Estructura primaria: *El orden de los aminoácidos en las proteínas. *Hasta cierto punto, también incluye otros componentes unidos covalentemente.

espiral de la mano derecha

El enlace de hidrógeno formado por el grupo amino y el grupo carbonilo es la fuerza principal que estabiliza la hélice.

3,6 aminoácidos por vuelta de hélice

Los grupos de cadenas laterales están ubicados fuera de la hélice.

Varias cadenas polipeptídicas están dispuestas en dirección directa o antiparalela.

Los grupos amino y carbonilo forman enlaces de hidrógeno entre cadenas.

Las cadenas laterales se extienden por encima y por debajo de la hoja.

Es la conformación más extendida de una cadena peptídica.

Los grupos de cadenas laterales más pequeños acercan las cadenas peptídicas entre sí, lo que es beneficioso para la formación de láminas β.

1. Propuesto por Pauling et al. en 1951, existe tanto en proteínas fibrosas como globulares. 2. La cadena polipeptídica está bastante extendida, plegada en una estructura en zigzag entre unidades peptídicas adyacentes (planos peptídicos), y las cadenas laterales están escalonadas por encima y por debajo de la estructura en zigzag (ver estructura). 3. Más de dos secciones de esta estructura están dispuestas en paralelo, y las dos cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas. 4. Se forman enlaces de hidrógeno entre las cadenas peptídicas entre las dos cadenas para estabilizar la estructura plegada. Los enlaces de hidrógeno son perpendiculares al eje largo de la hélice (antiparalelos). 5. La distancia entre aminoácidos adyacentes es de 0,35 nm.

Determinación de aminoácidos N-terminales de polipéptidos.

Determinación del aminoácido C-terminal de polipéptidos.

La mayoría de los péptidos activos en el cuerpo se procesan a partir de precursores de proteínas inactivas mediante sistemas enzimáticos especiales (como escisión de cadenas polipeptídicas, acilación, acetilación, etc.)

Separación y purificación de péptidos activos naturales (salación, cromatografía, precipitación selectiva, etc.)

Preparación de péptidos activos mediante síntesis química (puede utilizarse para el diagnóstico clínico, el tratamiento y la prevención de determinadas enfermedades importantes)

Estructura primaria: *El orden de los aminoácidos en las proteínas. *Hasta cierto punto, también incluye otros componentes unidos covalentemente.

La estructura secundaria de una proteína se refiere a la conformación espacial local de los átomos del esqueleto de una cadena polipeptídica. Es un esqueleto formado por la disposición repetida de tres átomos: N (amino nitrógeno), Ca (átomo de carbono a) y Co (. carbono carboxilo); el grupo R de cada residuo de aminoácido constituye la cadena lateral de la cadena polipeptídica. La estructura secundaria se refiere a la conformación de los átomos del esqueleto de la cadena principal y no involucra al grupo R.

Principales tipos de estructuras secundarias de proteínas.

Estructura súper secundaria: motivo

La estructura terciaria de una proteína es la disposición espacial general de todos los átomos en toda la cadena polipeptídica, es decir, sobre la base de la estructura secundaria, se agrega la interacción de los grupos R de la cadena lateral y se organiza toda la cadena polipeptídica. estructura espacial formada. En un ambiente acuático, los grupos polares suelen estar ubicados en la superficie de las moléculas de proteínas, y los grupos no polares suelen estar ubicados dentro de las moléculas de proteínas.

Factores que mantienen la estabilidad de la estructura de tres niveles.

Estructura terciaria de la mioglobina.

dominio

Una proteína multimérica compuesta de múltiples cadenas polipeptídicas. Cada cadena polipeptídica se pliega para formar su propia estructura terciaria independiente y está asociada entre sí. Estas cadenas polipeptídicas que constituyen la proteína multimérica son las subunidades de la proteína. la proteína, incluida la disposición espacial y las interacciones de las subunidades.