마인드 맵 갤러리 생물학적 거대분자의 구조와 기능
1. 단백질을 구성하는 아미노산의 화학구조와 분류. 2. 아미노산의 물리적, 화학적 성질. 3. 펩타이드 결합과 펩타이드. 4. 단백질의 1차 구조와 고차 구조. 5. 단백질 구조와 기능의 관계. 6.단백질의 물리화학적 성질. 7. 단백질 분리 및 정제의 일반 원리 및 방법. 8. 핵산 분자의 구성, 주로 퓨린과 피리미딘 염기의 화학 구조 및 뉴클레오티드. 9. 핵산의 1차 구조. 핵산의 공간 구조 및 기능, 기타 비코딩 RNA의 분류 및 기능. 10.핵산의 물리화학적 성질과 응용. 11. 효소, 완전 효소, 보조 인자, 보조 효소 구성에 관여하는 비타민 및 효소의 활성 중심에 대한 기본 개념. 12. 효소의 작용 메커니즘, 효소 반응 동역학, 효소 억제의 유형 및 특성. 13. 효소의 조절
2024-04-08 14:47:42에 편집됨인적 자원 비용 통제는 기업이 경제적 이익을 극대화하는 중요한 수단입니다. 기업은 문제에 대처하기 위해 핵심 경쟁력을 지속적으로 향상시켜야 합니다.
이것은 교육 기술에 대한 지침이 아니라 교육 분위기를 찾는 여정입니다. 독자 여러분, 이 책에서는 각 교육 이야기를 통해 진정한 교육자가 어떤 사람이어야 하는지를 알 수 있습니다. 예민하고 재치 있고, 아이들에게 적절한 것과 부적절한 것이 무엇인지 알고, 무엇을 말해야 할지, 무엇을 말하지 말아야 할지, 주의를 기울이십시오. 아이의 독특함에 주목하고, 아이의 개인 생활 세계에 관심을 기울이고, 아이의 말을 "보고" "듣는" 방법을 알아야 합니다. 참된 교육자만이 아이들의 마음을 이해하고, 준교육의 분위기를 조성하며, 교육과 성장을 더욱 아름답고 보람있게 만들 수 있습니다!
이 책에서 저자는 세부 사항을 벗겨내고 대부분의 사람들이 지식과 기술을 배우는 데 적합한 일련의 학습 방법을 요약합니다. 저자에 따르면 모든 학습은 정밀 입력, 심층 소화, 다중 출력의 세 단계로 나눌 수 있습니다. 첫 번째는 지식의 입력으로, 먼저 새로운 지식을 받아들이고, 그 다음 지식을 소화하고, 입력된 지식을 이해하고, 마지막으로 학습된 지식을 사용하는 것을 의미합니다. 이 책이 학습할 때 혼란스럽거나 새로운 기술을 배우는 방법을 모르는 모든 사람에게 도움이 되기를 바랍니다!
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생물학적 거대분자의 구조와 기능
단백질
분류
자연 스레 발생하는
단백질 합성에 참여
20가지 기본 아미노산 (코돈 포함, 단백질 합성에 관여)
글리신을 제외하면 모두 L-α-아미노산입니다.
특징
자연
비극성/소수성
아이소브릴리언트, 브라이트, 메틸 설파이드, 벤젠 아크릴, 스위트, 보존, 발레리안(설사를 위한 가짜 비스킷 1~2개)
극성 중립
수, 실크, 글루타민, 시스테인, 아스파라거스(수시는 오랫동안 울었습니다)
산성도와 알칼리성
폴리펩티드와 단백질은 아미노기와 카르복실기를 모두 갖고 있으므로 둘 다 양쪽성입니다.
含氨基多→呈碱性 含羧基多→呈酸性
碱性氨基酸带正电:人体ph相对于氨基酸是酸性环境
산성
계곡, 천동(여름의 개날)
알칼리성
라이, 징, 그룹(집중 읽기를 위해 선택하세요)
그룹
방향족 아미노산/공액 이중 결합
방향족 아미노산의 함량은 단백질의 자외선 흡수 능력을 결정합니다.
在280nm波长有特征性吸收峰的氨基酸 色氨酸、酪氨酸
스티렌, 색소, 치즈(오리지널 컬러)
황 함유 아미노산
이미노산
하이드록시 함유 아미노산
트레오닌, 티로신, 세린(수 씨를 롭)
분지 사슬 아미노산
발린, 류신, 이소류신
(스탠드 이용) 신발 건조
하나의 탄소 단위 아미노산
세린, 트립토판, 히스티딘, 글리신(대나무대)
포도당 생성 및 케톤 생성
이소류신, 페닐알라닌, 티로신, 트립토판, 트레오닌(오래된 기숙사 책)
케톤 생성 아미노산
류신, 라이신(류신 케톤)
필수 아미노산
메티오닌, 히스티딘, 발린, 라이신 이소류신, 페닐알라닌, 류신, 트립토판, 트레오닌
A 그룹은 밝은 책을 가져 왔습니다
번역 전 수정된 양식
셀레노시스테인
단백질을 형성하는 코돈이 없음
인간 단백질로 구성되지만 번역 후 변형된 형태의 비단백질 생합성 원료
시스틴, 하이드록시라이신, 하이드록시프롤린(라이푸만 잡아)
단백질 합성에 관여하지 않음/단백질에 존재하지 않음 (코돈 없음)
오르니틴, 시트룰린, 아르기니노숙신산, 호모시스테인(천연 단백질에서는 발견되지 않음)
새와 참외가 함께 걷고, 호랑이는 깜짝 놀란다
인조
라이신, 하이드록시프롤린
형태
에스테르 결합(포스포디에스테르 결합)은 뉴클레오티드 백본을 연결하는 화학 결합입니다(뉴클레오티드 구조를 안정화함).
채점
레벨 1
정의
N-말단에서 C-말단까지 단백질의 아미노산 서열을 나타냅니다.
구조
펩티드 결합(아미드기), 이황화 결합
2 단계
정의
단백질의 특정 펩타이드 사슬의 국소 공간 구조를 나타냅니다.
구조
수소 결합
α-나선, β-시트, β-회전 및 Ω-루프
알파나선
알파나선 ①나선방향은 시계방향 오른나선이다 ②아미노산 측쇄는 나선의 바깥쪽으로 뻗어 있으며, 3.6개의 아미노산 잔기가 한 바퀴(0.15nm)로 올라가고 나선 피치는 360°입니다. ③α-나선의 각 펩타이드 결합의 N-H는 4번째 펩타이드 결합의 카르보닐산소와 수소결합을 형성하며, 수소결합의 방향은 나선의 장축과 평행하다 DNA ①DNA 이중나선구조는 직경이 2.37nm, 피치가 3.54nm이다. ②디옥시리보스 인산기는 친수성으로 이중나선구조의 바깥쪽에 골격이 위치하고, 소수성인 염기는 안쪽에 위치한다. ③ 각 나선쌍은 10.5개의 염기쌍을 가지며, 각 염기쌍의 회전각도는 36°, 인접한 두 염기쌍의 평면 사이의 수직거리는 0.34nm이다. ④ 이중나선 구조의 안정적인 염기 적층력인 수소결합이 더 중요하다.
베타 시트
1. 확장된 펩타이드 사슬 구조 2. 펩타이드 결합 평면은 지그재그 모양으로 접혀 있으며, 정방향 또는 역방향으로 평행하게 배열된 두 개의 펩타이드 세그먼트로 구성될 수 있습니다. 3. 두 개의 펩타이드 세그먼트가 반대 방향으로 움직일 때 펩타이드 사슬 사이의 펩타이드 결합의 카르보닐 산소와 이미노 수소가 수소 결합을 형성하여 β-시트 구조를 안정화시킵니다.
구조적 모티브(초2차 구조)
구조
칼슘이온결합단백질, 피브린수용체결합펩타이드, 징크핑거구조, 류신지퍼
레벨 3
정의
전체 펩타이드 사슬의 모든 아미노산 잔기의 상대적인 공간적 위치를 나타냅니다.
구조
소수성 결합, 염 결합, 수소 결합 및 반 데르 발스 힘
도메인
레벨 4
정의
두 개 이상의 폴리펩티드 사슬을 가진 단백질 분자의 각 하위 단위의 공간적 배열과 하위 단위 접촉 부위의 레이아웃 및 상호 작용을 나타냅니다.
구조
수소와 염 결합(이온 결합)
질병 발생
미치광이 아헌
광우병(알파나선→베타시트) 인간 선조체 골수병증 알츠하이머병 헌팅턴 병
성전환
정의
특정 물리적 및 화학적 요인의 작용으로 인해 특정 공간 형태가 파괴되는 것을 말합니다. 물리적, 화학적 특성 및 생물학적 활동의 손실
특징
용해도가 감소하고 점도가 증가하며 결정화 능력이 사라지고 생물학적 활성이 상실되며 단백질 분해효소에 의해 쉽게 가수분해됩니다.
단백질 변성
空间构象破坏→疏水基团暴露
溶解度降低(易析出)
分子不对称性增加
粘度增加
易被酶破坏
规则析出的能力无→结晶能力消失
단백질 검출
뷰렛
펩타이드 결합과 황산구리를 함께 가열하면 보라색 또는 빨간색 반응이 일어나는 현상
닌히드린
닌히드린 수화물이 약산성 용액에서 아미노산과 함께 가열되면 청자색 화합물이 생성되는 현상
280nm UV 흡수 방식
핵산 260nm 흡수
280nm 자외선 하에서 공액 이중 결합을 함유한 티로신과 트립토판의 최대 흡수 값을 검출하여 간접적으로 단백질 함량을 측정합니다.
핵산
분류
DNA
구성
기본 구조
폴리뉴클레오티드 서열
리보스 염기 = 뉴클레오시드 뉴클레오시드 인산염 = 뉴클레오티드
디옥시리보스 염기 인산염
RNA 리보스 염기 인산염 AU, CG
A-T, C-G
샤가프 규칙: ①다양한 생물학적 개체의 DNA는 서로 다른 기본 구성을 가지고 있습니다. ②동일한 개인의 서로 다른 장기나 조직의 DNA는 동일한 기본 구성을 가지고 있습니다. ③특정 조직의 DNA는 그 기본 구성이 그 나이, 영양상태, 환경에 따라 변하지 않는다. ④특정 유기체의 경우 A=T, C=G, A C=50%
2차 구조
이중 나선
DNA 구조의 안정적인 세로 방향은 기본 평면 사이의 소수성 적층력에 의해 유지됩니다. 두 가닥의 염기 사이의 수소 결합에 의해 수평으로 유지됨
이중 가닥 디옥시리보뉴클레오티드 사슬은 역평행이다 B-DNA는 주당 10.5개의 염기쌍을 포함하는 DNA의 가장 고전적인 오른손잡이 이중나선 구조입니다. A-DNA는 주당 11개의 염기쌍을 포함하는 오른손잡이 이중나선 구조입니다. Z-DNA 나선은 왼손 나선이며, 각 나선의 염기쌍 수는 12개이다.
염기 사이의 연결은 수소 결합으로 A-T 두 쌍과 C-G 세 쌍입니다. 리보스와 염기 사이의 연결은 글리코시드 결합입니다. 뉴클레오시드와 인산염의 연결은 에스테르 결합(3',5'-포스포디에스테르 결합)입니다.
인산염, 디옥시리보스 → 외부 베이스 → 내부
3차 구조
염색질(기본 단위 - 뉴클레오솜)
코어 입자
핵심 히스톤
히스톤 팔량체
H2A, H2B2, H3, H4 각 2개
H1
핵심 히스톤을 감고 있는 DNA 이중가닥의 입구와 출구에는 뉴클레오솜 구조를 안정화시키는 역할을 합니다.
핵심 DNA
길이가 약 146bp인 DNA 이중 가닥은 핵심 히스톤 단백질 주위를 1.75배 감습니다.
연결 영역
커넥터 DNA
인접한 뉴클레오솜을 연결하는 DNA의 한 가닥, 20-60bp
비히스톤 결합
다른
크로마틴 섬유, 중공 솔레노이드, 슈퍼솔렌, 크로마티드 등
효과
유전정보 저장 및 전송
RNA
코딩 RNA
메신저RNA,mRNA
구조
5'-캡
트랜스-7-메틸구아닌-뉴클레오사이드 삼인산염(m7GpppNmpNmp가 가장 일반적임)
5' 번역되지 않은 영역이 연결되어 있습니다.
오픈 리딩 프레임 ORF
성숙한 mRNA의 5'말단부터 첫 번째 시작 코돈부터 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열을 결정하는 정지 코돈 사이의 뉴클레오티드 서열
3'-꼬리
mRNA 전사가 완료된 후 폴리테일 구조가 추가됩니다.
80-250개의 아데노신이 서로 연결된 폴리아데닐레이트 AAA
3' 번역되지 않은 영역이 연결되어 있습니다.
기능
폴리펩티드 사슬의 합성을 직접적으로 안내하는 유전암호가 들어있습니다.
비암호화 RNA
구성적인
전달 RNA, tRNA
구조
2차 구조 (클로버 구조)
네 개의 줄기와 세 개의 고리가 있음
5'
DHU 루프 안티코돈 루프 TψC 루프
안티코돈은 유형을 결정합니다
DHU 루프: 아미노아실 tRNA를 인식합니다. TψC 루프: 리보솜 인식
삼'
-CCA-OH 구조
아미노산과 결합
3차 구조
역L자형
기능
유전암호(전사된 DNA)를 인식하고 직접적인 단백질 합성에 사용됩니다.
리보솜 RNA, rRNA
기능
리보솜 단백질과 함께 이들은 단백질 생합성을 위한 장소를 제공하는 리보솜을 구성합니다.
규제
긴 비코딩 RNA(lncRNA)
200~100000 뉴클레오티드
작은 비코딩 RNA(sncRNA)
mRNA: 대부분의 유형, 최소 수량, 가장 짧은 반감기, 주형 tRNA: 희귀 염기가 가장 많이 운반됩니다. rRNA: 가장 풍부한 위치 hn: mRNA 전구체, 이질성, 핵 1개 sn: 핵에서 작고 핵에 위치하며 hnRNA를 절단합니다. sno: 작은 핵, 핵소체에 위치, rRNA 절단 si: 작은 간섭, 절단된 외인성 RNA sc: 신호 펩타이드가 세포질 소형을 인식함 mi: 유전자 발현 조절을 최소한으로 억제합니다. 리보자임: RNA 접합, 촉매작용
리보솜 (리보솜)
rRNA 리보솜 단백질
하위 단위
원핵이 나와 사랑에 빠져 머물고 싶어한다 (23 5 16)
아빠가 깡패여서 뺨을 때렸어요 (5.8 28 5 18)
변성 및 재생
성전환
정의
2차 구조변화 → 수소결합이 절단되어 이중가닥이 단일가닥으로 됨
Tm 값: 이중 가닥의 50%가 풀리는 온도
影响因素
氢键越多,即C-G越多,DNA越长,Tm值越高
溶液浓度越高,Tm值越高
특징
DNA의 색상 강화 효과
변성 후 흡광도가 증가합니다. (DNA 압축을 풀면 결합된 이중결합이 노출됩니다)
최대 UV 흡수 피크
260nm(由共轭双键决定)
280nm는 단백질이다
복구
DNA 변성은 기본 구조를 변경하지 않고도 복원될 수 있습니다. 단백질의 1차 구조가 변경되어 되돌릴 수 없습니다.
정의
변성 조건이 천천히 제거된 후, 해리된 두 개의 DNA 상보 가닥은 다시 쌍을 이루어 DNA 이중 가닥을 형성하여 원래의 이중 나선 구조를 복원할 수 있습니다.
효소
분류
구조별
단량체성 효소
펩타이드 사슬로 구성된 효소
올리고머라제
비공유 결합으로 연결된 여러 개의 동일하거나 다른 펩타이드 사슬(하위 단위)로 구성된 효소
다중효소복합체/다중효소 시스템
특정 대사 경로에서 일련의 연속적인 반응을 순차적으로 촉매하는 다양한 촉매 기능을 가진 여러 효소가 서로 응집하여 구조적, 기능적 전체를 형성할 수 있습니다.
다기능 효소 또는 직렬 효소
일부 효소는 하나의 펩타이드 사슬에서 동시에 여러 가지 다른 촉매 기능을 갖습니다.
분자 구성에 따라
단순 효소
가수분해 후 아미노산 성분만 있고 다른 성분은 없는 효소
우레아제, 특정 프로테아제, 아밀라아제, 리파아제, 뉴클레아제 등.
접합/접합효소
효소 단백질과 보조 인자로 구성된 효소
효소 단백질과 보조 인자가 함께 결합된 것을 홀로효소라고 합니다. 효소 단백질이나 보조인자는 단독으로 존재할 때 촉매 활성을 갖지 않으며, 홀로효소만이 촉매 활성을 갖는다.
보조인자
辅酶
多通过非共价键与酶蛋白相连,这种结合比较疏松,可以用透析或超滤的方法除去
酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反(运载体)
辅基
与酶蛋白形成共价键,结合较为紧密,不易通过透析或超滤将其除去
在酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白
효소 단백질은 주로 효소 반응의 특이성과 촉매 메커니즘을 결정합니다. 보조인자는 주로 효소 반응의 유형을 결정합니다.
동위효소
정의
동일한 화학반응을 촉매하는 것을 말하지만, 효소 단백질의 분자구조와 물리화학적 성질이 또는 다른 면역학적 특성을 가진 효소 그룹일 수도 있습니다.
1차 구조에는 차이가 있지만 활성중심의 3차원 구조가 동일하거나 유사하므로 동일한 화학반응을 촉매할 수 있다.
동일한 반응을 촉매하지만 다른 기능을 나타내는 서로 다른 유전자 또는 다중 대립유전자에 의해 암호화된 효소 다형성 그룹
동일한 유전자에서 전사된 pre-mRNA는 다양한 접합 과정을 거쳐 다양한 mRNA 번역 산물을 생성합니다.
예
젖산탈수소효소
LDH1 심장 LDH2 백혈구 LDH3 비장 LDH4, 5 간, 골격근
크레아틴 키나제
CK1 뇌 CK2 심근 CK3 골격근
기능(촉매작용)
유효부분
효소 활성 센터/활성 부위
기질에 특이적으로 결합하여 기질이 생성물로 전환되는 것을 촉매하는 효소 분자 특정한 3차원 구조를 가지고 있는 영역
조효소와 보결분자단은 종종 효소 활성 센터의 구성 요소입니다.
효소의 필수 그룹
정의
효소 분자에는 많은 화학 그룹이 있지만 모두가 효소 활성과 관련이 있는 것은 아닙니다. 그 중 일부는 효소 활성과 밀접하게 관련되어 있습니다.
분류
효소의 촉매역할을 하는 것은 활성중심 내부의 결합기와 촉매기이다.
활성 센터 내
결합 그룹과 촉매 그룹으로 나눌 수 있습니다.
전자의 기능은 기질과 조효소를 인식하고 결합하여 효소-기질 전이 상태 복합체를 형성하는 것입니다.
후자의 기능은 기질의 특정 화학 결합의 안정성에 영향을 미치고 기질의 화학 반응을 촉매한 다음 이를 생성물로 변환하는 것입니다.
외부 활성 센터
효소 활성 중심의 공간적 형태를 유지하는 데 필요하며 조절인자를 위한 결합 부위로서 필요합니다.
기구
반응의 활성화 에너지를 줄인다
특정 온도에서 반응물 1mol이 바닥 상태에서 전이 상태로 변하는 데 필요한 자유 에너지를 말합니다. 즉, 전이 상태 중간체의 에너지가 바닥 상태 반응물의 에너지보다 높습니다.
是决定化学反应速率的内因,是化学反应的能障
기질과 결합하여 중간체 형성
정의
효소가 기질에 결합하는 과정은 에너지 방출 반응이며, 방출된 결합 에너지는 반응의 활성화 에너지를 감소시키는 주요 에너지원이다.
효소의 활성 부위에 있는 결합기가 기질에 효과적으로 결합하여 기질을 전이 상태로 전환시킬 수 있는지 여부는 효소가 촉매 역할을 수행할 수 있는지 여부의 핵심입니다.
프로세스
1. 효소가 기질에 결합하는 유도된 적합 반응
효소와 기질이 서로 가까워지면 구조적으로 서로 유도, 변형, 적응한 후 결합하여 효소-기질 복합체를 형성합니다.
유도 적합은 상대적으로 특정한 효소가 구조가 정확히 동일하지 않은 기질 분자 그룹에 결합하도록 허용합니다. 효소 형태의 변화는 기질에 대한 결합에 도움이 되며 기질을 취약한 불안정한 전이 상태로 변환합니다. 효소 촉매 공격으로 제품으로 전환
2. 효소와 기질의 근접 효과와 방향성 서열 분석
두 개 이상의 기질이 관련된 반응에서 반응이 일어나려면 기질이 올바른 방향으로 서로 충돌해야 합니다.
반응이 진행되는 동안 효소는 기질을 효소의 활성 중심에 결합시켜 기질을 서로 가깝게 만들고 반응에 도움이 되는 올바른 방향 관계를 형성합니다.
3. 효소의 표면효과
기질 분자를 탈용매화하는 소수성 환경을 조성합니다.
이는 주변의 많은 물 분자가 효소 및 기질 분자의 작용기에 간섭하는 인력 및 반발력을 제거하고 수화막 형성을 방지하며 기질과 효소 분자의 긴밀한 접촉 및 결합을 촉진합니다.
다촉매
일반적인 산-염기 촉매 반응
효소의 활성 중심에 있는 일부 그룹은 양성자 기증자이고 일부 그룹은 양성자 수용체입니다. 이러한 양성자의 이동은 반응 속도를 가속화할 수 있습니다.
공유촉매
공유 결합된 중간체를 형성하는 촉매와 반응물의 촉매 효과를 말하며, 반응 활성화 에너지를 감소시킨 후 전달된 기를 다른 반응물로 전달합니다.
활성 중심에 있는 친핵성 촉매 그룹은 공유 결합 중간체를 형성하기 위해 기질의 부분적으로 전기 양성인 원자에 한 쌍의 전자를 제공합니다(친핵성 촉매 작용)
효소 활성 중심의 친전자성 촉매기와 기질 분자의 친핵성 원자를 통해 공유결합 중간체(친전자성 촉매) 형성
기질에 전달된 그룹을 보조효소나 다른 기질로 전달
특징
높은 촉매 효율
특성
절대 특이성
일부 효소는 특정 구조의 기질 분자에만 작용하고 특정 반응을 수행하며 특정 구조의 생성물을 생성합니다.
상대적 특이성
기질에 대한 일부 효소의 특이성은 전체 기질 분자 구조가 아니라 기질 분자의 특정 화학 결합 또는 특정 그룹을 기반으로 하므로 동일한 화학 결합 또는 화학 그룹을 포함하는 화합물 클래스에 작용할 수 있습니다.
조정성(무기효소와의 차이)
불안정
비율
공식
Km은 미카엘리스 상수이고, Vmax는 최대 반응 속도입니다. [S]는 기질 농도입니다.
[S]가 작을 때(<<Km), [S]를 무시하면 V=(Vmax/Km)×[S], 즉 비례관계가 된다.
[S]가 큰 경우(>>Km) Km을 무시하고 V=Vmax로 정량적인 관계를 나타냄
특징
Km은 Vmax의 절반인 기질 농도와 동일합니다.
Km=[S]를 구할 수 있다
Km은 효소 농도와는 관계가 없으나 효소 구조, 기질 구조, 환경과 관련이 있습니다.
Km은 기질에 대한 효소의 친화력으로 표현될 수 있습니다. Km이 클수록 친화력은 낮아집니다.
영향을 미치는 요인
기질 농도, 온도, pH
억제제
비가역적 억제제
예
유기인계 농약(트리클로르폰, 디클로르보스, 디메토에이트, 말라티온 등)은 콜린에스테라제의 활성 중심에 있는 세린 잔기의 수산기와 특이적으로 결합하여 콜린에스테라제를 비활성화시킵니다.
중금속 이온은 설프히드릴 효소 분자의 설프히드릴기와 결합하여 효소를 비활성화시킵니다.
가역적 억제제
경쟁적 억제제
특징
수용체에 대한 기질과 경쟁합니다(활성 중심 기질 결합 그룹)
Km은 Vmax에 영향을 주지 않고 증가합니다.
예
말로네이트 및 숙신산 탈수소효소는 숙신산과 경쟁합니다. 설폰아미드는 파라아미노벤조산과 경쟁하는 디히드로프테로에이트 신타제와 경쟁합니다.
비경쟁적 억제제
특징
효소에 결합하여 기질-효소 복합체가 기질을 방출할 수 없도록 만듭니다.
Km은 변경되지 않고 Vmax는 감소합니다.
예
류신과 아르기나아제 Ouabain 및 나트륨 펌프 말토스와 알파 아밀라아제
경쟁억제제
특징
기질-효소 복합체에 결합
Km 감소, Vmax 감소
예
페닐알라닌 및 태반 알칼리성 포스파타제
활성제
효소를 비활성 상태에서 활성 상태로 전환시키거나 효소 활성을 증가시키는 물질
주요 효소
① 첫 번째 단계 반응이나 분기점 반응을 촉매하는 경우가 많으며 활성이 낮고 전체 반응 속도를 결정합니다. ② 일방향 반응이나 비평형 반응을 촉매하는 경우가 많으며, 그 활성에 따라 전체 대사 경로의 방향이 결정될 수 있음 ③효소 활성은 기질에 의해 조절되는 것 외에도 다양한 대사물질이나 효과기에 의해서도 조절됩니다.
효소 조절
빠른 조정
구성은 기본 구조이고 형태는 공간 구조입니다. 알로스테릭 조정은 형태만 변경하지만 구성은 변경하지 않습니다. 자이모겐 활성화 변경 구성
인산화는 수산기 함유 물질인 트레오닌, 티로신, 세린에서 흔히 발생합니다.
1. 효소의 화학적 변형: A(메틸화), B(아세틸화), 분비샘(샘), 황(이황화 결합 및 설프히드릴 상호전환), 인(인산화) 2. 히스톤 화학적 변형: A, B, 유비퀴틴화(ubiquitination), 당(글리코실화), 인 3. 아미노산의 화학적 변형: A, B, 수산기(수산화), 설탕, 셀레늄(셀렌화, 번역 전 변형), 인, 황(이황화 결합) 4. 유비퀴틴화는 진핵생물의 분해 과정에 관여합니다
느린 속도 조정
유비퀴틴화는 느린 조절기이다
효소 함량의 변화
효소 단백질 합성의 유도 및 억제
효소에 의한 단백질 분해
분류
산화환원효소
젖산탈수소효소, 숙신산탈수소효소, 시토크롬산화효소, 카탈라아제, 퍼옥시다아제 등
트랜스퍼라제
메틸트랜스퍼라제, 아미노트랜스퍼라제, 아세틸트랜스퍼라제, 트랜스설푸라제, 키나제 및 폴리머라제 등
가수분해 효소
가수분해되는 기질에 따라 프로테아제, 뉴클레아제, 리파아제, 우레아제로 나눌 수 있습니다. 프로테아제는 기질 단백질에 작용하는 부위에 따라 다시 엔도펩티다아제와 엑소펩티다아제로 나눌 수 있습니다. 마찬가지로 뉴클레아제도 엑소뉴클레아제와 엔도뉴클레아제로 나눌 수 있습니다.
리아제
기질에서 기를 제거하여 이중결합을 형성하는 반응 또는 그 역반응을 촉매하는 효소
탈수효소, 탈탄산효소, 알돌라제, 수화효소 등
리가제
DNA 리가제, 아미노아실-tRNA 합성효소, 글루타민 합성효소 등