(1) По строению группы R: алифатические аминокислоты, ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты, гетероциклические иминокислоты.

(2) По структурной полярности группы R: полярные и неполярные аминокислоты.

(3) По кислотности и щелочности аминокислот: нейтральные, кислые и основные аминокислоты.

(4) В зависимости от статуса питания: незаменимые аминокислоты и заменимые аминокислоты.

Физические свойства: бесцветные кристаллы, существующие в состоянии цвиттер-ионных ионов в кристаллах или растворах, с очень высокой температурой плавления, различными оптическими вращениями (кроме глицина) и различными спектрами поглощения.

Спектр поглощения: Trp, Tyr и Phe могут поглощать свет с длиной волны около 280 нм, другие аминокислоты не поглощают видимый свет.

Амфотерные свойства: Аминокислоты обладают кислотно-основными свойствами и представляют собой тип амфотерных электролитов.

(1) Нингидриновая реакция

(2) Реакция азотистой кислоты

(3) Реакция динитрофторбензола (реакция Сэнгера)

(4) Фенилизотиоцианатная реакция (реакция Эдмана)

(5) Реакция дансил-cl

Силы: вторичные связи, в том числе водородные связи, гидрофобные силы, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса, координационные связи, сложноэфирные связи и т. д.

Амидная плоскость и пептидная единица

Определение: Пространственное расположение основной цепи полипептидной цепи вследствие действия водородных связей (т. е. того, как сама основная цепь сворачивается и скручивается).

Тип: α-спираль, β-лист, β-виток, γ-виток, случайная катушка.

Определение: Относится к комбинации соседних вторичных структурных единиц (α-спирали, β-листа и т. д.) и сближающихся друг с другом с образованием пространственно идентифицируемой и регулярной сборки вторичной структуры.

Тип: αα, βxβ, β-Зигзаг, β-плиссированный ствол и т.д.

Мотив: относится к двум или трем пептидным сегментам со вторичными структурами, которые расположены близко друг к другу в пространстве, образуя особую пространственную структуру.

Структурный доменный домен: относится к трехмерной структуре более крупных глобулярных белковых молекул или субъединиц, которые часто могут образовывать две или более пространственно различные области. Этот относительно независимый трехмерный объект называется структурным доменом.

Это относится к тому, что на основе вторичной структуры полипептидная цепь дополнительно сворачивается и скручивается в более сложную трехмерную структуру, которая в основном поддерживается нековалентными связями (водородными связями, ионными связями, гидрофобными связями, дисульфидными связями). Его можно понимать так: совокупность единиц вторичной структуры образует третичную структуру.

Относится к трехмерному расположению субъединиц в олигомерных белках и взаимодействиям между субъединицами. Его можно понимать как способ полимеризации субъединиц белка в макромолекулы (субъединица относится к каждой полипептидной цепи с трехмерной структурой в олигомерном белке и является наименьшей ковалентной единицей белковой молекулы). Примечание. Одноцепочечные белки не имеют четвертичной структуры.