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enzima
Introducción a la enzimología. Las enzimas son biocatalizadores sintetizados por las células y realizan funciones catalíticas en el organismo. Las reacciones catalizadas por enzimas se denominan reacciones enzimáticas. Son principalmente proteínas y algunas son ARN.
Editado a las 2023-10-23 22:03:25,
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- Reproductive development of animals
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- Resumen
enzima
naturaleza química de las enzimas
Las enzimas son biocatalizadores que son sintetizados por las células y realizan funciones catalíticas en el cuerpo.
Las reacciones catalizadas por enzimas se llaman reacciones enzimáticas.
sustrato
Sustancias que sufren reacciones químicas catalizadas por enzimas.
producto
Sustancias producidas por reacciones enzimáticas.
naturaleza química
Principalmente proteínas, algo de ARN.
Clasificación de enzimas.
enzima simple
Enzimas que son proteínas puras.
enzima de conjugación
Además de las proteínas, se unen ciertos componentes distintos de los aminoácidos (cofactores).
cofactor
coenzima
Pequeñas moléculas orgánicas que están unidas débilmente a la apoenzima y pueden eliminarse mediante diálisis.
base protésica
Pequeñas moléculas orgánicas que están unidas covalentemente a proteínas enzimáticas y estrechamente unidas a apoenzimas y no pueden eliminarse mediante diálisis o ultrafiltración.
ion metálico
propiedades catalíticas de las enzimas
Propiedades comunes de enzimas y catalizadores no enzimáticos.
Sólo puede catalizar reacciones termodinámicamente permitidas.
Una vez completada la reacción, no se consume ni se modifica y puede reutilizarse.
El efecto catalítico en reacciones directas e inversas es el mismo.
La constante de equilibrio no cambia, pero la velocidad hacia el equilibrio se acelera o el tiempo hasta el equilibrio se acorta.
propiedades catalíticas únicas de las enzimas
eficiencia, especificidad
especificidad absoluta
Actúa sólo sobre un sustrato y no sobre otras sustancias.
especificidad relativa
Puede actuar sobre una clase de sustratos estructuralmente similares.
especificidad de grupo
especificidad clave
estereoespecificidad
Tres teorías que explican la especificidad de las enzimas.
Doctrina de cerradura y llave
teoría del ajuste inducido
ampliamente reconocido
Doctrina de tres puntos y una línea
Distinguir enantiómeros y explicar la estereoespecificidad.
Se une al sustrato en el centro activo.
centro activo
La región de una molécula de enzima que se une directamente al sustrato y está directamente relacionada con la catálisis.
sitio catalítico
capacidad catalítica
sitio de unión
especificidad
En su mayoría residuos de aa hidrófobos, una pequeña cantidad de residuos de aa hidrófilos (la reacción catalítica es aa hidrófila)
El centro activo es estructuralmente complementario al sustrato y la conformación no es fija.
Condiciones de reacción suaves, sensibles a las condiciones de reacción, fáciles de inactivar.
Tiene alta capacidad de ajuste
Factores que afectan las reacciones enzimáticas.
velocidad de reacción enzimática
El cambio en la concentración de sustrato o producto por unidad de tiempo.
moles L/S
Factores de influencia
reflejo de temperatura
fuerza iónica
concentración de protones
Afecta el pH de la reacción
Concentración de iones metálicos
Puede servir como cofactor para enzimas, afectando así la velocidad de reacción.
pH del medio de reacción
Afecta el estado de disociación de las moléculas enzimáticas.
Afecta el estado de disociación de un sustrato, grupo protésico o coenzima.
activadores enzimáticos o inhibidores enzimáticos
factores externos
concentración de enzima
Bajo ciertas condiciones de pH y temperatura, cuando la concentración del sustrato es mucho mayor que la concentración de la enzima, la velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima.
concentración de sustrato
Reacción de tercer orden con concentración de sustrato.
Cuando la concentración de sustrato es baja, se produce una reacción de primer orden. A medida que aumenta la concentración del sustrato, la reacción se comporta como una reacción de nivel mixto. Cuando la concentración de sustrato es bastante alta, se produce una reacción de orden cero.
teoría intermedia del sustrato enzimático
causa interna
Cinética de la reacción de Michaelis.
Describir la relación entre la velocidad de reacción de la enzima Michaelis y la concentración de sustrato.
Derivación de la ecuación de Michaelis-Menten
La velocidad de reacción es la velocidad inicial.
El complejo enzima-sustrato está en estado estacionario, es decir, la concentración de ES no cambia.
Según la ley de la acción de masas.
En estado estacionario, la tasa de formación de ES es igual a la tasa de disociación de ES
Interpretar la ecuación de Michaelis-Menten
Km es la concentración de sustrato a la que la velocidad inicial de la reacción enzimática es la mitad de Vm
Es una constante característica de la enzima, que sólo está relacionada con la naturaleza de la enzima y no tiene nada que ver con la concentración de la enzima.
En determinadas condiciones, puede reflejar la afinidad entre la enzima y el sustrato. Cuanto mayor es el Km, menor es la afinidad entre la enzima y el sustrato.
Cuando el valor de Km de la enzima para el sustrato es menor que el valor de Km del producto, la reacción conduce a la reacción directa; de lo contrario, conduce a la reacción inversa.
Vmáx
Velocidad de reacción máxima teórica, que cambia con la concentración de enzima.
gato
La constante catalítica o número de conversión o número de recambio de una enzima se refiere específicamente al número total de moléculas que una molécula de enzima convierte un sustrato en un producto por unidad de tiempo.
kcat=k2=Vmáx/Et
Puede medir la velocidad de una reacción enzimática.
Kcat/Km
Se utiliza para medir la eficiencia catalítica de una enzima y también puede reflejar la perfección de una enzima.
La naturaleza dual de la ecuación de Michaelis-Menten
Cuando la concentración de sustrato es muy baja, es decir, S es mucho menor que Km, la ecuación de Michaelis-Menten cambia a
Cumplir con la cinética de primer orden.
Cuando la concentración de sustrato es muy alta, es decir, S es mucho mayor que Km, la ecuación de Michaelis-Menten se puede transformar en
Cumple con la dinámica de orden cero
Gráfico recíproco doble de la enzima Michaelis.
Efecto inhibidor de enzimas
inhibidor reversible
Se une reversiblemente a la enzima mediante un enlace secundario.
inhibidor competitivo
Los inhibidores compiten con el sustrato.
inhibidor no competitivo
Se puede combinar tanto con ES como con E.
inhibidor anticompetitivo
Solo se puede unir a ES, de modo que el sustrato unido al centro activo ya no se puede convertir en productos.
inhibidor irreversible
Se une irreversiblemente a la enzima a través de fuertes enlaces químicos y es irreversible una vez inactivado.
inhibidores específicos de genes
Modificación covalente de grupos de cadenas laterales esenciales en el centro activo de la enzima.
inhibidor del análogo del sustrato
Estructuralmente similar al sustrato, se une a la enzima en el centro activo y modifica irreversiblemente los grupos esenciales en el centro activo de la enzima.
Inhibidores análogos del estado de transición
Muy similar al estado de transición de una reacción enzimática, se une al centro activo de la enzima, lo que hace que el sustrato no pueda unirse a la enzima.
inhibidor del suicidio
Catalizadas por una enzima, se producen varias reacciones, pero no se forma ningún producto. En lugar de ello, se modifican grupos esenciales de la enzima, lo que provoca la pérdida de actividad enzimática.
Cinética de las enzimas alostéricas.
efecto alostérico
Después de que la parte no catalítica de la molécula de enzima se combina de manera reversible y no covalente con ciertos compuestos, la conformación cambia, cambiando así el estado activo de la enzima, lo que se denomina efecto alostérico de la enzima.
Las enzimas con efectos específicos se llaman enzimas alostéricas.
Las sustancias que pueden causar efectos alostéricos en las moléculas de enzimas se llaman efectores alostéricos.
Propiedades de las enzimas alostéricas.
tasa, la curva de concentración de sustrato tiene forma de S
Efectores alostéricos
Respuestas bidireccionales a la inhibición competitiva.
En concentraciones bajas, induce un efecto sinérgico positivo de las enzimas alostéricas y aumenta la velocidad de reacción del sustrato.
En altas concentraciones, ocupa el centro activo de la enzima y el sustrato no puede combinarse normalmente con S, lo que inhibe la velocidad de reacción.
Una desnaturalización leve puede provocar la pérdida de efectos alostéricos.
Por lo general, las enzimas oligoméricas y las enzimas alostéricas representan una minoría.
ecuación de colina
h=1, no es una enzima alostérica y no tiene cooperatividad de sustrato.
hipérbola
h>1, la gráfica de tasa versus concentración de sustrato tiene forma de S, con cooperatividad de sustrato positiva.
S curva
Las enzimas son sensibles a los cambios en la concentración de sustratos en el medio ambiente y regulan sensiblemente el metabolismo.
h<1, la enzima tiene cooperatividad de sustrato negativa
hipérbola aparente
La enzima es extremadamente insensible a los cambios en la concentración de sustrato en el medio ambiente, lo que garantiza que las reacciones importantes no se vean afectadas por el sustrato y siempre puedan continuar.
mecanismo catalítico enzimático
Contenidos de la teoría de la estabilidad del estado de transición.
En el proceso de cualquier reacción química, los reactivos necesitan alcanzar un estado específico de alta energía para reaccionar. Este estado inestable de alta energía se llama estado de transición. Para alcanzar el estado de transición, los reactivos deben tener suficiente energía para atravesar el proceso. energía de activación.
La afinidad de la enzima por el estado de transición es mucho mayor que la afinidad por el sustrato (estado fundamental), y el efecto catalítico de la enzima proviene de la estabilización de la transición.
Mecanismo químico de estabilización del estado de transición.
respuesta dirigida por proximidad
Significa que dos o más sustratos se combinan con la enzima en el centro activo de la enzima al mismo tiempo, congelando la traslación y rotación de ciertos enlaces químicos, para que adopten la orientación espacial correcta, aumentando considerablemente la concentración de los sustratos.
Catálisis ácido-base generalizada
Se refiere a los residuos de aminoácidos involucrados en la catálisis en el centro activo de la enzima que ganan o pierden protones (transfiriéndolos a intermedios del estado de transición para lograr el efecto de estabilizar el estado de transición). Este mecanismo está involucrado en el proceso catalítico de la mayoría de las enzimas.
donante de protones
aceptor de protones
Si el valor de pKa es cercano a 7, el grupo de cadena lateral puede ser el catalizador ácido-base generalizado más eficaz, como el grupo imidazol del residuo de His. En condiciones fisiológicas, la mitad es ácido y la mitad es base, y la velocidad de liberación. Los protones son rápidos.
La velocidad de reacción depende del pH y la concentración del tampón.
catálisis electrostática
La distribución de cargas del centro activo se utiliza para estabilizar el estado de transición de una reacción enzimática. La enzima utiliza su propio grupo cargado para neutralizar la carga opuesta generada cuando se forma un estado de transición de reacción para catalizarla.
A veces, el sustrato se introduce en el centro activo de la enzima mediante la interacción electrostática entre la enzima y el sustrato.
catálisis de metales
metaloenzimas
Contiene iones metálicos fuertemente unidos.
enzima activadora de metales
unido débilmente a iones metálicos en solución
Cómo catalizan los iones metálicos
Funciona como un ácido de Lewis.
Se une a sustratos cargados negativamente para promover la orientación correcta del sustrato durante la reacción.
Participar en catálisis electrostática y estabilizar estados de transición con carga negativa.
Participar en reacciones redox como donante o aceptor de electrones mediante cambios reversibles en el estado de valencia.
como componente de la estructura enzimática
catálisis covalente
Durante el proceso catalítico, la enzima forma temporalmente intermediarios covalentes inestables con ciertos grupos en el sustrato.
nucleófilo
Un reactivo que dona un par de electrones a un reactivo para formar un enlace covalente.
electrófilo
Reactivo que obtiene un par de electrones de un reactivo para formar un enlace covalente.
Normalmente, los ácidos de Lewis son electrófilos y las bases de Lewis son nucleófilos.
Deformación del sustrato
Cuando la enzima se encuentra con el sustrato, la enzima induce que los enlaces sensibles en el sustrato se vuelvan más sensibles, generando así tensión electrónica y deformación, acercando el sustrato a su estado de transición.
Estructura y función de varias enzimas comunes.
serina proteasa
El grupo catalítico incluye un residuo de serina indispensable y DIFP es su catalizador irreversible.
tripsina
Tiene un bolsillo de encuadernación de sustrato profundo, adecuado para encuadernar Lys y Arg de cadena larga.
quimotripsina
La bolsa de unión al sustrato es ancha y la pared de la bolsa está distribuida con aminoácidos hidrófobos, lo que es particularmente adecuado para la unión de aminoácidos aromáticos.
elastasa
Bolsillo de unión poco profundo, adecuado para aminoácidos con cadenas laterales más pequeñas (como la glicina)
tríada catalítica
ser195
Grupo de afinidad que actúa como sustrato atacante.
catálisis covalente
Su57
Como catalizador ácido-base generalizado.
asp102
Apunte a His57 y afecte su pH para cambiar sus propiedades ácido-base
resumen
Agujero del anión oxígeno
Estabilización de estados de transición tetraédricos mediante enlaces de hidrógeno.
Resumen del proceso catalítico de serina proteasa.
Ser195 catálisis ácida generalizada, catálisis covalente (sustrato de ataque)
His57 catálisis ácido-base generalizada
Transferencia de protones 1
Ser-Su Su-Sustrato 1
Transferencia de protones 2
H2O-Su Su-Ser
Dos ataques pronucleares
Ser-O ataca al grupo carbonilo del sustrato para formar un enlace covalente (estado de transición tetraédrico)
El H2O-OH ataca al grupo carbonilo del complejo covalente para formar un enlace covalente (estado estable tetraédrico)
un agujero de anión de oxígeno
Estabilización de estados de transición tetraédricos mediante enlaces de hidrógeno.
metaloproteinasa
Hay iones metálicos unidos al centro activo y su actividad requiere absolutamente iones metálicos, por lo que el agente quelante de metales EDTA puede provocar la pérdida de su actividad.
proteasa aspártica
El grupo catalítico incluye dos aspartatos, que son inactivos en condiciones de pH alcalino.
tiol proteasa
El grupo catalítico incluye un residuo de cisteína y el ácido yodoacético es su catalizador irreversible.
Regulación de la actividad enzimática.
Cambios cuantitativos de enzimas (control de niveles de enzimas, concentraciones)
Controlar la expresión de genes enzimáticos y la degradación de moléculas enzimáticas.
isoenzima
Enzimas que catalizan la misma reacción pero tienen diferentes propiedades estructurales.
Ejemplo: cuatro isoenzimas de hexoquinasa
HK1
Distribuido principalmente en el cerebro.
HK2
Distribuido principalmente en los músculos esqueléticos.
HK3
Distribuido principalmente en los glóbulos blancos.
HK4
Distribuido principalmente en el hígado (glucoquinasa)
La diferente distribución de los tejidos y los diferentes cambios de concentración responden a las diferentes necesidades del cuerpo.
hexoquinasa
inhibido por la retroalimentación del producto
Controlar la velocidad de la glucólisis.
glucocinasa
Enzima monomérica, no sujeta a inhibición alostérica.
Responsable de reducir el azúcar en sangre y mantener la estabilidad.
Cambio cualitativo de enzima (que controla la actividad enzimática)
Module la actividad enzimática existente sin cambiar la concentración de enzima (bajo consumo de energía, rápido)
ajuste alostérico
Además del centro activo, algunas enzimas alostéricas también contienen centros alostéricos que pueden unirse a algunas moléculas de ligando especiales, cambiando así la conformación de la enzima y provocando cambios en la actividad enzimática.
Tanto las enzimas sinérgicas como las no sinérgicas pueden regularse alostéricamente.
modificación covalente
Las moléculas de enzima se modifican de forma covalente de forma reversible bajo la catálisis de otras enzimas. Esta enzima se llama enzima reguladora de modificación covalente. Es una enzima clave que regula algunos metabolismos. Está regulada por hormonas y puede amplificarse en cascada.
Algunas enzimas toman el estado modificado como estado activo.
Algunas enzimas están activas en un estado desmodificado.
Varias formas de modificación covalente de enzimas.
Fosforilación
Tyr, Ser, Thr, Su
adenilación
tiro
uridilación
tiro
Ribosilación de ADP
Arg,Gln,Cys,Su
Metilación
glu
Características de la regulación de modificación covalente.
Las enzimas existen en dos formas diferentemente modificadas o diferentemente activas.
Hay cambios en los enlaces covalentes.
Influenciado por otros factores reguladores (por ejemplo, hormonas)
Generalmente un proceso que consume energía.
Hay un efecto de amplificación.
activación hidrolítica
El proceso de convertir enzimas inactivas (zimógenos) en enzimas activas bajo la catálisis de enzimas.
mecanismo de activación
Bajo la catálisis de la enzima, se cortan los fragmentos peptídicos sobrantes del zimógeno.
La esencia de la activación.
Formar el centro activo de la enzima.
significado fisiológico
Un método de autoprotección biológica
Una forma de regular la actividad enzimática para garantizar el metabolismo normal en el cuerpo.
Activación o inhibición de proteínas reguladoras.
Ciertas proteínas actúan como ligandos para unirse a enzimas específicas y regular la actividad de la enzima unida.
Esta proteína se llama proteína reguladora.
proteína activadora
proteína inhibidora
Polimerización y disociación de subunidades enzimáticas.
Características de la activación del zimógeno.
El proceso va acompañado de cambios en la estructura primaria de la proteína enzimática.
Proceso de hidrólisis, irreversible, ajuste único.
Es un proceso rápido de amplificación de señal que se logra mediante el efecto cascada para completar funciones específicas.
PD: mecanismo catalítico de la lisozima.
Catálisis ácido-base generalizada
Glu35 dona protones
catálisis electrostática
Asp52 (carga negativa) estabiliza sustratos en estado de transición cargados positivamente
Deformación del sustrato
Para adaptarse a la conformación del centro activo de la enzima, la cadena de azúcar cambia de silla a media silla, lo que hace que el enlace glicosídico sea más propenso a romperse.
constante de michael