Propiedades del gel

Solubilidad

Durante el proceso de calentamiento, la estructura de la proteína de guisante y la proteína soluble en sal del pollo se expande completamente, se mejora la interacción y se produce la desnaturalización y agregación, lo que restringe el movimiento de las moléculas de agua y forma una densa estructura de red tridimensional. lo que mejora la retención de agua del gel y mejora el rendimiento de cocción del gel.

La proteína de guisante se combina con proteína soluble en sal y se restringe el movimiento de las moléculas de agua. La interacción entre las proteínas se mejora, se desnaturaliza y se agrega, formando una estructura de gel de red tridimensional relativamente densa, mejorando así la retención de agua del gel.

Dado que la proteína de guisante tiene fuertes propiedades emulsionantes y gelificantes, a medida que aumenta la cantidad de proteína de guisante agregada, aumenta el número de moléculas de gel por unidad de volumen y la probabilidad de colisiones intermoleculares, lo que promueve la interacción intermolecular entre la proteína de guisante y la proteína soluble en sal de carne de res. La reticulación forma una estructura de red de gel estable.

Se especula que la proteína de guisante puede promover la formación de una estructura de gel de proteína soluble en sal de carne de res, principalmente a través del llenado físico, la incrustación y el soporte mecánico, y los dos pueden funcionar a través de interacciones químicas como la interacción hidrofóbica, los enlaces de hidrógeno y los enlaces disulfuro. .

Aislado de proteína de maní modificado (AH-PPI)

Proteólisis neutra del aislado proteico de maní y su hidrolizado enzimático.

La proteína de trigo puede dispersarse uniformemente en todo el gel y combinarse estrechamente con fibras de proteína de surimi, evitando la agregación de proteínas miofibrilares bajo tratamiento a alta temperatura, lo que da como resultado un aumento de las propiedades elásticas.

La adición de FVP conduce a un aumento en la polaridad del microambiente en el que se encuentran los aminoácidos, lo que indica que los grupos hidrofóbicos de la proteína están expuestos, lo que mejorará la interacción entre la proteína y el aceite y facilitará la mejora del rendimiento de la emulsificación.

Después de agregar FVP, es más probable que los grupos hidrofóbicos dentro de la proteína reaccionen con los grupos carbonilo, alcanzando así un nuevo equilibrio hidrofóbico-hidrófilo, que es beneficioso para la formación y estabilidad de las emulsiones.

Debido a que FVP llena el espacio disponible entre las proteínas en el sistema de gel MP, conecta las partículas entre sí y mejora las propiedades del gel mezclado.

Cuando la proporción de FVP modificada térmicamente a MP es de 1:9, la microestructura del gel compuesto se vuelve más densa y la rugosidad se reduce. Esto se debe a que la FVP, como una molécula pequeña de proteína de origen no animal, puede formar un gel bien interconectado. con MP se mejora la continuidad de la matriz y la matriz proteica, y después de precalentar la FVP, la estructura proteica se despliega, lo que fortalece la capacidad de unir agua dentro del gel, lo que da como resultado una estructura más uniforme y densa que mejora. las propiedades del gel.

El contenido de lámina β del gel aumentó ligeramente después de la adición de FVP modificada, lo que fue consistente con los resultados de las propiedades del gel de proteínas.

Durante la modificación de FVP con 1% de FVSP, la combinación de proteína y polisacárido resultó en una interacción electrostática más fuerte. Cuando se mezcló con MP, el tratamiento térmico provocó que las partículas de polisacárido se combinaran con MP en forma de red para formar un pegamento de red.

La adición de proteína de frijol mungo mejora la interacción entre las proteínas y promueve la formación de una estructura de red de gel más estrecha.

La proteína de frijol mungo puede reducir el contenido de agua libre y aumentar el contenido de agua que no fluye, lo que ayuda a que la carne picada forme una buena estructura de gel tridimensional, aumente la fuerza capilar y retenga más humedad.

La proteína de quinua es una proteína soluble en agua, compuesta principalmente por albúmina y globulina. El contenido de gliadina y glutenina es bajo, por lo que su solubilidad es mayor que la de las proteínas de grano comunes. Por lo tanto, a medida que aumenta la cantidad de proteína de quinua añadida, la proteína. la solubilidad de la solución compleja aumenta significativamente.

Después de agregar proteína de quinua, la fuerza química del gel compuesto cambia y el contenido de enlaces iónicos y enlaces de hidrógeno aumenta y se correlaciona positivamente con la cantidad de proteína de quinua agregada. A través de enlaces de hidrógeno y enlaces iónicos, la unión entre la proteína de quinua y la MP se vuelve más estrecha, lo que hace que la proteína compuesta tenga mejores propiedades gelificantes.

La proteína de quinua es rica en lisina y otros aminoácidos polares, que forman enlaces iónicos con los grupos funcionales expuestos dentro del MP durante el proceso de calentamiento. A medida que aumenta el contenido de proteína de quinua, el contenido de enlaces iónicos continúa aumentando.

La proteína de quinua es rica en cisteína. Durante el proceso de calentamiento, la estructura de la proteína de quinua se abre debido al calentamiento, lo que hace que los grupos hidrofóbicos y los grupos sulfhidrilo en las cadenas laterales de la cisteína estén más expuestos al medio ambiente, promoviendo interacciones hidrofóbicas. formación de enlaces disulfuro.

La adición de proteína de quinua promoverá la transformación de la estructura de espiral aleatoria en una estructura de lámina β y hélice α. El aumento de las estructuras de lámina β y hélice α conduce a la inducción de reticulación de proteínas a alta temperatura, mejorando así la resistencia del gel.

Después de mezclar la proteína de quinua con MP, se calienta para formar un gel de red. La proteína de quinua se llena en la estructura de rejilla tridimensional formada por el calentamiento de MP y depende de los efectos de los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos para aumentar aún más la interacción. con moléculas de agua en el gel La capacidad de adsorción no solo aumenta la retención de agua y evita que el agua fluya fácilmente, sino que también hace que la estructura del gel sea más densa y suave.

Agregar proteína de arroz puede aumentar la absorción de agua por la carne y, lo que es más importante, puede interactuar con la proteína de surimi para promover la formación de una estructura de red tridimensional espacial relativamente densa de surimi, mejorar la fuerza de la estructura de red del gel de surimi y promover la liberación de agua que no es fácil de fluir, la movilidad se reduce, se mejora la capacidad de ser capturada y se desvía más agua libre en dirección a agua menos móvil. Esto reduce aún más la pérdida de gel de surimi durante el proceso de cocción y mejora la capacidad de retención de agua del gel de surimi.

La interacción entre la emulsión de proteína de garbanzo (CPE) y la miosina se produjo durante el proceso de calentamiento, lo que dio como resultado la formación de una determinada estructura de red tridimensional. Esto puede deberse al hecho de que las nanopartículas de proteína de garbanzo (CPN) en CPE pueden estabilizar la capa de interfaz aceite-agua y participar en la construcción de la estructura de la red de gel de miosina.

Durante el proceso de gelificación, las proteínas de miosina y garbanzo se desnaturalizan, exponiendo sus grupos hidrofóbicos y mejorando la hidrofobicidad de la superficie y las interacciones hidrofóbicas del gel compuesto.

La globulina de avena es una proteína oligomérica. Su estructura terciaria conecta principalmente subunidades a través de enlaces no covalentes para formar una estructura estable, y la conexión de subunidades está compuesta por cadenas polipeptídicas ácidas y alcalinas.

La globulina en OPE tiene una estructura hexamérica compuesta de 6 monómeros proteicos y su estabilidad térmica es relativamente alta. El tratamiento térmico de la globulina de avena a 100 °C provocará la disociación de la estructura hexamérica y la agregación de monómeros proteicos, formando así un gel.

Las globulinas de avena y las proteínas miofibrilares se asocian mediante enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

Cuando se gelifica mediante calentamiento, se exponen más grupos hidrofóbicos y se combinan con proteínas para mejorar la fuerza del gel de la proteína compleja.

La globulina de avena desnuda extraída muestra buenas propiedades de solubilidad, emulsificación y formación de espuma en condiciones alcalinas, así como buena estabilidad de la emulsificación y estabilidad de la formación de espuma. Su valor de viscosidad también se correlaciona positivamente con los cambios de concentración.

Cuando la proporción de MP a OPE es 7:3, la resistencia del gel es máxima. Esto puede deberse a que una pequeña cantidad de OPE participa en la formación de la red de gel compuesto en forma de relleno, lo que mejora significativamente la resistencia del gel. gel compuesto.

La OPE, como proteína exógena, sufre reticulación hasta cierto punto después del contacto con MP, formando filamentos gruesos y poros. Esta estructura puede mejorar las propiedades mecánicas del gel.

Cuando se forma el gel, va acompañado de la producción de cristalitos finos, y la viscoelasticidad de la red del gel es proporcionada por pequeños cristalitos ordenados localmente. Estos cristalitos están conectados en una estructura de red mediante polímeros flexibles entrelazados. La estructura se estabiliza principalmente mediante. una combinación de enlaces de hidrógeno y otras fuerzas secundarias, aumentando así la cantidad de energía recuperable almacenada en el gel elástico.

OPE contiene una variedad de aminoácidos en proporciones equilibradas, lo que crea la posibilidad de efectos sinérgicos después del contacto total con MP. Por lo tanto, a medida que la frecuencia aumenta gradualmente, el cambio de módulo del gel compuesto aumenta gradualmente y estabiliza las propiedades viscoelásticas. el gel más valioso.