マインドマップギャラリー タンパク質の分子構造
「生化学、人間の健康 第 9 版」では、これらの 4 つの構造レベルが一緒になってタンパク質の複雑な分子構造を構成し、タンパク質がさまざまな生物学的機能を実行できるようにします。
2024-02-08 16:32:57 に編集されましたThis infographic, created using EdrawMax, outlines the pivotal moments in African American history from 1619 to the present. It highlights significant events such as emancipation, key civil rights legislation, and notable achievements that have shaped the social and political landscape. The timeline serves as a visual representation of the struggle for equality and justice, emphasizing the resilience and contributions of African Americans throughout history.
This infographic, designed with EdrawMax, presents a detailed timeline of the evolution of voting rights and citizenship in the U.S. from 1870 to the present. It highlights key legislative milestones, court decisions, and societal changes that have expanded or challenged voting access. The timeline underscores the ongoing struggle for equality and the continuous efforts to secure voting rights for all citizens, reflecting the dynamic nature of democracy in America.
This infographic, created using EdrawMax, highlights the rich cultural heritage and outstanding contributions of African Americans. It covers key areas such as STEM innovations, literature and thought, global influence of music and arts, and historical preservation. The document showcases influential figures and institutions that have played pivotal roles in shaping science, medicine, literature, and public memory, underscoring the integral role of African American contributions to society.
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タンパク質の分子構造
一次構造
タンパク質分子の N 末端から C 末端までのアミノ酸の配列は、タンパク質の一次構造と呼ばれます。
一次構造はタンパク質の空間構造と特定の生物学的機能の基礎ですが、一次構造はタンパク質の空間構造を決定する唯一の要素ではありません。
一次構造の主な化学結合: ペプチド結合、および一部のタンパク質にはジスルフィド結合も含まれます。
二次構造
タンパク質分子内の特定のペプチド鎖の局所的な空間構造、つまりペプチド鎖の主鎖原子の相対的な空間位置であり、アミノ酸残基の側鎖立体構造には関与しません。
2 つの隣接するペプチド単位の相対的な空間位置は、ペプチド単位上の α 炭素原子に結合している 2 つの単結合の自由回転角によって決定されます。
アルファヘリックス
右巻きヘリックス、アミノ酸側鎖がヘリックスの外側に伸びている 3.6 アミノ酸残基ごとにヘリックスが 1 回立ち上がり、ヘリックスのピッチは 0.54 nm、ヘリックスの直径は 0.5 nm です。 ヘリックスを維持するために水素結合に依存しており、水素結合の方向はヘリックスの長軸と平行です。 バイセクシュアルの特徴を持っていることが多く、拡張性(伸縮性)がある
βシート
各ペプチドユニットは、α炭素原子とともにジグザグ状に順番に折り畳まれます。 側鎖はジグザグ構造の上下に交互に配置されています。 ペプチド鎖内のジグザグ構造は平行に配置されており、同じ方向または反対方向に走ることができます。
βターン
多くの場合、ペプチド鎖が 180 度回転するコーナーで発生します。 通常は4つのアミノ酸残基で構成されています 2 番目の残基はプロリンであることが多い
Ωリング
これらはタンパク質分子の表面、主に親水性残基によく現れ、分子認識において重要な役割を果たします。
ランダムカール
タンパク質によく含まれる
側鎖は二次構造の形成に影響を与えます
充電
サイズ
プロリンの剛直な五員環
構造モチーフ
構造モチーフは 2 つ以上のペプチドセグメントで構成され、タンパク質分子内の特定の空間構造と特定の機能を備えた構造成分 (機能的超二次構造) です。
三次構造
ペプチド鎖全体におけるすべてのアミノ酸残基の相対的な空間位置、すなわちペプチド鎖全体におけるすべての原子の三次元空間における配置位置をいう。
三次構造は、ペプチド鎖のタンパク質が形成できる最高位の構造です。
ドメイン
分子量の大きなタンパク質は、比較的コンパクトで安定した構造を持つ複数の領域に折りたたまれていることが多く、それぞれがドメインと呼ばれる独自の機能を実行します。
ドメイン機能の合計 ≠ タンパク質機能
シャペロン
タンパク質のポリペプチド鎖が生物学的機能を持つためには、正しい空間構造に折り畳まれる必要がありますが、これは分子シャペロンの助けなしには達成できません。
四次構造
タンパク質分子内の各サブユニットの空間的配置、およびサブユニット接触部位の配置と相互作用は、タンパク質の四次構造と呼ばれます。
サブユニットと呼ばれる完全な三次構造を持つポリペプチド鎖