Galleria mappe mentale Enzimi e reazioni enzimatiche
Questa è una mappa mentale sugli enzimi e sulle reazioni enzimatiche, che può ridurre la velocità di reazione riducendo l'energia di attivazione della reazione, ma non cambia il punto di equilibrio della reazione.
Modificato alle 2024-04-08 00:34:18Questa è una mappa mentale su una breve storia del tempo. "Una breve storia del tempo" è un'opera scientifica popolare con un'influenza di vasta portata. Non solo introduce i concetti di base della cosmologia e della relatività, ma discute anche dei buchi neri e dell'espansione dell'universo. questioni scientifiche all’avanguardia come l’inflazione e la teoria delle stringhe.
Dopo aver letto "Il coraggio di essere antipatico", "Il coraggio di essere antipatico" è un libro filosofico che vale la pena leggere. Può aiutare le persone a comprendere meglio se stesse, a comprendere gli altri e a trovare modi per ottenere la vera felicità.
"Il coraggio di essere antipatico" non solo analizza le cause profonde di vari problemi nella vita, ma fornisce anche contromisure corrispondenti per aiutare i lettori a comprendere meglio se stessi e le relazioni interpersonali e come applicare la teoria psicologica di Adler nella vita quotidiana.
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Enzimi e reazioni enzimatiche
definizione
Può ridurre la velocità di reazione riducendo l'energia di attivazione della reazione, ma non modifica il punto di equilibrio della reazione
Struttura molecolare e funzione degli enzimi
Panoramica
Natura
proteina
Classificazione
enzima monomerico
Costituito da una catena peptidica
Oligomerasi
È costituito da più catene peptidiche identiche o diverse collegate da legami non comuni.
Complesso multienzimatico (sistema multienzimatico)
Diversi enzimi con diverse funzioni catalitiche che catalizzano una serie di reazioni consecutive in sequenza sono aggregati in un insieme
Enzimi multifunzionali (enzimi tandem)
Una catena peptidica ha più funzioni catalitiche diverse contemporaneamente
La composizione molecolare degli enzimi spesso contiene cofattori
Classificazione
Secondo la composizione molecolare
enzima semplice
Dopo l'idrolisi, solo componenti aminoacidici
enzima coniugante (enzima coniugante)
Parte proteica (proteina enzimatica)
Determinare la specificità delle reazioni enzimatiche e il loro meccanismo catalitico
Parti non proteiche (cofattori)
coenzima
Obbligazione di valore non pubblico, legatura sciolta
Può essere rimosso mediante dialisi e ultrafiltrazione
base protesica
Legame covalente, legame stretto
Difficile da rimuovere mediante dialisi e ultrafiltrazione
Classificazione
composti organici
Derivati delle vitamine del gruppo B o composti porfirinici
effetto
Partecipa al trasferimento di elettroni e protoni o svolge un ruolo di trasporto
Ione metallico
è il cofattore più comune
effetto
Partecipa alle reazioni catalitiche come componente del centro attivo dell'enzima
Funge da ponte tra la ligasi e il substrato
Neutralizza le cariche e riduce la repulsione elettrostatica
Stabilizzare la conformazione spaziale dell'enzima
Metalloenzimi ed enzimi attivatori dei metalli
Metalloenzimi
Gli ioni metallici si legano strettamente agli enzimi e non vengono persi facilmente durante il processo di estrazione
enzima che attiva il metallo
Gli ioni metallici si legano reversibilmente agli enzimi
oloenzima
La proteina enzimatica combinata con i cofattori è chiamata oloenzima
Nessuno ha attività catalitica quando presente da solo
Il centro attivo di un enzima è il sito in cui la molecola dell'enzima svolge la sua funzione catalitica
gruppo essenziale
all'interno del centro attivo dell'enzima
gruppo legante
Riconosce e lega substrati e coenzimi per formare complessi di stato di transizione enzima-substrato
gruppo catalitico
Influisce sulla stabilità di alcuni legami chimici nel substrato, catalizza la reazione chimica del substrato e quindi lo converte in un prodotto
Gli isoenzimi catalizzano la stessa reazione chimica
Gli isoenzimi sono spesso utilizzati come indicatori biochimici per la diagnosi delle malattie.
Definizione di isoenzima
Gruppo di enzimi che catalizzano la stessa reazione chimica ma hanno diverse strutture molecolari, proprietà fisiche e chimiche e persino proprietà immunologiche delle proteine enzimatiche
Lattato deidrogenasi animale (LDH)
LDH1(H4)
Alto: infarto miocardico
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2)
Alto: epatite acuta
LDH4(HM3)
LDH5(M4)
Creatina chinasi (CK)
Contiene CK1 (tipo BB) nel cervello
Contiene CK2 nel miocardio (tipo MB)
Indicatori importanti per la diagnosi di infarto miocardico
Il muscolo scheletrico contiene CK3 (tipo MM)
Come funzionano gli enzimi
Gli enzimi hanno caratteristiche distintive che sono diverse dai normali catalizzatori
Gli enzimi hanno un'efficienza catalitica estremamente elevata per i substrati
Gli enzimi sono altamente specifici per i loro substrati
specificità assoluta
definizione
Agisce solo sulle molecole del substrato di una struttura specifica
Avviso
Alcuni enzimi con questa proprietà catalizzano solo un isomero ottico o uno stereoisomero del substrato.
La lattato deidrogenasi catalizza solo la deidrogenazione dell'L-lattato in piruvato
specificità relativa
definizione
Agisce su una classe di composti che contengono lo stesso legame chimico o gruppo chimico
Gli enzimi sono sintonizzabili
L'attività enzimatica e il contenuto enzimatico sono regolati da metaboliti interni o ormoni
L'attività della fosfofruttochinasi-1 è attivata allostericamente dall'AMP e inibita dall'ATP.
La sintesi degli enzimi è indotta o repressa dalle sostanze
L’insulina induce la sintesi dell’HMG-CoA reduttasi, mentre il colesterolo inibisce la sintesi di questo enzima
Gli enzimi sono instabili
Diventerà inattivo sotto determinati fattori fisici e chimici
Come alta temperatura, acido forte, alcali forti
Le reazioni enzimatiche vengono spesso eseguite a temperatura normale, pressione normale e condizioni quasi neutre.
Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni promuovendo lo stato di transizione del substrato
Gli enzimi riducono l'energia di attivazione delle reazioni in modo più efficace rispetto ai normali catalizzatori
Gli enzimi si combinano con i substrati per formare intermedi
L'adattamento indotto lega strettamente l'enzima al substrato
L'effetto di prossimità e la disposizione direzionale assicurano che i substrati siano posizionati correttamente nel centro attivo dell'enzima
effetto superficiale
Desolvatazione delle molecole del substrato
Il meccanismo catalitico degli enzimi presenta effetti multi-catalitici
catalisi acido-base
Catalisi nucleofila e catalisi elettrofila
catalisi nucleofila
catalisi covalente
catalisi elettrofila
Cinetica delle reazioni enzimatiche
L'effetto della concentrazione del substrato sulla velocità di reazione enzimatica è un'iperbole rettangolare
La curva è divisa in tre sezioni
reazione del primo ordine
Reazione a livello misto
reazione di ordine zero
L'equazione di Michael-Mann rivela le proprietà cinetiche delle reazioni a substrato singolo
V/Vmax=[S]/Km [S]
Km è la costante di Michaelis, Vmax è la velocità di reazione massima
Km e Vmax sono importanti parametri cinetici della reazione enzimatica
Il valore Km è uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione enzimatica è la metà della velocità di reazione massima.
Km è la costante caratteristica dell'enzima
Km rappresenta l'affinità dell'enzima al substrato in determinate condizioni.
Km↑affinità enzimatica e substrato↓
Vmax è la velocità di reazione quando il substrato è completamente saturo
Numero di conversione enzimatica
Il numero di molecole che ciascuna molecola di enzima o centro attivo catalizza per convertire un substrato in un prodotto per unità di tempo è chiamato numero di conversione dell'enzima.
Cioè, k₃ è il numero di conversione dell'enzima e l'unità è s-1
Può essere utilizzato per esprimere l'efficienza catalitica di un enzima
Km e Vmax sono spesso ottenuti tramite il metodo del diagramma Lin-Bey.
Traccia 1/v contro 1/[S], l'intercetta sull'asse verticale è 1/Vmax e l'intercetta sull'asse orizzontale è -1/Km
Quando il substrato è sufficiente, l'effetto della concentrazione dell'enzima sulla velocità della reazione enzimatica è lineare.
Quando [S] è molto maggiore di [E], la variazione della concentrazione di [S] nella reazione può essere ignorata
L'effetto della temperatura sulla velocità delle reazioni enzimatiche è duplice
Il pH influenza la velocità delle reazioni enzimatiche modificando lo stato di dissociazione delle molecole degli enzimi e delle molecole del substrato.
Gli inibitori del sottotema riducono la velocità di reazione enzimatica
definizione
Le sostanze che possono ridurre l'attività enzimatica senza causare la denaturazione delle proteine enzimatiche sono collettivamente chiamate inibitori enzimatici.
Gli inibitori irreversibili si legano covalentemente agli enzimi
Pesticidi organofosforici
L'antagonista dell'acetilcolina atropina (inibitore irreversibile) e il riattivatore della colinesterasi pralidossima
Basse concentrazioni di ioni di metalli pesanti (Hg, Ag, Pb, ecc.) e As
Dimercaprol (BAL) (inibitore irreversibile) allevia l'inibizione della tiolasi
Gli inibitori reversibili si legano in modo non covalente agli enzimi
Inibizione competitiva e competizione del substrato per il centro attivo di un enzima
I farmaci sulfamidici inibiscono la crescita batterica
Gli inibitori non competitivi si legano ai siti regolatori esterni al centro attivo
I siti di legame per gli inibitori anticoncorrenziali sono indotti dal substrato
Metodo della memoria breve
La K della concorrenza è grande, la V della non concorrenza è piccola e la K e la V dell’anticoncorrenza sono entrambe ridotte.
Gli attivatori aumentano la velocità delle reazioni enzimatiche
definizione
Le sostanze che modificano un enzima da inattivo ad attivo o aumentano l'attività enzimatica sono chiamate attivatori enzimatici.
Classificazione
Attivatore richiesto
attivatore opzionale
regolazione degli enzimi
Panoramica
Quando le cellule regolano il metabolismo intracellulare in base ai cambiamenti nell’ambiente interno ed esterno, regolano principalmente gli enzimi (noti anche come gateway) che catalizzano le reazioni limitanti la velocità. Ciò si ottiene regolando l'attività degli enzimi chiave
La regolazione dell'attività enzimatica è una rapida regolazione delle velocità di reazione enzimatica
Gli effettori allosterici modulano l'attività enzimatica modificando la conformazione dell'enzima
regolazione allosterica degli enzimi
enzima allosterico
Parti allostrutturali (parti normative)
effettore allosterico
attivatore allosterico
inibitore allosterico
La modificazione chimica e la regolazione degli enzimi si ottengono attraverso il legame covalente e reversibile di alcuni gruppi chimici all'enzima.
Fosforilazione-defosforilazione (più comune)
Acetilazione - deacetilazione
Metilazione - demetilazione
Adenilazione – Deadenilazione
-S-S-——-SH-
Gli zimogeni devono essere convertiti in enzimi attivi attraverso un processo di attivazione
Il significato fisiologico dell'attivazione dello zimogeno
Impediscono agli enzimi prodotti dalle cellule di digerire le cellule stesse e consentono agli enzimi di lavorare in parti e ambienti specifici per garantire il normale metabolismo del corpo.
Lo zimogeno può essere considerato come la forma di conservazione dell'enzima. Quando necessario, lo zimogeno può essere convertito in un enzima attivo in modo tempestivo per esercitare il suo effetto catalitico.
La regolazione del contenuto enzimatico è una lenta regolazione della velocità della reazione enzimatica
La sintesi proteica enzimatica può essere indotta o repressa
Contenuto: regolazione lenta
Conformazione: Regolazione rapida
La degradazione enzimatica è la stessa della via generale di degradazione delle proteine
Via lisosomiale della degradazione delle proteine tissutali (via di degradazione delle proteine ATP-indipendente)
Via citosolica della degradazione delle proteine tissutali (via di degradazione delle proteine mediata dall'ubiquitina dipendente dall'ATP)
Classificazione e denominazione degli enzimi
Classificati in base al tipo di reazione catalitica
ossidoriduttasi
Transferasi
enzimi idrolitici
Liasi
isomerasi
Ligasi
Nome del sistema e nome consigliato
Applicazioni degli enzimi in medicina
Strettamente correlato all’insorgenza, alla diagnosi e al trattamento delle malattie
Utilizzati come reagenti nei test clinici e nella ricerca scientifica
Saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA)