Galeria de mapas mentais Capítulo 3 Química de Proteínas
Edição Wu Guanghong, a quarta edição em 2021, inclui principalmente conceitos básicos, aminoácidos, peptídeo, Proteína, etc Espero que este mapa mental ajude você!
Editado em 2024-02-08 17:12:29이것은 (III) 저산소증-유도 인자 프롤릴 하이드 록 실라 제 억제제에 대한 마인드 맵이며, 주요 함량은 다음을 포함한다 : 저산소증-유도 인자 프롤릴 하이드 록 실라 제 억제제 (HIF-PHI)는 신장 빈혈의 치료를위한 새로운 소형 분자 경구 약물이다. 1. HIF-PHI 복용량 선택 및 조정. Rosalasstat의 초기 용량, 2. HIF-PHI 사용 중 모니터링, 3. 부작용 및 예방 조치.
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Capítulo 3 Química de Proteínas
conceito básico
Proteína: um composto de alto peso molecular contendo nitrogênio composto de aminoácidos ligados por ligações peptídicas
Composição elementar da proteína: principalmente C, H, O, N, S
A unidade básica da proteína: aminoácido (composto por 20 aminoácidos)
Aminoácidos: Ácidos carboxílicos contendo grupos amino
aminoácidos
Configuração: Exceto a glicina, os átomos de carbono α de outros aminoácidos proteicos são átomos de carbono assimétricos.
Classificação de 20 aminoácidos comuns
(1) De acordo com a estrutura do grupo R: aminoácidos alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos heterocíclicos, iminoácidos heterocíclicos
(2) De acordo com a polaridade estrutural do grupo R: aminoácidos polares e apolares
(3) De acordo com a acidez e alcalinidade dos aminoácidos: aminoácidos neutros, ácidos e básicos
Aminoácidos ácidos: ácido aspártico, ácido glutâmico
Aminoácidos básicos: arginina, lisina, histidina
Aminoácidos neutros: outros
(4) De acordo com o estado nutricional: aminoácidos essenciais e aminoácidos não essenciais
propriedades importantes
Propriedades físicas: cristais incolores, existentes no estado de íons zwitteriônicos em cristais ou soluções; ponto de fusão muito elevado, diferentes rotações ópticas (exceto glicina), e diferentes espectros de absorção;
Espectro de absorção: Trp, Tyr e Phe podem absorver luz perto de 280nm, outros aminoácidos não absorvem luz visível
Propriedades anfotéricas: Os aminoácidos têm propriedades ácido-base e são um tipo de eletrólitos anfotéricos
pI: Quando a carga eletrostática de um aminoácido é “zero”, o valor do pH da solução é chamado de ponto isoelétrico do aminoácido, representado por pI
Quando o pH da solução = pI, os aminoácidos existem principalmente na forma zwitteriônica
Quando o pH da solução é <pI, os aminoácidos existem principalmente na forma de íons positivos.
Quando o pH da solução é > pI, os aminoácidos existem principalmente na forma de íons negativos.
Dicas para calcular o ponto isoelétrico dos aminoácidos
Aminoácido neutro: pI=(pK1 pK2)/2
Aminoácidos básicos: pI = (soma dos dois pKs maiores) / 2
Aminoácidos ácidos: pI = (soma dos dois pKs menores) / 2
reações químicas importantes
(1) Reação da ninidrina
(2) Reação do ácido nitroso
(3) Reação de dinitrofluorobenzeno (reação de Sanger)
(4) Reação de isotiocianato de fenila (reação de Edman)
(5) Reação Dansil-cl
peptídeo
Definição: Composto formado por dois ou mais aminoácidos ligados por ligações peptídicas
proteína
Definição: Quando o peso molecular de um polipeptídeo é grande o suficiente para ter uma determinada estrutura espacial, ele pode ser considerado uma proteína.
Estrutura primária (estrutura primária): refere-se à ordem dos aminoácidos na cadeia polipeptídica da proteína. As principais ligações de ligação são ligações peptídicas, e também existem algumas ligações dissulfeto.
base da estrutura espacial
Força: ligações secundárias, incluindo ligações de hidrogênio, forças hidrofóbicas, ligações iônicas, forças de van der Waals, ligações de coordenação, ligações éster, etc.
Unidade Amida Plana e Peptídica
estrutura secundária
Definição: O arranjo espacial da cadeia principal da cadeia polipeptídica devido à ação de ligações de hidrogênio (ou seja, a maneira como a própria cadeia principal se dobra e enrola)
Tipo: hélice α, folha β, volta β, volta γ, bobina aleatória
estrutura supersecundária
Definição: Refere-se à combinação de unidades estruturais secundárias adjacentes (hélice α, folha β, etc.) e aproximando-se umas das outras para formar um conjunto de estrutura secundária espacialmente identificável e regular.
Tipo: αα, βxβ, β-Zigzag, barril β-plissado, etc.
Motivo: refere-se a dois ou três segmentos peptídicos com estruturas secundárias próximas umas das outras no espaço para formar uma estrutura espacial especial.
Domínio de domínio estrutural: refere-se à estrutura tridimensional de moléculas ou subunidades de proteínas globulares maiores que muitas vezes podem formar duas ou mais regiões espacialmente distintas. Esta entidade tridimensional relativamente independente é chamada de domínio estrutural.
Estrutura terciária
Refere-se àquela com base na estrutura secundária, a cadeia polipeptídica é ainda dobrada e enrolada em uma estrutura tridimensional mais complexa, que é mantida principalmente por ligações não covalentes (ligações de hidrogênio, ligações iônicas, ligações hidrofóbicas, ligações dissulfeto). Pode ser entendido como: uma coleção de unidades de estrutura secundária forma uma estrutura terciária
Estrutura quaternária
Refere-se ao arranjo tridimensional de subunidades em proteínas oligoméricas e às interações entre subunidades. Pode ser entendida como a forma como as subunidades proteicas polimerizam em macromoléculas (uma subunidade refere-se a cada cadeia polipeptídica com estrutura tridimensional em uma proteína oligomérica e é a menor unidade covalente de uma molécula proteica). Nota: As proteínas de cadeia única não possuem estrutura quaternária.
Proteínas fibrosas e proteínas globulares: Se a proporção do eixo molecular for maior que 10, é proteína fibrosa, e se for menor que 10, é proteína globular.
Foco: estrutura e função das proteínas, relação entre estrutura e função, classificação e propriedades dos aminoácidos