Galerie de cartes mentales Structure et fonction des macromolécules biologiques
1. Structure chimique et classification des acides aminés qui composent les protéines. 2. Propriétés physiques et chimiques des acides aminés. 3. Liaisons peptidiques et peptides. 4. Structure primaire et structure d'ordre supérieur des protéines. 5. La relation entre la structure et la fonction des protéines. 6. Propriétés physiques et chimiques des protéines. 7. Principes généraux et méthodes de séparation et de purification des protéines. 8. La composition des molécules d'acide nucléique, les principales structures chimiques des bases puriques et pyrimidiques et les nucléotides. 9. Structure primaire des acides nucléiques. Structure spatiale et fonction des acides nucléiques, classification et fonctions des autres ARN non codants. 10. Propriétés physiques et chimiques et applications des acides nucléiques. 11. Les concepts de base des enzymes, des holoenzymes, des cofacteurs, des vitamines impliquées dans la composition des coenzymes et des centres actifs des enzymes. 12. Le mécanisme d'action des enzymes, la cinétique des réactions enzymatiques, les types et les caractéristiques de l'inhibition enzymatique. 13. Régulation des enzymes
Modifié à 2024-04-08 14:47:42Cent ans de solitude est le chef-d'œuvre de Gabriel Garcia Marquez. La lecture de ce livre commence par l'analyse des relations entre les personnages, qui se concentre sur la famille Buendía et raconte l'histoire de la prospérité et du déclin de la famille, de ses relations internes et de ses luttes politiques, de son métissage et de sa renaissance au cours d'une centaine d'années.
Cent ans de solitude est le chef-d'œuvre de Gabriel Garcia Marquez. La lecture de ce livre commence par l'analyse des relations entre les personnages, qui se concentre sur la famille Buendía et raconte l'histoire de la prospérité et du déclin de la famille, de ses relations internes et de ses luttes politiques, de son métissage et de sa renaissance au cours d'une centaine d'années.
La gestion de projet est le processus qui consiste à appliquer des connaissances, des compétences, des outils et des méthodologies spécialisés aux activités du projet afin que celui-ci puisse atteindre ou dépasser les exigences et les attentes fixées dans le cadre de ressources limitées. Ce diagramme fournit une vue d'ensemble des 8 composantes du processus de gestion de projet et peut être utilisé comme modèle générique.
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Structure et fonction des macromolécules biologiques
protéine
Classification
d'origine naturelle
Participer à la synthèse des protéines
20 acides aminés basiques (Avec des codons, impliqués dans la synthèse des protéines)
À l'exception de la glycine, tous sont des acides aminés L-α
Caractéristiques
nature
non polaire/hydrophobe
Isobrillant, brillant, sulfure de méthyle, benzène acrylique, sucré, conservé, valériane (un ou deux faux biscuits contre la diarrhée)
polarité neutre
Su, soie, glutamine, cystéine, asperges (Su Shi a pleuré longtemps)
Acidité et alcalinité
Les polypeptides et les protéines ont à la fois des groupes amino et carboxyle, ils sont donc tous deux amphotères.
含氨基多→呈碱性 含羧基多→呈酸性
碱性氨基酸带正电:人体ph相对于氨基酸是酸性环境
Acide
Vallée, Tiandong (journées canines d'été)
alcalin
Lai, jing, groupe (récupérez-le pour une lecture intensive)
groupe
Acides aminés aromatiques/doubles liaisons conjuguées
La teneur en acides aminés aromatiques détermine la capacité des protéines à absorber la lumière ultraviolette
在280nm波长有特征性吸收峰的氨基酸 色氨酸、酪氨酸
Styrène, couleur, fromage (couleur originale)
Acides aminés soufrés
acide imino
Acides aminés contenant des hydroxy
Thréonine, tyrosine, sérine (rob Teacher Su)
acides aminés à chaîne ramifiée
Valine, leucine, isoleucine
(Utilisez un support) pour sécher vos chaussures
une unité de carbone acide aminé
Sérine, tryptophane, histidine, glycine (aumône en bambou)
Glucogénique et cétogène
Isoleucine, phénylalanine, tyrosine, tryptophane, thréonine (un vieux livre de dortoir)
acides aminés cétogènes
Leucine, lysine (leucine cétone)
acides aminés essentiels
Méthionine, histidine, valine, lysine Isoleucine, phénylalanine, leucine, tryptophane, thréonine
Le groupe A a apporté un livre brillant
forme modifiée avant traduction
sélénocystéine
Pas de codons pour former une protéine
Constituant de protéines humaines, mais de matières premières biosynthétiques non protéiques, sous forme modifiée post-traductionnellement
Cystine, hydroxylysine, hydroxyproline (il suffit de prendre Laifu)
Non impliqué dans la synthèse des protéines/non présent dans les protéines (pas de codon)
Ornithine, citrulline, acide argininosuccinique, Homocystéine (introuvable dans les protéines naturelles)
Les oiseaux et les melons marchent ensemble, les tigres sont abasourdis
synthétique
Lysine, hydroxyproline
Conformation
La liaison ester (liaison phosphodiester) est la liaison chimique qui relie le squelette nucléotidique (stabilise la conformation nucléotidique)
Classement
Niveau 1
définition
Fait référence à la séquence d'acides aminés dans une protéine du N-terminal au C-terminal
structure
Liaison peptidique (groupe amide), liaison disulfure
Niveau 2
définition
Fait référence à la structure spatiale locale d'une certaine chaîne peptidique dans une protéine
structure
liaison hydrogène
Hélices α, feuilles β, tours β et boucles Ω
hélice alpha
hélice alpha ①Le sens de la spirale est dans le sens des aiguilles d'une montre, spirale à droite ②La chaîne latérale des acides aminés s'étend vers l'extérieur de l'hélice, avec 3,6 résidus d'acides aminés s'élevant en un tour (0,15 nm) et le pas de l'hélice est de 360°. ③Le N-H de chaque liaison peptidique dans l'hélice α forme une liaison hydrogène avec l'oxygène carbonyle de la quatrième liaison peptidique, et la direction de la liaison hydrogène est parallèle au grand axe de l'hélice. ADN ①La structure à double hélice de l'ADN a un diamètre de 2,37 nm et un pas de 3,54 nm. ②Le groupe désoxyribose phosphate est hydrophile et le squelette est situé à l'extérieur de la structure à double hélice, tandis que la base est hydrophobe et située à l'intérieur. ③ Chaque paire d'hélices a 10,5 paires de bases, l'angle de rotation de chaque paire de bases est de 36° et la distance verticale entre les plans de deux paires de bases adjacentes est de 0,34 nm. ④La force d'empilement de base stable de la structure à double hélice, la liaison hydrogène, est plus importante.
feuille bêta
1. Une structure de chaîne peptidique étendue 2. Le plan de liaison peptidique est plié en forme de zigzag et peut être composé de deux segments peptidiques disposés en parallèle dans le sens avant ou arrière. 3. Lorsque deux segments peptidiques se déplacent dans des directions opposées, l'oxygène carbonyle et l'imino hydrogène de la liaison peptidique entre les chaînes peptidiques forment des liaisons hydrogène pour stabiliser la structure de la feuille β.
Motif structurel (structure super secondaire)
structure
Protéine de liaison aux ions calcium, peptide de liaison aux récepteurs de fibrine, structure en doigt de zinc, fermeture éclair à leucine
Niveau trois
définition
Fait référence à la position spatiale relative de tous les résidus d'acides aminés sur l'ensemble de la chaîne peptidique.
structure
Liaisons hydrophobes, liaisons sel, liaisons hydrogène et forces de Van der Waals
domaine
Niveau 4
définition
Fait référence à la disposition spatiale de chaque sous-unité dans une molécule protéique avec deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques ainsi qu'à la disposition et à l'interaction des sites de contact des sous-unités.
structure
Liaisons hydrogène et sel (liaisons ioniques)
Maladie causée
Le fou Ahern
Maladie de la vache folle (hélice alpha → feuille bêta) myélopathie striatale humaine La maladie d'Alzheimer La maladie de Huntington
transsexuel
définition
Désigne la destruction de sa conformation spatiale spécifique sous l'action de certains facteurs physiques et chimiques. Perte de propriétés physiques et chimiques et d'activité biologique
Caractéristiques
La solubilité diminue, la viscosité augmente, la capacité de cristallisation disparaît, l'activité biologique est perdue et elle est facilement hydrolysée par les protéases.
dénaturation des protéines
空间构象破坏→疏水基团暴露
溶解度降低(易析出)
分子不对称性增加
粘度增加
易被酶破坏
规则析出的能力无→结晶能力消失
Détection de protéines
biuret
Le phénomène de réaction violette ou rouge entre les liaisons peptidiques et le sulfate de cuivre lorsqu'ils sont chauffés ensemble
Ninhydrine
Le phénomène selon lequel l'hydrate de ninhydrine génère un composé bleu-violet lorsqu'il est chauffé avec des acides aminés dans une solution faiblement acide.
Méthode d'absorption UV 280 nm
Absorption de l'acide nucléique à 260 nm
Détectez la valeur d'absorption maximale de la tyrosine et du tryptophane contenant des doubles liaisons conjuguées sous une lumière ultraviolette de 280 nm pour déterminer indirectement la teneur en protéines.
acide nucléique
Classification
ADN
composition
structure primaire
séquence polynucléotidique
base ribose = nucléoside nucléoside phosphate = nucléotide
phosphate basique de désoxyribose
Phosphate de base de ribose d'ARN A-U, C-G
A-T, C-G
Règles de Chargaff : ①L'ADN de différents individus biologiques a différentes compositions de bases ②L'ADN de différents organes ou tissus d'un même individu a la même composition de base ; ③Pour l'ADN d'un tissu spécifique, sa composition de base ne change pas avec son âge, son état nutritionnel et son environnement ; ④Pour un organisme spécifique, A=T, C=G, A C=50%
structure secondaire
double hélice
La direction longitudinale stable de la structure de l'ADN est maintenue par la force d'empilement hydrophobe entre les plans de base. Maintenu horizontalement par des liaisons hydrogène entre les bases des deux brins
Les chaînes désoxyribonucléotidiques double brin sont antiparallèles L'ADN-B est la structure d'ADN à double hélice droite la plus classique, contenant 10,5 paires de bases par semaine. L'ADN-A est une structure à double hélice droite contenant 11 paires de bases par semaine L'hélice Z-ADN est une hélice gauche et le nombre de paires de bases dans chaque hélice est de 12.
La connexion entre les bases est une liaison hydrogène, deux paires A-T et trois paires C-G La connexion entre le ribose et les bases est une liaison glycosidique. La connexion entre le nucléoside et le phosphate est une liaison ester (liaison 3',5'-phosphodiester)
Phosphate, désoxyribose → externe base → interne
structure tertiaire
Chromatine (unité de base - nucléosome)
particules centrales
histones centrales
octamère d'histone
Deux de chaque H2A, H2B2, H3 et H4
H1
A l'entrée et à la sortie de l'ADN, des doubles brins enroulés autour des histones centrales, Jouer un rôle dans la stabilisation de la structure des nucléosomes
ADN de base
Le double brin d’ADN, d’une longueur d’environ 146 pb, s’enroule 1,75 fois autour de la protéine histone centrale.
zone de connexion
ADN du connecteur
Une étendue d'ADN reliant les nucléosomes adjacents, 20 à 60 pb
liaison sans histone
autre
Fibres de chromatine, solénoïdes creux, supersolens, chromatides, etc.
effet
Stocker et transmettre des informations génétiques
ARN
ARN codant
ARN messager, ARNm
structure
Bouchon 5'
Trans-7-méthylguanine-nucléoside triphosphate (m7GpppNmpNmp est le plus courant)
La région non traduite de 5' y est connectée.
cadre de lecture ouvert ORF
Du premier codon d’initiation de l’extrémité 5’ de l’ARNm mature jusqu’à La séquence nucléotidique entre les codons d'arrêt, qui détermine la séquence d'acides aminés de la chaîne polypeptidique
3'-queue
La structure polytail est ajoutée une fois la transcription de l'ARNm terminée
Polyadénylate AAA composé de 80 à 250 adénosines liées entre elles
La région non traduite 3' y est connectée.
Fonction
Contient du code génétique pour guider directement la synthèse des chaînes polypeptidiques
ARN non codant
constitutif
transfert d'ARN, ARNt
structure
structure secondaire (Structure en trèfle)
A quatre tiges et trois anneaux
5'
Boucle DHU Boucle anticodon Boucle TψC
Anticodon détermine le type
Boucle DHU : reconnaît l'ARNt aminoacyle Boucle TψC : reconnaissance des ribosomes
3'
-Structure CCA-OH
combiné avec des acides aminés
structure tertiaire
Forme en L inversé
Fonction
Utilisé pour reconnaître le code génétique (ADN transcrit) et diriger la synthèse protéique
ARN ribosomal, ARNr
Fonction
Avec les protéines ribosomales, ils constituent les ribosomes, qui assurent la biosynthèse des protéines.
Réglementaire
ARN long non codant (lncRNA)
200 ~ 100 000 nucléotides
Petit ARN non codant (sncRNA)
ARNm : la plupart des types, la plus petite quantité, la demi-vie la plus courte, le modèle ARNt : les bases rares sont les plus transportées ARNr : l’emplacement le plus abondant hn : précurseur d'ARNm, hétérogène, un noyau sn : petit dans le noyau, situé dans le noyau, coupant l'ARNhn sno : petit nucléole, localisé dans le nucléole, clive l'ARNr si : petite interférence, coupe l'ARN exogène sc : le peptide signal reconnaît les petites cellules cytoplasmiques mi : inhibe la régulation de l’expression des gènes, minimum ribozyme : épissage d'ARN, catalyse
Ribosome (ribosome)
protéine ribosomale d'ARNr
sous-unité
Le noyau d'origine tombe amoureux de moi et veut rester (23 5 16)
Mon père était un tyran et m'a giflé (5,8 28 5 18)
Dénaturation et renaturation
transsexuel
définition
Changement de structure secondaire → Le clivage de la liaison hydrogène fait que le double brin devient un simple brin
Valeur Tm : la température à laquelle 50% des doubles brins sont dénoués
影响因素
氢键越多,即C-G越多,DNA越长,Tm值越高
溶液浓度越高,Tm值越高
Caractéristiques
L’effet rehausseur de couleur de l’ADN
Après dénaturation, l'absorbance augmente (La décompression de l'ADN conduit à l'exposition de doubles liaisons conjuguées)
Pic d'absorption UV maximal
260nm(由共轭双键决定)
280 nm est une protéine
Restauration
La dénaturation de l'ADN peut être restaurée sans modifier la structure primaire. La structure primaire de la protéine a changé et est irréversible
définition
Une fois les conditions dénaturantes éliminées lentement, les deux brins complémentaires d’ADN dissociés peuvent se réapparier pour former un double brin d’ADN, restaurant ainsi la structure originale en double hélice.
enzyme
Classification
par structure
enzyme monomère
enzyme composée d'une chaîne peptidique
Oligomérase
Enzyme composée de plusieurs chaînes peptidiques (sous-unités) identiques ou différentes liées par des liaisons non covalentes
Complexe multi-enzyme/système multi-enzyme
Dans une certaine voie métabolique, plusieurs enzymes ayant des fonctions catalytiques différentes qui catalysent un ensemble de réactions consécutives en séquence peuvent s'agréger les unes aux autres pour former un tout structurel et fonctionnel.
enzyme multifonctionnelle ou enzyme tandem
Certaines enzymes ont simultanément plusieurs fonctions catalytiques différentes sur une même chaîne peptidique.
Selon la composition moléculaire
enzyme simple
Enzymes qui ne contiennent que des composants d'acides aminés après hydrolyse et aucun autre composant
Comme l'uréase, certaines protéases, l'amylase, la lipase, la nucléase, etc.
conjugaison/enzyme de conjugaison
Enzymes composées de protéines enzymatiques et de cofacteurs
Les protéines enzymatiques et les cofacteurs combinés sont appelés holoenzymes. Ni la protéine enzymatique ni le cofacteur n'ont d'activité catalytique lorsqu'ils sont présents seuls, et seule l'holoenzyme a une activité catalytique.
cofacteur
辅酶
多通过非共价键与酶蛋白相连,这种结合比较疏松,可以用透析或超滤的方法除去
酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反(运载体)
辅基
与酶蛋白形成共价键,结合较为紧密,不易通过透析或超滤将其除去
在酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白
Les protéines enzymatiques déterminent principalement la spécificité des réactions enzymatiques et leur mécanisme catalytique ; Les cofacteurs déterminent principalement le type de réaction enzymatique
isoenzyme
définition
Désigne la catalyse de la même réaction chimique, mais la structure moléculaire et les propriétés physiques et chimiques de la protéine enzymatique ou encore un groupe d'enzymes aux propriétés immunologiques différentes
Il existe des différences dans la structure primaire, mais la structure tridimensionnelle du centre actif est identique ou similaire, elle peut donc catalyser la même réaction chimique.
Un groupe de polymorphismes enzymatiques codés par différents gènes ou plusieurs allèles qui catalysent la même réaction mais présentent des fonctions différentes
Le pré-ARNm transcrit à partir du même gène subit différents processus d'épissage pour générer une variété de produits de traduction d'ARNm différents
exemple
lactate déshydrogénase
coeur LDH1 Globules blancs LDH2 Rate LDH3 LDH4, 5 foie, muscle squelettique
créatine kinase
Cerveau CK1 Myocarde CK2 Muscle squelettique CK3
Fonction (catalyse)
Partie efficace
Centre actif/site actif enzymatique
Molécule d'enzyme capable de se lier spécifiquement à un substrat et de catalyser la conversion du substrat en produit. Une région avec une structure tridimensionnelle spécifique
Les coenzymes et les groupes prothétiques sont souvent des composants de centres actifs enzymatiques
groupe essentiel pour l'enzyme
définition
Il existe de nombreux groupes chimiques dans les molécules enzymatiques, mais tous ne sont pas liés à l’activité enzymatique. Certains d’entre eux sont étroitement liés à l’activité enzymatique.
Classification
Ce qui joue le rôle catalytique de l'enzyme, c'est le groupe de liaison et le groupe catalytique à l'intérieur du centre actif.
au sein du centre actif
Peut être divisé en groupes de liaison et groupes catalytiques
La fonction du premier est de reconnaître et de combiner les substrats et les coenzymes pour former un complexe d’état de transition enzyme-substrat.
La fonction de ce dernier est d'affecter la stabilité de certaines liaisons chimiques dans le substrat, de catalyser la réaction chimique du substrat, puis de le transformer en produit.
hors centre actif
Nécessaire pour maintenir la conformation spatiale du centre actif enzymatique et/ou comme site de liaison pour les régulateurs
mécanisme
Réduire l'énergie d'activation de la réaction
Il fait référence à l'énergie libre nécessaire pour qu'1 mole d'un réactif se transforme de l'état fondamental à l'état de transition à une certaine température, c'est-à-dire que l'énergie de l'état de transition intermédiaire est supérieure à celle du réactif de l'état fondamental.
是决定化学反应速率的内因,是化学反应的能障
Se combine avec le substrat pour former un intermédiaire
définition
Le processus de liaison d'une enzyme à un substrat est une réaction de libération d'énergie, et l'énergie de liaison libérée est la principale source d'énergie qui réduit l'énergie d'activation de la réaction.
La question de savoir si le groupe de liaison au site actif de l'enzyme peut se lier efficacement au substrat et convertir le substrat dans un état de transition est la clé pour savoir si l'enzyme peut jouer son rôle catalytique.
processus
1. Réaction d’ajustement induite où l’enzyme se lie au substrat
Lorsque l'enzyme et le substrat sont proches l'un de l'autre, ils s'induisent, se déforment et s'adaptent structurellement l'un à l'autre, puis se combinent pour former un complexe enzyme-substrat.
L'ajustement induit permet à une enzyme relativement spécifique de se lier à un groupe de molécules de substrat dont les structures ne sont pas exactement les mêmes. Le changement de conformation de l'enzyme favorise sa liaison au substrat et convertit le substrat dans un état de transition instable, susceptible. à L'attaque catalytique enzymatique se transforme en produits
2. Effet de proximité et séquençage directionnel des enzymes et des substrats
Dans une réaction impliquant plus de deux substrats, les substrats doivent entrer en collision les uns avec les autres dans la bonne direction pour que la réaction se produise.
Au cours de la réaction, l'enzyme lie les substrats au centre actif de l'enzyme, les rapprochant les uns des autres et formant une relation d'orientation correcte propice à la réaction.
3. Effet de surface des enzymes
Créer un environnement hydrophobe qui désolva les molécules de substrat
Il élimine l'attraction et la répulsion gênantes de la grande quantité de molécules d'eau environnantes vers les groupes fonctionnels des molécules d'enzyme et de substrat, empêche la formation d'un film d'hydratation et facilite le contact étroit et la combinaison du substrat et des molécules d'enzyme.
Polycatalytique
Réactions catalytiques acide-base courantes
Certains groupes situés sur le centre actif de l'enzyme sont des donneurs de protons et d'autres sont des accepteurs de protons. Le transfert de ces protons peut accélérer la vitesse de réaction.
catalyse covalente
Fait référence à l'effet catalytique du catalyseur et du réactif formant un intermédiaire lié de manière covalente, réduisant l'énergie d'activation de la réaction, puis transférant le groupe transféré à un autre réactif.
Le groupe catalytique nucléophile sur son centre actif fournit une paire d'électrons à un atome partiellement électropositif dans le substrat pour former un intermédiaire covalent (catalyse nucléophile)
Formation d'un intermédiaire covalent (catalyse électrophile) à travers le groupe catalytique électrophile sur son centre actif enzymatique et l'atome nucléophile de la molécule substrat
Faire passer le groupe transféré sur le substrat vers sa coenzyme ou un autre substrat
Caractéristiques
Efficacité catalytique élevée
spécificité
spécificité absolue
Certaines enzymes n'agissent que sur des molécules substrats d'une structure spécifique, effectuent des réactions spécifiques et génèrent des produits d'une structure spécifique.
spécificité relative
La spécificité de certaines enzymes pour les substrats ne repose pas sur la structure moléculaire entière du substrat, mais sur des liaisons chimiques spécifiques ou des groupes spécifiques dans les molécules du substrat, de sorte qu'elles peuvent agir sur une classe de composés contenant les mêmes liaisons chimiques ou groupes chimiques.
Ajustabilité (différence par rapport aux enzymes inorganiques)
instabilité
taux
formule
Km est la constante de Michaelis, Vmax est la vitesse de réaction maximale [S] est la concentration du substrat
Lorsque [S] est petit (<<Km), ignorez [S], V=(Vmax/Km)×[S], c'est-à-dire une relation proportionnelle
Lorsque [S] est grand (>>Km), ignorez Km, V=Vmax, montrant une relation quantitative
Caractéristiques
Km est équivalent à la concentration du substrat à la moitié de Vmax
Km=[S] peut être obtenu
Km n'a rien à voir avec la concentration en enzyme, mais est lié à la structure de l'enzyme, à la structure du substrat et à l'environnement.
Km peut être exprimé comme l'affinité de l'enzyme pour le substrat. Plus le Km est grand, plus l'affinité est faible.
Facteurs qui influencent
Concentration du substrat, température, pH
inhibiteur
inhibiteur irréversible
exemple
Les pesticides organophosphorés (trichlorfon, dichlorvos, diméthoate, malathion, etc.) se lient spécifiquement au groupe hydroxyle du résidu sérine dans le centre actif de la cholinestérase, inactivant ainsi la cholinestérase.
Les ions de métaux lourds se combinent avec les groupes sulfhydryle dans les molécules d'enzyme sulfhydryle pour désactiver l'enzyme.
inhibiteur réversible
inhibiteur compétitif
Caractéristiques
En compétition avec le substrat du récepteur (groupe de liaison au substrat du centre actif)
Le Km augmente sans affecter la Vmax
exemple
Malonate et succinate déshydrogénase, rivalisent avec le succinate Les sulfamides entrent en compétition avec la dihydroptéroate synthase, qui entre en compétition avec l'acide para-aminobenzoïque
inhibiteur non compétitif
Caractéristiques
Se lie à l'enzyme, rendant le complexe substrat-enzyme incapable de libérer le substrat
Le Km reste inchangé, la Vmax diminue
exemple
Leucine et arginase Ouabaïne et pompe à sodium Maltose et alpha-amylase
inhibiteur anticoncurrentiel
Caractéristiques
Se lie au complexe substrat-enzyme
Km diminue, Vmax diminue
exemple
Phénylalanine et phosphatase alcaline placentaire
activateur
Substances qui convertissent les enzymes inactives en enzymes actives ou augmentent l'activité enzymatique
enzyme clé
① Catalyse souvent la réaction de la première étape ou la réaction au point de branchement. Elle a une faible activité et détermine la vitesse de l'ensemble de la réaction. ② Catalyse souvent des réactions unidirectionnelles ou des réactions hors équilibre, et son activité peut déterminer la direction de l'ensemble de la voie métabolique ③En plus d'être contrôlée par les substrats, l'activité enzymatique est également régulée par divers métabolites ou effecteurs.
régulation des enzymes
Ajustement rapide
La configuration est la structure principale, la conformation est la structure spatiale L'ajustement allostérique ne modifie que la conformation mais pas la configuration L'activation du zymogène modifie la configuration
La phosphorylation est courante dans les substances contenant des hydroxyles, la thréonine, la tyrosine et la sérine.
1. Modification chimique des enzymes : A (méthylation), B (acétylation), glande (glande), soufre (liaison disulfure et interconversion sulfhydryle), phosphore (phosphorylation) 2. Modifications chimiques des histones : A, B, ubiquitination (ubiquitination), sucre (glycosylation), phosphore 3. Modification chimique des acides aminés : A, B, hydroxyle (hydroxylation), sucre, sélénium (sélénisation, modifié avant traduction), phosphore, soufre (liaison disulfure) 4. L'ubiquitination est impliquée dans le processus de dégradation des eucaryotes
réglage de la vitesse lente
L'ubiquitination est un régulateur lent
Modifications de la teneur en enzymes
Induction et répression de la synthèse protéique enzymatique
Dégradation enzymatique des protéines
Classification
oxydoréductases
Lactate déshydrogénase, succinate déshydrogénase, cytochrome oxydase, catalase, peroxydase, etc.
Transferts
Méthyltransférase, aminotransférase, acétyltransférase, transsulfurase, kinase et polymérase, etc.
des enzymes hydrolytiques
Selon les substrats qu'ils hydrolysent, ils peuvent être divisés en protéases, nucléases, lipases et uréases. Selon le site d'action de la protéase sur la protéine substrat, elle peut être divisée en endopeptidase et exopeptidase. De même, la nucléase peut également être divisée en exonucléase et endonucléase.
Lyases
Enzyme qui catalyse une réaction qui élimine un groupe d'un substrat et forme une double liaison, ou sa réaction inverse
Déshydratase, décarboxylase, aldolase, enzyme d'hydratation, etc.
Ligase
ADN ligase, aminoacyl-ARNt synthétase, glutamine synthétase, etc.