Galeria de mapas mentais Proteína-2
Na bioquímica, as proteínas são uma importante classe de macromoléculas biológicas nos organismos. Elas são compostas de aminoácidos conectados por ligações peptídicas e possuem estruturas complexas e funções diversas. Ele apresenta detalhadamente a estrutura molecular das proteínas, propriedades físicas e químicas das proteínas, peptídeos e outros pontos de conhecimento.
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Proteína-2
peptídeo
ligação peptídica
Encontrada em moléculas de proteínas e peptídeos, uma ligação amida formada pela condensação do grupo α-carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino de outro aminoácido
unidade peptídica
Há um efeito de conjugação P-π entre o par solitário de elétrons na unidade de nitrogênio e os elétrons π na ligação C=O -> a conjugação pode ocorrer
Existe um certo grau de natureza de ligação dupla entre as ligações duplas e elas não podem girar livremente.
plano peptídico
Os seis átomos da unidade peptídica estão todos no mesmo plano
As unidades peptídicas são quase todas estruturas trans e a conformação pode ser girada
Resíduos de Peptídeos/Aminoácidos
Classificação
2-dipeptídeo
2-10-oligopeptídeo
10-50-peptídeos
>50-Proteína
peptídeo ativo
Substâncias peptídicas com funções fisiológicas especiais
Desempenha um papel importante na regulação metabólica, condução nervosa, diferenciação celular, crescimento e desenvolvimento, defesa imunológica, regulação reprodutiva, eliminação de radicais livres e tumorigênese, etc.
Classificação
peptídeos ativos endógenos
peptídeos ativos exógenos
Os produtos da digestão limitada das proteínas alimentares são diretamente absorvidos e participam da alimentação, digestão, metabolismo e regulação endócrina.
Glutationa/GSH reduzida
Ácido glutâmico, cisteína, glicina - um tripéptido ácido conectado por ligações isopeptídicas e ligações peptídicas, contendo grupos sulfidrila como principal grupo funcional
Redutor, importante antioxidante
Carnosina e Anserina
dipeptídeo
Antioxidante, envolvido na eliminação de espécies reativas de oxigênio
estrutura molecular da proteína
Classificação
estrutura básica
Estrutura primária-sequência de aminoácidos
A sequência completa de aminoácidos de uma ou mais cadeias peptídicas que constituem uma molécula de proteína, incluindo as posições de possíveis ligações dissulfeto, mas excluindo outras estruturas espaciais além da configuração do carbono α.
Principais ligações químicas - ligações peptídicas/ligações dissulfeto
Função
A estrutura primária de uma proteína é sua base espacial
Proteínas com estruturas primárias semelhantes têm funções semelhantes
A estrutura primária das proteínas homólogas contém informações de evolução biológica
Alterar a estrutura primária de uma proteína pode afetar diretamente sua função
conformação espacial
Classificação
Estrutura secundária - conformação peptídica - descreve a estrutura espacial local dos átomos da cadeia principal
A disposição espacial dos átomos da cadeia principal do segmento peptídico local da proteína (contendo 3-30 resíduos de aminoácidos), ou seja, a conformação da cadeia principal, excluindo a conformação da cadeia lateral e a disposição espacial entre os segmentos peptídicos.
Classificação
hélice alfa
hélice direita
Cada hélice contém 3,6 resíduos de aminoácidos e tem um passo de 0,54 nm.
As cadeias laterais de aminoácidos estendem-se para fora da hélice e são estabilizadas por ligações de hidrogênio.
folha beta
A conformação da cadeia principal dos segmentos peptídicos locais da proteína forma uma dobra em zigue-zague
Combinações paralelas formam estruturas de pregas de grupo - paralelas/antiparalelas
curva β
Um segmento peptídico rígido usado para conectar outras estruturas secundárias em moléculas de proteína
Contém quatro resíduos de aminoácidos - a prolina aparece com mais frequência na segunda posição do resíduo e a glicina aparece com mais frequência na terceira posição
anel
ondulação aleatória
Ligação Química: Ligação de Hidrogênio
Estrutura terciária - conformação de subunidade - descreve a estrutura espacial de todos os átomos
O arranjo espacial de todos os átomos contidos em uma molécula de proteína ou em uma de suas subunidades, excluindo sua relação estrutural com outras moléculas ou subunidades
Ligações químicas: ligações não covalentes, como interações hidrofóbicas, ligações iônicas, ligações de hidrogênio, forças de van der Waals e uma pequena quantidade de ligações covalentes, como ligações dissulfeto
Classificação
Mioglobina - armazena e transporta oxigênio dentro das células
Ribonuclease-hidrolisa o ácido ribonucleico
Motivo/motivo - uma unidade estrutural reconhecível formada pela agregação e combinação adicional de duas extremidades ou segmentos adjacentes da mesma ou de diferentes estruturas secundárias
Estrutura de motivo hélice-alça-hélice com Ca2 quelatado
Dedo de zinco – uma estrutura de motivo que quela Zn2
Domínio estrutural - unidade estrutural com função compacta, independente, estável e específica formada por uma cadeia peptídica na estrutura terciária
Estrutura quaternária - conformação tetrâmera - descreve as inter-relações entre subunidades
O número, tipo, layout espacial de todas as subunidades contidas em uma proteína com múltiplas subunidades e a ligação mútua e interação entre subunidades, mas não inclui a estrutura terciária das subunidades
Classificação (se contém estrutura quaternária)
proteína monomérica
proteína multi-subunidade
Número de subunidades contidas – dímero, trímero, tetrâmero
Tipos de subunidades incluídas – proteínas homoméricas, proteínas heteroméricas
Proto[polímero] - unidade estrutural na estrutura quaternária com simetria espacial, que pode ser considerada um homopolímero
Função
A conformação determina a função, o alostério altera a atividade
Classificação conformacional - proteínas globulares/proteínas fibrilares
Função fisiológica – proteína ativa [substância]/proteína estrutural [substância]
Proteínas alostéricas e efeitos alostéricos
Efeito sinérgico - a ligação de um sítio a um ligante causa alterações conformacionais na proteína, o que por sua vez afeta a afinidade ou velocidade de ligação de outros sítios aos seus respectivos ligantes.
Efeito sinérgico positivo - levando a maior afinidade e ligação mais rápida
Sinergia negativa - levando à diminuição da afinidade e ligação mais lenta
efeito sinérgico - efeito sinérgico produzido pelo mesmo ligante
Efeito heterotrópico - o efeito sinérgico produzido por diferentes ligantes
Propriedades físicas e químicas das proteínas
Propriedades gerais
Características de absorção UV
A estrutura da ligação peptídica contida possui forte absorção de luz ultravioleta abaixo de 220 nm.
O triptofano e a tirosina nele contidos têm forte absorção de raios ultravioleta de 280nm
Reação de cor - reação de ninidrina, reação de biureto
Reação N-terminal
Ionização anfotérica e ponto isoelétrico
Propriedades da macromolécula
Propriedades coloidais
Seu fator estabilizador é a repulsão de cargas semelhantes ao filme de hidratação.
Sedimentação - As partículas de proteína são mais densas que a água e têm tendência a sedimentar sob a influência da gravidade na solução.
Coeficiente de sedimentação
Desnaturação e renaturação de proteínas
Muitas proteínas são compostas por mais de uma cadeia peptídica. Cada cadeia peptídica contém sua estrutura terciária e é chamada de subunidade da proteína.