친수성 아미노산

소수성 아미노산

필수 아미노산

비필수 아미노산

Ala, Arg, Asn, Asp, Cys 등

일반적인 물리적 특성

화학적 특성

α-아미노기와 α-카르복실기가 아미드 결합(펩티드 결합)으로 축합되어 2개 이상의 아미노산이 공유결합으로 연결되어 형성된 중합체로, 올리고펩티드, 폴리펩티드 및 단백질이 포함됩니다. 펩타이드를 구성하는 각 아미노산 단위를 아미노산 잔기라고 합니다. 아미노산 잔기가 펩타이드 결합으로 연결된 사슬 구조를 펩타이드 사슬이라고 합니다.

부분 이중 결합 특성(40%)이 있습니다. 펩타이드 결합의 결합 길이는 0.133nm로 C-N 단일 결합(0.147nm)과 C=N 이중 결합(0.128nm) 사이입니다.

펩타이드의 이름을 지정하고 분류하는 주요 기준은 아미노산 잔기의 수와 구성입니다. 펩타이드는 아미노산 잔기의 수에 따라 분류되며 펩타이드라고 불립니다. 예를 들어 아미노산 2개로 이루어진 펩타이드를 디펩타이드, 아미노산 3개로 이루어진 펩타이드를 트리펩타이드라고 합니다. 일반적으로 2~10개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드를 올리고펩타이드, 11~50개의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드를 폴리펩타이드, 50개 이상의 아미노산 잔기로 구성된 펩타이드를 단백질이라 부른다. 인슐린은 51개의 아미노산을 함유하고 있으며 단백질입니다. 글루카곤은 29개의 아미노산만을 함유하고 있으므로 폴리펩티드라고만 불릴 수 있습니다.

펩타이드 분자를 구성하는 각 아미노산은 펩타이드 결합 형성에 참여하기 때문에 완전한 분자가 아니므로 아미노산 잔기(잔기)라고 합니다. 펩타이드 분자에서 N 말단 아미노산은 첫 번째 아미노산(잔기)입니다. 이름을 지정할 때 각 아미노산 이름 뒤에 "acyl"이라는 단어를 추가하면 됩니다.

트리펩타이드의 표현 및 명명

리보솜으로 합성되지 않은 펩타이드와 리보솜으로 합성된 펩타이드

천연 활성 펩타이드----글루타티온

올리고펩타이드의 물리화학적 성질

펩타이드 결합으로 연결된 서로 다른 아미노산으로 구성된 특정 공간 구조를 가진 생물학적 거대분자 물질(아미노산의 수가 50개 이상)

"센트럴 도그마"

DNA의 기능은 1차 구조에 있으며, 단백질의 기능은 3차원 구조에 있습니다.

구성의 다양성

다양한 크기

구조적 다양성

기능의 다양성

펩타이드 평면에서 두 개의 Cα는 시스 또는 트랜스 구성일 수 있습니다. trans 구성은 cis 구성보다 더 안정적입니다. (프로 제외)

단백질의 기본 구조

단백질 2차 구조

단백질의 3차 구조

단백질의 4차 구조

단백질 소단위

단백질 폴딩의 정의 단백질 접힘의 기본 규칙 보호자 단백질의 잘못된 접힘과 관련된 질병