aminoácidos hidrófilos

aminoácidos hidrófobos

aminoácidos esenciales

aminoácidos no esenciales

Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, etc.

Propiedades físicas generales

propiedades químicas

Polímero formado uniendo covalentemente dos o más aminoácidos mediante la condensación de grupos α-amino y α-carboxilo con enlaces amida (enlaces peptídicos). Incluye oligopéptidos, polipéptidos y proteínas. Cada unidad de aminoácido que forma un péptido se llama residuo de aminoácido. La estructura de cadena formada por residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos se llama cadena peptídica.

Tiene propiedades de doble enlace parcial (40%). La longitud del enlace peptídico es de 0,133 nm, que se encuentra entre el enlace simple CN (0,147 nm) y el doble enlace C = N (0,128 nm).

La base principal para nombrar y clasificar los péptidos es el número y la composición de los residuos de aminoácidos. Los péptidos se pueden clasificar según la cantidad de residuos de aminoácidos y se denominan péptidos. Por ejemplo, un péptido formado por 2 aminoácidos se llama dipéptido, un péptido formado por 3 aminoácidos se llama tripéptido, y así sucesivamente. Generalmente, los péptidos compuestos de 2 a 10 residuos de aminoácidos se denominan oligopéptidos, los péptidos compuestos de 11 a 50 residuos de aminoácidos se denominan polipéptidos y los péptidos compuestos de más de 50 residuos de aminoácidos suelen denominarse proteínas. La insulina contiene 51 aminoácidos y es una proteína. El glucagón contiene sólo 29 aminoácidos, por lo que sólo se le puede llamar polipéptido.

Cada aminoácido que compone una molécula peptídica no es una molécula completa porque participa en la formación de enlaces peptídicos, por eso se le llama residuo de aminoácido (residuo). En una molécula de péptido, el aminoácido N-terminal es el primer aminoácido (residuo). Al nombrar, simplemente agregue la palabra "acilo" después del nombre de cada aminoácido.

Representación y denominación de tripéptidos.

Péptidos sintetizados no ribosomalmente y péptidos sintetizados ribosomalmente

Péptido activo natural----glutatión

Propiedades fisicoquímicas de los oligopéptidos.

Sustancia macromolecular biológica con una determinada estructura espacial compuesta por diferentes aminoácidos conectados por enlaces peptídicos (el número de aminoácidos es superior a 50)

"Dogma central"

La función del ADN reside en su estructura primaria: la función de la proteína reside en su estructura tridimensional

diversidad de composición

Variedad de tamaños

diversidad estructural

Diversidad de funciones

En el plano del péptido, los dos Cα pueden estar en configuración cis o trans. La configuración trans es más estable que la configuración cis. (Excepto Pro)

estructura primaria de la proteína

estructura secundaria de proteína

Estructura terciaria de la proteína.

estructura cuaternaria de la proteína

subunidades proteicas

Definición de plegamiento de proteínas Reglas básicas del plegamiento de proteínas. acompañante Enfermedades relacionadas con el mal plegamiento de proteínas.