マインドマップギャラリー 酵素と酵素反応
これは酵素と酵素反応に関するマインド マップです。反応の活性化エネルギーを低下させることで反応速度を低下させることができますが、反応の平衡点は変更しません。
2024-04-08 00:34:18 に編集されました人件費の管理は、企業が経済的利益を最大化するための重要な手段です。企業は、課題に対処するために中核となる競争力を継続的に向上させる必要があります。
これは教育技術のガイドではなく、教育の雰囲気を見つける旅です。読者の皆さん、この本では、それぞれの教育的な物語を通して、本当の教育者がどうあるべきかがわかります。繊細で機知に富み、子供たちにとって何が適切で何が不適切かを知っていて、何を言うべきか、何を言ってはいけないのか、注意を払うのかを知っています。子どもの個性を尊重し、子どもの個々の生活世界に注意を払い、子どもの話を「見る」「聞く」方法を知ってください。真の教育者だけが子どもの心を理解し、似非教育の調子を整え、教育と成長をより美しく充実したものにすることができるのです。
この本では、著者は、ほとんどの人が知識とスキルを学ぶのに適した一連の学習方法を詳細にまとめています。著者の意見では、あらゆる学習は、正確なインプット、深い消化、そして複数のアウトプットという 3 つの段階に分けられると考えています。 1 つ目は知識のインプットです。これは、最初に新しい知識を取り入れ、次に知識を消化し、インプットされた知識を理解し、最後に学んだ知識を使用することを意味します。この本が、学習中に混乱している人、または新しいスキルの学習方法がわからないすべての人に役立つことを願っています。
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この本では、著者は、ほとんどの人が知識とスキルを学ぶのに適した一連の学習方法を詳細にまとめています。著者の意見では、あらゆる学習は、正確なインプット、深い消化、そして複数のアウトプットという 3 つの段階に分けられると考えています。 1 つ目は知識のインプットです。これは、最初に新しい知識を取り入れ、次に知識を消化し、インプットされた知識を理解し、最後に学んだ知識を使用することを意味します。この本が、学習中に混乱している人、または新しいスキルの学習方法がわからないすべての人に役立つことを願っています。
酵素と酵素反応
意味
反応の活性化エネルギーを低下させることで反応速度を低下させることができますが、反応の平衡点は変化しません
酵素の分子構造と機能
概要
自然
タンパク質
分類
単量体酵素
ペプチド鎖で構成されています
オリゴメラーゼ
それは、非共通結合によって接続された複数の同一または異なるペプチド鎖から構成されます。
多酵素複合体(マルチ酵素システム)
一連の連続反応を順番に触媒する、異なる触媒機能を持ついくつかの酵素が集合して全体となります。
多機能酵素(タンデム酵素)
1本のペプチド鎖が複数の異なる触媒機能を同時に持つ
酵素の分子構成には補因子が含まれることが多い
分類
分子組成によると
単純な酵素
加水分解後はアミノ酸成分のみ
結合酵素(コンジュゲートエンザイム)
タンパク質部分(酵素タンパク質)
酵素反応の特異性とその触媒機構を解明する
非タンパク質部分(補因子)
補酵素
非公開価値債券、緩い拘束力
透析や限外濾過により除去可能
義足ベース
共有結合、強結合
透析や限外濾過では除去が困難
分類
有機化合物
ビタミンB群またはポルフィリン化合物の誘導体
効果
電子と陽子の移動に参加する、または運ぶ役割を果たす
金属イオン
最も一般的な補因子です
効果
酵素活性中心の構成要素として触媒反応に参加
リガーゼと基質の間の架け橋として機能します
電荷を中和し、静電気の反発を軽減します。
酵素の空間構造を安定化する
金属酵素と金属活性化酵素
金属酵素
金属イオンは酵素と密接に結合し、抽出プロセス中に簡単に失われません。
金属活性化酵素
金属イオンは酵素に可逆的に結合します
ホロ酵素
補因子と結合した酵素タンパク質はホロ酵素と呼ばれます
単独で存在すると触媒活性を持たないものはない
酵素の活性中心は、酵素分子が触媒機能を発揮する部位です。
必須グループ
酵素活性中心内
結合基
基質と補酵素を認識して結合し、酵素-基質の遷移状態複合体を形成します
触媒基
基質内の特定の化学結合の安定性に影響を与え、基質の化学反応を触媒し、それを生成物に変換します
アイソザイムは同じ化学反応を触媒します
アイソザイムは、病気を診断するための生化学的指標としてよく使用されます。
アイソザイムの定義
同じ化学反応を触媒するが、異なる分子構造、物理的および化学的特性、さらには酵素タンパク質の免疫学的特性さえも持つ酵素のグループ
動物性乳酸脱水素酵素 (LDH)
LDH1(H4)
高:心筋梗塞
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2)
高:急性肝炎
LDH4(HM3)
LDH5(M4)
クレアチンキナーゼ (CK)
脳内CK1(BB型)配合
心筋にCK2を含有(MB型)
心筋梗塞を診断するための重要な指標
骨格筋にはCK3が含まれる(MM型)
酵素の仕組み
酵素は通常の触媒とは異なる特徴を持っています
酵素は基質に対して非常に高い触媒効率を持っています
酵素は基質に対して高度に特異的です
絶対的な特異性
意味
特定の構造の基質分子にのみ作用します
知らせ
この特性を持つ一部の酵素は、基質の 1 つの光学異性体または 1 つの立体異性体のみを触媒します。
乳酸デヒドロゲナーゼは、L-乳酸からピルビン酸への脱水素反応のみを触媒します
相対的な特異性
意味
同じ化学結合または化学基を含む化合物のクラスに作用します。
酵素は調整可能です
酵素活性と酵素含有量は内部代謝産物またはホルモンによって調節されます
ホスホフルクトキナーゼ-1 の活性は、AMP によってアロステリックに活性化され、ATP によって阻害されます。
酵素合成は物質によって誘導または抑制される
インスリンは HMG-CoA レダクターゼの合成を誘導しますが、コレステロールはこの酵素の合成を阻害します。
酵素が不安定
特定の物理的および化学的要因の下で不活性になります
高温、強酸、強アルカリなど
酵素反応は常温、常圧、中性に近い条件で行われることが多いです。
酵素は基質の遷移状態を促進することで反応速度を高めます。
酵素は通常の触媒より効果的に反応の活性化エネルギーを低減します。
酵素は基質と結合して中間体を形成します
誘導フィットにより酵素が基質に密接に結合します
近接効果と指向性配置により、基質が酵素の活性中心に正しく配置されます。
表面効果
基質分子の脱溶媒和
酵素の触媒機構は多重触媒効果を発揮します
酸塩基触媒
求核触媒と求電子触媒
求核触媒作用
共有結合触媒
求電子触媒作用
酵素反応速度論
酵素反応速度に対する基質濃度の影響は長方形の双曲線です。
曲線は 3 つのセクションに分かれています
一次反応
混合レベル反応
ゼロ次反応
Michael-Mann 方程式は単一基質反応の速度論的特性を明らかにします
V/Vmax=【S】/Km【S】
Km はミカエリス定数、Vmax は最大反応速度
Km と Vmax は重要な酵素反応速度パラメータです
Km 値は、酵素反応速度が最大反応速度の半分になる基質濃度に等しくなります。
Km は酵素の固有定数です
Km は、特定の条件下での基質に対する酵素の親和性を表します。
Km↑酵素と基質の親和性↓
Vmax は基質が完全に飽和したときの反応速度です。
酵素変換数
各酵素分子または活性中心が単位時間当たりに基質を生成物に変換するために触媒する分子の数は、酵素の変換数と呼ばれます。
つまり、k3は酵素の変換数であり、単位はs-1です。
酵素の触媒効率を表現するために使用可能
Km と Vmax は、多くの場合、Lin-Bey プロット法を通じて取得されます。
1/[S] に対する 1/v をプロットします。縦軸の切片は 1/Vmax、横軸の切片は -1/Km です。
基質が十分な場合、酵素濃度が酵素反応速度に与える影響は直線的です。
[S] が [E] よりはるかに大きい場合、反応中の [S] 濃度の変化は無視できます。
酵素反応速度に対する温度の影響は二重です。
pH は、酵素分子と基質分子の解離状態を変化させることにより、酵素反応の速度に影響を与えます。
サブテーマ阻害剤は酵素反応速度を低下させます
意味
酵素タンパク質の変性を引き起こすことなく酵素の活性を低下させることができる物質を総称して酵素阻害剤と呼びます。
不可逆的な阻害剤は酵素に共有結合します
有機リン系殺虫剤
アセチルコリンアンタゴニストのアトロピン(不可逆阻害剤)とコリンエステラーゼ再活性化剤のプラリドキシム
低濃度の重金属イオン (Hg、Ag、Pb など) および As
ジメルカプロール (BAL) (不可逆的阻害剤) がチオラーゼの阻害を軽減します。
可逆的阻害剤は酵素に非共有結合します
酵素の活性中心に対する競合阻害と基質競合
サルファ剤は細菌の増殖を抑制します
非競合的阻害剤は活性中心の外側の調節部位に結合します
抗競合阻害剤の結合部位は基質によって誘導される
簡単な記憶方法
競合の K は大きく、非競合の V は小さく、反競合の K と V は両方とも小さくなります。
活性化剤は酵素反応の速度を高めます
意味
酵素を不活性から活性に変化させたり、酵素の活性を増加させたりする物質は、酵素活性化剤と呼ばれます。
分類
必要なアクティベーター
オプションのアクティベーター
酵素の調節
概要
細胞が内外環境の変化に応じて細胞内代謝を調整する際、主に律速反応を触媒する酵素(ゲートウェイとも呼ばれる)を制御します。 これは、主要な酵素の活性を調節することによって達成されます。
酵素活性の制御は、酵素反応速度の迅速な制御です。
アロステリックエフェクターは、酵素の立体構造を変化させることによって酵素活性を調節します。
酵素のアロステリック制御
アロステリック酵素
同種構造部位(調節部位)
アロステリックエフェクター
アロステリックアクチベーター
アロステリック阻害剤
酵素の化学修飾と制御は、特定の化学基が酵素に共有結合および可逆的に結合することによって実現されます。
リン酸化 - 脱リン酸化 (最も一般的)
アセチル化 - 脱アセチル化
メチル化 - 脱メチル化
アデニル化 – 脱デニル化
-S-S-——-SH-
酵素原は、活性化プロセスを通じて活性酵素に変換される必要があります
チモーゲン活性化の生理学的重要性
細胞が生成する酵素が細胞自体を消化するのを防ぎ、酵素が特定の部位や環境で働くようにして、体内の正常な代謝を確保します。
チモーゲンは、酵素の貯蔵形態とみなすことができ、必要に応じて適時に活性酵素に変換され、触媒効果を発揮します。
酵素含有量の調整は、酵素反応速度のゆっくりとした調整です。
酵素タンパク質合成は誘導または抑制される可能性があります
内容:ゆっくりとした調整
適合: 迅速な調整
酵素分解は一般的なタンパク質分解経路と同じです
組織タンパク質分解のリソソーム経路(ATP非依存性タンパク質分解経路)
組織タンパク質分解のサイトゾル経路(ATP依存性ユビキチン媒介タンパク質分解経路)
酵素の分類と命名
触媒反応の種類による分類
酸化還元酵素
転移酵素
加水分解酵素
リアーゼ
イソメラーゼ
リガーゼ
システム名と推奨名
酵素の医療への応用
病気の発生、診断、治療に深く関係しています。
臨床検査や科学研究の試薬として使用されます。
酵素結合免疫吸着検定法 (ELISA)