백색 결정(노란색은 염산염)

물에 용해되고, 묽은 산, 묽은 알칼리, 에탄올 및 에테르에 용해되지 않음

이온 결정, 녹는점은 200-300℃

광학 활성: 글리신을 제외하고 모두 키랄 탄소 원자를 가지고 있습니다.

페닐알라닌(Phe) 흡수파 259nm 티로신(Tyr)은 278nm 파장을 흡수합니다. 트립토판(Trp) 흡수파 279nm

첨부 파일을 참조

각 아미노산의 등전점

α-아미노

α-카르복시

α-아미노 α-카르복시

사이드 체인

분리 속도는 주로 정전기적 인력에 따라 달라지며, 이차적으로는 소수성 상호작용에 따라 달라집니다. 극성 그룹이 동일할 경우, 분자량이 더 작은 극성 그룹이 먼저 씻겨 나가게 됩니다.

양이온 교환수지(산성): 용출 순서 산성>중성>알칼리성

음이온 교환수지(알칼리성) : 역용출 순서

AA가 등전점에 있으면 외부 전기장에서는 움직이지 않습니다.

매질의 pH가 AA의 등전점보다 낮으면 AA는 양전하를 띠고 전기장에서 음극쪽으로 이동합니다.

반대로, 배지의 pH가 AA보다 큰 경우

AA의 등전점에 가까울수록 AA의 용해도는 작아지고 침전되기 쉬워집니다.

① 단백질 분자의 폴리펩티드 사슬 수를 결정합니다.

② 단백질의 폴리펩타이드 사슬을 분리하고 폴리펩타이드 사슬 간 및 내부의 이황화 결합을 끊는다

③각 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 조성을 분석합니다.

④각 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 서열을 분석합니다.

⑤ 시스테인 잔기 사이에 이황화 결합이 형성되는 위치를 확인

원심침전법

투석

겔 크로마토그래피

등전 침전법

소금에 녹는

염장

유기용매

온도

이온 교환 크로마토그래피

전기영동

하위 주제

흡착 크로마토그래피

친화성 크로마토그래피

이온 교환 크로마토그래피

소수성 크로마토그래피

분산상 입자의 범위는 1-100nm이며 역학은 안정적입니다.

단백질 표면은 동일한 전하를 갖고 서로 반발할 수 있으므로 큰 입자로 응집되어 침전되기가 쉽지 않습니다.

표면 에너지와 물은 수화층을 형성하는데, 이는 서로 가까워지고 뭉치기가 쉽지 않습니다.

고농도 중성소금(염석, 소금 용해)

산과 염기(등전점 침전)

유기용매 침전

중금속염 침전

알칼로이드 시약 침전

가열 변성 침전

투석

단백질 응고

화학적인

물리학

2차 결합이 깨지고, 개념이 파괴되고, 공유 결합이 포함되지 않으며, 1차 구조는 변하지 않고 그대로 유지됩니다.

활동 상실 또는 부분 상실

용해도는 감소하고 점도는 증가합니다.

붉은 보라색 콤플렉스

네이비 블루

488nm→595nm

수소 결합

반 데르 발스 힘

소수성

이온 결합

이황화 결합

알파 나선

β-시트

β-턴

무작위 구조

화합물 분자의 원자와 그룹의 공간적 방향과 구성 변화는 공유 결합의 형성과 파괴를 포함하지만 수소 결합과는 아무런 관련이 없습니다

화합물 분자의 공유 단일 결합을 따라 회전하여 생성되는 다양한 공간 배열 구조 변화에는 비공유 결합의 형성 및 파괴가 포함되지 않습니다.

단백질, 특히 구형 단백질 분자는 서로 상호작용하여 다양한 단백질 구성원에서 3차 구조 역할을 하는 작은 다양한 규칙적인 2차 구조 조합을 형성하는 여러 개의 인접한 2차 구조 요소로 구성됩니다.

콤비네이션

구형 단백질의 독립적인 접힘 단위

올리고덴신: 두 개 이상의 구형 단백질이 비공유 결합으로 결합된 중합체

하위 단위: 올리고머 단백질의 각 개별 구형 단백질

소단위체의 유형과 양, 올리고머 단백질의 각 소단위체의 공간적 배열 및 소단위체 간의 상호작용

하위 단위는 단독으로 존재할 때 완전한 생물학적 활성을 갖지 않습니다.

하위 단위는 비공유 결합으로 묶여 있습니다.

대칭

향상된 구조적 안정성

향상된 유전 경제 및 효율성

촉매가 함께 모인다

시너지 효과 및 알로스테릭 효과