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Galerie de cartes mentales Carte mentale biologie-enzymes du lycée

Carte mentale biologie-enzymes du lycée

Il s'agit d'une carte mentale sur le point de connaissance des enzymes ⑤, qui est un cours obligatoire en biologie au lycée. Elle présente la nature des enzymes, l'expérience de l'exploration de la nature des enzymes, les caractéristiques des enzymes, Le rôle des enzymes, etc.

Modifié à 2023-12-03 17:18:38

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La nature des enzymes

nature chimique

La plupart sont des protéines et quelques-uns sont de l'ARN

matières premières synthétiques

Acides aminés (protéines), ribonucléotides (ARN)

lieu de synthèse

Ribosomes (protéines), noyau (eucaryotes)

lieu d'action

À l'intérieur de la cellule, à l'extérieur de la cellule, à l'extérieur de l'organisme

source

Cellules vivantes

Fonction physiologique

A un effet biocatalytique

Une exploration de la nature des enzymes

La découverte de la vinification

Pasteur : La fermentation nécessite la participation de levures vivantes

débat ＜————＞

Liebig : Lorsque les cellules de levure meurent, elles libèrent certaines substances qui provoquent la fermentation.

Büchner : extraits obtenus de cellules contenant des enzymes responsables de la fermentation

Spéculer

Les scientifiques pensent que les enzymes sont des protéines

prouver

Sumner : J'ai obtenu de l'uréase et prouvé que l'uréase est une protéine

Autres scientifiques : Ils ont obtenu des cristaux de pepsine, de trypsine et de nombreuses autres enzymes et ont prouvé que ces enzymes sont des protéines.

Compléments

Cech et Altman découvrent qu'un petit nombre d'ARN ont également des fonctions biocatalytiques

Propriétés des enzymes

Efficacité

Assurer un métabolisme cellulaire rapide

L'efficacité des enzymes est relative à celle des catalyseurs inorganiques. Il faut donc la comparer à l'effet catalytique des catalyseurs inorganiques pour prouver que les enzymes sont très efficaces.

spécificité

Chaque enzyme ne peut catalyser qu’une ou plusieurs réactions chimiques pour garantir le bon déroulement du métabolisme cellulaire.

Le rôle des enzymes

Rôle : Les enzymes ont un rôle catalytique dans le métabolisme cellulaire (et non dans la régulation)

Mécanisme d'action : Réduire l'énergie d'activation des réactions chimiques

Signification : Faire en sorte que le métabolisme cellulaire se déroule rapidement et de manière ordonnée dans des conditions douces.

Précautions

①Les enzymes n'ont qu'une fonction catalytique et n'ont aucune fonction régulatrice ②Les propriétés chimiques et la quantité de l'enzyme restent inchangées avant et après la réaction ③Les enzymes peuvent fonctionner à la fois à l’intérieur et à l’extérieur des cellules ④ Sous la catalyse des enzymes, le métabolisme cellulaire se déroule rapidement dans des conditions douces ⑤Les enzymes fonctionnent généralement en se combinant avec des substrats spécifiques

Expérience de décomposition du peroxyde d'hydrogène

Réactifs expérimentaux : fluide de broyage de foie frais avec une fraction massique de 20 %, solution de peroxyde d'hydrogène nouvellement préparée avec une fraction volumique de 3 % et solution de FeCl3 avec une fraction massique de 5 %

Prenez quatre tubes à essai et ajoutez respectivement 2 ml de solution de peroxyde d'hydrogène. Le tube à essai n° 1 est laissé non traité. Le tube à essai n° 2 est chauffé dans un bain-marie à 90°C. Le tube à essai n° 3 est ajouté avec 2 gouttes de FeCl3. solution. Le tube à essai n° 4 est ajouté avec 3 gouttes de solution de broyage de foie. Il n'y a pratiquement aucune bulle dans le tube à essai n° 2. Il y a plus de bulles dans le tube à essai n° 3. Il y a beaucoup de bulles dans l'éprouvette n°4. Mettez l'encens sanitaire allumé dans les éprouvettes n°3 et 4. L'éprouvette n°3 a beaucoup de bulles. Le rallumage n'était pas évident, mais le ré-allumage. l'inflammation dans l'éprouvette n°4 était évidente.

Résultats expérimentaux

① Le chauffage au bain-marie, la solution FeCl3 et la catalase peuvent tous accélérer le taux de décomposition du peroxyde d'hydrogène ② Par rapport au catalyseur inorganique FeCl3, l'efficacité catalytique de la catalase est beaucoup plus élevée

Précautions

① Le chauffage fournit de l'énergie pour la réaction et ne peut pas réduire l'énergie d'activation. ②L'essence de la catalyse enzymatique est de réduire l'énergie chimique dans les réactions chimiques

Conditions qui affectent l'activité enzymatique

température

expérience

tube à essai 1

Ajouter 1 ml de solution d'amylase

Bain d'eau glacée pendant environ 5 minutes

Bien mélanger puis baigner dans de l'eau glacée pendant environ 2 minutes

Sortez, ajoutez deux gouttes de solution d'iode, secouez, devenez bleu clair

Tube à essai 1*

Ajouter 2 ml de solution d'amylase soluble

Bain d'eau glacée pendant environ 5 minutes

Bien mélanger puis baigner dans de l'eau glacée pendant environ 2 minutes

Sortez, ajoutez deux gouttes de solution d'iode, secouez, devenez bleu clair

tube à essai 2

Ajouter 1 ml de solution d'amylase

Bain d'eau tiède à 60 ℃ pendant environ 5 minutes

Après avoir mélangé et agité, placer dans un bain-marie tiède à 60°C pendant environ 2 minutes.

Retirez-le, ajoutez deux gouttes de solution d'iode et agitez jusqu'à ce qu'il ne devienne pas bleu.

Tube à essai 2*

Ajouter 2 ml de solution d'amylase soluble

Bain d'eau tiède à 60 ℃ pendant environ 5 minutes

Après avoir mélangé et agité, placer dans un bain-marie tiède à 60°C pendant environ 2 minutes.

Retirez-le, ajoutez deux gouttes de solution d'iode et agitez jusqu'à ce qu'il ne devienne pas bleu.

tube à essai 3

Ajouter 1 ml de solution d'amylase

Bain-marie bouillant pendant environ 5 minutes

Bien mélanger et mettre au bain-marie bouillant pendant environ 2 minutes

Retirez-le, ajoutez deux gouttes de solution d'iode, secouez et virez au bleu.

Tube à essai 3*

Ajouter 2 ml de solution d'amylase soluble

Bain-marie bouillant pendant environ 5 minutes

Bien mélanger et mettre au bain-marie bouillant pendant environ 2 minutes

Retirez-le, ajoutez deux gouttes de solution d'iode, secouez et virez au bleu.

en conclusion

Dans une certaine plage, à mesure que la température augmente, l'activité de l'enzyme augmente ; au-delà de la température optimale, l'activité de l'enzyme s'affaiblit progressivement, voire diminue. Si la température est trop élevée, la structure spatiale de l'enzyme sera détruite et l'enzyme sera définitivement inactivée. Cependant, une température basse ne fait qu'inhiber l'activité de l'enzyme. La structure spatiale de l'enzyme se rétablira à mesure que la température augmente. l'enzyme peut être stockée à basse température.

expérience

Tube à essai numéro un

Deux gouttes de liquide de broyage de foie frais à 20 %

1 ml de tampon pH=7

2 ml de solution de peroxyde d'hydrogène à 3 %

Un grand nombre de bulles sont générées

Tube à essai numéro deux

Deux gouttes de liquide de broyage de foie frais à 20 %

1 ml de solution d'acide chlorhydrique à 0,01 mol\L

2 ml de solution de peroxyde d'hydrogène à 3 %

En principe, aucune bulle n'est produite

Tube à essai n°3

Deux gouttes de liquide de broyage de foie frais à 20 %

1 ml de solution de NaOH à 0,01 mol\L

2 ml de solution de peroxyde d'hydrogène à 3 %

En principe, aucune bulle n'est produite

en conclusion

La catalyse enzymatique nécessite un pH approprié. Un pH élevé ou faible affectera l'activité de l'enzyme.