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Galerie de cartes mentales Digestão de proteínas e metabolismo de aminoácidos
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Digestão de proteínas e metabolismo de aminoácidos
Este é um mapa mental sobre a digestão de proteínas e o metabolismo de aminoácidos. Proteínas não digeridas e produtos de digestão não absorvidos são decompostos pela Escherichia coli na parte inferior do intestino grosso.
Modifié à 2023-11-01 21:12:27
Digestão de proteínas e metabolismo de aminoácidos
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Digestão de proteínas e metabolismo de aminoácidos
Processos metabólicos gerais de aminoácidos
Quebra de proteínas em aminoácidos no corpo
As proteínas se degradam em taxas diferentes
meia-vida
O t1/2 da proteína no fígado é de 1 a 8 dias
Proteína plasmática t1/2 é de cerca de 10 dias
As principais enzimas t1/2 são ambas muito curtas
Via independente de ATP
lisossoma
Degradar proteínas estranhas, proteínas de membrana e proteínas intracelulares de vida longa
Via dependente de ATP
Proteassoma (ubiquitina)
Degradar proteínas anormais e proteínas de vida curta
Ubiquitinação múltipla para formar cadeias de ubiquitina
Biblioteca de metabolismo de aminoácidos
proteína exógena
Aminoácidos absorvidos da proteína alimentar
proteína endógena
Aminoácidos produzidos pela degradação de proteínas teciduais no corpo e aminoácidos não essenciais sintetizados no corpo
O catabolismo de aminoácidos começa com a desaminação
Catabolismo oxidativo de aminoácidos
transaminação de aminoácidos
Aminotransferase (transaminase)
transferido para alfa-cetoácido
Exceto lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina
Fígado e miocárdio são mais abundantes
A atividade da ALT é mais alta no fígado e a atividade da AST é mais alta no miocárdio
Exemplo típico
O grupo protético da aminotransferase é a vitamina B6 (piridoxal fosfato)
alanina transferase
aspartato transferase
Desaminação oxidativa de aminoácidos
Ácido L-Glutâmico (alta taxa)
L-glutamato desidrogenase (não aeróbica) catalisa a desaminação oxidativa
Formação de α-cetoglutarato e amônia
Inibição alostérica de ATP e GTP, ativação alostérica de ADP e GDP
Coenzima NAD ou NADP
desaminação combinada
Flavoenzimas no fígado e nos rins
grupo protético FMN ou FAD
Os aminoácidos são oxidados em α-iminoácidos e hidrolisados em α-cetoácidos correspondentes para liberar íons de amônio.
Oxidação direta do oxigênio molecular para formar H2O2
Clivado em oxigênio e H2O pela catalase
Conversão e decomposição do esqueleto da cadeia de carbono de aminoácidos
Oxidação completa através do ciclo do ácido tricarboxílico
Aminação para produzir aminoácidos nutricionalmente essenciais
Oxaloacetato → Ácido aspártico
Piruvato → alanina
α-cetoglutarato → ácido glutâmico
Converter em açúcar ou lipídio
Aminoácidos glicogênicos, aminoácidos cetogênicos, aminoácidos glicogênicos e cetogênicos
Metabolismo de aminoácidos individuais
descarboxilação
Coenzima: fosfato de piridoxina
Histidina
A histamina é um vasodilatador
Ácido glutâmico
GABA é um neurotransmissor inibitório
Triptofano
A 5-hidroxitriptamina é um neurotransmissor inibitório e pode contrair os vasos sanguíneos.
A ornitina produz putrescina, que é então convertida em arginina e arginina
A poliamina regula o crescimento celular
uma unidade de carbono
conceito
Quando os aminoácidos são metabolizados, é produzido um grupo contendo apenas um átomo de carbono.
operadora
Tetrahidrofolato
Os aminoácidos produzem unidades de um carbono que são interconversíveis
fonte primária
Serina, glicina, histidina e triptofano
Função
Participar na síntese de purinas e pirimidinas
N10-CHO-F4H fornece grupo metil para síntese de purina
Aminoácidos contendo enxofre
ciclo da metionina
processo
saída
Creatina, carnitina, colina, epinefrina
Doador indireto de metila
N5-CH3-FH4
metanossulfato sintase
Coenzima: Vitamina B12
Creatina vs. Fosfato de Creatina
S-adenosilmetionina fornece síntese de metila
Sintetizado principalmente no fígado, contido no músculo cardíaco, músculo esquelético e tecido cerebral
Subunidade M (tipo muscular) Subunidade B (tipo cérebro)
MM está principalmente no músculo esquelético, MB está principalmente no músculo cardíaco e BB está principalmente no cérebro
Cisteína
interconversão com cistina
convertido em taurina
componentes da bile
Gerar radicais sulfato ativos
PAPS
Metabolismo de aminoácidos aromáticos
Metabolismo da fenilalanina e tirosina
Carboxilação de fenilalanina em tirosina
Produzir ácido fenilpirúvico em pequenas quantidades
conversão de tirosina
convertido em catecolaminas
Produzir dopamina (neurotransmissor)
A dopamina produz norepinefrina e epinefrina
Enzima chave: tirosina hidroxilase
regulamentado pelo feedback do produto
converter em melanina
gerar dopa
Converte-se em indolequinona e polimeriza em melanina
tirosinase
Metabolismo completo
Produto intermediário: ácido homogentísico
Forma ácido fumárico e ácido acetoacético
Catabolismo do triptofano
No fígado, catalisado pela triptofano oxigenase
Decompor para dar ácido pirúvico e acetoacetato CoA
Metabolismo da amônia
Entra no sangue e forma amônia sanguínea
O tecido cerebral é sensível à amônia
fonte
Bactérias intestinais produzem amônia
O cólon é absorvido pelo sangue
desaminação de aminoácidos
fonte primária
glutaminólise
Descarga do lúmen tubular renal
transporte
ciclo alanina-glicose
transportador de glutamina
cérebro e músculos esqueléticos
A glutamina sintase catalisa a síntese de glutamina e a glutaminase catalisa sua hidrólise em ácido glutâmico e amônia.
Consumir ATP
A glutamina fornece o grupo amino para converter o ácido aspártico em asparagina
saída
ciclo da ureia
processo
enzima chave
Iniciação da carbamoil fosfato sintase I
Argininosuccinato sintase após ativação
produto intermediário
Ornitina, Citrulina, Arginina
ajustar
alta proteína
regulação enzimática chave
AGA ativa CPS-I
Síntese de ácido argininosuccínico
distúrbios da produção de uréia
Encefalopatia hepática, hiperamonemia
Efeitos nutricionais e digestão e absorção de proteínas
Balanço de nitrogênio
balanço total de nitrogênio
pessoa normal
Metabolismo do nitrogênio
Crianças, mulheres grávidas e pacientes em recuperação de doenças graves
metabolismo negativo do nitrogênio
Pacientes queimados, pacientes com doenças devastadoras
valor nutricional
aminoácidos essenciais nutricionais
A traz um livro brilhante
valor nutricional da proteína
efeitos complementares
Tipos e proporções
Digestão e absorção
Hidrolisado no estômago em peptídeos e uma pequena quantidade de aminoácidos
Pepsinogênio é ativado por ácido clorídrico
O pepsinogênio é ativado por si só (autocatálise)
coagulação
caseína
digestão no intestino delgado
Endopeptidase
certa especificidade
tripsina
Ligação peptídica de resíduo de aminoácido básico
quimotripsina
Ligação peptídica de resíduo de aminoácido aromático
elastase
Ligação peptídica de resíduo de aminoácido alifático
exopeptidase
Carboxipeptidase (principal)
Carboxipeptidase A
Ligações peptídicas terminais de vários resíduos de aminoácidos, exceto prolina, arginina e lisina
Carboxipeptidase B
Ligação peptídica terminal composta por resíduos de aminoácidos básicos
Aminopeptidase
As células das ilhotas pancreáticas secretam tripsinogênio
A secreção duodenal de enteroquinase ativa
Ativação de tripsina quimotripsinogênio, elastasegênio e carboxipeptidase
Presença de inibidores de tripsina no suco pancreático
1/3 aminoácidos e 2/3 oligopeptídeos
Absorção por mecanismo de transporte ativo de células da mucosa intestinal
7 proteínas transportadoras
Existe nos túbulos renais e nas células musculares
Corrupção
conceito
Proteínas não digeridas e produtos de digestão não absorvidos são decompostos pela Escherichia coli na parte inferior do intestino grosso. Essa decomposição é chamada de putrefação.
produtos
aminoácido bacteriano descarboxilase
Histidina, lisina, triptofano, tirosina e fenilalanina
Gera histamina, cadaverina, triptamina, tiramina e feniletilamina
pseudoneurotransmissor
Desaminação bacteriana e infiltração de uréia no sangue
Fígado produz uréia
Outros produtos nocivos
Fenol, indol, metilindol e hidrogenossulfato
excretado nas fezes