aminoácidos hidrofílicos

aminoácidos hidrofóbicos

Aminoácidos essenciais

aminoácidos não essenciais

Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, etc.

Propriedades físicas gerais

propriedades quimicas

Polímero formado pela ligação covalente de dois ou mais aminoácidos através da condensação de grupos α-amino e α-carboxila com ligações amida (ligações peptídicas). Inclui oligopeptídeos, polipeptídeos e proteínas. Cada unidade de aminoácido que constitui um peptídeo é chamada de resíduo de aminoácido. A estrutura da cadeia formada por resíduos de aminoácidos conectados por ligações peptídicas é chamada de cadeia peptídica

Possui propriedades de dupla ligação parcial (40%). O comprimento da ligação peptídica é de 0,133 nm, que está entre a ligação simples CN (0,147 nm) e a ligação dupla C = N (0,128 nm).

A principal base para nomear e classificar peptídeos é o número e a composição dos resíduos de aminoácidos. Os peptídeos podem ser classificados de acordo com o número de resíduos de aminoácidos e são chamados de peptídeos. Por exemplo, um peptídeo feito de 2 aminoácidos é chamado de dipeptídeo, um peptídeo feito de 3 aminoácidos é chamado de tripéptido e assim por diante. Geralmente, os peptídeos compostos por 2 a 10 resíduos de aminoácidos são chamados de oligopeptídeos, os peptídeos compostos por 11 a 50 resíduos de aminoácidos são chamados de polipeptídeos e os peptídeos compostos por mais de 50 resíduos de aminoácidos são geralmente chamados de proteínas. A insulina contém 51 aminoácidos e é uma proteína. O glucagon contém apenas 29 aminoácidos, por isso só pode ser chamado de polipeptídeo.

Cada aminoácido que compõe uma molécula peptídica não é uma molécula completa porque participa da formação de ligações peptídicas, por isso é chamado de resíduo (resíduo) de aminoácido. Em uma molécula peptídica, o aminoácido N-terminal é o primeiro aminoácido (resíduo). Ao nomear, basta adicionar a palavra “acil” após o nome de cada aminoácido.

Representação e nomenclatura de tripéptidos

Peptídeos sintetizados não ribossomicamente e peptídeos sintetizados ribossomicamente

Peptídeo ativo natural ---- glutationa

Propriedades físico-químicas de oligopeptídeos

Uma substância macromolecular biológica com uma certa estrutura espacial composta por diferentes aminoácidos conectados por ligações peptídicas (o número de aminoácidos é superior a 50)

"Dogma central"

A função do DNA reside na sua estrutura primária: a função da proteína reside na sua estrutura tridimensional

diversidade de composição

Variedade de tamanhos

diversidade estrutural

Diversidade de funções

No plano do peptídeo, os dois Cα podem estar na configuração cis ou trans. A configuração trans é mais estável que a configuração cis. (Exceto Profissional)

estrutura primária da proteína

estrutura secundária da proteína

Estrutura terciária da proteína

estrutura quaternária da proteína

subunidades de proteína

Definição de enovelamento de proteínas Regras básicas de enovelamento de proteínas Acompanhante Doenças relacionadas ao mau enrolamento de proteínas