Propriétés du gel

solubilité

Pendant le processus de chauffage, la structure de la protéine de pois et de la protéine soluble dans le sel du poulet est complètement développée, l'interaction est améliorée et une dénaturation et une agrégation se produisent, ce qui restreint le mouvement des molécules d'eau et forme une structure de réseau tridimensionnelle dense. ce qui améliore la rétention d'eau du gel améliore le rendement de cuisson du gel.

La protéine de pois est combinée avec des protéines solubles dans le sel et le mouvement des molécules d'eau est restreint. L'interaction entre les protéines est améliorée, dénaturée et agrégée, formant une structure de gel en réseau tridimensionnel relativement dense, améliorant ainsi la rétention d'eau du gel.

Étant donné que la protéine de pois possède de fortes propriétés émulsifiantes et gélifiantes, à mesure que la quantité de protéine de pois ajoutée augmente, le nombre de molécules de gel par unité de volume et la probabilité de collisions intermoléculaires augmentent, ce qui favorise l'interaction intermoléculaire entre la protéine de pois et la protéine soluble dans le sel de bœuf. La réticulation forme une structure de réseau de gel stable.

On suppose que la protéine de pois peut favoriser la formation d'une structure de gel protéique soluble dans le sel de bœuf, principalement par le biais du remplissage physique, de l'incorporation et du support mécanique, et que les deux peuvent fonctionner par le biais d'interactions chimiques telles que l'interaction hydrophobe, la liaison hydrogène et la liaison disulfure. .

Isolat de protéine d'arachide modifié (AH-PPI)

Protéolyse neutre de l'isolat de protéines d'arachide et de son hydrolysat enzymatique

La protéine de blé peut être uniformément dispersée dans tout le gel et étroitement combinée aux fibres protéiques de surimi, empêchant l'agrégation des protéines myofibrillaires sous traitement à haute température, entraînant une augmentation des propriétés élastiques.

L'ajout de FVP entraîne une augmentation de la polarité du microenvironnement dans lequel se trouvent les acides aminés, indiquant que les groupes hydrophobes de la protéine sont exposés, ce qui renforcera l'interaction entre la protéine et l'huile et facilitera l'amélioration des performances d'émulsification.

Après avoir ajouté du FVP, les groupes hydrophobes à l'intérieur de la protéine sont plus susceptibles de réagir avec les groupes carbonyle, atteignant ainsi un nouvel équilibre hydrophobe-hydrophile, bénéfique pour la formation et la stabilité des émulsions.

Étant donné que le FVP remplit l'espace disponible entre les protéines dans le système de gel MP, il relie les particules les unes aux autres et améliore les propriétés du gel mixte.

Lorsque le rapport FVP/MP modifié thermiquement est de 1:9, la microstructure du gel composite devient plus dense et la rugosité est réduite, car la FVP, en tant que petite molécule de protéine d'origine non animale, peut former un gel bien interconnecté. avec MP La continuité de la matrice et de la matrice protéique est améliorée, et une fois le FVP préchauffé, la structure protéique se déploie, ce qui renforce la capacité de lier l'eau dans le gel, ce qui donne une structure plus uniforme et plus dense qui s'améliore. les propriétés du gel.

La teneur en feuillet β du gel a légèrement augmenté après l'ajout de FVP modifié, ce qui concordait avec les résultats sur les propriétés du gel protéique.

Lors de la modification du FVP avec 1 % de FVSP, la combinaison de protéine et de polysaccharide a entraîné une interaction électrostatique plus forte. Lorsqu'elle est mélangée avec du MP, le traitement thermique a provoqué la combinaison des particules de polysaccharide avec le MP sous forme de réseau pour former une colle de coagulation.

L'ajout de protéines de haricot mungo améliore l'interaction entre les protéines et favorise la formation d'une structure de réseau de gel plus serrée.

La protéine de haricot mungo peut réduire la teneur en eau libre et augmenter la teneur en eau qui ne coule pas, ce qui aide la viande hachée à former une bonne structure de gel tridimensionnelle, à augmenter la force capillaire et à retenir plus d'humidité.

La protéine de quinoa est une protéine hydrosoluble, principalement composée d'albumine et de globuline. La teneur en gliadine et en gluténine est faible, sa solubilité est donc supérieure à celle des protéines de céréales ordinaires. Par conséquent, à mesure que la quantité de protéine de quinoa ajoutée augmente, la protéine. la solubilité de la solution complexe augmente considérablement.

Après avoir ajouté la protéine de quinoa, la force chimique du gel composite change et la teneur en liaisons ioniques et en liaisons hydrogène augmente et est positivement corrélée à la quantité de protéine de quinoa ajoutée. Grâce aux liaisons hydrogène et aux liaisons ioniques, la liaison entre la protéine de quinoa et la MP devient plus étroite, ce qui confère à la protéine composite de meilleures propriétés gélifiantes.

La protéine de quinoa est riche en lysine et en d'autres acides aminés polaires, qui forment des liaisons ioniques avec les groupes fonctionnels exposés à l'intérieur du MP pendant le processus de chauffage. À mesure que la teneur en protéine de quinoa augmente, la teneur en liaisons ioniques continue d'augmenter.

La protéine de quinoa est riche en cystéine. Pendant le processus de chauffage, la structure de la protéine de quinoa est ouverte en raison du chauffage, ce qui entraîne une plus grande exposition des groupes hydrophobes et des groupes sulfhydryle dans les chaînes latérales de la cystéine, favorisant les interactions hydrophobes et. formation de liaisons disulfure.

L'ajout de protéine de quinoa favorisera la transformation de la structure de bobine aléatoire en feuillet β et en structure α-hélicoïdale. L'augmentation des structures en feuillet β et en hélice α est propice à l'induction à haute température de la réticulation des protéines, améliorant ainsi la résistance du gel.

Une fois la protéine de quinoa mélangée au MP, elle est chauffée pour former un gel en réseau. La protéine de quinoa est remplie dans la structure de grille tridimensionnelle formée par le chauffage du MP et s'appuie sur les effets des liaisons hydrogène et des liaisons ioniques pour augmenter encore l'interaction. avec des molécules d'eau dans le gel. La capacité d'adsorption augmente non seulement la rétention d'eau, ce qui rend difficile l'écoulement de l'eau, mais rend également la structure du gel plus dense et plus lisse.

L'ajout de protéines de riz peut augmenter l'absorption de l'eau par la viande et, plus important encore, il peut interagir avec la protéine de surimi pour favoriser la formation d'une structure de réseau tridimensionnelle spatiale relativement dense de surimi, améliorer la résistance de la structure de réseau du gel de surimi et favoriser la libération d'eau qui n'est pas facile à s'écouler. La mobilité est réduite, la capacité à être capturée est améliorée et davantage d'eau libre est détournée vers une eau moins mobile. Cela réduit encore la perte de gel de surimi pendant le processus de cuisson et améliore la capacité de rétention d'eau du gel de surimi.

L'interaction entre l'émulsion de protéine de pois chiche (CPE) et la myosine s'est produite pendant le processus de chauffage, entraînant la formation d'une certaine structure de réseau tridimensionnelle. Cela peut être dû au fait que les nanoparticules de protéines de pois chiche (CPN) contenues dans le CPE peuvent stabiliser la couche d'interface huile-eau et participer à la construction de la structure du réseau de gel de myosine.

Au cours du processus de gélification, la myosine et les protéines de pois chiche sont dénaturées, exposant leurs groupes hydrophobes et améliorant l'hydrophobicité de surface et les interactions hydrophobes du gel composite.

La globuline d'avoine est une protéine oligomère. Sa structure tertiaire relie principalement les sous-unités par des liaisons non covalentes pour former une structure stable, et la connexion des sous-unités est composée de chaînes polypeptidiques acides et alcalines.

La globuline de l'OPE a une structure hexamérique composée de 6 monomères protéiques et sa stabilité thermique est relativement élevée. Le traitement thermique de la globuline d'avoine à 100°C déclenchera la dissociation de la structure hexamérique et l'agrégation des monomères protéiques, formant ainsi un gel.

Les globulines d'avoine et les protéines myofibrillaires sont associées par des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes.

Lorsqu'ils sont gélifiés par chauffage, davantage de groupes hydrophobes sont exposés et combinés avec des protéines pour améliorer la force de gel de la protéine complexe.

La globuline d'avoine nue extraite présente de bonnes propriétés de solubilité, d'émulsification et de moussage dans des conditions alcalines, ainsi qu'une bonne stabilité d'émulsification et de moussage. Sa valeur de viscosité est également positivement corrélée aux changements de concentration.

Lorsque le rapport MP/OPE est de 7 : 3, la force du gel est maximale. Cela peut être dû au fait qu'une petite quantité d'OPE participe à la formation du réseau de gel composite sous forme de charge, ce qui améliore considérablement la force du gel du. gel composite.

L'OPE, en tant que protéine exogène, subit une certaine réticulation après contact avec le MP, formant des filaments et des pores épais. Cette structure peut améliorer les propriétés mécaniques du gel.

Lorsque le gel se forme, il s'accompagne de la production de fines cristallites, et la viscoélasticité du réseau de gel est assurée par de petites cristallites localement ordonnées. Ces cristallites sont reliées dans une structure en réseau par des polymères flexibles enchevêtrés. une combinaison de liaisons hydrogène et d'autres forces secondaires, augmentant ainsi la quantité d'énergie récupérable stockée dans le gel élastique.

L'OPE contient une variété d'acides aminés dans des proportions équilibrées, ce qui crée la possibilité d'effets synergiques après un contact complet avec le MP. Par conséquent, à mesure que la fréquence augmente progressivement, le changement de module du gel composite augmente progressivement et devient stable. le gel a plus de valeur.