Galleria mappe mentale Struttura e funzione delle macromolecole biologiche
1. Struttura chimica e classificazione degli amminoacidi che compongono le proteine. 2.Proprietà fisico-chimiche degli amminoacidi. 3. Legami peptidici e peptidi. 4. Struttura primaria e struttura di ordine superiore delle proteine. 5. La relazione tra struttura e funzione delle proteine. 6.Proprietà fisiche e chimiche delle proteine. 7. Principi generali e metodi per la separazione e purificazione delle proteine. 8. La composizione delle molecole di acido nucleico, principalmente le strutture chimiche delle basi puriniche e pirimidiniche e dei nucleotidi. 9. Struttura primaria degli acidi nucleici. Struttura spaziale e funzione degli acidi nucleici, classificazione e funzioni di altri RNA non codificanti. 10.Proprietà fisico-chimiche e applicazioni degli acidi nucleici. 11. I concetti di base di enzimi, oloenzimi, cofattori, vitamine coinvolte nella composizione dei coenzimi e centri attivi degli enzimi. 12. Meccanismo d'azione degli enzimi, cinetica della reazione enzimatica, tipi e caratteristiche dell'inibizione enzimatica. 13. Regolazione degli enzimi
Modificato alle 2024-04-08 14:47:42Questa è una mappa mentale su una breve storia del tempo. "Una breve storia del tempo" è un'opera scientifica popolare con un'influenza di vasta portata. Non solo introduce i concetti di base della cosmologia e della relatività, ma discute anche dei buchi neri e dell'espansione dell'universo. questioni scientifiche all’avanguardia come l’inflazione e la teoria delle stringhe.
Dopo aver letto "Il coraggio di essere antipatico", "Il coraggio di essere antipatico" è un libro filosofico che vale la pena leggere. Può aiutare le persone a comprendere meglio se stesse, a comprendere gli altri e a trovare modi per ottenere la vera felicità.
"Il coraggio di essere antipatico" non solo analizza le cause profonde di vari problemi nella vita, ma fornisce anche contromisure corrispondenti per aiutare i lettori a comprendere meglio se stessi e le relazioni interpersonali e come applicare la teoria psicologica di Adler nella vita quotidiana.
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Struttura e funzione delle macromolecole biologiche
proteina
Classificazione
presenti in natura
Partecipare alla sintesi proteica
20 aminoacidi basici (Con codoni, coinvolti nella sintesi proteica)
Ad eccezione della glicina, sono tutti L-α-amminoacidi
Caratteristiche
natura
non polare/idrofobo
Isobrillante, brillante, solfuro di metile, benzene acrilico, dolce, conservato, valeriana (uno o due biscotti finti per la diarrea)
polarità neutra
Su, seta, glutammina, cisteina, asparagi (Su Shi pianse a lungo)
Acidità e alcalinità
I polipeptidi e le proteine hanno sia gruppi amminici che carbossilici, quindi sono entrambi anfoteri.
含氨基多→呈碱性 含羧基多→呈酸性
碱性氨基酸带正电:人体ph相对于氨基酸是酸性环境
Acido
Valley, Tiandong (giornate estive)
alcalino
Lai, jing, gruppo (prendilo per una lettura intensiva)
gruppo
Amminoacidi aromatici/doppi legami coniugati
Il contenuto di aminoacidi aromatici determina la capacità delle proteine di assorbire la luce ultravioletta
在280nm波长有特征性吸收峰的氨基酸 色氨酸、酪氨酸
Stirolo, colore, formaggio (colore originale)
Amminoacidi contenenti zolfo
imminoacido
Amminoacidi contenenti idrossi
Treonina, tirosina, serina (rapina Insegnante Su)
aminoacidi a catena ramificata
Valina, leucina, isoleucina
(Utilizzare un supporto) per asciugare le scarpe
un amminoacido di unità di carbonio
Serina, triptofano, istidina, glicina (palo di bambù elemosina)
Glucogenico e chetogenico
Isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofano, treonina (un vecchio libro dormitorio)
aminoacidi chetogenici
Leucina, lisina (leucina chetone)
aminoacidi essenziali
Metionina, istidina, valina, lisina Isoleucina, fenilalanina, leucina, triptofano, treonina
Il gruppo A ha portato un libro luminoso
forma modificata prima della traduzione
selenocisteina
Nessun codone per formare una proteina
Costituente delle proteine umane, ma materie prime biosintetiche non proteiche, in forma modificata post-traduzionalmente
Cistina, idrossilisina, idrossiprolina (basta prendere Laifu)
Non coinvolto nella sintesi proteica/non presente nelle proteine (nessun codone)
Ornitina, citrullina, acido argininosuccinico, Omocisteina (non presente nelle proteine naturali)
Uccelli e meloni camminano insieme, le tigri restano sbalordite
sintetico
Lisina, idrossiprolina
Conformazione
Il legame estere (legame fosfodiestere) è il legame chimico che collega la struttura nucleotidica (stabilizza la conformazione del nucleotide)
Classificazione
Livello 1
definizione
Si riferisce alla sequenza degli aminoacidi in una proteina dal terminale N al terminale C
struttura
Legame peptidico (gruppo ammidico), legame disolfuro
Livello 2
definizione
Si riferisce alla struttura spaziale locale di una determinata catena peptidica in una proteina
struttura
legame idrogeno
α-eliche, β-sheet, β-spire e Ω-loop
alfa elica
alfa elica ①La direzione della spirale è una spirale destrorsa in senso orario ②La catena laterale dell'amminoacido si estende verso l'esterno dell'elica, con 3,6 residui di amminoacidi che salgono in un giro (0,15 nm) e il passo dell'elica è di 360° ③L'N-H di ciascun legame peptidico nell'α-elica forma un legame idrogeno con l'ossigeno carbonilico del quarto legame peptidico e la direzione del legame idrogeno è parallela all'asse lungo dell'elica DNA ①La struttura a doppia elica del DNA ha un diametro di 2,37 nm e un passo di 3,54 nm. ②Il gruppo desossiribosio fosfato è idrofilo e lo scheletro si trova all'esterno della struttura a doppia elica, mentre la base è idrofobica e si trova all'interno. ③ Ciascuna coppia di eliche ha 10,5 paia di basi, l'angolo di rotazione di ciascuna coppia di basi è di 36° e la distanza verticale tra i piani di due paia di basi adiacenti è di 0,34 nm. ④La forza di impilamento della base stabile della struttura a doppia elica, il legame idrogeno, è più importante.
foglio beta
1. Una struttura a catena peptidica estesa 2. Il piano del legame peptidico è piegato a zigzag e può essere composto da due segmenti peptidici disposti in parallelo in direzione avanti o indietro. 3. Quando due segmenti peptidici si muovono in direzioni opposte, l'ossigeno carbonilico e l'idrogeno immino del legame peptidico tra le catene peptidiche formano legami idrogeno per stabilizzare la struttura del foglio β
Motivo strutturale (struttura super secondaria)
struttura
Proteina legante gli ioni calcio, peptide legante il recettore della fibrina, struttura a dita di zinco, cerniera leucina
Livello tre
definizione
Si riferisce alla posizione spaziale relativa di tutti i residui amminoacidici sull'intera catena peptidica
struttura
Legami idrofobici, legami salini, legami idrogeno e forze di van der Waals
dominio
Livello 4
definizione
Si riferisce alla disposizione spaziale di ciascuna subunità in una molecola proteica con due o più catene polipeptidiche e alla disposizione e all'interazione dei siti di contatto della subunità
struttura
Legami idrogeno e salini (legami ionici)
Malattia causata
Il pazzo Ahern
Morbo della mucca pazza (alfa elica → foglio beta) mielopatia striatale umana Il morbo di Alzheimer malattia di Huntington
transessuale
definizione
Si riferisce alla distruzione della sua specifica conformazione spaziale sotto l'azione di alcuni fattori fisici e chimici. Perdita delle proprietà fisiche e chimiche e dell'attività biologica
Caratteristiche
La solubilità diminuisce, la viscosità aumenta, la capacità di cristallizzazione scompare, l'attività biologica viene persa e viene facilmente idrolizzato dalle proteasi
denaturazione delle proteine
空间构象破坏→疏水基团暴露
溶解度降低(易析出)
分子不对称性增加
粘度增加
易被酶破坏
规则析出的能力无→结晶能力消失
Rilevazione delle proteine
biureto
Il fenomeno della reazione viola o rossa tra i legami peptidici e il solfato di rame quando riscaldati insieme
Ninidrina
Il fenomeno per cui la ninidrina idrato genera un composto blu-viola quando riscaldato con amminoacidi in una soluzione debolmente acida
Metodo di assorbimento UV a 280 nm
Assorbimento dell'acido nucleico a 260 nm
Rilevare il valore massimo di assorbimento di tirosina e triptofano contenenti doppi legami coniugati sotto luce ultravioletta a 280 nm per determinare indirettamente il contenuto proteico.
acido nucleico
Classificazione
DNA
composizione
struttura primaria
sequenza polinucleotidica
base di ribosio = nucleoside nucleoside fosfato = nucleotide
fosfato base di desossiribosio
Fosfato base di ribosio dell'RNA AU,CG
AT,CG
Regole di Chargaff: ①Il DNA di diversi individui biologici ha composizioni di basi diverse ②Il DNA in diversi organi o tessuti dello stesso individuo ha la stessa composizione base; ③Per il DNA di un tessuto specifico, la sua composizione base non cambia con l'età, lo stato nutrizionale e l'ambiente; ④Per un organismo specifico, A=T, C=G, A C=50%
struttura secondaria
doppia elica
La direzione longitudinale stabile della struttura del DNA è mantenuta dalla forza di impilamento idrofobico tra i piani di base. Mantenuto orizzontalmente da legami idrogeno tra le basi dei due filamenti
Le catene desossiribonucleotidiche a doppio filamento sono antiparallele Il B-DNA è la più classica struttura a doppia elica destrorsa del DNA, contenente 10,5 paia di basi a settimana L'A-DNA è una struttura a doppia elica destrorsa contenente 11 paia di basi a settimana L'elica Z-DNA è un'elica sinistrorsa e il numero di paia di basi in ciascuna elica è 12.
La connessione tra le basi è il legame idrogeno, due coppie A-T e tre coppie C-G La connessione tra ribosio e basi è un legame glicosidico. La connessione tra nucleoside e fosfato è il legame estere (legame 3',5'-fosfodiestere)
Fosfato, desossiribosio → esterno base → interno
struttura terziaria
Cromatina (unità di base - nucleosoma)
particelle centrali
istoni centrali
ottamero istonico
Due ciascuno di H2A, H2B2, H3 e H4
H1
All'ingresso e all'uscita dei doppi filamenti del DNA avvolti attorno agli istoni centrali, Svolgono un ruolo nella stabilizzazione della struttura del nucleosoma
DNA fondamentale
Il doppio filamento del DNA, lungo circa 146 bp, si avvolge 1,75 volte attorno alla proteina istonica centrale.
zona di connessione
DNA del connettore
Un tratto di DNA che collega nucleosomi adiacenti, 20-60 bp
legame non istonico
altro
Fibre di cromatina, solenoidi cavi, supersolenti, cromatidi, ecc.
effetto
Memorizzare e trasmettere informazioni genetiche
RNA
codificante l'RNA
RNA messaggero, mRNA
struttura
5'-cap
Trans-7-metilguanina-nucleoside trifosfato (m7GpppNmpNmp è il più comune)
Ad esso è collegata la regione 5’ non tradotta
cornice di lettura aperta ORF
Dal primo codone di inizio dall'estremità 5' dell'mRNA maturo a La sequenza nucleotidica tra i codoni di stop, che determina la sequenza aminoacidica della catena polipeptidica
3'-coda
La struttura polytail viene aggiunta dopo che la trascrizione dell'mRNA è stata completata
Poliadenilato AAA costituito da 80-250 adenosina legati insieme
Ad esso è collegata la regione 3’ non tradotta
Funzione
Contiene il codice genetico per guidare direttamente la sintesi delle catene polipeptidiche
RNA non codificante
costitutivo
RNA di trasferimento, tRNA
struttura
struttura secondaria (Struttura del trifoglio)
Ha quattro steli e tre anelli
5'
Ansa DHU Ansa anticodone Ansa TψC
L'anticodone determina il tipo
Ansa DHU: riconosce l'amminoacil tRNA Ansa TψC: riconoscimento dei ribosomi
3'
-Struttura CCA-OH
combinato con aminoacidi
struttura terziaria
Forma a L rovesciata
Funzione
Utilizzato per riconoscere il codice genetico (DNA trascritto) e dirigere la sintesi proteica
RNA ribosomiale, rRNA
Funzione
Insieme alle proteine ribosomiali costituiscono i ribosomi, che forniscono un luogo per la biosintesi proteica.
Normativa
RNA lungo non codificante (lncRNA)
200~100000 nucleotidi
Piccolo RNA non codificante (sncRNA)
mRNA: la maggior parte dei tipi, la minima quantità, l'emivita più breve, il modello tRNA: le basi rare sono quelle più comunemente trasportate rRNA: la posizione più abbondante hn: precursore dell'mRNA, eterogeneo, un nucleo sn: piccolo nel nucleo, situato nel nucleo, taglia l'hnRNA sno: piccolo nucleolo, localizzato nel nucleolo, scinde l'rRNA si: piccola interferenza, taglio dell'RNA esogeno sc: il peptide segnale riconosce i piccoli citoplasmatici mi: inibisce la regolazione dell'espressione genica al minimo ribozima: splicing dell'RNA, catalisi
Ribosoma (ribosoma)
proteina ribosomiale rRNA
subunità
Il nucleo originario si innamora di me e vuole restare (23 5 16)
Mio padre era un bullo e mi ha schiaffeggiato (5.8 28 5 18)
Denaturazione e rinaturazione
transessuale
definizione
Cambiamento della struttura secondaria → La scissione del legame idrogeno fa sì che il doppio filamento diventi un filamento singolo
Valore Tm: la temperatura alla quale viene dipanato il 50% dei doppi fili
影响因素
氢键越多,即C-G越多,DNA越长,Tm值越高
溶液浓度越高,Tm值越高
Caratteristiche
L’effetto di miglioramento del colore del DNA
Dopo la denaturazione l'assorbanza aumenta (La decompressione del DNA porta all'esposizione dei doppi legami coniugati)
Picco massimo di assorbimento UV
260nm(由共轭双键决定)
280 nm sono proteine
Restauro
La denaturazione del DNA può essere ripristinata senza modificare la struttura primaria. La struttura primaria della proteina è cambiata ed è irreversibile
definizione
Dopo che le condizioni denaturanti vengono lentamente rimosse, i due filamenti complementari dissociati del DNA possono riaccoppiarsi per formare un doppio filamento del DNA, ripristinando la struttura originale a doppia elica.
enzima
Classificazione
per struttura
enzima monomerico
enzima composto da una catena peptidica
Oligomerasi
Enzima composto da più catene peptidiche (subunità) identiche o diverse collegate da legami non covalenti
Complesso multienzimatico/sistema multienzimatico
In una determinata via metabolica, diversi enzimi con diverse funzioni catalitiche che catalizzano una serie di reazioni consecutive in sequenza possono aggregarsi tra loro per formare un insieme strutturale e funzionale.
enzima multifunzionale o enzima tandem
Alcuni enzimi hanno più funzioni catalitiche diverse su una catena peptidica contemporaneamente
Secondo la composizione molecolare
enzima semplice
Enzimi che hanno solo componenti aminoacidici dopo l'idrolisi e nessun altro componente
Come l'ureasi, alcune proteasi, l'amilasi, la lipasi, la nucleasi, ecc.
coniugazione/enzima di coniugazione
Enzimi composti da proteine enzimatiche e cofattori
Le proteine enzimatiche e i cofattori combinati insieme sono chiamati oloenzimi. Né la proteina enzimatica né il cofattore hanno attività catalitica quando presenti da soli, e solo l'oloenzima ha attività catalitica.
cofattore
辅酶
多通过非共价键与酶蛋白相连,这种结合比较疏松,可以用透析或超滤的方法除去
酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反(运载体)
辅基
与酶蛋白形成共价键,结合较为紧密,不易通过透析或超滤将其除去
在酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白
Le proteine enzimatiche determinano principalmente la specificità delle reazioni enzimatiche e i loro meccanismi catalitici; I cofattori determinano principalmente il tipo di reazione enzimatica
isoenzima
definizione
Si riferisce alla catalizzazione della stessa reazione chimica, ma alla struttura molecolare e alle proprietà fisiche e chimiche della proteina enzimatica o anche un gruppo di enzimi con proprietà immunologiche diverse
Ci sono differenze nella struttura primaria, ma la struttura tridimensionale del centro attivo è uguale o simile, quindi può catalizzare la stessa reazione chimica.
Un gruppo di polimorfismi enzimatici codificati da geni diversi o alleli multipli che catalizzano la stessa reazione ma esibiscono funzioni diverse
Il pre-mRNA trascritto dallo stesso gene subisce diversi processi di splicing per generare una varietà di diversi prodotti di traduzione dell'mRNA
esempio
lattato deidrogenasi
Cuore LDH1 Globuli bianchi LDH2 Milza LDH3 LDH4, 5 fegato, muscolo scheletrico
creatina chinasi
Cervello CK1 Miocardio CK2 Muscolo scheletrico CK3
Funzione (catalisi)
Parte effettiva
Centro attivo/sito attivo dell'enzima
Una molecola enzimatica che può legarsi specificamente a un substrato e catalizzare la conversione del substrato in un prodotto Una regione con una struttura tridimensionale specifica
Coenzimi e gruppi protesici sono spesso componenti di centri attivi enzimatici
gruppo essenziale per l'enzima
definizione
Esistono molti gruppi chimici nelle molecole degli enzimi, ma non tutti sono correlati all'attività enzimatica. Alcuni di essi sono strettamente correlati all'attività enzimatica.
Classificazione
Ciò che svolge il ruolo catalitico dell'enzima è il gruppo legante e il gruppo catalitico all'interno del centro attivo.
all'interno del centro attivo
Possono essere suddivisi in gruppi leganti e gruppi catalitici
La funzione del primo è riconoscere e combinare substrati e coenzimi per formare un complesso di stato di transizione enzima-substrato.
La funzione di quest'ultimo è quella di influenzare la stabilità di alcuni legami chimici nel substrato, catalizzare la reazione chimica del substrato e quindi trasformarlo in un prodotto.
centro attivo esterno
Necessario per mantenere la conformazione spaziale del centro attivo dell'enzima e/o come sito di legame per i regolatori
meccanismo
Ridurre l'energia di attivazione della reazione
Si riferisce all'energia libera richiesta affinché 1 mole di reagente si trasformi dallo stato fondamentale allo stato di transizione ad una certa temperatura, cioè l'energia dello stato di transizione intermedio è superiore a quella del reagente dello stato fondamentale.
是决定化学反应速率的内因,是化学反应的能障
Si combina con il substrato per formare un intermedio
definizione
Il processo di legame di un enzima a un substrato è una reazione di rilascio di energia e l'energia di legame rilasciata è la principale fonte di energia che riduce l'energia di attivazione della reazione.
Se il gruppo legante nel sito attivo dell'enzima può legarsi efficacemente al substrato e convertire il substrato in uno stato di transizione è la chiave per verificare se l'enzima può svolgere il suo ruolo catalitico.
processi
1. Reazione di adattamento indotta in cui l'enzima si lega al substrato
Quando l'enzima e il substrato sono vicini l'uno all'altro, si inducono, si deformano e si adattano strutturalmente l'uno all'altro, quindi si combinano per formare un complesso enzima-substrato.
L'adattamento indotto consente a un enzima relativamente specifico di legarsi a un gruppo di molecole di substrato le cui strutture non sono esattamente le stesse. Il cambiamento nella conformazione dell'enzima favorisce il suo legame con il substrato e converte il substrato in uno stato di transizione instabile, che è suscettibile. all'attacco catalitico enzimatico si converte in prodotti
2. Effetto di prossimità e sequenziamento direzionale di enzimi e substrati
In una reazione che coinvolge più di due substrati, i substrati devono scontrarsi tra loro nella direzione corretta affinché avvenga la reazione.
Durante la reazione, l'enzima lega i substrati al centro attivo dell'enzima, avvicinandoli tra loro e formando un corretto rapporto di orientamento favorevole alla reazione.
3. Effetto superficiale degli enzimi
Crea un ambiente idrofobo che desolvata le molecole del substrato
Elimina l'attrazione e la repulsione interferente di un gran numero di molecole d'acqua circostanti verso i gruppi funzionali negli enzimi e nelle molecole di substrato, previene la formazione di film di idratazione e facilita lo stretto contatto e la combinazione di substrati e molecole di enzimi.
Policatalitico
Reazioni catalitiche acido-base comuni
Alcuni gruppi sul centro attivo dell'enzima sono donatori di protoni e altri sono accettori di protoni. Il trasferimento di questi protoni può accelerare la velocità della reazione.
catalisi covalente
Si riferisce all'effetto catalitico del catalizzatore e del reagente che formano un intermedio legato in modo covalente, riducendo l'energia di attivazione della reazione e quindi trasferendo il gruppo trasferito a un altro reagente.
Il gruppo catalitico nucleofilo sul suo centro attivo fornisce una coppia di elettroni ad un atomo parzialmente elettropositivo nel substrato per formare un intermedio covalente (catalisi nucleofila)
Formazione di un intermedio covalente (catalisi elettrofila) attraverso il gruppo catalitico elettrofilo sul suo centro attivo enzimatico e l'atomo nucleofilo della molecola del substrato
Passare il gruppo trasferito sul substrato al suo coenzima o ad un altro substrato
Caratteristiche
Alta efficienza catalitica
specificità
specificità assoluta
Alcuni enzimi agiscono solo su molecole di substrato di una struttura specifica, eseguono reazioni specifiche e generano prodotti di una struttura specifica.
specificità relativa
La specificità di alcuni enzimi per i substrati non si basa sull'intera struttura molecolare del substrato, ma su specifici legami chimici o gruppi specifici nelle molecole del substrato, quindi possono agire su una classe di composti contenenti gli stessi legami chimici o gruppi chimici.
Adattabilità (differenza dagli enzimi inorganici)
instabilità
valutare
formula
Km è la costante di Michaelis, Vmax è la velocità di reazione massima [S] è la concentrazione del substrato
Quando [S] è piccolo (<<Km), ignorare [S], V=(Vmax/Km)×[S], cioè una relazione proporzionale
Quando [S] è grande (>>Km), ignora Km, V=Vmax, mostrando una relazione quantitativa
Caratteristiche
Km equivale alla concentrazione del substrato a metà Vmax
Km=[S] si ottiene
Km non ha nulla a che fare con la concentrazione dell'enzima, ma è correlato alla struttura dell'enzima, alla struttura del substrato e all'ambiente.
Km può essere espresso come affinità dell'enzima per il substrato Maggiore è Km, minore è l'affinità.
Fattori influenzanti
Concentrazione del substrato, temperatura, pH
inibitore
inibitore irreversibile
esempio
I pesticidi organofosforici (triclorfon, diclorvos, dimetoato, malathion, ecc.) si legano specificamente al gruppo ossidrile del residuo di serina nel centro attivo della colinesterasi, inattivando così la colinesterasi
Gli ioni di metalli pesanti si combinano con i gruppi sulfidrilici nelle molecole dell'enzima sulfidrilico per disattivare l'enzima
inibitore reversibile
inibitore competitivo
Caratteristiche
Compete con il substrato del recettore (gruppo legante il substrato centrale attivo)
I Km aumentano senza incidere sulla Vmax
esempio
Il malonato e la succinato deidrogenasi competono con il succinato I sulfamidici e la diidropteroato sintasi competono con l'acido para-aminobenzoico
inibitore non competitivo
Caratteristiche
Si lega all'enzima, rendendo il complesso substrato-enzima incapace di rilasciare il substrato
I km rimangono invariati, la Vmax diminuisce
esempio
Leucina e arginasi Ouabain e pompa del sodio Maltosio e alfa amilasi
inibitore anticoncorrenziale
Caratteristiche
Si lega al complesso substrato-enzima
I Km diminuiscono, la Vmax diminuisce
esempio
Fenilalanina e fosfatasi alcalina placentare
attivatore
Sostanze che convertono gli enzimi da inattivi ad attivi o aumentano l'attività enzimatica
enzima chiave
① Spesso catalizza la reazione del primo passaggio o la reazione nel punto di diramazione. Ha una bassa attività e determina la velocità dell'intera reazione. ② Spesso catalizza reazioni unidirezionali o reazioni di non equilibrio e la sua attività può determinare la direzione dell'intera via metabolica ③Oltre ad essere controllata dai substrati, l'attività enzimatica è regolata anche da una varietà di metaboliti o effettori.
regolazione degli enzimi
Regolazione rapida
La configurazione è la struttura primaria, la conformazione è la struttura spaziale L'aggiustamento allosterico cambia solo la conformazione ma non la configurazione l'attivazione dello zimogeno modifica la configurazione
La fosforilazione è comune nelle sostanze contenenti idrossili, treonina, tirosina, serina
1. Modificazione chimica degli enzimi: A (metilazione), B (acetilazione), ghiandola (ghiandola), zolfo (legame disolfuro e interconversione sulfidrilica), fosforo (fosforilazione) 2. Modifiche chimiche degli istoni: A, B, ubiquitinazione (ubiquitinazione), zucchero (glicosilazione), fosforo 3. Modificazione chimica degli amminoacidi: A, B, idrossile (idrossilazione), zucchero, selenio (selenizzazione, modificato prima della traduzione), fosforo, zolfo (legame disolfuro) 4. L'ubiquitinazione è coinvolta nel processo di degradazione degli eucarioti
regolazione della velocità lenta
L’ubiquitinazione è un regolatore lento
Cambiamenti nel contenuto degli enzimi
Induzione e repressione della sintesi enzimatica delle proteine
Degradazione enzimatica delle proteine
Classificazione
ossidoriduttasi
Lattato deidrogenasi, succinato deidrogenasi, citocromo ossidasi, catalasi, perossidasi, ecc.
Transferasi
Metiltransferasi, aminotransferasi, acetiltransferasi, transsulfurasi, chinasi e polimerasi, ecc.
enzimi idrolitici
A seconda dei substrati che idrolizzano si possono dividere in proteasi, nucleasi, lipasi e ureasi Secondo il sito di azione della proteasi sulla proteina substrato, può essere ulteriormente divisa in endopeptidasi ed exopeptidasi. Allo stesso modo, la nucleasi può anche essere divisa in esonucleasi ed endonucleasi.
Liasi
Enzima che catalizza una reazione che rimuove un gruppo da un substrato e forma un doppio legame, o la sua reazione inversa
Disidratasi, decarbossilasi, aldolasi, enzima di idratazione, ecc.
Ligasi
DNA ligasi, aminoacil-tRNA sintetasi, glutammina sintetasi, ecc.