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Galeria de mapas mentais Enzimas e reações enzimáticas

Enzimas e reações enzimáticas

Este é um mapa mental sobre enzimas e reações enzimáticas, que podem reduzir a taxa de reação ao reduzir a energia de ativação da reação, mas não altera o ponto de equilíbrio da reação.

Editado em 2024-04-08 00:34:18

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Enzimas e reações enzimáticas

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Enzimas e reações enzimáticas

definição

Pode reduzir a taxa de reação reduzindo a energia de ativação da reação, mas não altera o ponto de equilíbrio da reação

Estrutura molecular e função das enzimas

Visão geral

Natureza

proteína

Classificação

enzima monomérica

Constituída por uma cadeia peptídica

Oligomerase

Consiste em múltiplas cadeias peptídicas idênticas ou diferentes conectadas por ligações não comuns.

Complexo multienzimático (sistema multienzimático)

Diversas enzimas com diferentes funções catalíticas que catalisam um conjunto de reações consecutivas em sequência são agregadas em um todo

Enzimas multifuncionais (enzimas tandem)

Uma cadeia peptídica tem múltiplas funções catalíticas diferentes ao mesmo tempo

A composição molecular das enzimas geralmente contém cofatores

Classificação

De acordo com a composição molecular

enzima simples

Após a hidrólise, apenas componentes de aminoácidos

enzima conjugadora (enzima conjugadora)

Parte proteica (proteína enzimática)

Determinar a especificidade das reações enzimáticas e seu mecanismo catalítico

Partes não proteicas (cofatores)

coenzima

Título de valor não público, vinculação frouxa

Pode ser removido por diálise e ultrafiltração

base protética

Ligação covalente, ligação forte

Difícil de remover por diálise e ultrafiltração

Classificação

compostos orgânicos

Derivados de vitaminas B ou compostos de porfirina

efeito

Participe na transferência de elétrons e prótons ou desempenhe um papel de transporte

Íon metálico

é o cofator mais comum

efeito

Participar de reações catalíticas como componente do centro ativo da enzima

Serve como uma ponte entre a ligase e o substrato

Neutralize cargas e reduza a repulsão eletrostática

Estabilizar a conformação espacial da enzima

Metaloenzimas e enzimas ativadoras de metais

Metaloenzimas

Os íons metálicos ligam-se intimamente às enzimas e não são facilmente perdidos durante o processo de extração

enzima ativadora de metal

Os íons metálicos se ligam reversivelmente às enzimas

holoenzima

A proteína enzimática combinada com cofatores é chamada de holoenzima

Nenhum tem atividade catalítica quando presente sozinho

O centro ativo de uma enzima é o local onde a molécula da enzima desempenha sua função catalítica.

grupo essencial

dentro do centro ativo da enzima

grupo de ligação

Reconhece e liga substratos e coenzimas para formar complexos de estado de transição enzima-substrato

grupo catalítico

Afeta a estabilidade de certas ligações químicas no substrato, catalisa a reação química do substrato e depois o converte em um produto

As isoenzimas catalisam a mesma reação química

As isoenzimas são frequentemente utilizadas como indicadores bioquímicos para o diagnóstico de doenças.

Definição de isoenzima

Um grupo de enzimas que catalisam a mesma reação química, mas possuem diferentes estruturas moleculares, propriedades físicas e químicas e até mesmo propriedades imunológicas das proteínas da enzima.

Lactato desidrogenase animal (LDH)

LDH1(H4)

Alto: infarto do miocárdio

LDH2(H3M)

LDH3(H2M2)

Alto: hepatite aguda

LDH4(HM3)

LDH5(M4)

Creatina quinase (CK)

Contém CK1 (tipo BB) no cérebro

Contém CK2 no miocárdio (tipo MB)

Indicadores importantes para o diagnóstico de infarto do miocárdio

O músculo esquelético contém CK3 (tipo MM)

Como funcionam as enzimas

As enzimas têm características distintas que são diferentes dos catalisadores comuns

As enzimas têm eficiência catalítica extremamente alta para substratos

As enzimas são altamente específicas para seus substratos

especificidade absoluta

definição

Atua apenas em moléculas de substrato de uma estrutura específica

Perceber

Algumas enzimas com esta propriedade catalisam apenas um isômero óptico ou um estereoisômero do substrato.

A lactato desidrogenase catalisa apenas a desidrogenação do L-lactato em piruvato

especificidade relativa

definição

Atua em uma classe de compostos que contêm a mesma ligação química ou grupo químico

As enzimas são ajustáveis

A atividade enzimática e o conteúdo enzimático são regulados por metabólitos internos ou hormônios

A atividade da fosfofrutoquinase-1 é ativada alostericamente pelo AMP e inibida pelo ATP.

A síntese de enzimas é induzida ou reprimida por substâncias

A insulina induz a síntese da HMG-CoA redutase, enquanto o colesterol inibe a síntese desta enzima

As enzimas são instáveis

Ficará inativo sob certos fatores físicos e químicos

Como alta temperatura, ácido forte, álcali forte

As reações enzimáticas são frequentemente realizadas sob temperatura normal, pressão normal e condições quase neutras.

As enzimas aumentam a taxa de reações promovendo o estado de transição do substrato

As enzimas reduzem a energia de ativação das reações de forma mais eficaz do que os catalisadores comuns

As enzimas se combinam com substratos para formar intermediários

O ajuste induzido liga a enzima intimamente ao substrato

O efeito de proximidade e o arranjo direcional garantem que os substratos estejam corretamente posicionados no centro ativo da enzima

efeito de superfície

Dessolvatação de moléculas de substrato

O mecanismo catalítico das enzimas apresenta efeitos multicatalíticos

catálise ácido-base

Catálise nucleofílica e catálise eletrofílica

catálise nucleofílica

catálise covalente

catálise eletrofílica

Cinética da reação enzimática

O efeito da concentração de substrato na taxa de reação enzimática é uma hipérbole retangular

A curva é dividida em três seções

reação de primeira ordem

Reação de nível misto

reação de ordem zero

A equação de Michael-Mann revela as propriedades cinéticas das reações de substrato único

V/Vmáx=【S】/Km 【S】

Km é a constante de Michaelis, Vmax é a taxa máxima de reação

Km e Vmax são importantes parâmetros cinéticos de reações enzimáticas

O valor Km é igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação enzimática é metade da taxa máxima de reação.

Km é a constante característica da enzima

Km representa a afinidade da enzima ao substrato sob certas condições.

Km↑afinidade de enzima e substrato↓

Vmax é a taxa de reação quando o substrato está completamente saturado

Número de conversão enzimática

O número de moléculas que cada molécula de enzima ou centro ativo catalisa para converter um substrato em um produto por unidade de tempo é chamado de número de conversão da enzima.

Ou seja, k₃ é o número de conversão da enzima e a unidade é s-1

Pode ser usado para expressar a eficiência catalítica de uma enzima

Km e Vmax são frequentemente obtidos através do método de plotagem Lin-Bey.

Plote 1/v contra 1/[S], o intercepto no eixo vertical é 1/Vmax e o intercepto no eixo horizontal é -1/Km

Quando o substrato é suficiente, o efeito da concentração da enzima na taxa de reação enzimática é linear.

Quando [S] é muito maior que [E], a mudança na concentração de [S] na reação pode ser ignorada

O efeito da temperatura na taxa de reações enzimáticas é duplo

O pH afeta a taxa de reações enzimáticas, alterando o estado de dissociação das moléculas da enzima e das moléculas do substrato.

Inibidores de subtema reduzem taxas de reação enzimática

definição

As substâncias que podem reduzir a atividade enzimática sem causar a desnaturação das proteínas enzimáticas são chamadas coletivamente de inibidores enzimáticos.

Inibidores irreversíveis ligam-se covalentemente a enzimas

Pesticidas organofosforados

O antagonista da acetilcolina atropina (inibidor irreversível) e o reativador da colinesterase pralidoxima

Baixas concentrações de íons de metais pesados (Hg, Ag, Pb, etc.) e As

Dimercaprol (BAL) (inibidor irreversível) alivia a inibição da tiolase

Inibidores reversíveis ligam-se de forma não covalente a enzimas

Inibição competitiva e competição de substrato pelo centro ativo de uma enzima

Drogas Sulfa inibem o crescimento bacteriano

Os inibidores não competitivos ligam-se a locais reguladores fora do centro ativo

Os locais de ligação para inibidores anticompetitivos são induzidos pelo substrato

Método de memória breve

O K da competição é grande, o V da não concorrência é pequeno e o K e V da anticoncorrência são ambos reduzidos.

Ativadores aumentam a taxa de reações enzimáticas

definição

As substâncias que alteram uma enzima de inativa para ativa ou aumentam a atividade enzimática são chamadas de ativadores enzimáticos.

Classificação

Ativador necessário

ativador opcional

regulação de enzimas

Visão geral

Quando as células ajustam o metabolismo intracelular de acordo com as mudanças no ambiente interno e externo, elas regulam principalmente enzimas (também conhecidas como gateways) que catalisam reações limitantes da taxa. Isto é conseguido regulando a atividade de enzimas-chave

A regulação da atividade enzimática é uma regulação rápida das taxas de reação enzimática

Os efetores alostéricos modulam a atividade enzimática alterando a conformação da enzima

regulação alostérica de enzimas

enzima alostérica

Partes aloestruturais (partes regulatórias)

efetor alostérico

ativador alostérico

inibidor alostérico

A modificação química e a regulação das enzimas são alcançadas através da ligação covalente e reversível de certos grupos químicos à enzima.

Fosforilação-desfosforilação (mais comum)

Acetilação - desacetilação

Metilação - desmetilação

Adenilação – Deadenilação

-S-S-——-SH-

Os zimogênios precisam ser convertidos em enzimas ativas por meio de um processo de ativação

O significado fisiológico da ativação do zimogênio

Impedir que as enzimas produzidas pelas células as digeram e permitir que as enzimas funcionem em partes e ambientes específicos para garantir o metabolismo normal do corpo.

O zimogênio pode ser considerado como a forma de armazenamento da enzima. Quando necessário, o zimogênio pode ser convertido em uma enzima ativa em tempo hábil para exercer seu efeito catalítico.

O ajuste do conteúdo enzimático é um ajuste lento da taxa de reação enzimática

A síntese de proteínas enzimáticas pode ser induzida ou reprimida

Conteúdo: Ajuste lento

Conformação: Ajuste rápido

A degradação enzimática é igual à via geral de degradação de proteínas

Via lisossomal de degradação de proteínas teciduais (via de degradação de proteínas independente de ATP)

Via citosólica de degradação de proteínas teciduais (via de degradação de proteínas mediada por ubiquitina dependente de ATP)

Classificação e nomenclatura de enzimas

Classificado de acordo com o tipo de reação catalítica

oxidoredutases

Transferases

enzimas hidrolíticas

Liases

isomerase

Ligase

Nome do sistema e nome recomendado

Aplicações de enzimas na medicina

Intimamente relacionado com a ocorrência, diagnóstico e tratamento de doenças

Usado como reagentes em testes clínicos e pesquisas científicas

Ensaio imunoenzimático (ELISA)