방향족 아미노산의 UV 흡수 특성 |
시스테인 산화 및 이황화 결합 형성
생리학적 pH 근처에서 His R 그룹의 해리 특성
펩타이드
펩타이드의 정의
α-아미노기와 α-카르복실기가 아미드 결합(펩티드 결합)으로 축합되어 2개 이상의 아미노산이 공유결합으로 연결되어 형성된 중합체로, 올리고펩티드, 폴리펩티드 및 단백질이 포함됩니다.
펩타이드를 구성하는 각 아미노산 단위를 아미노산 잔기라고 합니다. 아미노산 잔기가 펩타이드 결합으로 연결된 사슬 구조를 펩타이드 사슬이라고 합니다.
펩타이드 결합의 특성
부분 이중 결합 특성(40%)이 있습니다. 펩타이드 결합의 결합 길이는 0.133nm로 C-N 단일 결합(0.147nm)과 C=N 이중 결합(0.128nm) 사이입니다.
펩타이드의 분류 및 명명
펩타이드의 이름을 지정하고 분류하는 주요 기준은 아미노산 잔기의 수와 구성입니다.
펩타이드는 아미노산 잔기의 수에 따라 분류되며 펩타이드라고 불립니다. 예를 들어 아미노산 2개로 이루어진 펩타이드를 디펩타이드, 아미노산 3개로 이루어진 펩타이드를 트리펩타이드라고 합니다.
일반적으로 2~10개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드를 올리고펩타이드, 11~50개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드를 폴리펩타이드, 50개 이상의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드를 단백질이라 부른다.
인슐린은 51개의 아미노산을 함유하고 있으며 단백질입니다.
글루카곤은 29개의 아미노산만을 함유하고 있으므로 폴리펩티드라고만 불릴 수 있습니다.
펩타이드 분자를 구성하는 각 아미노산은 펩타이드 결합 형성에 참여하기 때문에 완전한 분자가 아니므로 아미노산 잔기(잔기)라고 합니다.
펩타이드 분자에서 N 말단 아미노산은 첫 번째 아미노산(잔기)입니다. 이름을 지정할 때 각 아미노산 이름 뒤에 "acyl"이라는 단어를 추가하면 됩니다.
트리펩타이드의 표현 및 명명
이름: 알라닐글리실아스파르트산염
표시 방법:
Ala----Gly----Asp(AGD)
Asp----Gly----Ala (DGA)
리보솜으로 합성되지 않은 펩타이드와 리보솜으로 합성된 펩타이드
천연 활성 펩타이드----글루타티온
구성 : L-글루타민산, L-시스테인 및 글리신
글루탐산은 γ-카르복실기로부터 펩티드 결합을 형성합니다.
기능: 1. 글루타티온 설프히드릴기의 환원 특성은 설프히드릴기를 함유한 단백질과 설프히드릴기를 활성기로 사용하는 효소의 활성을 보호하고 산화를 방지합니다.
2. 환원글루타티온은 H2O2나 다른 유기산화물과 반응하여 해독작용도 합니다.
올리고펩타이드의 물리화학적 성질
성적 해리
키랄성과 광학 활성
뷰레 반응*
일반적으로 분자 내에 두 개의 카르바모일기(즉, 펩타이드 결합: -CO-NH-)를 포함하는 화합물은 알칼리성 용액과 반응하여 보라색 또는 청자색 복합체를 형성합니다.
가수 분해
특정 생물학적 기능(예: 글루타티온)이 있음
단백질 분자 구조
단백질 정의
펩타이드 결합으로 연결된 서로 다른 아미노산으로 구성된 특정 공간 구조를 가진 생물학적 거대분자 물질(아미노산의 수가 50개 이상)
"센트럴 도그마"
DNA의 기능은 1차 구조에 있으며, 단백질의 기능은 3차원 구조에 있습니다.
단백질 다양성
구성의 다양성
단백질은 하나 이상의 펩타이드 사슬(단순 단백질)을 포함할 수 있습니다.
단백질에는 비단백질 성분(결합 단백질)이 포함될 수 있습니다.
다양한 크기
구조적 다양성
예: (1) 콜라겐 - 원섬유 단백질 (2) 미오글로빈 - 구상 단백질 (3) 박테리오로돕신 - 막 단백질
기능의 다양성
폴리펩티드 사슬 보조인자(금속 이온, 조효소 및 보결분자단) 또는 기타 변형
단백질 구조 계층
펩타이드 평면에서 두 개의 Cα는 시스 또는 트랜스 구성일 수 있습니다. trans 구성은 cis 구성보다 더 안정적입니다. (프로 제외)
단백질의 기본 구조
(1) 단백질의 공유결합(펩타이드 결합) 구조이다.
(2) 각 단백질마다 고유하다
(3) 이를 코딩하는 유전자의 뉴클레오티드 서열에 의해 결정됨
(4) 유전정보의 한 형태이다.
(5) 쓰기는 항상 N 끝에서 C 끝으로 이루어집니다.
단백질 2차 구조
정의: 폴리펩티드 사슬 자체(R 그룹 제외)(국소적으로)의 주 사슬 골격은 공간에서 규칙적으로 접히고 감겨져 있으며, 이는 아미노산 잔기의 비측쇄 그룹 사이의 수소 결합에 의해 결정됩니다.
펩타이드 평면과 2면각
구성 및 형태
알파 나선
구조적 포인트
α-나선 구조 형성에 영향을 미치는 요인
알파나선의 종류
β-시트
접는 유형
평행 접기
역평행 폴딩
구조적 포인트
단백질의 3차 구조
정의: 3차 구조는 2차 구조를 기반으로 더욱 감겨지고 구부러지고 접혀서 주로 아미노산 측쇄 3개를 통한 2차 결합(때때로 이황화 결합 및 금속 배위 결합)에 의해 유지되는 완전한 구조를 형성하는 폴리펩티드 사슬을 의미합니다. -차원 구조.
안정적인 3차 구조에는 주로 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합 및 반데르발스 힘이 포함됩니다.
3차 구조는 일반적으로 모티프와 도메인으로 구성됩니다.
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