Galería de mapas mentales Mapa mental de bioquímica del principio de funcionamiento de las enzimas.
Este es un mapa mental sobre bioquímica: el principio de funcionamiento de las enzimas, incluidos los puntos comunes entre las enzimas y los catalizadores generales, las características más destacadas de las enzimas, los principios de funcionamiento de las enzimas, etc.
Editado a las 2023-12-02 19:32:55,Cómo funcionan las enzimas
¿Qué tienen en común las enzimas con los catalizadores generales?
No hay cambios cualitativos ni cuantitativos antes y después de la reacción.
Sólo puede catalizar reacciones químicas termodinámicamente permitidas.
Sólo puede acelerar el proceso de una reacción reversible sin cambiar el punto de equilibrio de la reacción.
Características destacadas de las enzimas.
Las enzimas son extremadamente eficientes en sustratos.
Las enzimas son altamente específicas para sus sustratos.
especificidad absoluta
Sólo puede actuar sobre un sustrato de una estructura específica, realizar una reacción específica y generar un producto de una estructura específica.
Por ejemplo, la ureasa sólo puede catalizar la hidrólisis de la urea para producir CO2 y NH3.
especificidad relativa
La especificidad de algunas enzimas por los sustratos no se basa en toda la estructura molecular del sustrato, sino en enlaces químicos específicos o grupos específicos en las moléculas del sustrato.
Por ejemplo: proteasa
estereoespecificidad
Algunas enzimas con especificidad absoluta pueden distinguir entre isómeros ópticos y estereoisómeros y solo pueden catalizar una reacción con un isómero óptico o estereoisómero.
sintonizabilidad enzimática
Las enzimas son inestables.
Cómo funcionan las enzimas
Las enzimas se combinan con sustratos para formar intermediarios: complejos enzima-sustrato
Reducir eficazmente la energía de activación de la reacción.
Mecanismo para reducir la energía de activación.
ajuste inducido
Efecto de proximidad y alineación direccional.
Los efectos de superficie desolvatan las moléculas del sustrato.
Cinética de reacción enzimática.
concentración de sustrato
Cuando otros factores permanecen sin cambios, el efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de reacción es una relación hiperbólica rectangular.
Cuando la concentración de sustrato es baja: la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato; la reacción es de primer orden.
A medida que aumenta la concentración del sustrato: la velocidad de reacción ya no se acelera proporcionalmente; la reacción es una reacción de nivel mixto.
Cuando la concentración del sustrato alcanza un cierto nivel: la velocidad de reacción ya no aumenta y alcanza la velocidad máxima la reacción es de orden cero;
Ecuación de Michael-Mann
V=Vmáx[S]/Km[S]
kilómetros
El valor de Km es igual a la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción enzimática es la mitad de la velocidad de reacción máxima.
Km puede representar la afinidad de la enzima por el sustrato bajo ciertas condiciones.
Kilómetros ↑ Afinidad ↓
Km ↓ Afinidad ↑
El valor de Km es una constante característica de la enzima.
El tamaño no es fijo
Está relacionado con la estructura de la enzima, la estructura del sustrato, el pH, la temperatura y la fuerza iónica del ambiente de reacción.
independiente de la concentración de enzima
concentración de enzima
Cuando la enzima está saturada con el sustrato, la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de la enzima.
pH
pH óptimo
No es una constante característica de una enzima.
Afectado por factores como la concentración del sustrato, el tipo y concentración del tampón y la pureza de la enzima.
temperatura
Doble impacto
Temperatura óptima
No es una constante característica de una enzima.
Depende del tiempo de reacción
inhibidor
definición
Cualquier sustancia que pueda reducir la actividad catalítica de una enzima sin provocar la desnaturalización de la proteína enzimática se denomina inhibidor enzimático.
Tipo de acción
inhibición irreversible
Combinar con los grupos necesarios en el centro activo de la enzima a través de enlaces covalentes para inactivar la enzima.
No se puede eliminar mediante métodos como la diálisis y la ultrafiltración.
Compuestos organofosforados, iones de metales pesados de baja concentración y compuestos de arsénico.
inhibición reversible
Se une reversiblemente a enzimas o complejos enzima-sustrato mediante enlaces no covalentes para reducir o eliminar la actividad enzimática.
tipo
inhibición competitiva
El inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato y puede competir con el sustrato por el centro activo de la enzima, evitando así que la enzima forme intermediarios con el sustrato.
Características
I y S tienen estructuras similares y compiten por el centro activo de la enzima.
El grado de inhibición depende de la afinidad relativa del inhibidor por la enzima y la concentración del sustrato.
Características dinámicas: Vmax permanece sin cambios, los Km aparentes aumentan
Ejemplo
El malonato compite con el succinato por la succinato deshidrogenasa
El mecanismo antibacteriano de las sulfonamidas: competencia con el ácido paraaminobenzoico por la dihidrofolato sintasa.
inhibición no competitiva
Algunos inhibidores se unen a grupos esenciales fuera del centro activo de la enzima y no afectan la unión de la enzima al sustrato. No existe una relación competitiva entre el sustrato y el inhibidor. Sin embargo, el complejo enzima-sustrato-inhibidor (ESI) no puede liberar más el producto.
Características
I se combina con grupos esenciales fuera del centro activo de E, y no existe una relación competitiva entre S e I.
El grado de inhibición depende de la concentración del inhibidor.
Características dinámicas: Vmax disminuye, Km aparente permanece sin cambios
inhibición anticompetitiva
Los inhibidores solo se unen al producto intermedio (ES) formado por la enzima y el sustrato, reduciendo la cantidad del producto intermedio ES.
Características
Los inhibidores se unen sólo a complejos enzima-sustrato.
El grado de inhibición depende de la concentración del inhibidor y de la concentración del sustrato.
Características dinámicas: Vmax disminuye, Km aparente disminuye
activador
Sustancias que cambian las enzimas de inactivas a activas o aumentan la actividad enzimática.
tipo
Activador requerido
activador opcional
regulación de enzimas
Objeto de ajuste
enzima clave
Método de ajuste
Regulación de la actividad enzimática (regulación rápida)
ajuste alostérico
Puede unirse reversiblemente a una parte fuera del centro activo de ciertas moléculas enzimáticas para cambiar la conformación de la enzima.
enzima alostérica
A menudo, oligómeros compuestos de múltiples subunidades, con efectos sinérgicos.
Partes alostéricas
efecto alostérico
activador alostérico
inhibidor alostérico
regulación de modificación covalente
Algunos grupos en la cadena peptídica de las proteínas enzimáticas se pueden combinar covalentemente con ciertos grupos químicos bajo la catálisis de otras enzimas y, al mismo tiempo, los grupos químicos combinados se pueden eliminar bajo la catálisis de otra enzima, afectando así la actividad enzimática.
Fosforilación versus desfosforilación (la más común)
Acetilación y desacetilación
Metilación y desmetilación.
Adenilación y deadenilación
-SH y -S-S se cambian entre sí
activación del zimógeno
Zimógeno: Estado inactivo en el que algunas enzimas se sintetizan o secretan en las células, o antes de que ejerzan su función catalítica.
Activación del zimógeno: bajo ciertas condiciones, el proceso de convertir el zimógeno en enzima activa.
Mecanismo de activación del zimógeno.
El zimógeno rompe uno o varios enlaces peptídicos específicos en condiciones específicas, hidroliza uno o varios péptidos cortos, cambia la conformación molecular y forma o expone el centro activo de la enzima.
Regulación del contenido de enzimas (regulación lenta)
inducción
represión