Galleria mappe mentale Digestione delle proteine e metabolismo degli aminoacidi
Questa è una mappa mentale sulla digestione delle proteine e sul metabolismo degli aminoacidi. Le proteine non digerite e i prodotti della digestione non assorbiti vengono decomposti dall'Escherichia coli nella parte inferiore dell'intestino crasso. Questa decomposizione è chiamata putrefazione.
Modificato alle 2023-11-01 21:12:27Microbiologia medica, Infezioni batteriche e immunità riassume e organizza i punti di conoscenza per aiutare gli studenti a comprendere e ricordare. Studia in modo più efficiente!
La teoria cinetica dei gas rivela la natura microscopica dei fenomeni termici macroscopici e le leggi dei gas trovando la relazione tra quantità macroscopiche e quantità microscopiche. Dal punto di vista del movimento molecolare, vengono utilizzati metodi statistici per studiare le proprietà macroscopiche e modificare i modelli di movimento termico delle molecole di gas.
Este é um mapa mental sobre uma breve história do tempo. "Uma Breve História do Tempo" é um trabalho científico popular com influência de longo alcance. Ele não apenas introduz os conceitos básicos da cosmologia e da relatividade, mas também discute os buracos negros e a expansão. Do universo. questões científicas de ponta, como inflação e teoria das cordas.
Microbiologia medica, Infezioni batteriche e immunità riassume e organizza i punti di conoscenza per aiutare gli studenti a comprendere e ricordare. Studia in modo più efficiente!
La teoria cinetica dei gas rivela la natura microscopica dei fenomeni termici macroscopici e le leggi dei gas trovando la relazione tra quantità macroscopiche e quantità microscopiche. Dal punto di vista del movimento molecolare, vengono utilizzati metodi statistici per studiare le proprietà macroscopiche e modificare i modelli di movimento termico delle molecole di gas.
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Digestione delle proteine e metabolismo degli aminoacidi
Processi metabolici generali degli aminoacidi
Ripartizione delle proteine in aminoacidi nel corpo
Le proteine si degradano a velocità diverse
metà vita
Il t1/2 delle proteine nel fegato varia da 1 a 8 giorni
La t1/2 della proteina plasmatica è di circa 10 giorni
Gli enzimi chiave t1/2 sono entrambi molto corti
Via indipendente dall'ATP
lisosoma
Degradano le proteine estranee, le proteine di membrana e le proteine intracellulari a vita lunga
Via dipendente dall'ATP
Proteasoma (ubiquitina)
Degradano le proteine anomale e le proteine di breve durata
Ubiquitinazione multipla per formare catene di ubiquitina
Libreria del metabolismo degli aminoacidi
proteina esogena
Aminoacidi assorbiti dalle proteine alimentari
proteina endogena
Aminoacidi prodotti dalla degradazione delle proteine tissutali nel corpo e aminoacidi non essenziali sintetizzati nel corpo
Il catabolismo degli aminoacidi inizia con la deaminazione
Catabolismo ossidativo degli aminoacidi
transaminazione degli aminoacidi
Aminotransferasi (transaminasi)
trasferito all'alfa-chetoacido
Tranne lisina, treonina, prolina e idrossiprolina
Fegato e miocardio sono i più abbondanti
L'attività dell'ALT è massima nel fegato e l'attività dell'AST è massima nel miocardio
Esempio tipico
Il gruppo prostetico dell’aminotransferasi è la vitamina B6 (piridossal fosfato)
alanina transferasi
aspartato transferasi
Deaminazione ossidativa degli aminoacidi
Acido L-glutammico (alto tasso)
La L-glutammato deidrogenasi (non aerobica) catalizza la deaminazione ossidativa
Formazione di α-chetoglutarato e ammoniaca
Inibizione allosterica di ATP e GTP, attivazione allosterica di ADP e GDP
Coenzima NAD o NADP
deamminazione combinata
Flavoenzimi nel fegato e nei reni
gruppo protesico FMN o FAD
Gli amminoacidi vengono ossidati in α-imminoacidi e idrolizzati nei corrispondenti α-chetoacidi per rilasciare ioni ammonio.
Ossidazione diretta dell'ossigeno molecolare per formare H2O2
Scisso in ossigeno e H2O dalla catalasi
Conversione e decomposizione dello scheletro della catena carboniosa degli amminoacidi
Ossidazione completa attraverso il ciclo dell'acido tricarbossilico
Aminazione per produrre aminoacidi essenziali dal punto di vista nutrizionale
Ossalacetato → Acido aspartico
Piruvato → alanina
α-chetoglutarato→acido glutammico
Convertire in zucchero o lipidi
Aminoacidi glucogenici, aminoacidi chetogenici, aminoacidi glucogenici e chetogenici
Metabolismo dei singoli aminoacidi
decarbossilazione
Coenzima: piridossina fosfato
Istidina
L'istamina è un vasodilatatore
Acido glutammico
GABA è un neurotrasmettitore inibitorio
Triptofano
La 5-idrossitriptamina è un neurotrasmettitore inibitorio e può restringere i vasi sanguigni.
L'ornitina produce putrescina, che viene poi convertita in arginina e arginina
La poliammina regola la crescita cellulare
una unità di carbonio
concetto
Quando gli amminoacidi vengono metabolizzati, viene prodotto un gruppo contenente un solo atomo di carbonio.
vettore
Tetraidrofolato
Gli amminoacidi producono unità monocarboniose che sono interconvertibili
fonte primaria
Serina, glicina, istidina e triptofano
Funzione
Partecipa alla sintesi di purine e pirimidine
N10-CHO-F4H fornisce il gruppo metilico per la sintesi delle purine
Amminoacidi contenenti zolfo
ciclo della metionina
processi
via d'uscita
Creatina, carnitina, colina, epinefrina
Donatore indiretto di metile
N5-CH3-FH4
metansolfato sintasi
Coenzima: vitamina B12
Creatina contro creatina fosfato
La S-adenosilmetionina fornisce la sintesi metilica
Principalmente sintetizzato nel fegato, contenuto nel muscolo cardiaco, nel muscolo scheletrico e nel tessuto cerebrale
Subunità M (tipo muscolare) Subunità B (tipo cerebrale)
Il MM è principalmente nel muscolo scheletrico, il MB è principalmente nel muscolo cardiaco e il BB è principalmente nel cervello
Cisteina
interconversione con cistina
convertito in taurina
componenti della bile
Genera radicali solfati attivi
PAP
Metabolismo degli aminoacidi aromatici
Metabolismo della fenilalanina e della tirosina
Carbossilazione della fenilalanina a tirosina
Producono acido fenilpiruvico in piccole quantità
conversione della tirosina
convertiti in catecolamine
Produrre dopamina (neurotrasmettitore)
La dopamina produce norepinefrina ed epinefrina
Enzima chiave: tirosina idrossilasi
regolato dal feedback del prodotto
convertirsi in melanina
generare dopa
Si converte in indolechinone e polimerizza in melanina
tirosinasi
Metabolismo completo
Prodotto intermedio: acido omogentisico
Forma acido fumarico e acido acetoacetico
Catabolismo del triptofano
Nel fegato, catalizzato dalla triptofano ossigenasi
Si decompone per dare acido piruvico e acetoacetato CoA
Metabolismo dell'ammoniaca
Entra nel sangue e forma ammoniaca nel sangue
Il tessuto cerebrale è sensibile all'ammoniaca
fonte
I batteri intestinali producono ammoniaca
Il colon viene assorbito nel sangue
deamminazione degli amminoacidi
fonte primaria
glutamminolisi
Secrezione del lume tubulare renale
trasporto
Ciclo alanina-glucosio
trasportatore della glutammina
muscoli cerebrali e scheletrici
La glutammina sintasi catalizza la sintesi della glutammina e la glutammina catalizza la sua idrolisi in acido glutammico e ammoniaca.
Consumare ATP
La glutammina fornisce il gruppo amminico per convertire l'acido aspartico in asparagina
via d'uscita
ciclo dell'urea
processi
enzima chiave
Inizio della carbamoilfosfato sintasi I
Argininosuccinato sintasi dopo l'attivazione
prodotto medio
Ornitina, Citrullina, Arginina
regolare
alto contenuto di proteine
regolazione degli enzimi chiave
AGA attiva CPS-I
Sintesi dell'acido argininosuccinico
disturbi della produzione di urea
Encefalopatia epatica, iperammoniemia
Effetti nutrizionali e digestione e assorbimento delle proteine
Bilancio dell'azoto
bilancio totale dell’azoto
persona normale
Metabolismo dell'azoto
Bambini, donne incinte e pazienti convalescenti da malattie gravi
metabolismo negativo dell'azoto
Pazienti ustionati, pazienti con malattie devastanti
valore nutrizionale
aminoacidi essenziali nutrizionali
A porta un libro luminoso
valore nutrizionale delle proteine
effetti complementari
Tipi e proporzioni
Digestione e assorbimento
Idrolizzato nello stomaco in peptidi e una piccola quantità di aminoacidi
Il pepsinogeno viene attivato dall'acido cloridrico
Il pepsinogeno si attiva da solo (autocatalisi)
coagulazione
caseina
digestione nell'intestino tenue
Endopeptidasi
certa specificità
trypsin
Legame peptidico residuo amminoacidico basico
chimotripsina
Legame peptidico residuo di amminoacidi aromatici
elastasi
Legame peptidico residuo di amminoacidi alifatici
exopeptidasi
Carbossipeptidasi (principale)
Carbossipeptidasi A
Legami peptidici terminali di vari residui amminoacidici tranne prolina, arginina e lisina
Carbossipeptidasi B
Legame peptidico terminale composto da residui aminoacidici basici
Aminopeptidasi
Le cellule delle isole pancreatiche secernono tripsinogeno
Si attiva la secrezione duodenale dell'enterochinasi
Attivazione della tripsina chimotripsinogeno, elastasigeno e carbossipeptidasi
Presenza di inibitori della tripsina nel succo pancreatico
1/3 aminoacidi e 2/3 oligopeptidi
Assorbimento mediante meccanismo di trasporto attivo delle cellule della mucosa intestinale
7 proteine trasportatrici
Esiste sia nei tubuli renali che nelle cellule muscolari
Corruzione
concetto
Le proteine non digerite e i prodotti della digestione non assorbiti vengono decomposti dall'Escherichia coli nella parte inferiore dell'intestino crasso. Questa decomposizione è chiamata putrefazione.
Prodotto
decarbossilasi degli aminoacidi batterici
Istidina, lisina, triptofano, tirosina e fenilalanina
Genera istamina, cadaverina, triptamina, tiramina e feniletilamina
pseudoneurotrasmettitore
Deaminazione batterica e infiltrazione di urea nel sangue
Il fegato produce urea
Altri prodotti nocivi
Fenolo, indolo, metilindolo e idrogeno solfato
escreto con le feci