(1) De acordo com a estrutura do grupo R: aminoácidos alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos heterocíclicos, iminoácidos heterocíclicos

(2) De acordo com a polaridade estrutural do grupo R: aminoácidos polares e apolares

(3) De acordo com a acidez e alcalinidade dos aminoácidos: aminoácidos neutros, ácidos e básicos

(4) De acordo com o estado nutricional: aminoácidos essenciais e aminoácidos não essenciais

Propriedades físicas: cristais incolores, existentes no estado de íons zwitteriônicos em cristais ou soluções; ponto de fusão muito elevado, diferentes rotações ópticas (exceto glicina), e diferentes espectros de absorção;

Espectro de absorção: Trp, Tyr e Phe podem absorver luz perto de 280nm, outros aminoácidos não absorvem luz visível

Propriedades anfotéricas: Os aminoácidos têm propriedades ácido-base e são um tipo de eletrólitos anfotéricos

(1) Reação da ninidrina

(2) Reação do ácido nitroso

(3) Reação de dinitrofluorobenzeno (reação de Sanger)

(4) Reação de isotiocianato de fenila (reação de Edman)

(5) Reação Dansil-cl

Força: ligações secundárias, incluindo ligações de hidrogênio, forças hidrofóbicas, ligações iônicas, forças de van der Waals, ligações de coordenação, ligações éster, etc.

Unidade Amida Plana e Peptídica

Definição: O arranjo espacial da cadeia principal da cadeia polipeptídica devido à ação de ligações de hidrogênio (ou seja, a maneira como a própria cadeia principal se dobra e enrola)

Tipo: hélice α, folha β, volta β, volta γ, bobina aleatória

Definição: Refere-se à combinação de unidades estruturais secundárias adjacentes (hélice α, folha β, etc.) e aproximando-se umas das outras para formar um conjunto de estrutura secundária espacialmente identificável e regular.

Tipo: αα, βxβ, β-Zigzag, barril β-plissado, etc.

Motivo: refere-se a dois ou três segmentos peptídicos com estruturas secundárias próximas umas das outras no espaço para formar uma estrutura espacial especial.

Domínio de domínio estrutural: refere-se à estrutura tridimensional de moléculas ou subunidades de proteínas globulares maiores que muitas vezes podem formar duas ou mais regiões espacialmente distintas. Esta entidade tridimensional relativamente independente é chamada de domínio estrutural.

Refere-se àquela com base na estrutura secundária, a cadeia polipeptídica é ainda dobrada e enrolada em uma estrutura tridimensional mais complexa, que é mantida principalmente por ligações não covalentes (ligações de hidrogênio, ligações iônicas, ligações hidrofóbicas, ligações dissulfeto). Pode ser entendido como: uma coleção de unidades de estrutura secundária forma uma estrutura terciária

Refere-se ao arranjo tridimensional de subunidades em proteínas oligoméricas e às interações entre subunidades. Pode ser entendida como a forma como as subunidades proteicas polimerizam em macromoléculas (uma subunidade refere-se a cada cadeia polipeptídica com estrutura tridimensional em uma proteína oligomérica e é a menor unidade covalente de uma molécula proteica). Nota: As proteínas de cadeia única não possuem estrutura quaternária.