Galerie de cartes mentales Chimie-Enzymes
Un article sur la carte mentale chimie-enzyme, sur la recherche et l'ingénierie des enzymes, y compris le mécanisme d'action, la cinétique des réactions enzymatiques, les facteurs affectant la vitesse de réaction enzymatique, etc.
Modifié à 2023-11-19 16:31:03This is a mind map about bacteria, and its main contents include: overview, morphology, types, structure, reproduction, distribution, application, and expansion. The summary is comprehensive and meticulous, suitable as review materials.
This is a mind map about plant asexual reproduction, and its main contents include: concept, spore reproduction, vegetative reproduction, tissue culture, and buds. The summary is comprehensive and meticulous, suitable as review materials.
This is a mind map about the reproductive development of animals, and its main contents include: insects, frogs, birds, sexual reproduction, and asexual reproduction. The summary is comprehensive and meticulous, suitable as review materials.
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enzyme
Concepts et fonctionnalités
concept
Bio-catalyseur
Produits par les cellules biologiques, ils sont indispensables au métabolisme des organismes vivants et sont régulés par de nombreux facteurs.
Il s’agit principalement de protéines et d’une petite quantité d’ARN.
Caractéristiques
Efficacité
Nombre de conversions (TN)
Le nombre de molécules de substrat converties par molécule d'enzyme par unité de temps (1 s)
Haut 40 millions - Catalase
Faible 1-lysozyme
spécificité
Les enzymes sont strictement sélectives quant au type de réaction qu’elles catalysent et aux réactifs
réaction enzymatique
réaction chimique catalysée par une enzyme
substrat
Réactif
Déterminé par la structure de l'enzyme, en particulier la spécificité structurelle du site actif de l'enzyme
sensibilité
Facile à désactiver
Haute température, acide fort, alcali fort, teneur élevée en sel
Nécessite une température et une pression normales, une faible teneur en sel et un pH presque neutre
Ajustabilité
Équilibrage dynamique
Nature chimique et composition
nature chimique
ribozyme
ARN avec capacité catalytique
protéine
protéine pure
Contient uniquement des résidus d'acides aminés
Uréase Amylase Ribonucléase Lysozyme
Protéine conjuguée (holoenzyme)
Il y a des ions métalliques
petites molécules organiques
coenzyme
Groupe prothétique : difficile à retirer par dialyse
molécules organiques métalliques
transférer des électrons
Améliorer les propriétés d’affinité avec l’eau
Blindage statique
orienter la réaction
La partie non protéique est un cofacteur
En tant que porteur d'électrons, d'atomes ou de certains groupes chimiques
La partie protéique est l'apoenzyme
Substrat de liaison
Participer à la catalyse
taper
enzyme monomère
une chaîne polypeptidique
Oligomérase
deux sous-unités ou plus
complexe multienzymatique
Plusieurs enzymes chimériques
nom
nomenclature usuelle
En fonction du substrat de l'enzyme et du type de réaction enzymatique
Source d'enzymes
Manque de systématique et de précision
nomenclature usuelle
Comité d'enzymologie (CE)
EC.1 (Redox).1 (Grande sous-catégorie).1 (Récepteur-NAD).27 (Numéro de série)
premier numéro
1 type Rédox
2 transferts
3 types d'hydrolyse
4 Lyases
5 enzymes isomérases
6 enzymes synthétiques
7 allozymes
La structure et la fonction
Site actif et groupes incontournables
centre actif/site actif
Une région où sont concentrés les groupes chimiques impliqués dans la liaison au substrat
groupe catalytique
Aide et favorise les changements chimiques spécifiques dans les substrats
chaînes latérales d'acides aminés spécifiques
cofacteur enzymatique
groupe de liaison
groupe essentiel
Groupes nécessaires au maintien de l'organisation spatiale de l'enzyme
Flexible
isoenzyme
Un groupe d'enzymes qui catalysent la même réaction chimique, mais ont une composition de structure moléculaire, des propriétés physiques et chimiques, des propriétés immunitaires et des caractéristiques de régulation différentes de l'enzyme elle-même.
La même étape de réaction est soumise à une régulation indépendante par plusieurs métabolites, ce qui rend la régulation métabolique très sophistiquée.
spécificité
spécificité structurelle
spécificité absolue
Ne fonctionne que sur un
spécificité relative
Avoir une spécificité familiale/une spécificité de groupe
Exemple : protéase
A une spécificité clé
Exemple : estérase
Stéréospécificité
Lorsqu'il y a des stéréoisomères dans les réactifs, choisissez une seule enzyme
Spécificité de l'isomérie optique
spécificité de l'isomérie géométrique
importance
Réactions chimiques coordonnées dans les organismes vivants
théorie
théorie des serrures et des clés
théorie de la complémentarité des états de transition
théorie de l'ajustement induit
Mécanisme
Les enzymes accélèrent les réactions en réduisant l'énergie d'activation de la réaction
État de transition
Pour que les réactifs se transforment en produits, ils doivent entrer dans un état énergétique plus élevé
État fondamental
L'état des molécules réactives avec une énergie inférieure
énergie d'activation
Les molécules à l’état de transition ont plus d’énergie libre que les molécules à l’état fondamental
énergie de liaison
L'énergie générée par les enzymes et les substrats grâce à ces interactions non covalentes
mécanisme moléculaire
Le site actif de la molécule enzymatique se lie au substrat pour former un complexe enzyme-substrat.
effet de proximité et effet de facilitation
Les effets peuvent être cumulatifs
Interactions non covalentes qui favorisent la formation d'états de transition du substrat
Abzymes/anticorps catalytiques
Immunoglobulines aux capacités catalytiques
Catalyse acide-base
Les catalyseurs fonctionnent en donnant des protons aux réactifs ou en acceptant les protons des réactifs
catalyse covalente
Le catalyseur modifie le processus et réduit l'énergie d'activation en formant un complexe intermédiaire covalent relativement instable avec le substrat.
Catalyse des ions métalliques
Améliorer les propriétés d’affinité avec l’eau
L'interaction électrostatique protège les charges négatives
Utilisez la charge positive pour stabiliser la charge négative formée lors de la réaction
Le substrat liant oriente la réaction
Le rôle du microenvironnement au niveau du site actif de l'enzyme
Exemples de mécanismes d'action enzymatiques
chymotrypsine
Cinétique de réaction enzymatique
La science qui étudie la vitesse des réactions enzymatiques et les différents facteurs qui affectent cette vitesse
Équations cinétiques pour les réactions enzymatiques
Équation de Michaelis-Menten
Km constant de Michaelis
Km=(k-1 k2)/k1
Facteurs affectant le taux de réactions enzymatiques
inhibiteur
Interférer avec la catalyse enzymatique
inhibiteur irréversible
inhibiteur compétitif
Agir sur le même site
inhibiteur non compétitif
Différents sites d'action
inhibiteur anticoncurrentiel
L'enzyme se lie au substrat puis se lie à l'inhibiteur
Inhibiteur réversible
température
Température optimale
Le sommet de la courbe obtenue en traçant la vitesse de réaction en fonction de la température.
pH
Dénaturation acide/dénaturation alcaline
Changer l'état de dissociation d'un groupe
Affecte l'état de dissociation du substrat et l'état de dissociation du complexe intermédiaire ES
Affecte la conformation du centre actif des enzymes
pH optimal
Plante 4,5-6,5
Animaux 6,5-8,0
Pepsine 1,5
Papaïne 4-10 inchangée
activateur
Améliorer l'activité enzymatique
effet
Augmenter l'activité enzymatique
Le Mg2 dans la PCR peut augmenter l'activité de l'ADN polymérase
Contrôler la quantité et le type d’activateurs enzymatiques
Le taux d’erreur excessif de Mg2 augmente
Séparer, purifier ou conserver en supprimant les activateurs
La préservation de l'ADN-EDTA 4° peut être conservée pendant six mois
Régulation de l'activité enzymatique
Méthode de réglage
Modifier la quantité et la répartition des enzymes
Modifier l'activité des molécules enzymatiques existantes dans les cellules
régulation allostérique
Un site régulateur dans une enzyme qui modifie l'activité catalytique de l'enzyme
enzyme allostérique
Enzymes à régulation allostérique
La régulation allostérique du CTP est souvent appelée rétro-inhibition.
effecteur
Composés ayant des effets modulateurs allostériques sur les molécules enzymatiques
Effecteurs positifs/activateurs allostériques
Effecteurs négatifs/inhibiteurs allostériques
Effet synergique
synergie positive
Le substrat se lie aux enzymes allostériques pour favoriser la liaison
synergie négative
au contraire
effet idiosyncrasique
Le site actif et le site régulateur de l'enzyme sont différents et l'effecteur est une molécule non substrat
régulation par modification covalente réversible
Lorsqu'une enzyme est catalysée par d'autres enzymes, certains groupes de sa chaîne peptidique subissent une modification covalente réversible, entraînant la conversion mutuelle de l'enzyme entre la forme active (ou hautement active) et la forme inactive (ou peu active).
enzyme régulée par covalence
activation du zymogène
zymogène
précurseur inactif d'enzyme
Activation
Catalyse par des enzymes protéolytiques spécifiques, irréversible
Méthodes de recherche enzymatique et ingénierie enzymatique
Méthode de mesure de l'activité enzymatique
Activité enzymatique/activité enzymatique
La capacité d'une enzyme à catalyser une réaction chimique spécifiée
unité d'activité enzymatique
La quantité d'enzyme nécessaire pour convertir une certaine quantité de substrat en produit par unité de temps
activité spécifique enzymatique
Le nombre d'unités d'activité enzymatique par milligramme de protéine enzymatique
Isolement et purification des enzymes
Préparation d'extrait brut
Sélection des matériaux
cassé
extrait
purification
Stockage des préparations enzymatiques
Basse température 0-4°, -20°
Augmenter la concentration du stockage
Ajouter un stabilisateur
Lyophilisation
Immobilisé
Ingénierie enzymatique
Une nouvelle technologie d'application formée en combinant organiquement les principes de base de l'enzymologie, de la technologie du génie chimique et de la technologie de recombinaison génétique.
immobilisation des enzymes
Les molécules d'enzymes sont liées au support par adsorption, liaison covalente, encapsulation et réticulation.
méthode d'adsorption
Méthode de liaison covalente
Méthode de réticulation
Méthode d'incorporation de gel
Microencapsulation