Galerie de cartes mentales Carte mentale biochimie du principe de fonctionnement des enzymes
Il s'agit d'une carte mentale sur la biochimie - le principe de fonctionnement des enzymes, y compris les points communs entre les enzymes et les catalyseurs généraux, les principales caractéristiques des enzymes, les principes de fonctionnement des enzymes, etc.
Modifié à 2023-12-02 19:32:55Comment fonctionnent les enzymes
Ce que les enzymes ont en commun avec les catalyseurs généraux
Il n'y a aucun changement qualitatif ou quantitatif avant et après la réaction
Ne peut catalyser que des réactions chimiques autorisées thermodynamiquement
Cela ne peut qu'accélérer le processus d'une réaction réversible sans modifier le point d'équilibre de la réaction.
Principales caractéristiques des enzymes
Les enzymes sont extrêmement efficaces sur les substrats
Les enzymes sont très spécifiques à leurs substrats
spécificité absolue
Il ne peut agir que sur un substrat d'une structure spécifique, effectuer une réaction spécifique et générer un produit d'une structure spécifique.
Par exemple, l'uréase ne peut catalyser l'hydrolyse de l'urée que pour produire du CO2 et du NH3.
spécificité relative
La spécificité de certaines enzymes pour les substrats ne repose pas sur la structure moléculaire entière du substrat, mais sur des liaisons chimiques spécifiques ou des groupes spécifiques dans les molécules du substrat.
Par exemple : protéase
Stéréospécificité
Certaines enzymes dotées d'une spécificité absolue peuvent faire la distinction entre les isomères optiques et les stéréoisomères et ne peuvent catalyser une réaction qu'avec un seul isomère optique ou stéréoisomère.
Ajustabilité des enzymes
Les enzymes sont instables
Comment fonctionnent les enzymes
Les enzymes se combinent avec des substrats pour former des intermédiaires : complexes enzyme-substrat
Réduire efficacement l'énergie d'activation de la réaction
Mécanisme pour réduire l'énergie d'activation
ajustement induit
Effet de proximité et alignement directionnel
Les effets de surface désolvent les molécules du substrat
Cinétique de réaction enzymatique
concentration du substrat
Lorsque les autres facteurs restent inchangés, l’effet de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction est une relation hyperbolique rectangulaire.
Lorsque la concentration en substrat est faible : la vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration en substrat ; la réaction est une réaction de premier ordre ;
À mesure que la concentration du substrat augmente : la vitesse de réaction n’accélère plus proportionnellement ; la réaction est une réaction à niveaux mixtes.
Lorsque la concentration en substrat atteint un certain niveau : la vitesse de réaction n'augmente plus et atteint la vitesse maximale, la réaction est une réaction d'ordre zéro ;
équation de Michael-Mann
V=Vmax[S]/Km[S]
Km
La valeur Km est égale à la concentration du substrat à laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.
Km peut représenter l'affinité de l'enzyme pour le substrat dans certaines conditions.
Km ↑ Affinité ↓
Km ↓ Affinité ↑
La valeur Km est une constante caractéristique de l'enzyme
La taille n'est pas fixe
Elle est liée à la structure de l'enzyme, à la structure du substrat, au pH, à la température et à la force ionique de l'environnement réactionnel.
indépendant de la concentration en enzyme
concentration en enzymes
Lorsque l'enzyme est saturée de substrat, la vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration en enzyme
pH
pH optimal
Ce n'est pas une constante caractéristique d'une enzyme
Affecté par des facteurs tels que la concentration du substrat, le type et la concentration du tampon et la pureté de l'enzyme
température
double impact
Température optimale
Ce n'est pas une constante caractéristique d'une enzyme
Cela dépend du temps de réaction
inhibiteur
définition
Toute substance capable de réduire l’activité catalytique d’une enzyme sans provoquer de dénaturation de la protéine enzymatique est appelée inhibiteur d’enzyme.
Type d'action
inhibition irréversible
Combiner avec les groupes nécessaires dans le centre actif de l'enzyme via des liaisons covalentes pour inactiver l'enzyme
Il ne peut pas être éliminé par des méthodes telles que la dialyse et l'ultrafiltration.
Composés organophosphorés, ions de métaux lourds à faible concentration et composés d'arsenic
inhibition réversible
Se lie de manière réversible aux enzymes ou aux complexes enzyme-substrat via des liaisons non covalentes pour réduire ou éliminer l'activité enzymatique.
taper
inhibition compétitive
L'inhibiteur a une structure similaire à celle du substrat et peut entrer en compétition avec le substrat pour le centre actif de l'enzyme, empêchant ainsi l'enzyme de former des intermédiaires avec le substrat.
Caractéristiques
I et S ont des structures similaires et sont en compétition pour le centre actif de l'enzyme.
Le degré d'inhibition dépend de l'affinité relative de l'inhibiteur pour l'enzyme et de la concentration du substrat.
Caractéristiques dynamiques : Vmax reste inchangée, le Km apparent augmente
Exemple
Le malonate est en compétition avec le succinate pour la succinate déshydrogénase
Le mécanisme antibactérien des sulfamides – compétition avec l’acide para-aminobenzoïque pour la dihydrofolate synthase
inhibition non compétitive
Certains inhibiteurs se lient à des groupes essentiels en dehors du centre actif de l'enzyme et n'affectent pas la liaison de l'enzyme au substrat. Il n'existe aucune relation de compétition entre le substrat et l'inhibiteur. Cependant, le complexe enzyme-substrat-inhibiteur (ESI) ne peut pas libérer davantage le produit.
Caractéristiques
I se combine avec des groupes essentiels en dehors du centre actif de E, et il n'y a pas de relation de compétition entre S et I.
Le degré d'inhibition dépend de la concentration de l'inhibiteur
Caractéristiques dynamiques : Vmax diminue, le Km apparent reste inchangé
inhibition anticoncurrentielle
Les inhibiteurs se lient uniquement au produit intermédiaire (ES) formé par l'enzyme et le substrat, réduisant ainsi la quantité de produit intermédiaire ES.
Caractéristiques
Les inhibiteurs se lient uniquement aux complexes enzyme-substrat
Le degré d'inhibition dépend de la concentration de l'inhibiteur et de la concentration du substrat
Caractéristiques dynamiques : Vmax diminue, le Km apparent diminue
activateur
Substances qui font passer les enzymes d'inactives à actives ou augmentent l'activité enzymatique
taper
Activateur requis
activateur en option
régulation des enzymes
Objet de réglage
enzyme clé
Méthode de réglage
Régulation de l'activité enzymatique (régulation rapide)
ajustement allostérique
Peut se lier de manière réversible à une partie située en dehors du centre actif de certaines molécules enzymatiques pour modifier la conformation de l'enzyme.
enzyme allostérique
Souvent des oligomères composés de plusieurs sous-unités, avec des effets synergiques
Parties allostériques
effet allostérique
activateur allostérique
inhibiteur allostérique
régulation par modification covalente
Certains groupes de la chaîne peptidique des protéines enzymatiques peuvent être combinés de manière covalente avec certains groupes chimiques sous la catalyse d'autres enzymes, et en même temps, les groupes chimiques combinés peuvent être éliminés sous la catalyse d'une autre enzyme, affectant ainsi l'activité enzymatique.
Phosphorylation vs déphosphorylation (le plus courant)
Acétylation et désacétylation
Méthylation et déméthylation
Adénylation et désénylation
-SH et -S-S se changent
activation du zymogène
Zymogène : État inactif dans lequel certaines enzymes sont synthétisées ou sécrétées dans les cellules, ou avant qu'elles n'exercent leur fonction catalytique.
Activation du zymogène : dans certaines conditions, le processus de conversion du zymogène en enzyme active
Mécanisme d'activation du zymogène
Le zymogène rompt une ou plusieurs liaisons peptidiques spécifiques dans des conditions spécifiques, hydrolyse un ou plusieurs peptides courts, modifie la conformation moléculaire et forme ou expose le centre actif de l'enzyme.
Régulation de la teneur en enzymes (régulation lente)
induction
répression