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Galeria de mapas mentais Estrutura e função das macromoléculas biológicas

Estrutura e função das macromoléculas biológicas

1. Estrutura química e classificação dos aminoácidos que constituem as proteínas. 2.Propriedades físicas e químicas dos aminoácidos. 3. Ligações peptídicas e peptídeos. 4. Estrutura primária e estrutura de ordem superior das proteínas. 5. A relação entre estrutura e função das proteínas. 6.Propriedades físicas e químicas das proteínas. 7. Princípios gerais e métodos de separação e purificação de proteínas. 8. A composição das moléculas de ácidos nucleicos, principalmente as estruturas químicas das bases purinas e pirimidinas e dos nucleotídeos. 9. Estrutura primária dos ácidos nucleicos. Estrutura espacial e função dos ácidos nucleicos, classificação e funções de outros RNAs não codificantes. 10.Propriedades físicas e químicas e aplicações dos ácidos nucleicos. 11. Os conceitos básicos de enzimas, holoenzimas, cofatores, vitaminas envolvidas na composição de coenzimas e centros ativos de enzimas. 12. Mecanismo de ação das enzimas, cinética das reações enzimáticas, tipos e características de inibição enzimática. 13. Regulação de enzimas

Editado em 2024-04-08 14:47:42

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Estrutura e função das macromoléculas biológicas

proteína

Classificação

ocorrendo naturalmente

Participar na síntese de proteínas

20 aminoácidos básicos (Com códons, envolvidos na síntese de proteínas)

Exceto a glicina, todos são L-α-aminoácidos

Características

natureza

não polar/hidrofóbico

Isobrilhante, brilhante, sulfeto de metila, benzeno acrílico, doce, em conserva, valeriana (um ou dois biscoitos falsos para diarréia)

polaridade neutra

Su, seda, glutamina, cisteína, aspargos (Su Shi chorou muito tempo)

Acidez e alcalinidade

Polipeptídeos e proteínas possuem grupos amino e carboxila, portanto, ambos são anfotéricos.

含氨基多→呈碱性含羧基多→呈酸性

碱性氨基酸带正电：人体ph相对于氨基酸是酸性环境

Ácido

Valley, Tiandong (dias caninos de verão)

alcalino

Lai, jing, grupo (pegue para leitura intensiva)

grupo

Aminoácidos aromáticos/ligações duplas conjugadas

O conteúdo de aminoácidos aromáticos determina a capacidade das proteínas de absorver a luz ultravioleta

在280nm波长有特征性吸收峰的氨基酸色氨酸、酪氨酸

Estireno, corante, queijo (cor original)

Aminoácidos contendo enxofre

iminoácido

Aminoácidos contendo hidroxi

Treonina, tirosina, serina (rob Professor Su)

aminoácidos de cadeia ramificada

Valina, leucina, isoleucina

(Use um suporte) para secar seus sapatos

um aminoácido com unidade de carbono

Serina, triptofano, histidina, glicina (esmola vara de bambu)

Glucogênico e cetogênico

Isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofano, treonina (um antigo livro de dormitório)

aminoácidos cetogênicos

Leucina, lisina (leucina cetona)

Aminoácidos essenciais

Metionina, histidina, valina, lisina Isoleucina, fenilalanina, leucina, triptofano, treonina

O Grupo A trouxe um livro brilhante

formulário modificado antes da tradução

selenocisteína

Sem códons para formar uma proteína

Constituinte de proteínas humanas, mas de matérias-primas biossintéticas não proteicas, em forma modificada pós-tradução

Cistina, hidroxilisina, hidroxiprolina (basta pegar Laifu)

Não envolvido na síntese de proteínas/não presente em proteínas (sem códon)

Ornitina, citrulina, ácido argininosuccínico, Homocisteína (não encontrada em proteínas naturais)

Pássaros e melões caminham juntos, tigres ficam atordoados

sintético

Lisina, hidroxiprolina

Conformação

A ligação éster (ligação fosfodiéster) é a ligação química que conecta a estrutura do nucleotídeo (estabiliza a conformação do nucleotídeo)

Classificação

Nível 1

definição

Refere-se à sequência de aminoácidos em uma proteína do N-terminal ao C-terminal

estrutura

Ligação peptídica (grupo amida), ligação dissulfeto

Nível 2

definição

Refere-se à estrutura espacial local de uma determinada cadeia peptídica em uma proteína

estrutura

ligação de hidrogênio

hélices α, folhas β, voltas β e loops Ω

hélice alfa

hélice alfa ①A direção da espiral é no sentido horário em espiral direita ②A cadeia lateral de aminoácidos se estende para fora da hélice, com 3,6 resíduos de aminoácidos subindo em uma volta (0,15 nm), e o passo helicoidal é de 360° ③O NH de cada ligação peptídica na hélice α forma uma ligação de hidrogênio com o oxigênio carbonílico da quarta ligação peptídica, e a direção da ligação de hidrogênio é paralela ao longo eixo da hélice ADN ①A estrutura de dupla hélice do DNA tem um diâmetro de 2,37 nm e um passo de 3,54 nm. ②O grupo desoxirribose fosfato é hidrofílico e o esqueleto está localizado na parte externa da estrutura de dupla hélice, enquanto a base é hidrofóbica e localizada na parte interna. ③ Cada par de hélices possui 10,5 pares de bases, o ângulo de rotação de cada par de bases é de 36° e a distância vertical entre os planos de dois pares de bases adjacentes é de 0,34 nm. ④A força de empilhamento de base estável da estrutura de dupla hélice, ligação de hidrogênio, é mais importante.

folha beta

1. Uma estrutura de cadeia peptídica estendida 2. O plano da ligação peptídica é dobrado em forma de zigue-zague e pode ser composto por dois segmentos peptídicos dispostos em paralelo na direção direta ou reversa. 3. Quando dois segmentos peptídicos se movem em direções opostas, o oxigênio carbonílico e o hidrogênio imino da ligação peptídica entre as cadeias peptídicas formam ligações de hidrogênio para estabilizar a estrutura da folha β.

Motivo estrutural (estrutura supersecundária)

estrutura

Proteína de ligação ao íon cálcio, peptídeo de ligação ao receptor de fibrina, estrutura de dedo de zinco, zíper de leucina

Nível três

definição

Refere-se à posição espacial relativa de todos os resíduos de aminoácidos em toda a cadeia peptídica

estrutura

Ligações hidrofóbicas, ligações salinas, ligações de hidrogênio e forças de van der Waals

domínio

Nível 4

definição

Refere-se ao arranjo espacial de cada subunidade em uma molécula de proteína com duas ou mais cadeias polipeptídicas e ao layout e interação dos locais de contato da subunidade.

estrutura

Ligações de hidrogênio e sal (ligações iônicas)

Doença causada

Louco Ahern

Doença da vaca louca (hélice alfa → folha beta) mielopatia estriatal humana doença de Alzheimer Doença de Huntington

transexual

definição

Refere-se à destruição de sua conformação espacial específica sob a ação de determinados fatores físicos e químicos. Perda de propriedades físicas e químicas e atividade biológica

Características

A solubilidade diminui, a viscosidade aumenta, a capacidade de cristalização desaparece, a atividade biológica é perdida e é facilmente hidrolisado por proteases.

desnaturação de proteínas

空间构象破坏→疏水基团暴露

溶解度降低(易析出)

分子不对称性增加

粘度增加

易被酶破坏

规则析出的能力无→结晶能力消失

Detecção de proteínas

biureto

O fenômeno da reação roxa ou vermelha entre ligações peptídicas e sulfato de cobre quando aquecidos juntos

Ninidrina

O fenômeno de que o hidrato de ninidrina gera um composto azul-púrpura quando aquecido com aminoácidos em uma solução fracamente ácida

Método de absorção UV de 280 nm

Absorção de ácido nucleico 260nm

Detecte o valor máximo de absorção de tirosina e triptofano contendo ligações duplas conjugadas sob luz ultravioleta de 280 nm para determinar indiretamente o conteúdo de proteína.

ácido nucleico

Classificação

ADN

composição

estrutura primária

sequência polinucleotídica

base ribose = nucleosídeo nucleosídeo fosfato = nucleotídeo

fosfato de base desoxirribose

RNA ribose base fosfato A-U, C-G

AT, CG

Regras de Chargaff: ①O DNA de diferentes indivíduos biológicos tem diferentes composições de bases ②DNA em diferentes órgãos ou tecidos do mesmo indivíduo tem a mesma composição de base; ③Para o DNA de um tecido específico, sua composição básica não muda com a idade, estado nutricional e ambiente; ④Para um organismo específico, A=T, C=G, A C=50%

estrutura secundária

dupla hélice

A direção longitudinal estável da estrutura do DNA é mantida pela força de empilhamento hidrofóbica entre os planos de base. Mantido horizontalmente por ligações de hidrogênio entre as bases das duas fitas

Cadeias de desoxirribonucleotídeos de fita dupla são antiparalelas B-DNA é a estrutura de dupla hélice destro mais clássica do DNA, contendo 10,5 pares de bases por semana A-DNA é uma estrutura de dupla hélice para destros contendo 11 pares de bases por semana A hélice Z-DNA é uma hélice canhota e o número de pares de bases em cada hélice é 12.

A ligação entre bases é uma ligação de hidrogênio, dois pares A-T e três pares C-G A conexão entre ribose e bases é uma ligação glicosídica. A conexão entre o nucleosídeo e o fosfato é a ligação éster (ligação 3',5'-fosfodiéster)

Fosfato, desoxirribose → externo base → interno

Estrutura terciária

Cromatina (unidade básica - nucleossomo)

partículas centrais

histonas centrais

octâmero de histona

Dois de cada H2A, H2B2, H3 e H4

Na entrada e na saída das fitas duplas de DNA enroladas em torno das histonas centrais, Desempenhar um papel na estabilização da estrutura do nucleossomo

DNA central

A fita dupla do DNA, que tem aproximadamente 146 pb de comprimento, enrola-se 1,75 vezes ao redor do núcleo da proteína histona.

área de conexão

Conector DNA

Um trecho de DNA conectando nucleossomos adjacentes, 20-60 pb

ligação não-histona

outro

Fibras de cromatina, solenóides ocos, supersolens, cromátides, etc.

efeito

Armazenar e transmitir informações genéticas

ARN

codificação de RNA

RNA mensageiro, RNAm

estrutura

5'-cap

Trifosfato de trans-7-metilguanina-nucleosídeo (m7GpppNmpNmp é o mais comum)

Conectada a ela está a região não traduzida de 5’

quadro de leitura aberto ORF

Do primeiro códon de início da extremidade 5' do mRNA maduro até A sequência de nucleotídeos entre os códons de parada, que determina a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica

3'-cauda

A estrutura polytail é adicionada após a transcrição do mRNA ser concluída

Poliadenilato AAA consistindo de 80-250 adenosina ligadas entre si

Conectado a ele está a região não traduzida 3'

Função

Contém código genético para guiar diretamente a síntese de cadeias polipeptídicas

RNA não codificante

constitutivo

transferir RNA, tRNA

estrutura

estrutura secundária (Estrutura de trevo)

Tem quatro hastes e três anéis

Laço DHU laço anticódon laço TψC

Anticódon determina o tipo

Loop DHU: reconhece aminoacil tRNA Loop TψC: reconhecimento de ribossomos

-Estrutura CCA-OH

combinado com aminoácidos

Estrutura terciária

Formato L invertido

Função

Usado para reconhecer o código genético (DNA transcrito) e direcionar a síntese de proteínas

RNA ribossômico, rRNA

Função

Juntamente com as proteínas ribossômicas, constituem os ribossomos, que fornecem um local para a biossíntese de proteínas.

Regulatório

RNA não codificante longo (lncRNA)

200 ~ 100.000 nucleotídeos

RNA não codificante pequeno (sncRNA)

mRNA: a maioria dos tipos, menor quantidade, meia-vida mais curta, modelo tRNA: bases raras são mais comumente transportadas rRNA: o local mais abundante hn: precursor de mRNA, heterogêneo, um núcleo sn: pequeno no núcleo, localizado no núcleo, cortando hnRNA sno: nucléolo pequeno, localizado no nucléolo, cliva rRNA si: pequena interferência, corte de RNA exógeno sc: peptídeo sinal reconhece pequenos citoplasmáticos mi: Inibe a regulação da expressão gênica, mínimo ribozima: splicing de RNA, catálise

Ribossomo (ribossomo)

proteína ribossômica rRNA

subunidade

O núcleo originário se apaixona por mim e quer ficar (23 5 16)

Meu pai era um valentão e me deu um tapa (5,8 28 5 18)

Desnaturação e renaturação

transexual

definição

Mudança na estrutura secundária → A clivagem da ligação de hidrogênio faz com que a fita dupla se torne uma fita simples

Valor Tm: a temperatura na qual 50% dos fios duplos são desenrolados

影响因素

氢键越多，即C-G越多，DNA越长，Tm值越高

溶液浓度越高，Tm值越高

Características

O efeito de realce de cor do DNA

Após a desnaturação, a absorvância aumenta (A descompactação do DNA leva à exposição de ligações duplas conjugadas)

Pico máximo de absorção UV

260nm（由共轭双键决定）

280 nm é proteína

Restauração

A desnaturação do DNA pode ser restaurada sem alterar a estrutura primária. A estrutura primária da proteína mudou e é irreversível

definição

Depois que as condições desnaturantes são lentamente removidas, as duas fitas complementares de DNA dissociadas podem se emparelhar novamente para formar uma fita dupla de DNA, restaurando a estrutura original de dupla hélice.

enzima

Classificação

por estrutura

enzima monomérica

enzima composta por uma cadeia peptídica

Oligomerase

Uma enzima composta por múltiplas cadeias peptídicas (subunidades) idênticas ou diferentes ligadas por ligações não covalentes

Complexo multienzimático/sistema multienzimático

Numa determinada via metabólica, diversas enzimas com diferentes funções catalíticas que catalisam um conjunto de reações consecutivas em sequência podem agregar-se entre si para formar um todo estrutural e funcional.

enzima multifuncional ou enzima tandem

Algumas enzimas têm múltiplas funções catalíticas diferentes em uma cadeia peptídica ao mesmo tempo.

De acordo com a composição molecular

enzima simples

Enzimas que possuem apenas componentes de aminoácidos após a hidrólise e nenhum outro componente

Como urease, certas proteases, amilase, lipase, nuclease, etc.

enzima de conjugação/conjugação

Enzimas compostas por proteínas enzimáticas e cofatores

A proteína enzimática e os cofatores combinados são chamados de holoenzimas. Nem a proteína enzimática nem o cofator possuem atividade catalítica quando presentes isoladamente, e apenas a holoenzima possui atividade catalítica.

cofator

辅酶

多通过非共价键与酶蛋白相连,这种结合比较疏松,可以用透析或超滤的方法除去

酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反（运载体）

辅基

与酶蛋白形成共价键,结合较为紧密,不易通过透析或超滤将其除去

在酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白

As proteínas enzimáticas determinam principalmente a especificidade das reações enzimáticas e seus mecanismos catalíticos; Os cofatores determinam principalmente o tipo de reação enzimática

isoenzima

definição

Refere-se à catalisação da mesma reação química, mas a estrutura molecular e as propriedades físicas e químicas da enzima proteína ou mesmo um grupo de enzimas com diferentes propriedades imunológicas

Existem diferenças na estrutura primária, mas a estrutura tridimensional do centro ativo é igual ou semelhante, podendo catalisar a mesma reação química.

Um grupo de polimorfismos enzimáticos codificados por diferentes genes ou múltiplos alelos que catalisam a mesma reação, mas exibem funções diferentes.

O pré-mRNA transcrito do mesmo gene passa por diferentes processos de splicing para gerar uma variedade de diferentes produtos de tradução de mRNA

exemplo

lactato desidrogenase

Coração LDH1 Glóbulos brancos LDH2 Baço LDH3 LDH4, 5 fígado, músculo esquelético

creatina quinase

Cérebro CK1 Miocárdio CK2 Músculo esquelético CK3

Função (catálise)

Parte efetiva

Centro ativo/sítio ativo da enzima

Uma molécula de enzima que pode se ligar especificamente a um substrato e catalisar a conversão do substrato em um produto Uma região com uma estrutura tridimensional específica

Coenzimas e grupos protéticos são frequentemente componentes de centros ativos enzimáticos

grupo essencial para enzima

definição

Existem muitos grupos químicos nas moléculas enzimáticas, mas nem todos estão relacionados à atividade enzimática.

Classificação

O que desempenha o papel catalítico da enzima é o grupo de ligação e o grupo catalítico dentro do centro ativo.

dentro do centro ativo

Podem ser divididos em grupos de ligação e grupos catalíticos

A função do primeiro é reconhecer e combinar substratos e coenzimas para formar um complexo de estado de transição enzima-substrato.

A função deste último é afetar a estabilidade de certas ligações químicas no substrato, catalisar a reação química do substrato e depois transformá-lo em um produto.

fora do centro ativo

Necessário para manter a conformação espacial do centro ativo da enzima e/ou como sítio de ligação para reguladores

mecanismo

Reduza a energia de ativação da reação

Refere-se à energia livre necessária para que 1 mol de um reagente se transforme do estado fundamental para o estado de transição a uma determinada temperatura, ou seja, a energia do estado de transição intermediário é maior que a do reagente do estado fundamental.

是决定化学反应速率的内因,是化学反应的能障

Combina com substrato para formar intermediário

definição

O processo de ligação de uma enzima a um substrato é uma reação de liberação de energia, e a energia de ligação liberada é a principal fonte de energia que reduz a energia de ativação da reação.

Se o grupo de ligação no sítio ativo da enzima pode se ligar efetivamente ao substrato e converter o substrato em um estado de transição é a chave para saber se a enzima pode desempenhar seu papel catalítico.

processo

1. Reação de ajuste induzida onde a enzima se liga ao substrato

Quando a enzima e o substrato estão próximos um do outro, eles induzem, deformam-se e adaptam-se estruturalmente um ao outro e depois se combinam para formar um complexo enzima-substrato.

O ajuste induzido permite que uma enzima relativamente específica se ligue a um grupo de moléculas de substrato cujas estruturas não são exatamente as mesmas. A mudança na conformação da enzima conduz à sua ligação ao substrato e converte o substrato em um estado de transição instável, que é suscetível. ao ataque catalítico enzimático se converte em produtos

2. Efeito de proximidade e sequenciamento direcional de enzimas e substratos

Numa reação envolvendo mais de dois substratos, os substratos devem colidir entre si na direção correta para que a reação ocorra.

Durante a reação, a enzima liga os substratos ao centro ativo da enzima, aproximando-os uns dos outros e formando uma relação de orientação correta que conduz à reação.

3. Efeito de superfície das enzimas

Crie um ambiente hidrofóbico que dessolva as moléculas do substrato

Elimina a atração e repulsão interferentes de um grande número de moléculas de água circundantes aos grupos funcionais em enzimas e moléculas de substrato, evita a formação de filmes de hidratação e facilita o contato próximo e a combinação de substratos e moléculas de enzimas.

Policatalítico

Reações catalíticas ácido-base comuns

Alguns grupos no centro ativo da enzima são doadores de prótons e alguns são aceitadores de prótons. A transferência desses prótons pode acelerar a taxa de reação.

catálise covalente

Refere-se ao efeito catalítico do catalisador e do reagente formando um intermediário ligado covalentemente, reduzindo a energia de ativação da reação e, em seguida, transferindo o grupo transferido para outro reagente.

O grupo catalítico nucleofílico em seu centro ativo fornece um par de elétrons a um átomo parcialmente eletropositivo no substrato para formar um intermediário covalente (catálise nucleofílica).

Formação de um intermediário covalente (catálise eletrofílica) através do grupo catalítico eletrofílico em seu centro ativo enzimático e no átomo nucleofílico da molécula de substrato

Passe o grupo transferido no substrato para sua coenzima ou outro substrato

Características

Alta eficiência catalítica

especificidade

especificidade absoluta

Algumas enzimas atuam apenas em moléculas de substrato de estrutura específica, realizam reações específicas e geram produtos de estrutura específica.

especificidade relativa

A especificidade de algumas enzimas para substratos não se baseia em toda a estrutura molecular do substrato, mas em ligações químicas específicas ou grupos específicos nas moléculas do substrato, podendo atuar sobre uma classe de compostos contendo as mesmas ligações químicas ou grupos químicos.

Ajustabilidade (diferença de enzimas inorgânicas)

instabilidade

avaliar

Fórmula

Km é a constante de Michaelis, Vmax é a taxa máxima de reação [S] é a concentração de substrato

Quando [S] for pequeno (<<Km), ignore [S], V=(Vmax/Km)×[S], ou seja, uma relação proporcional

Quando [S] for grande (>>Km), ignore Km, V=Vmax, mostrando uma relação quantitativa

Características

Km é equivalente à concentração de substrato na metade de Vmax

Km=[S] pode ser obtido

Km não tem nada a ver com a concentração da enzima, mas está relacionado à estrutura da enzima, à estrutura do substrato e ao ambiente.

Km pode ser expresso como a afinidade da enzima pelo substrato. Quanto maior o Km, menor a afinidade.

Fatores de influência

Concentração do substrato, temperatura, pH

inibidor

inibidor irreversível

exemplo

Pesticidas organofosforados (triclorfom, diclorvós, dimetoato, malatião, etc.) ligam-se especificamente ao grupo hidroxila do resíduo de serina no centro ativo da colinesterase, inativando assim a colinesterase

Os íons de metais pesados combinam-se com os grupos sulfidrila nas moléculas da enzima sulfidrila para desativar a enzima.

inibidor reversível

inibidor competitivo

Características

Compete com o substrato pelo receptor (grupo de ligação ao substrato do centro ativo)

Km aumenta sem afetar Vmax

exemplo

Malonato e succinato desidrogenase competem com succinato Sulfonamidas e diidropteroato sintase competem com o ácido para-aminobenzóico

inibidor não competitivo

Características

Liga-se à enzima, tornando o complexo substrato-enzima incapaz de liberar o substrato

Km permanece inalterado, Vmax diminui

exemplo

Leucina e arginase Bomba de ouabaína e sódio Maltose e alfa amilase

inibidor anticompetitivo

Características

Liga-se ao complexo substrato-enzima

Km diminui, Vmax diminui

exemplo

Fenilalanina e fosfatase alcalina placentária

ativador

Substâncias que convertem enzimas de inativas em ativas ou aumentam a atividade enzimática

enzima chave

① Freqüentemente catalisa a reação da primeira etapa ou a reação no ponto de ramificação. Possui baixa atividade e determina a velocidade de toda a reação. ② Freqüentemente catalisa reações unidirecionais ou reações de desequilíbrio, e sua atividade pode determinar a direção de toda a via metabólica ③Além de ser controlada por substratos, a atividade enzimática também é regulada por uma variedade de metabólitos ou efetores.

regulação de enzimas

Ajuste rápido

A configuração é a estrutura primária, a conformação é a estrutura espacial O ajuste alostérico altera apenas a conformação, mas não a configuração ativação do zimogênio altera configuração

A fosforilação é comum em substâncias contendo hidroxila, treonina, tirosina, serina

1. Modificação química de enzimas: A (metilação), B (acetilação), glândula (glândula), enxofre (ligação dissulfeto e interconversão sulfidrila), fósforo (fosforilação) 2. Modificações químicas das histonas: A, B, ubiquitinação (ubiquitinação), açúcar (glicosilação), fósforo 3. Modificação química de aminoácidos: A, B, hidroxila (hidroxilação), açúcar, selênio (selenização, modificado antes da tradução), fósforo, enxofre (ligação dissulfeto) 4. A ubiquitinação está envolvida no processo de degradação dos eucariotos

ajuste de velocidade lenta

A ubiquitinação é um regulador lento

Mudanças no conteúdo enzimático

Indução e repressão da síntese proteica enzimática

Degradação enzimática de proteínas

Classificação

oxidoredutases

Lactato desidrogenase, succinato desidrogenase, citocromo oxidase, catalase, peroxidase, etc.

Transferases

Metiltransferase, aminotransferase, acetiltransferase, transsulfurase, quinase e polimerase, etc.

enzimas hidrolíticas

De acordo com os substratos que hidrolisam, podem ser divididos em proteases, nucleases, lipases e ureases De acordo com o local de ação da protease na proteína substrato, ela pode ser dividida em endopeptidase e exopeptidase. Da mesma forma, a nuclease também pode ser dividida em exonuclease e endonuclease.

Liases

Enzima que catalisa uma reação que remove um grupo de um substrato e forma uma ligação dupla, ou sua reação reversa

Desidratase, descarboxilase, aldolase, enzima de hidratação, etc.

Ligase

DNA ligase, aminoacil-tRNA sintetase, glutamina sintetase, etc.