases
processus de chargement
La première étape est l'adénylation des acides aminés : les acides aminés réagissent avec l'ATP et sont acylés par l'adénylate pour former de l'aminoacyl-adénylate, tout en libérant du pyrophosphate.
La deuxième étape est le chargement de l'ARNt : l'aminoacyl-adénylate (toujours étroitement lié à l'aminoacyl-ARNt synthétase) réagit avec l'ARNt, libérant de l'AMP.
L'aminoacyl-ARNt synthétase reconnaît des structures spécifiques
Bras récepteur - Déterminant
boucle anticodon
Les ribosomes sont incapables de reconnaître leur spécificité
Ribosome
structure
Grande sous-unité : contient le centre peptidyl transférase, responsable de la formation des liaisons peptidiques ; le canal par lequel sort la chaîne polypeptidique.
Petite sous-unité : contient le centre de décodage, responsable de la lecture du canal d'entrée et de sortie de l'ARNm ;
Cycle du ribosome : les grandes et petites sous-unités subissent une association et une dissociation au cours de chaque cycle de traduction
Le facteur de recyclage ribosomal RRF se lie au site A vacant et imite l'ARNt
Trois sites de liaison de l'ARNt : site A - site de liaison de l'ARNt de l'aminoacyle ; site P - site de liaison de l'ARNt du peptidylacyle ; site E - liaison de l'ARNt libéré après le transfert de la chaîne polypeptidique étendue au site de l'ARNt de l'aminoacyle.
Ribozyme : catalysé par le composant 23SrRNA de la grande sous-unité
début de la traduction
Trois conditions pour un démarrage réussi
Les ribosomes doivent être recrutés dans l'ARNm
L'ARNt de chargement doit être placé sur le site P du ribosome
Le ribosome doit être positionné précisément sur le codon d'initiation (critique)
des cellules procaryotes
De nombreuses cellules procaryotes ne commencent pas par Met : la déformylase supprime le groupe formyle et l'aminopeptidase clive Met et un ou deux autres acides aminés à l'extrémité amino.
Processus (à partir d'une petite sous-unité)
① Le rôle de trois facteurs d'initiation : Pour empêcher l'ARNt de charge de se lier au site A, IF1 se lie au futur site A de la petite sous-unité IF2 est une GTPase qui se lie à IF1 et s'étend sur le site A et le site P pour se lier. fMet-tRNAi [fMet] (l'ARNt aminoacyle de départ des procaryotes), IF3 se lie au site E de la petite sous-unité, l'empêchant de se lier à la grande sous-unité ou ARNtj. Pour le moment, seul le site P est gratuit
② Positionnement des codons : sous l'action de trois facteurs d'initiation, la petite sous-unité est prête à se lier à l'ARNm et à l'ARNt initiateur. Parmi eux, le RBS de l'ARNm et la petite sous-unité 16SRNA sont appariés en bases. La petite sous-unité de liaison fMet~ est. formé par catalysé par IF2 qui se lie au GTP et est accompli par l'appariement de bases de l'anticodon et du codon d'initiation
Changement conformationnel de petite sous-unité, libération de IF1, activation de l'activité GTPase de IF2 et libération de IF2-GDP
Le produit final est un ribosome 70S complet assemblé au site de départ de l'ARNm, avec fMet~ dans le site P et un site A vide.
La différence entre les eucaryotes et les procaryotes
Le codon d'initiation est différent de l'ARNt aminoacyle d'initiation : procaryotes : AUG, GUG, UUG, eucaryotes : AUG, Met-tRNA [Met] ;
Différent de l’appariement des ribosomes : l’ARNm procaryote a une séquence SD qui peut s’associer avec l’ARN 16S, mais pas les eucaryotes.
Différents mécanismes de reconnaissance de départ
Procaryotes : séquence SD de la petite sous-unité et de l'ARNm, le facteur d'initiation aide à positionner le codon d'initiation et l'AUG de l'ARNm au site P de la petite sous-unité
Eucaryotes : la petite sous-unité du ribosome est recrutée dans la coiffe 5' de l'ARNm. Une fois liée à l'ARNm, la petite sous-unité du ribosome se déplace dans la direction 5' → 3' jusqu'à ce que la première séquence AUG soit analysée et que le codon soit reconnu comme. codon de départ
Les mécanismes de formation du complexe d'initiation sont différents : la liaison de l'ARNt initiateur eucaryote à la petite sous-unité se produit toujours avant la liaison à l'ARNm. Deux protéines de liaison au GTP placent l'aminoacyl-ARNt initiateur sur le futur site P de la petite sous-unité pour former un complexe de pré-initiation 43S. Divers facteurs d'initiation sont ensuite ajoutés pour former un complexe de pré-initiation 48S.
Différents facteurs de départ : 3 chez les procaryotes et plus d'une douzaine chez les eucaryotes
Consommation d'énergie différente : les procaryotes n'ont pas besoin de consommer de l'ATP pour démêler la structure secondaire lors du processus initial, tandis que les eucaryotes ont besoin de consommer de l'ATP.
extension de traduction
3 événements clés pour ajouter correctement les acides aminés
Tout d’abord, sous la direction du codon sur le site A, le bon ARNt aminoacyle est placé sur le site A.
Deuxièmement, l’ARNt aminoacyle au site A forme une liaison peptidique avec la chaîne peptidique sur l’ARNt peptidylacyle au site P, et la chaîne polypeptidique se déplace du site P au site A.
Troisièmement, l'ARNt peptidyl formé au site A et le codon correspondant doivent être transloqués vers le site P pour préparer le ribosome au prochain cycle de reconnaissance des codons et de formation de liaisons peptidiques.
Facteur d'allongement EF-Tu
Fonction : Lier et hydrolyser le GTP Uniquement lorsque EF-Tu se lie au GTP, EF-Tu peut se lier à l'ARNt aminoacyle. Une fois le GTP hydrolysé, l'ARNt aminoacyle est libéré.
Conditions d'action : Ce n'est que lorsque l'ARNt est placé dans le site A et que l'appariement codon-anticodon est correct que EF-Tu peut interagir avec le centre de liaison au facteur.
3 mécanismes pour améliorer la précision de la traduction
Les deux résidus adénine liés de la petite sous-unité ARNr 16S forment une interaction étroite avec le petit sillon formé par chaque appariement correct entre l'anticodon et les deux premières bases du codon.
Le deuxième mécanisme qui permet de garantir un appariement anticodon-codon correct implique l'activité GTPase de EF-Tu. Un mauvais appariement d'une seule base entraînera une forte diminution de l'activité GTPase de EF-Tu.
Le troisième mécanisme permettant de garantir l’exactitude de l’appariement des bases est un mécanisme de correction après la sortie d’EF-Tu. Afin de mener à bien la réaction peptidyl transférase, l'aminoacyl-ARNt doit tourner dans le centre peptidyl transférase de la grande sous-unité, c'est-à-dire se mettre en place.
Translocation au sein du ribosome
Une fois la réaction peptidyl transférase commencée, l’ARNt du site P est désacétylé et la chaîne polypeptidique est attachée à l’ARNt du site A.
L'étape initiale de translocation est couplée à la réaction peptidyl transférase. Une fois que la chaîne polypeptidique se déplace vers l'ARNt au site A, l'extrémité 3' de l'ARNt se déplace vers le site P de la grande sous-unité, et l'ARNt désaminé du site P. est situé au site E de la grande sous-unité et ne se lie plus au polypeptide.
L'achèvement de la translocation nécessite l'action du facteur d'élongation EF-G Lorsque EF-G-GTP est lié, il interagit avec le centre de liaison du facteur de la grande sous-unité pour stimuler l'hydrolyse du GTP. L'hydrolyse du GTP modifie la conformation EF-G-GTP, lui permettant d'entrer dans la petite sous-unité et de stimuler la translocation de l'ARNt du site A
Ensemble, ces événements entraînent la translocation de l'ARNt du site A vers le site P, le déplacement du site P vers le site E et le déplacement de l'ARNm par trois acides aminés.
Consommation d'énergie : un cycle de formation de liaisons peptidiques nécessite deux molécules GTP et une molécule ATP.
traduction terminée
facteur de libération
Facteur de libération de classe I
Fonction : Reconnaître le codon d'arrêt et catalyser l'hydrolyse et la libération de la chaîne polypeptidique de l'ARNt au site P
Cellules procaryotes : RF1 reconnaît UAG et UAA ; RF2 reconnaît UGA et UAA ;
Cellules eucaryotes : eRF1 reconnaît tous les codons d'arrêt
Facteur de libération de classe II
Fonction : Stimule la dissociation des facteurs de type I des ribosomes après la libération des chaînes polypeptidiques, régulée par le GTP
Cellules procaryotes : RF3
Cellules eucaryotes : eRF3
Après la libération de peptides stimulés par RF de classe I, les changements conformationnels des ribosomes et des facteurs de classe I incitent RF3 à échanger le GDP et à se lier au GTP. La liaison de RF3 au GTP conduit à la formation d'interactions de haute affinité avec les ribosomes, remplaçant la classe I. Molécules se liant aux ribosomes, RF3-GDP a une faible affinité pour les ribosomes et est rapidement libéré.
Régulation dépendante de la traduction de la stabilité de l'ARNm et des protéines
des cellules procaryotes
ARNt : une molécule d'ARN chimérique qui est en partie un ARNt et un en partie un ARNm.
ARN SsrA : une sorte d'ARNt, la région 3' est similaire à l'ARNt, peut charger Ala et se lier à EF-Tu-GTP, elle est énorme et ne peut pas se lier au site A pendant l'élongation normale ;
Mécanisme : Lorsqu'un ribosome se bloque à l'extrémité 3' de l'ARNm, SsrA Ala-EF-TU-GTP se lie au site A du ribosome et participe à la réaction peptidyl transférase. L'ARNm défectueux est libéré du ribosome et est rapidement libéré. L'enzyme protéolytique est dégradée et le ribosome réintègre le cycle de traduction.
des cellules eucaryotes
Désintégration de l'ARNm médiée par les codons absurdes
Lorsqu’une molécule d’ARNm contient un codon d’arrêt prématuré, l’ARNm est rapidement dégradé
Mécanisme : Chez les mammifères, la reconnaissance des ARNm contenant des codons d'arrêt prématurés repose sur des complexes protéiques rassemblés dans le cadre de lecture ouvert de l'ARNm. Ce complexe est déplacé lorsque l'ARNm entre dans le centre de décodage du ribosome lors de la traduction. , le ribosome se détachera de l'ARNm avant que ces complexes ne soient déplacés. Ces complexes d'épissage d'exons et eRF3 se lient aux ribosomes et recrutent une série de protéines pour cliver l'ARNm afin d'enlever la coiffe 5' ou la queue 3'.
Pas de désintégration médiée par les codons stop
Une autre machinerie ribosomale qui sauve la traduction de l'ARNm dépourvu de codon d'arrêt
L'ARNm des cellules eucaryotes se termine par une queue polyA. Lorsque le codon d'arrêt est manquant, la queue polyA est traduite, ce qui entraîne l'ajout de plusieurs lysines à l'extrémité de la protéine et le blocage du ribosome à l'extrémité 3'. eRF1 se lie à eRF3 pour favoriser la dissociation des ribosomes. De plus, les protéines contenant de la polylysine à l'extrémité carbonyle sont instables et facilement dégradées ;
désintégration médiée par la terminaison terminale
Semblable à la désintégration médiée par les codons sans arrêt. Capable de reconnaître les ribosomes bloqués sur un ARNm, généralement lorsqu'une structure secondaire stable apparaît dans la région codante d'un ARNm ou lorsque l'ARNt correspondant à une série de codons n'est pas suffisant dans la cellule
Point commun : ils doivent tous détecter l'ARNm défectueux et le dégrader via le processus de traduction de l'ARNm endommagé. Ils s'appuient sur le mécanisme de traduction et ne l'affectent pas directement.