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心智圖資源庫 Mappa biochimica-mentale del principio di funzionamento degli enzimi
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Mappa biochimica-mentale del principio di funzionamento degli enzimi
Questa è una mappa mentale sulla biochimica: il principio di funzionamento degli enzimi, compresi i punti comuni tra enzimi e catalizzatori generali, le caratteristiche salienti degli enzimi, i principi di funzionamento degli enzimi, ecc.
編輯於2023-12-02 19:32:55
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Come funzionano gli enzimi
Cosa hanno in comune gli enzimi con i catalizzatori generali
Non ci sono cambiamenti qualitativi o quantitativi prima e dopo la reazione
Può catalizzare solo le reazioni chimiche termodinamicamente consentite
Può solo accelerare il processo di una reazione reversibile senza modificare il punto di equilibrio della reazione.
Caratteristiche salienti degli enzimi
Gli enzimi sono estremamente efficienti sui substrati
Gli enzimi sono altamente specifici per i loro substrati
specificità assoluta
Può agire solo su un substrato di una struttura specifica, eseguire una reazione specifica e generare un prodotto di una struttura specifica.
Ad esempio, l’ureasi può catalizzare solo l’idrolisi dell’urea per produrre CO2 e NH3
specificità relativa
La specificità di alcuni enzimi per i substrati non si basa sull'intera struttura molecolare del substrato, ma su specifici legami chimici o gruppi specifici nelle molecole del substrato.
Ad esempio: proteasi
Stereospecificità
Alcuni enzimi con specificità assoluta possono distinguere tra isomeri ottici e stereoisomeri e possono catalizzare solo una reazione con un isomero ottico o stereoisomero.
Sintonizzazione degli enzimi
Gli enzimi sono instabili
Come funzionano gli enzimi
Gli enzimi si combinano con i substrati per formare intermedi: complessi enzima-substrato
Ridurre efficacemente l'energia di attivazione della reazione
Meccanismo per ridurre l'energia di attivazione
adattamento indotto
Effetto di prossimità e allineamento direzionale
Gli effetti superficiali desolvano le molecole del substrato
Cinetica delle reazioni enzimatiche
concentrazione del substrato
Quando gli altri fattori rimangono invariati, l’effetto della concentrazione del substrato sulla velocità di reazione è una relazione iperbolica rettangolare.
Quando la concentrazione del substrato è bassa: la velocità di reazione è proporzionale alla concentrazione del substrato la reazione è una reazione del primo ordine;
All'aumentare della concentrazione del substrato: la velocità di reazione non accelera più proporzionalmente la reazione è una reazione a livello misto;
Quando la concentrazione del substrato raggiunge un certo livello: la velocità di reazione non aumenta più e raggiunge la velocità massima la reazione è una reazione di ordine zero;
Equazione di Michael-Mann
Ｖ＝Vmax[S]/Km[S]
Km
Il valore Km è uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione enzimatica è la metà della velocità di reazione massima.
Km può rappresentare l'affinità dell'enzima al substrato in determinate condizioni.
Km ↑ Affinità ↓
Km ↓ Affinità ↑
Il valore Km è una costante caratteristica dell'enzima
La dimensione non è fissa
È correlato alla struttura dell'enzima, alla struttura del substrato, al pH, alla temperatura e alla forza ionica dell'ambiente di reazione.
indipendente dalla concentrazione dell’enzima
concentrazione degli enzimi
Quando l'enzima è saturo del substrato, la velocità di reazione è proporzionale alla concentrazione dell'enzima
pH
pH ottimale
Non è una costante caratteristica di un enzima
Influenzato da fattori quali la concentrazione del substrato, il tipo e la concentrazione del tampone e la purezza dell'enzima
temperatura
doppio impatto
Temperatura ottimale
Non è una costante caratteristica di un enzima
Dipende dal tempo di reazione
inibitore
definizione
Qualsiasi sostanza in grado di ridurre l'attività catalitica di un enzima senza causare la denaturazione della proteina enzimatica è chiamata inibitore enzimatico.
Tipo di azione
inibizione irreversibile
Combinarsi con i gruppi necessari nel centro attivo dell'enzima attraverso legami covalenti per inattivare l'enzima
Non può essere rimosso con metodi come la dialisi e l'ultrafiltrazione.
Composti organofosforici, ioni di metalli pesanti a bassa concentrazione e composti dell'arsenico
inibizione reversibile
Si lega in modo reversibile agli enzimi o ai complessi enzima-substrato attraverso legami non covalenti per ridurre o eliminare l'attività enzimatica.
tipo
inibizione competitiva
L'inibitore ha una struttura simile al substrato e può competere con il substrato per il centro attivo dell'enzima, impedendo così all'enzima di formare intermedi con il substrato.
Caratteristiche
I e S hanno strutture simili e competono per il centro attivo dell'enzima.
Il grado di inibizione dipende dall'affinità relativa dell'inibitore all'enzima e dalla concentrazione del substrato
Caratteristiche dinamiche: La Vmax rimane invariata, i Km apparenti aumentano
Esempio
Il malonato compete con il succinato per la succinato deidrogenasi
Il meccanismo antibatterico dei sulfamidici: competizione con l’acido para-aminobenzoico per la diidrofolato sintasi
inibizione non competitiva
Alcuni inibitori si legano a gruppi essenziali al di fuori del centro attivo dell'enzima e non influenzano il legame dell'enzima al substrato. Non esiste alcuna relazione competitiva tra il substrato e l'inibitore. Tuttavia, il complesso enzima-substrato-inibitore (ESI) non può rilasciare ulteriormente il prodotto.
Caratteristiche
I si combina con gruppi essenziali al di fuori del centro attivo di E, e non esiste alcuna relazione competitiva tra S e I
Il grado di inibizione dipende dalla concentrazione dell'inibitore
Caratteristiche dinamiche: la Vmax diminuisce, i Km apparenti rimangono invariati
inibizione anticoncorrenziale
Gli inibitori si legano solo al prodotto intermedio (ES) formato dall'enzima e dal substrato, riducendo la quantità del prodotto intermedio ES.
Caratteristiche
Gli inibitori si legano solo ai complessi enzima-substrato
Il grado di inibizione dipende dalla concentrazione dell'inibitore e dalla concentrazione del substrato
Caratteristiche dinamiche: Vmax diminuisce, Km apparenti diminuiscono
attivatore
Sostanze che modificano gli enzimi da inattivi ad attivi o aumentano l'attività enzimatica
tipo
Attivatore richiesto
attivatore opzionale
regolazione degli enzimi
Oggetto di regolazione
enzima chiave
Metodo di regolazione
Regolazione dell'attività enzimatica (regolazione rapida)
aggiustamento allosterico
Può legarsi in modo reversibile a una parte esterna al centro attivo di alcune molecole di enzimi per modificare la conformazione dell'enzima
enzima allosterico
Spesso oligomeri composti da più subunità, con effetti sinergici
Parti allosteriche
effetto allosterico
attivatore allosterico
inibitore allosterico
regolazione della modificazione covalente
Alcuni gruppi sulla catena peptidica delle proteine enzimatiche possono essere combinati covalentemente con determinati gruppi chimici sotto la catalisi di altri enzimi e, allo stesso tempo, i gruppi chimici combinati possono essere rimossi sotto la catalisi di un altro enzima, influenzando così l'attività enzimatica
Fosforilazione vs. defosforilazione (più comune)
Acetilazione e deacetilazione
Metilazione e demetilazione
Adenilazione e deadenilazione
-SH e -S-S si cambiano a vicenda
attivazione dello zimogeno
Zimogeno: uno stato inattivo in cui alcuni enzimi vengono sintetizzati o secreti nelle cellule, o prima che esercitino la loro funzione catalitica.
Attivazione dello zimogeno: in determinate condizioni, il processo di conversione dello zimogeno in enzima attivo
Meccanismo di attivazione dello zimogeno
Lo zimogeno rompe uno o più legami peptidici specifici in condizioni specifiche, idrolizza uno o più peptidi corti, modifica la conformazione molecolare e forma o espone il centro attivo dell'enzima.
Regolazione del contenuto di enzimi (regolazione lenta)
induzione
repressione