Galería de mapas mentales Química-Enzimas
Un artículo sobre el mapa mental química-enzimática, sobre la investigación e ingeniería de enzimas, incluido el mecanismo de acción, la cinética de la reacción enzimática, los factores que afectan la velocidad de la reacción enzimática, etc.
Editado a las 2023-11-19 16:31:03,enzima
Conceptos y características
concepto
Biocatalizador
Producidos por células biológicas, son indispensables para el metabolismo de los organismos vivos y están regulados por muchos factores.
La mayor parte es proteína y una pequeña cantidad de ARN.
Características
Eficiencia
Número de conversiones (TN)
El número de moléculas de sustrato convertidas por molécula de enzima por unidad de tiempo (1 s)
Alto 40 millones - Catalasa
1-lisozima baja
especificidad
Las enzimas son estrictamente selectivas en cuanto al tipo de reacción que catalizan y los reactivos.
reacción enzimática
reacción química catalizada por enzima
sustrato
reactivo
Determinado por la estructura de la enzima, especialmente la especificidad estructural del sitio activo de la enzima.
sensibilidad
Fácil de desactivar
Alta temperatura, ácido fuerte, álcali fuerte, alto contenido de sal
Requiere temperatura normal, presión normal, baja sal y pH casi neutro.
Ajustabilidad
Equilibrio dinámico
Naturaleza y composición química.
naturaleza química
ribozima
ARN con capacidad catalítica
proteína
proteína pura
Contiene sólo residuos de aminoácidos.
Ureasa Amilasa Ribonucleasa Lisozima
Proteína conjugada (holoenzima)
Hay iones metálicos
pequeñas moléculas orgánicas
coenzima
Grupo protésico: difícil de eliminar mediante diálisis
moléculas organometálicas
transferir electrones
Mejorar las propiedades de afinidad con el agua.
Blindaje estático
orientar la reacción
La parte no proteica es un cofactor.
Como portador de electrones, átomos o determinados grupos químicos.
La parte proteica es la apoenzima.
Sustrato de unión
Participar en la catálisis.
tipo
enzima monomérica
una cadena polipeptídica
oligomerasa
dos o más subunidades
complejo multienzimático
Varias enzimas quiméricas.
nombre
nomenclatura habitual
Dependiendo del sustrato de la enzima y del tipo de reacción enzimática.
Fuente de enzimas
Falta de sistematicidad y precisión.
nomenclatura habitual
Comité de Enzimología (CE)
EC.1 (Redox).1 (Subcategoría grande).1 (Receptor-NAD).27 (Número de serie)
primer número
1 tipo redox
2 transferasas
3 tipos de hidrólisis
4 liasas
5 enzimas isomerasas
6 enzimas sintéticas
7 alozimas
Estructura y función
Sitio activo y grupos esenciales.
centro activo/sitio activo
Una región donde se concentran los grupos químicos involucrados en la unión al sustrato.
grupo catalítico
Ayuda y promueve cambios químicos específicos en sustratos.
cadenas laterales de aminoácidos específicas
cofactor enzimático
grupo vinculante
grupo esencial
Grupos necesarios para mantener la organización espacial de la enzima.
Flexible
isoenzima
Un grupo de enzimas que catalizan la misma reacción química, pero tienen diferente estructura molecular, composición, propiedades físicas y químicas, propiedades inmunes y características reguladoras de la propia enzima.
El mismo paso de reacción está sujeto a una regulación de retroalimentación independiente por parte de múltiples metabolitos, lo que hace que la regulación metabólica sea muy sofisticada.
especificidad
especificidad estructural
especificidad absoluta
Solo funciona en uno
especificidad relativa
Tener especificidad familiar/especificidad grupal.
Ejemplo: proteasa
Tiene especificidad clave
Ejemplo: esterasa
estereoespecificidad
Cuando hay estereoisómeros en los reactivos, elija solo una enzima.
Especificidad de isomería óptica
especificidad de isomería geométrica
significado
Reacciones químicas coordinadas en organismos vivos.
teoría
teoría de cerraduras y llaves
teoría de la complementariedad del estado de transición
teoría del ajuste inducido
Mecanismo
Las enzimas aceleran las reacciones al reducir la energía de activación de la reacción.
Estado de transición
Para que los reactivos se transformen en productos, deben entrar en un estado de mayor energía.
Estado fundamental
El estado de las moléculas reactivas con menor energía.
energía de activación
Las moléculas en estado de transición tienen más energía libre que las moléculas en estado fundamental
energía de unión
La energía generada por enzimas y sustratos a través de estas interacciones no covalentes.
mecanismo molecular
El sitio activo de la molécula de enzima se une al sustrato para formar un complejo enzima-sustrato.
efecto de proximidad y efecto de facilitación
Los efectos pueden ser acumulativos.
Interacciones no covalentes que promueven la formación de estados de transición de sustrato.
Abzimas/anticuerpos catalíticos
Inmunoglobulinas con capacidad catalítica.
Catálisis ácido-base
Los catalizadores funcionan donando protones a los reactivos o aceptando protones de los reactivos.
catálisis covalente
El catalizador cambia el proceso y reduce la energía de activación formando un complejo intermedio covalente relativamente inestable con el sustrato.
Catálisis de iones metálicos
Mejorar las propiedades de afinidad con el agua.
La interacción electrostática protege las cargas negativas
Utilice la carga positiva para estabilizar la carga negativa formada durante la reacción.
El sustrato de unión orienta la reacción.
El papel del microambiente en el sitio activo de la enzima.
Ejemplos de mecanismos de acción enzimáticos.
quimotripsina
Cinética de reacción enzimática.
La ciencia que estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los diversos factores que afectan esta velocidad.
Ecuaciones cinéticas para reacciones enzimáticas.
Ecuación de Michaelis-Menten
Constante de Michaelis Km
Km=(k-1 k2)/k1
Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas.
inhibidor
Interferir con la catálisis enzimática.
inhibidor irreversible
inhibidor competitivo
Actuar en el mismo sitio.
inhibidor no competitivo
Diferentes sitios de acción
inhibidor anticompetitivo
La enzima se une al sustrato y luego se une al inhibidor.
Inhibidor reversible
temperatura
Temperatura óptima
El vértice de la curva obtenida al trazar la velocidad de reacción versus la temperatura.
pH
Desnaturalización ácida/desnaturalización alcalina
Cambiar el estado de disociación de un grupo
Afecta el estado de disociación del sustrato y el estado de disociación del complejo intermedio ES.
Afecta la conformación del centro activo de las enzimas.
pH óptimo
Planta 4.5-6.5
Animales 6,5-8,0
pepsina 1,5
Papaína 4-10 sin cambios
activador
Mejorar la actividad enzimática
efecto
Aumentar la actividad enzimática
El Mg2 en PCR puede aumentar la actividad de la ADN polimerasa
Controlar la cantidad y tipo de activadores enzimáticos.
Aumento excesivo de la tasa de error de Mg2
Separar, purificar o conservar eliminando activadores
Preservación de ADN: EDTA 4° se puede almacenar durante medio año
Regulación de la actividad enzimática.
Método de ajuste
Cambiar la cantidad y distribución de enzimas.
Cambiar la actividad de las moléculas enzimáticas existentes en las células.
regulación alostérica
Un sitio regulador en una enzima que cambia la actividad catalítica de la enzima.
enzima alostérica
Enzimas con regulación alostérica.
La regulación alostérica de CTP a menudo se denomina inhibición por retroalimentación.
efector
Compuestos con efectos moduladores alostéricos sobre moléculas enzimáticas.
Efectores positivos/activadores alostéricos
Efectores negativos/inhibidores alostéricos
efecto sinergico
sinergia positiva
El sustrato se une a las enzimas alostéricas para promover la unión.
sinergia negativa
de lo contrario
efecto idiosincrásico
El sitio activo y el sitio regulador de la enzima son diferentes y el efector es una molécula que no es sustrato.
regulación de modificación covalente reversible
Cuando una enzima es catalizada por otras enzimas, ciertos grupos de su cadena peptídica sufren una modificación covalente reversible, lo que da como resultado la conversión mutua de la enzima entre la forma activa (o muy activa) y la forma inactiva (o poco activa).
enzima regulada covalentemente
activación del zimógeno
zimógeno
precursor inactivo de la enzima
activación
Catálisis por enzimas proteolíticas específicas, irreversible
Métodos de investigación enzimática e ingeniería enzimática.
Método de medición de la actividad enzimática.
Actividad enzimática/actividad enzimática
La capacidad de una enzima para catalizar una reacción química específica.
unidad de actividad enzimática
La cantidad de enzima necesaria para convertir una cierta cantidad de sustrato en producto por unidad de tiempo.
actividad específica de la enzima
El número de unidades de actividad enzimática por miligramo de proteína enzimática.
Aislamiento y purificación de enzimas.
Preparación de extracto crudo.
Selección de materiales
roto
extracto
purificación
Almacenamiento de preparaciones enzimáticas.
Baja temperatura 0-4°, -20°
Aumentar la concentración de almacenamiento
Agregar estabilizador
Secar en frío
Inmovilizado
Ingeniería Enzimática
Una nueva tecnología de aplicación formada mediante la combinación orgánica de los principios básicos de la enzimología, la tecnología de ingeniería química y la tecnología de recombinación genética.
inmovilización de enzimas
Las moléculas de enzima se unen al soporte mediante adsorción, unión covalente, encapsulación y reticulación.
método de adsorción
Método de unión covalente
Método de reticulación
Método de inclusión en gel
Microencapsulación