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心智圖資源庫 Inmunología médica - Anticuerpos
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Inmunología médica - Anticuerpos
"Medical Immunology" People's Medical Publishing House, séptima edición Capítulo 4 Los anticuerpos incluyen principalmente la estructura de los anticuerpos, la diversidad e inmunogenicidad de los anticuerpos, las funciones de los anticuerpos, las características y funciones de varios anticuerpos, etc.
編輯於2024-03-23 18:57:39
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anticuerpo anticuerpo,Ab
1. Estructura del anticuerpo
Estructura básica de los anticuerpos.
Descripción general
Un monómero en forma de Y (estructura de cadena tetrapeptídica) compuesto por dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas conectadas por enlaces disulfuro.
cadena de luz
Compuesto por dos dominios esféricos que contienen aproximadamente 110 aminoácidos con secuencias similares pero funciones diferentes.
cadena pesada
Consta de 4 a 5 dominios esféricos que contienen aproximadamente 110 aminoácidos, secuencias similares pero funciones diferentes.
VH: región variable de cadena pesada, CH: región constante de cadena pesada, VL: región variable de cadena ligera, CL: región constante de cadena ligera
Descripción detallada
cadena pesada y cadena ligera
Cadena pesada (H)
Características
El peso molecular es de aproximadamente 50 ~ 75 kD (450 ~ 550 aa) y contiene 4 ~ 5 dominios estructurales.
Clasificación (basada en diferencias en la antigenicidad de la región constante CH de la cadena pesada) 5 categorías
cadena µ
cadena gamma
IgG1
IgG2
IgG3
IgG4
cadena alfa
IgA1
IgA2
cadena
cadena
Diferencias en las características de diferentes tipos de anticuerpos.
Número de dominios (IgE, IgM: la cadena pesada tiene 5 dominios)
Longitud de la región bisagra (IgE, IgM ninguna)
Número y ubicación de enlaces disulfuro.
Número de oligosacáridos unidos
Cadena ligera (L)
Características
El peso molecular es relativamente pequeño (25 kD) y contiene 2 dominios.
Clasificación (basada en la diferencia de antigenicidad de la región constante CL de la cadena ligera) Categoría 2
kappa
λ(lambda)
λ1
λ2
λ3
λ4
características importantes
Las dos cadenas ligeras de los anticuerpos naturales son siempre del mismo tipo.
Sin embargo, puede haber moléculas de anticuerpos con cadenas kappa o lambda en un mismo cuerpo.
La cadena ligera de cada uno de los cinco tipos de anticuerpos puede tener cadenas kappa y lambda, y no existe diferencia en las funciones de los dos tipos de cadenas ligeras.
Las proporciones de dos tipos de cadenas ligeras en diferentes especies varían.
Las anomalías en la relación κ:λ pueden reflejar anomalías en el sistema inmunológico
regiones variables y constantes
Región variable (región V)
definición
Las secuencias de 110 aminoácidos cerca del extremo N de la cadena pesada y la cadena ligera en las moléculas de anticuerpos varían mucho y los dominios que forman se denominan regiones variables, a saber, VH y VL.
Conceptos relacionados
Región hipervariable (HVR)
También conocida como: región determinante de la complementariedad (CDR)
高变区形成与抗原表位互补的空间构象
definición
VH y VL tienen cada uno tres regiones con composiciones y secuencias de aminoácidos muy variables.
Características
Generalmente, la secuencia HVR3 (CDR3) tiene el mayor grado de cambio
efecto principal
Las seis CDR en la región V de la cadena pesada y la cadena ligera juntas forman el sitio de unión al antígeno del anticuerpo, que determina la especificidad del anticuerpo y es responsable de reconocer y unir antígenos y ejercer efectos inmunológicos.
región marco (FR)
definición
La composición de aminoácidos y la secuencia de las regiones fuera de la CDR en la región V tienen relativamente pocos cambios y se denominan regiones estructurales.
VH o VL tienen cada uno 4 áreas de esqueleto
FR1
FR2
FR3
FR4
efecto principal
Estabilizar la configuración espacial de la región CDR para facilitar la unión precisa y específica entre la CDR del anticuerpo y los determinantes antigénicos.
región constante (región C)
definición
La composición de aminoácidos y la secuencia de la cadena pesada y la cadena ligera cerca del extremo C-terminal de la molécula de anticuerpo son relativamente constantes, y el dominio estructural que forman se denomina región constante, a saber, CH y CL.
Características
Los anticuerpos de diferentes clases tienen diferentes longitudes de CH
IgG, IgD e IgA tienen 3 dominios CH
Las tácticas 3A pertenecen a Good
IgE e IgM tienen 4 dominios CH
ez4me
región bisagra
Ubicación
Entre CH1 y CH2 (ninguno para IgM e IgE)
IgM
IgE
Características estructurales
Rico en prolina, fácil de estirar y doblar.
Función
Favorece la actividad de ambos brazos de Ig y favorece la unión simultánea de dos epítopos antigénicos idénticos por ambos brazos.
Propiedades físicas y químicas
Fácilmente hidrolizado por proteasas (papaína, pepsina, etc.)
Ejemplo
Diferentes abdominales tienen diferentes longitudes de región de bisagra
IgG1, IgG2, IgG4 e IgA tienen regiones bisagra más cortas
IgG3 e IgD tienen regiones bisagra más largas
IgM e IgE no tienen región bisagra
Componentes auxiliares de anticuerpos (estructuras accesorias)
Cadena J (cadena de unión)
composición
Una glicoproteína ácida rica en cisteína compuesta de 124 aminoácidos.
fuente
síntesis de células plasmáticas
peso molecular
15KD
Función
Conecte moléculas de Ab monoméricas en dímeros o multímeros
Ejemplo
dímero de IgA
Pentámero IgM (Me=我=五)
Los cinco monómeros de IgM están conectados entre sí mediante enlaces disulfuro y están conectados a la cadena J mediante enlaces disulfuro para formar un pentámero.
IgG/IgE/IgD no tiene cadena J
Precauciones
La cadena J (nombre del gen: JCHAIN) no es el mismo gen que el gen J que codifica los anticuerpos.
Pieza secretora (SP)
definición
También conocido como componente secretor (SC), es un componente auxiliar de la molécula de IgA secretora (unida de forma no covalente al dímero de IgA, lo que la convierte en IgA secretora o SIgA. Es una cadena peptídica que contiene azúcar).
peso molecular
75KD
fuente
Sintetizada y secretada por células epiteliales de la mucosa.
Función
Protege la región bisagra de SIgA de la degradación por enzimas proteolíticas
Media el transporte de dímeros SIgA desde la submucosa a través de las células epiteliales de la mucosa hasta la superficie de la mucosa.
fragmentos hidrolizados de moléculas de anticuerpos
Fragmentos de hidrólisis de papaína.
sitio
El extremo N proximal unido por enlaces disulfuro de la región bisagra de la cadena pesada
producto
Unión de antígeno de fragmento (Fab) x2
composición
VL/CL/VH/CH1
Características
Sólo se une a un único epítopo y es un anticuerpo monovalente con un tamaño de aproximadamente 50 kD.
fragmento cristalizable (Fc) x1
composición
CH2/CH3
Características
Sin actividad de unión a antígeno
Es el sitio donde el anticuerpo se une al receptor FC o molécula efectora.
Fragmentos de hidrólisis de pepsina.
sitio
El extremo C del enlace disulfuro en la región bisagra de la cadena pesada, no específico
producto
1 fragmento F(ab′)2
composición
2 fabulosos
área de bisagra
Características
Puede unirse a dos epítopos antigénicos al mismo tiempo y es un anticuerpo bivalente.
No sólo conserva la actividad biológica de unión al antígeno correspondiente, sino que también evita los efectos secundarios y reacciones de hipersensibilidad que pueden ser causados por la antigenicidad del segmento Fc.
solicitud
Productos biológicos, como la antitoxina diftérica y la toxina tetánica, refinados y purificados mediante proteólisis gástrica.
algunos pequeños fragmentos pFc′
Características
Con el tiempo se degrada y no desempeña ningún papel biológico.
Superfamilia de inmunoglobulinas (IgSF)
definición
Además de la Ig, hay una gran cantidad de proteínas que contienen dominios plegados de inmunoglobulinas similares, que en conjunto forman la superfamilia de inmunoglobulinas.
Características estructurales
Las moléculas de la superfamilia de inmunoglobulinas contienen al menos un dominio Ig que consta de 70 a 110 aminoácidos, plegados en una estructura de lámina β antiparalela, y las láminas son hidrófobas y están conectadas mediante enlaces disulfuro para formar un pliegue de inmunoglobulina.
Ejemplo
Las moléculas de IgSF están ampliamente distribuidas y la mayoría están asociadas con el sistema inmunológico.
Receptor de antígeno de células T
Correceptores de células T CD4 y CD8
Correceptor de células B CD19
La mayoría de los receptores Fc de inmunoglobulina
moléculas coestimuladoras
Algunas citocinas y sus receptores.
2. Diversidad e inmunogenicidad de anticuerpos
Diversidad de anticuerpos
¿Cómo demostrar que los anticuerpos son diversos?
Los anticuerpos producidos por las células B estimuladas por diferentes antígenos varían en especificidad y tipo.
¿Por qué los anticuerpos necesitan diversidad?
La especificidad de unión de los anticuerpos a los antígenos es alta y la diversidad de epítopos antigénicos requiere una diversidad de anticuerpos para unirse a ellos.
¿Cómo se genera la diversidad de anticuerpos?
Determinado por el reordenamiento del gen de la inmunoglobulina y expresado mediante selección de antígeno, refleja el reconocimiento y la respuesta del cuerpo a la fina estructura del antígeno.
Inmunogenicidad de los anticuerpos.
definición
Los propios anticuerpos también son inmunogénicos y pueden estimular al cuerpo para que produzca respuestas inmunitarias específicas.
Fundamentos de estructura y función.
Epítopos de antígenos en moléculas de anticuerpos.
Se clasifican tres serotipos según los epítopos antigénicos.
isotipo
definición
Las moléculas de anticuerpos de diferentes individuos de la misma especie estimulan a individuos heterogéneos a producir el mismo serotipo, llamados isotipos.
Características
Las regiones constantes comparten una gran cantidad de epítopos antigénicos idénticos y sólo son inmunogénicas para individuos heterogéneos.
Es un marcador específico de antígeno compartido por todas las moléculas Ab individuales de la misma especie y es un marcador de tipo de especie.
Existe en la región C de Ab.
Ejemplo
Utilice el CH CL de IgG de ratón como antígeno para inmunizar a las cabras. Los anticuerpos aislados de cabras pueden reconocer la región C de todos los anticuerpos IgG de ratón. Lo que reconocen es el epítopo isotipo de la IgG de ratón que se puede utilizar como cabra. Anticuerpo secundario anti-ratón para reconocer el anticuerpo primario.
alotipo
definición
Los anticuerpos del individuo A de la misma especie pueden estimular al individuo B para que produzca una respuesta inmune específica, y su serotipo se llama alotipo.
Características
Los epítopos alotípicos consisten en una pequeña cantidad de epítopos diferenciales en la región constante del anticuerpo (región C)
Los epítopos alogénicos son inmunogénicos tanto para xenogénicos como para alogénicos.
Ejemplo
Por ejemplo, cuando los anticuerpos neutralizantes específicos del virus aislados del paciente A recuperado de COVID-19 se inyectaron en el paciente B, se produjo una reacción de rechazo durante el tratamiento, lo que resultó en una eficacia deficiente para bloquear la infección viral.
La razón fundamental es que existen diferentes alelos del gen de la región C del anticuerpo en la población, que producen diferentes epítopos alogénicos.
expandir
La diferencia en la antigenicidad alotípica es a menudo solo uno o unos pocos residuos de aminoácidos, lo que puede deberse a mutaciones puntuales en el gen estructural que codifica la Ig y se hereda de manera estable. Por lo tanto, los alotipos de Ig pueden considerarse como marcadores genéticos, que son principalmente. distribuido en CH y CL
Idiotipo (idiotipo, Id)
definición
Diferentes moléculas de anticuerpos en el mismo cuerpo también tienen diferente inmunogenicidad, lo que se denomina idiotipo.
La combinación específica de todos los epítopos en la región variable de una molécula de anticuerpo se denomina idiotipo.
Características
El idiotipo es la firma específica del antígeno única de cada molécula de anticuerpo.
Su epítopo se llama idiotope.
抗体的每个Fab段约有5~6个独特位,它们存在于V区
El idiotipo puede estimular la producción de los anticuerpos correspondientes en un organismo heterogéneo, alogénico o incluso en el mismo cuerpo, es decir, anticuerpo antiidiotipo (anticuerpo antiidiotipo, AId o Ab2).
Ejemplo (tenga en cuenta la distinción entre tipos únicos y bits únicos)
El idiotopo 1 es el sitio en Ab1 que se une al epítopo del antígeno. El Ab2 que induce también se llama Ab2β, que es la "imagen interna" del antígeno y puede simular el antígeno e inhibir competitivamente la unión de Ab al antígeno.
El sitio único 2 existe en la región estructural (FR) de Ab1, y el Ab2 que induce también se llama Ab2α.
5. Preparación artificial de anticuerpos.
anticuerpo policlonal (pAb)
definición
Una mezcla de anticuerpos contra diferentes epítopos antigénicos obtenidos mediante la activación de múltiples clones de células B con sustancias antigénicas se denomina anticuerpos policlonales (pAb).
Tener acceso
Incluye principalmente suero inmune animal, suero de pacientes convalecientes y personas vacunadas.
ventaja
Tiene un efecto integral y tiene funciones importantes como neutralizar antígenos, acondicionamiento y ADCC.
Ampliamente disponible y fácil de preparar.
defecto
Baja especificidad y propenso a reactividad cruzada.
Difícil de preparar en grandes cantidades.
Anticuerpo monoclonal (mAb)
definición
Los anticuerpos específicos producidos por células de hibridoma monoclonales que solo reconocen un epítopo antigénico se denominan anticuerpos monoclonales (mAb), o anticuerpos monoclonales para abreviar.
Principio de preparación
Las células B pueden producir anticuerpos, pero son difíciles de cultivar in vitro
Las células de mieloma pueden proliferar indefinidamente dentro y fuera del cuerpo, pero no pueden secretar anticuerpos.
Las células de hibridoma formadas por ambos no sólo pueden proliferar en grandes cantidades, sino también sintetizar y secretar anticuerpos específicos.
Características
Estructura uniforme y alta pureza.
Fuerte especificidad
Fácil de preparar
Proceso de preparación
Prepare ratones inmunizados con el antígeno diana y estimule a los ratones para que produzcan células B específicas del antígeno.
Se fusionaron células de bazo de ratón aisladas (que contienen células B) y células de mieloma de ratón deficientes en HGPRT (hipoxantina-guanina fosforribosiltransferasa) bajo la acción de polietilenglicol (PEG).
Agregue medio de selección HAT (hipoxantina, aminopterina, timidina) para seleccionar células de hibridoma después de la fusión. Las células de mieloma no fusionadas y las células B mueren debido a
Detectar clones de células de hibridoma que reconozcan específicamente el antígeno diana
Amplifique una gran cantidad de clones de células de hibridoma específicos, separe el sobrenadante del cultivo celular y purifique los anticuerpos monoclonales.
anticuerpo de ingeniería genética
definición
Anticuerpos o fragmentos de anticuerpos preparados mediante técnicas de ingeniería genética.
Dirigido
Es necesario mantener las ventajas de la uniformidad y la fuerte especificidad del mAb, pero también superar las desventajas de ser derivado de ratón.
Tecnología de ingeniería genética para preparar anticuerpos quiméricos y anticuerpos humanizados
expandir
Tecnología de visualización de fagos
Tecnología de visualización de levadura
clínico
En 2002, la FDA aprobó el primer anticuerpo monoclonal totalmente humano del mundo, Adalimumab (Humira/Humira), para el tratamiento de la artritis reumatoide, lo que supuso el primer anticuerpo totalmente humano, con ventas que superaron los 10.000 millones de dólares estadounidenses en diez años. sus ventas anuales superan los 10 mil millones de dólares estadounidenses y ha sido el “Rey de las Drogas” durante nueve años consecutivos desde 2012.
4. Características y funciones de varios tipos de anticuerpos.
IgG (fuerza principal)
La síntesis comienza a los 3 meses después del nacimiento y alcanza el nivel adulto entre los 3 y 5 años.
Es la Ig más abundante en suero y líquido extracelular y representa entre el 75% y el 80% de la Ig sérica.
Es la Ig con mayor vida media, unos 20-23 días.
Es el único anticuerpo que puede atravesar la placenta. La IgG1/3/4 puede cruzar la barrera placentaria y desempeñar un papel importante en la inmunidad antiinfecciosa neonatal.
El segmento Fc de IgG1/2/3 puede activar el complemento y unirse a los receptores Fc en la superficie de macrófagos y células NK para ejercer efectos de opsonización y ADCC.
Ciertos autoanticuerpos como los anticuerpos antitiroglobulina, los anticuerpos antinucleares y los anticuerpos que causan reacciones de hipersensibilidad de tipo II y III también pertenecen a la IgG.
La IgG es el anticuerpo principal en la respuesta inmune secundaria. Tiene una alta afinidad y está ampliamente distribuida. Es la "fuerza principal" de la lucha del cuerpo contra las infecciones.
La IgG1, IgG2 e IgG4 humanas pueden unirse a la proteína A estafilocócica (Proteína A) a través del segmento Fc para purificar anticuerpos o realizar análisis de diagnóstico.
Más de dos tercios de los fármacos con anticuerpos disponibles en el mercado se producen utilizando proteína A para la purificación de anticuerpos. La pureza del anticuerpo purificado en un solo paso puede alcanzar más del 95%.
(unidad de vanguardia)
La IgM representa del 5% al 10% del total de inmunoglobulinas séricas y la concentración sérica es de aproximadamente 1-1,5 mg/ml.
La IgM monomérica se expresa en la superficie de las células B en la forma unida a la membrana (mIgM), constituyendo el receptor de antígeno de las células B (BCR). La expresión de sólo mIgM es un signo de células B inmaduras.
La IgM secretora es un pentámero, la Ig de mayor peso molecular, y se llama macroglobulina.
Generalmente no puede atravesar las paredes de los vasos sanguíneos y existe principalmente en la sangre.
La IgM pentamérica contiene 10 segmentos Fab y tiene una fuerte capacidad de unión a antígenos (¡pentavalente! contiene 5 segmentos Fc y es más fácil de activar el complemento que la IgG).
La IgM es el primer anticuerpo sintetizado y secretado durante la ontogenia.
Los fetos pueden producir IgM en el desarrollo embrionario tardío
Por lo tanto, los niveles elevados de cierta IgM específica de virus en la sangre del cordón umbilical indican una infección intrauterina en el feto (como la infección por el virus de la rubéola o el citomegalovirus).
La IgM es también el anticuerpo más temprano que aparece en la respuesta inmune humoral primaria y es la "vanguardia" de la respuesta antiinfecciosa específica del cuerpo.
La detección de IgM específica de patógeno en suero indica una infección reciente y puede usarse para el diagnóstico temprano de la infección.
(Guardias de Fronteras – SIgA)
La IgA tiene dos tipos: serotipo y tipo secretor. Los serotipos son monoméricos y existen principalmente en el suero, representando del 10% al 15% del total de inmunoglobulinas séricas.
La IgA secretora (IgA secretora, SIgA) es un dímero, conectado por cadenas J, que contiene SP y se secreta en el líquido exocrino a través de las células epiteliales de la mucosa (obsérvese la abreviatura de Ig sérica para distinguirla).
Resultados de observación del microscopio electrónico SIgA
La SIgA se sintetiza y secreta en los intestinos, el tracto respiratorio, las glándulas mamarias, las glándulas salivales y las glándulas lagrimales. La SIgA es el principal tipo de anticuerpo en el líquido exocrino y participa en la inmunidad local de las mucosas combinándose con los microorganismos patógenos correspondientes (bacterias, virus, etc.). .), evita que los patógenos se adhieran a La superficie celular desempeña un papel importante en la lucha contra las infecciones locales y es la "guardia fronteriza" del cuerpo contra las infecciones. SIgA también neutraliza las toxinas en las superficies mucosas.
La susceptibilidad de los recién nacidos a infecciones respiratorias y gastrointestinales puede estar relacionada con una síntesis insuficiente de IgA
Los bebés pueden obtener SIgA del calostro de la madre, que es una importante inmunidad pasiva natural.
La concentración normal de IgD en suero humano es muy baja (aproximadamente 0,03 mg/ml), y representa sólo el 0,3% de la Ig sérica total.
La IgD se puede producir en cualquier momento durante la ontogenia.
Entre los cinco tipos de Ig, la IgD tiene una región bisagra más larga y es fácilmente hidrolizada por proteasas → su vida media es muy corta (sólo 3 días)
La IgD se divide en serotipo y tipo unido a membrana.
serotipo
La función fisiológica no está clara.
unido a una membrana
La IgD unida a membrana (mIgD) es un marcador de diferenciación y maduración de células B
Las células B inmaduras expresan sólo mIgM
Las células B maduras pueden expresar tanto mIgM como mIgD y se denominan células B vírgenes.
Después de que las células B son activadas por el antígeno, la mIgD de su superficie desaparece gradualmente.
El peso molecular de la IgE es de 160 kD, que es la Ig menos abundante en el suero humano normal. La concentración en suero es extremadamente baja, aproximadamente 0,0003 mg/ml.
Secretada principalmente por células plasmáticas en el tejido linfoide submucoso.
es un tipo de anticuerpo amante de las células
Sus dominios CH2 y CH3 pueden unirse al FcεRI de alta afinidad en mastocitos y basófilos, y pueden causar reacciones de hipersensibilidad de tipo I cuando se combinan con antígenos que reingresan al cuerpo.
Puede participar en la inmunidad antiparasitaria del organismo.
Mata los parásitos activando los mastocitos, eosinófilos y basófilos para liberar sustancias tóxicas.
3. Función de los anticuerpos
Función de la región V del anticuerpo
Reconocer y unirse específicamente al antígeno.
El CDR juega un papel decisivo
Combinado con microorganismos patógenos y sus productos, puede neutralizar las toxinas y bloquear la invasión de patógenos.
Conceptos relacionados
Valor de unión al antígeno
El número de epítopos de unión a Ig.
Ejemplo
Ab monomérico
2 precios
sigA
4 precios
IgM pentamérica
Teóricamente el precio es 10, pero debido al impedimento estérico, el precio real es 5.
Función de la región C del anticuerpo
activar el complemento
Después de que el anticuerpo se une al antígeno correspondiente, la conformación del anticuerpo cambia, exponiendo los sitios de unión del complemento en CH2 y CH3 y activando la vía clásica del complemento.
Especificidad de anticuerpos
IgM, IgG1 e IgG3 tienen una gran capacidad para activar el complemento
IgG2 es menos capaz
Las IgA, IgE e IgG4 son difíciles de activar por sí solas y necesitan formar polímeros para activar el sistema del complemento a través de la vía alternativa.
Se une a los receptores Fc
Su segmento Fc se une a células con los correspondientes receptores Fc (FcR) en su superficie para producir diferentes efectos biológicos.
Opsonización
definición
IgG específica de bacterias (IgG1 e IgG3): Fab se une a epítopos antigénicos bacterianos y Fc se une al FcγR de macrófagos o neutrófilos, promoviendo la fagocitosis de bacterias por parte de los fagocitos a través del efecto de "puente" de la IgG.
Conceptos relacionados
Opsonina
Es cualquier molécula que mejora la fagocitosis marcando antígenos de respuesta inmune o marcando células muertas para su reciclaje.
Ejemplo
Anticuerpo
complementar
proteína circulante en sangre periférica
Opsonización
Es un mecanismo molecular mediante el cual los microorganismos o las células apoptóticas interactúan más fuertemente con los receptores de la superficie celular de los fagocitos a través de moléculas químicamente modificadas. Los antígenos recubiertos de opsoninas mejoran en gran medida su unión a las células inmunitarias
Citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC)
definición
Se refiere a la unión de anticuerpos específicos a antígenos de superficie de la membrana celular diana, activando células efectoras inmunes para lisar las células diana, y es un mecanismo de defensa inmune mediado por células.
Características
Parte de la respuesta inmune adaptativa y parte de la respuesta inmune humoral.
El anticuerpo se une específicamente al antígeno de la célula diana, mientras que el efecto letal de las células que expresan FcR no es específico.
células efectoras inmunes relacionadas
Células asesinas naturales (NK)
Células primarias que median ADCC
Macrófagos
neutrófilos
eosinófilos
Media reacciones de hipersensibilidad tipo I
Conceptos relacionados
Reacción de hipersensibilidad tipo I
definición
También conocida como anafilaxia o hipersensibilidad inmediata.
Características
Responde rápidamente y desaparece rápidamente.
Existen diferencias individuales obvias y predisposiciones genéticas.
Generalmente sólo causa disfunción fisiológica sin daño tisular grave.
Los mastocitos, basófilos, eosinófilos, etc. mediados por IgE liberan sustancias biológicamente activas.
histamina
5-hidroxitriptamina
Sustancia A de reacción lenta (SPS-A)
Ejemplo
choque anafiláctico
Erupción causada por drogas
gastroenteritis alérgica inducida por alimentos
Rinitis alérgica, asma bronquial, etc. causadas por polen o polvo.
base estructural
La IgE es un anticuerpo amante de las células cuyo Fc se une al IgE FcR de alta afinidad en la superficie de los mastocitos y basófilos, sensibilizándolos.
significado
El mismo alérgeno (alérgeno) se une nuevamente a la IgE en la superficie de las células diana sensibilizadas, desencadenando una reacción de hipersensibilidad de tipo I.
Atraviesa la placenta y las membranas mucosas.
cruzar la placenta
base estructural
La IgG es la única inmunoglobulina humana que puede atravesar la placenta.
Subtema Las células trofoblásticas del lado materno de la placenta expresan una proteína de transporte IgG, concretamente FcR neonatal, FcRn - receptor del segmento Fc neonatal
Mecanismo de acción
La IgG se une selectivamente a FcRn, transfiriéndose así a las células del trofoblasto y entrando activamente en la circulación sanguínea fetal.
significado
Es un importante mecanismo inmunológico pasivo natural y es de gran importancia para que los recién nacidos resistan las infecciones.
a través de la mucosa
base estructural
SIgA (parche secretor de dímero de IgA)
Receptor poli-Ig (pIgR) expresado por células epiteliales de la mucosa
Mecanismo de acción
Después de que SIgA se une al receptor de poliinmunoglobulina (pIgR), el complejo IgA-pIgR se endocita en las células epiteliales intestinales y luego SIgA se transporta a la luz intestinal a través de enzimas y exocitosis.
Parche secretor de SIgA (SP)
即PIgR胞外段的4个结构域
concepto basico
Anticuerpo, Ab
Es una molécula efectora importante que media la inmunidad humoral. Es una inmunoglobulina producida por el sistema inmunológico bajo la estimulación de antígenos por células B o células B de memoria que proliferan y se diferencian en células plasmáticas. Puede unirse específicamente al antígeno correspondiente y es. Distribuido principalmente en el suero, también se distribuye en el líquido tisular, el líquido exocrino y algunas superficies de las membranas celulares.
Inmunoglobulina (Ig)
definición
Globulina con actividad de anticuerpos o estructura química similar a los anticuerpos.
Clasificación
Ig secretada (sIg)
es decir, anticuerpos
Inmunoglobulina de membrana (Ig de membrana, mIg)
Expresado en la superficie de la membrana de las células B, concretamente el receptor de reconocimiento de antígenos de las células B (BCR)
Globulina ≠ inmunoglobulina
globulina
proteína sérica normal
血浆蛋白：70~75 g/L ①白蛋白：38~48 g/L ②球蛋白：15~30 g/L γ球蛋白：12~17 g/L ③纤维蛋白原：2~4 g/L
应用
多发性骨髓瘤， γ球蛋白增多
肝炎：白蛋白、α及β-球蛋白减少，γ-球蛋白增高
globulina α1
α2 globulina
beta globulina
gamma globulina
IgG, IgA, IgM, IgD, IgE (es decir, anticuerpos, inmunoglobulinas)
Dominio estructural (área funcional)
estructura secundaria
"Barril Beta"
Dos láminas β antiparalelas formadas por el plegamiento de varias cadenas polipeptídicas están conectadas por un enlace disulfuro intracadena para formar una estructura de barril β estable.