Правосторонняя спираль, боковые цепи аминокислот выходят за пределы спирали. Спираль из каждых 3,6 аминокислотных остатков поднимается один раз, шаг спирали составляет 0,54 нм, диаметр спирали составляет 0,5 нм. Поскольку водородные связи поддерживают спираль, направление водородных связей параллельно длинной оси спирали. Часто имеют бисексуальные характеристики и масштабируемы (эластичны).

Каждая пептидная единица последовательно свернута в зигзагообразную форму с альфа-атомами углерода. Боковые цепи поочередно располагаются выше и ниже зигзагообразной структуры. Зигзагообразные структуры внутри пептидной цепи расположены параллельно и могут идти в одном или противоположных направлениях.

Часто возникает в углах, где пептидная цепь поворачивается на 180°. Обычно состоит из 4 аминокислотных остатков Второй остаток часто представляет собой пролин.

На поверхности белковых молекул часто появляются преимущественно гидрофильные остатки, играющие важную роль в молекулярном распознавании.

Обычно встречается в белках

заряжать

размер

Жесткое пятичленное кольцо пролина

Структурные мотивы могут состоять из двух или более пептидных сегментов и представляют собой структурные компоненты со специфическими пространственными конформациями и специфическими функциями в белковых молекулах (функциональные супервторичные структуры).

Белки с большей молекулярной массой часто свернуты в несколько областей с относительно компактной и стабильной структурой, каждая из которых выполняет свою собственную функцию, называемую доменом.

Сумма функций домена ≠ функция белка

Полипептидная цепь белка должна быть свернута в правильную пространственную конформацию, чтобы иметь биологические функции, чего невозможно достичь без помощи молекулярных шаперонов.