Substâncias que sofrem reações químicas catalisadas por enzimas

Substâncias produzidas por reações enzimáticas

Enzimas que são proteínas puras

Além das proteínas, certos componentes não aminoácidos (cofatores) estão ligados

especificidade absoluta

especificidade relativa

Três teorias que explicam a especificidade enzimática

centro ativo

mol L/S

concentração de prótons

Concentração de íons metálicos

Afeta o estado de dissociação das moléculas enzimáticas

Afeta o estado de dissociação de um substrato, grupo protético ou coenzima

Sob certas condições de pH e temperatura, quando a concentração do substrato é muito maior que a concentração da enzima, a taxa de reação é diretamente proporcional à concentração da enzima.

Reação de terceira ordem com concentração de substrato

teoria intermediária do substrato enzimático

A taxa de reação é a taxa inicial

O complexo enzima-substrato está em estado estacionário, ou seja, a concentração de ES não se altera.

De acordo com a lei da ação de massa

No estado estacionário, a taxa de formação de ES é igual à taxa de dissociação de ES.

É uma constante característica da enzima, que está relacionada apenas com a natureza da enzima e nada tem a ver com a concentração da enzima.

Sob certas condições, pode refletir a afinidade entre a enzima e o substrato. Quanto maior o Km, menor a afinidade entre a enzima e o substrato.

Quando o valor Km da enzima para o substrato é menor que o valor Km do produto, a reação conduz à reação direta, caso contrário, conduz à reação inversa.

Taxa de reação máxima teórica, que muda com a concentração da enzima

A constante catalítica ou número de conversão ou número de renovação de uma enzima refere-se especificamente ao número total de moléculas que uma molécula de enzima converte um substrato em um produto por unidade de tempo.

É usado para medir a eficiência catalítica de uma enzima e também pode refletir a perfeição de uma enzima.

Liga-se reversivelmente à enzima por meio de ligação secundária

Liga-se irreversivelmente à enzima através de fortes ligações químicas e é irreversível uma vez inativado.

Em baixas concentrações, induz um efeito sinérgico positivo de enzimas alostéricas e aumenta a taxa de reação do substrato.

Em altas concentrações, ocupa o centro ativo da enzima, e o substrato não consegue se combinar normalmente com o S, inibindo a taxa de reação.

h=1, não é uma enzima alostérica e não possui cooperatividade de substrato.

h>1, o gráfico da taxa versus concentração do substrato tem formato de S, com cooperatividade positiva do substrato.

h<1, a enzima tem cooperatividade negativa do substrato

A afinidade da enzima para o estado de transição é muito maior do que a afinidade para o substrato (estado fundamental), e o efeito catalítico da enzima vem da estabilização da transição.

Significa que dois ou mais substratos são combinados com a enzima no centro ativo da enzima ao mesmo tempo, congelando a translação e rotação de certas ligações químicas, para que adotem a orientação espacial correta, aumentando muito a concentração dos substratos

Refere-se aos resíduos de aminoácidos envolvidos na catálise no centro ativo da enzima ganhando ou perdendo prótons (transferindo-se para intermediários do estado de transição para alcançar o efeito de estabilização do estado de transição).

A distribuição de cargas centrais ativas é usada para estabilizar o estado de transição de uma reação enzimática. A enzima usa seu próprio grupo carregado para neutralizar a carga oposta gerada quando um estado de transição de reação é formado para catalizá-la.

Metaloenzima

enzima ativadora de metal

Como os íons metálicos catalisam

Durante o processo catalítico, a enzima forma temporariamente intermediários covalentes instáveis ​​com certos grupos no substrato.

Quando a enzima encontra o substrato, a enzima induz as ligações sensíveis do substrato a se tornarem mais sensíveis, gerando assim tensão e deformação eletrônica, aproximando o substrato do seu estado de transição.

O grupo catalítico inclui um resíduo de serina indispensável, e DIFP é seu catalisador irreversível

tríade catalítica

Existem íons metálicos ligados ao centro ativo, e sua atividade requer absolutamente íons metálicos, de modo que o agente quelante metálico EDTA pode causar a perda de sua atividade.

O grupo catalítico inclui dois aspartatos, que são inativos em condições de pH alcalino.

O grupo catalítico inclui um resíduo de cisteína e o ácido iodoacético é seu catalisador irreversível

Enzimas que catalisam a mesma reação, mas possuem propriedades estruturais diferentes

Diferentes distribuições teciduais e diferentes mudanças de concentração respondem às diferentes necessidades do corpo

ajuste alostérico

modificação covalente

ativação hidrolítica

Ativação ou inibição de proteínas reguladoras

Polimerização e dissociação de subunidades enzimáticas