acides aminés hydrophiles

acides aminés hydrophobes

acides aminés essentiels

acides aminés non essentiels

Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, etc.

Propriétés physiques générales

propriétés chimiques

Polymère formé en liant de manière covalente deux ou plusieurs acides aminés par condensation de groupes α-amino et α-carboxyle avec des liaisons amide (liaisons peptidiques). Il comprend des oligopeptides, des polypeptides et des protéines. Chaque unité d’acide aminé qui constitue un peptide est appelée résidu d’acide aminé. La structure de la chaîne formée par les résidus d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques est appelée chaîne peptidique.

Possède des propriétés de double liaison partielle (40%). La longueur de la liaison peptidique est de 0,133 nm, ce qui se situe entre la simple liaison C-N (0,147 nm) et la double liaison C=N (0,128 nm).

La base principale pour nommer et classer les peptides est le nombre et la composition des résidus d’acides aminés. Les peptides peuvent être classés selon le nombre de résidus d'acides aminés et sont appelés peptides. Par exemple, un peptide composé de 2 acides aminés est appelé dipeptide, un peptide composé de 3 acides aminés est appelé tripeptide, et ainsi de suite. Généralement, les peptides composés de 2 à 10 résidus d'acides aminés sont appelés oligopeptides, les peptides composés de 11 à 50 résidus d'acides aminés sont appelés polypeptides et les peptides composés de plus de 50 résidus d'acides aminés sont généralement appelés protéines. L'insuline contient 51 acides aminés et est une protéine. Le glucagon ne contient que 29 acides aminés, on ne peut donc l’appeler qu’un polypeptide.

Chaque acide aminé qui compose une molécule peptidique n'est pas une molécule complète car il participe à la formation des liaisons peptidiques, c'est pourquoi on l'appelle résidu d'acide aminé (résidu). Dans une molécule peptidique, l'acide aminé N-terminal est le premier acide aminé (résidu). Lors de la dénomination, ajoutez simplement le mot « acyle » après le nom de chaque acide aminé.

Représentation et dénomination des tripeptides

Peptides non synthétisés par les ribosomes et peptides synthétisés par les ribosomes

Peptide actif naturel ---- glutathion

Propriétés physicochimiques des oligopeptides

Substance macromoléculaire biologique avec une certaine structure spatiale composée de différents acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (le nombre d'acides aminés est supérieur à 50)

"Dogme central"

La fonction de l'ADN réside dans sa structure primaire : la fonction de la protéine réside dans sa structure tridimensionnelle

diversité de composition

Variété de tailles

diversité structurelle

Diversité des fonctions

Dans le plan du peptide, les deux Cα peuvent être en configuration cis ou trans. La configuration trans est plus stable que la configuration cis. (Sauf Pro)

structure primaire de la protéine

structure secondaire des protéines

Structure tertiaire de la protéine

structure quaternaire de la protéine

sous-unités protéiques

Définition du repliement des protéines Règles de base du repliement des protéines Chaperon Maladies liées au mauvais repliement des protéines