右巻きヘリックス、アミノ酸側鎖がヘリックスの外側に伸びている 3.6 アミノ酸残基ごとにヘリックスが 1 回立ち上がり、ヘリックスのピッチは 0.54 nm、ヘリックスの直径は 0.5 nm です。 ヘリックスを維持するために水素結合に依存しており、水素結合の方向はヘリックスの長軸と平行です。 バイセクシュアルの特徴を持っていることが多く、拡張性（伸縮性）がある

各ペプチドユニットは、α炭素原子とともにジグザグ状に順番に折り畳まれます。 側鎖はジグザグ構造の上下に交互に配置されています。 ペプチド鎖内のジグザグ構造は平行に配置されており、同じ方向または反対方向に走ることができます。

多くの場合、ペプチド鎖が 180 度回転するコーナーで発生します。 通常は4つのアミノ酸残基で構成されています 2 番目の残基はプロリンであることが多い

これらはタンパク質分子の表面、主に親水性残基によく現れ、分子認識において重要な役割を果たします。

タンパク質によく含まれる

充電

サイズ

プロリンの剛直な五員環

構造モチーフは 2 つ以上のペプチドセグメントで構成され、タンパク質分子内の特定の空間構造と特定の機能を備えた構造成分 (機能的超二次構造) です。

分子量の大きなタンパク質は、比較的コンパクトで安定した構造を持つ複数の領域に折りたたまれていることが多く、それぞれがドメインと呼ばれる独自の機能を実行します。

ドメイン機能の合計 ≠ タンパク質機能

タンパク質のポリペプチド鎖が生物学的機能を持つためには、正しい空間構造に折り畳まれる必要がありますが、これは分子シャペロンの助けなしには達成できません。