Galerie de cartes mentales Enzymes et réactions enzymatiques
Il s'agit d'une carte mentale sur les enzymes et les réactions enzymatiques, qui peuvent réduire la vitesse de réaction en réduisant l'énergie d'activation de la réaction, mais ne modifient pas le point d'équilibre de la réaction.
Modifié à 2024-04-08 00:34:18Cent ans de solitude est le chef-d'œuvre de Gabriel Garcia Marquez. La lecture de ce livre commence par l'analyse des relations entre les personnages, qui se concentre sur la famille Buendía et raconte l'histoire de la prospérité et du déclin de la famille, de ses relations internes et de ses luttes politiques, de son métissage et de sa renaissance au cours d'une centaine d'années.
Cent ans de solitude est le chef-d'œuvre de Gabriel Garcia Marquez. La lecture de ce livre commence par l'analyse des relations entre les personnages, qui se concentre sur la famille Buendía et raconte l'histoire de la prospérité et du déclin de la famille, de ses relations internes et de ses luttes politiques, de son métissage et de sa renaissance au cours d'une centaine d'années.
La gestion de projet est le processus qui consiste à appliquer des connaissances, des compétences, des outils et des méthodologies spécialisés aux activités du projet afin que celui-ci puisse atteindre ou dépasser les exigences et les attentes fixées dans le cadre de ressources limitées. Ce diagramme fournit une vue d'ensemble des 8 composantes du processus de gestion de projet et peut être utilisé comme modèle générique.
Cent ans de solitude est le chef-d'œuvre de Gabriel Garcia Marquez. La lecture de ce livre commence par l'analyse des relations entre les personnages, qui se concentre sur la famille Buendía et raconte l'histoire de la prospérité et du déclin de la famille, de ses relations internes et de ses luttes politiques, de son métissage et de sa renaissance au cours d'une centaine d'années.
Cent ans de solitude est le chef-d'œuvre de Gabriel Garcia Marquez. La lecture de ce livre commence par l'analyse des relations entre les personnages, qui se concentre sur la famille Buendía et raconte l'histoire de la prospérité et du déclin de la famille, de ses relations internes et de ses luttes politiques, de son métissage et de sa renaissance au cours d'une centaine d'années.
La gestion de projet est le processus qui consiste à appliquer des connaissances, des compétences, des outils et des méthodologies spécialisés aux activités du projet afin que celui-ci puisse atteindre ou dépasser les exigences et les attentes fixées dans le cadre de ressources limitées. Ce diagramme fournit une vue d'ensemble des 8 composantes du processus de gestion de projet et peut être utilisé comme modèle générique.
Enzymes et réactions enzymatiques
définition
Peut réduire la vitesse de réaction en réduisant l'énergie d'activation de la réaction, mais ne modifie pas le point d'équilibre de la réaction
Structure moléculaire et fonction des enzymes
Aperçu
Nature
protéine
Classification
enzyme monomère
Constitué d'une chaîne peptidique
Oligomérase
Il se compose de plusieurs chaînes peptidiques identiques ou différentes reliées par des liaisons non communes.
Complexe multi-enzymatique (système multi-enzyme)
Plusieurs enzymes ayant différentes fonctions catalytiques qui catalysent un ensemble de réactions consécutives en séquence sont regroupées en un tout.
Enzymes multifonctionnelles (enzymes tandem)
Une chaîne peptidique a plusieurs fonctions catalytiques différentes en même temps
La composition moléculaire des enzymes contient souvent des cofacteurs
Classification
Selon la composition moléculaire
enzyme simple
Après hydrolyse, seuls les composants acides aminés
enzyme de conjugaison (enzyme de conjugaison)
Partie protéique (protéine enzymatique)
Déterminer la spécificité des réactions enzymatiques et leur mécanisme catalytique
Parties non protéiques (cofacteurs)
coenzyme
Obligation à valeur non publique, liaison libre
Peut être éliminé par dialyse et ultrafiltration
base prothétique
Liaison covalente, liaison étroite
Difficile à éliminer par dialyse et ultrafiltration
Classification
composés organiques
Dérivés de vitamines B ou de composés porphyrines
effet
Participer au transfert d’électrons et de protons ou jouer un rôle porteur
Ion métallique
est le cofacteur le plus courant
effet
Participer à des réactions catalytiques en tant que composant du centre actif enzymatique
Sert de pont entre la ligase et le substrat
Neutralise les charges et réduit la répulsion électrostatique
Stabiliser la conformation spatiale de l'enzyme
Métalloenzymes et enzymes activatrices de métaux
Métalloenzymes
Les ions métalliques se lient étroitement aux enzymes et ne sont pas facilement perdus pendant le processus d'extraction
enzyme activatrice des métaux
Les ions métalliques se lient de manière réversible aux enzymes
holoenzyme
La protéine enzymatique combinée à des cofacteurs est appelée holoenzyme.
Aucun n'a d'activité catalytique lorsqu'il est présent seul
Le centre actif d’une enzyme est le site où la molécule d’enzyme exerce sa fonction catalytique.
groupe essentiel
au sein du centre actif enzymatique
groupe de liaison
Reconnaît et lie les substrats et les coenzymes pour former des complexes d’état de transition enzyme-substrat
groupe catalytique
Affecte la stabilité de certaines liaisons chimiques dans le substrat, catalyse la réaction chimique du substrat, puis le convertit en produit
Les isoenzymes catalysent la même réaction chimique
Les isoenzymes sont souvent utilisées comme indicateurs biochimiques pour diagnostiquer des maladies.
Définition de l'isoenzyme
Un groupe d'enzymes qui catalysent la même réaction chimique mais ont des structures moléculaires, des propriétés physiques et chimiques et même des propriétés immunologiques différentes des protéines enzymatiques.
Lactate déshydrogénase animale (LDH)
LDH1(H4)
Élevé : infarctus du myocarde
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2)
Élevé : hépatite aiguë
LDH4(HM3)
LDH5(M4)
Créatine kinase (CK)
Contient du CK1 (type BB) dans le cerveau
Contient CK2 dans le myocarde (type MB)
Indicateurs importants pour diagnostiquer l'infarctus du myocarde
Le muscle squelettique contient CK3 (type MM)
Comment fonctionnent les enzymes
Les enzymes ont des caractéristiques distinctives qui diffèrent des catalyseurs ordinaires
Les enzymes ont une efficacité catalytique extrêmement élevée pour les substrats
Les enzymes sont très spécifiques à leurs substrats
spécificité absolue
définition
Agit uniquement sur les molécules de substrat d'une structure spécifique
Avis
Certaines enzymes possédant cette propriété catalysent un seul isomère optique ou un seul stéréoisomère du substrat.
La lactate déshydrogénase catalyse uniquement la déshydrogénation du L-lactate en pyruvate
spécificité relative
définition
Agit sur une classe de composés contenant la même liaison chimique ou le même groupe chimique
Les enzymes sont réglables
L'activité et la teneur en enzymes sont régulées par des métabolites ou des hormones internes
L'activité de la phosphofructokinase-1 est activée de manière allostérique par l'AMP et inhibée par l'ATP.
La synthèse enzymatique est induite ou réprimée par des substances
L'insuline induit la synthèse de l'HMG-CoA réductase, tandis que le cholestérol inhibe la synthèse de cette enzyme
Les enzymes sont instables
Deviendra inactif sous certains facteurs physiques et chimiques
Tels que haute température, acide fort, alcali fort
Les réactions enzymatiques sont souvent effectuées à température normale, à pression normale et dans des conditions proches du neutre.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en favorisant l'état de transition du substrat
Les enzymes réduisent l'énergie d'activation des réactions plus efficacement que les catalyseurs ordinaires
Les enzymes se combinent avec des substrats pour former des intermédiaires
L’ajustement induit lie étroitement l’enzyme au substrat
L'effet de proximité et la disposition directionnelle garantissent que les substrats sont correctement positionnés au centre actif de l'enzyme.
effet de surface
Désolvatation des molécules de substrat
Le mécanisme catalytique des enzymes présente des effets multi-catalytiques
catalyse acide-base
Catalyse nucléophile et catalyse électrophile
catalyse nucléophile
catalyse covalente
catalyse électrophile
Cinétique de réaction enzymatique
L'effet de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction enzymatique est une hyperbole rectangulaire
La courbe est divisée en trois sections
réaction de premier ordre
Réaction de niveau mixte
réaction d'ordre zéro
L'équation de Michael-Mann révèle les propriétés cinétiques des réactions sur un seul substrat
V/Vmax=【S】/Km 【S】
Km est la constante de Michaelis, Vmax est la vitesse de réaction maximale
Km et Vmax sont des paramètres cinétiques de réaction enzymatique importants
La valeur Km est égale à la concentration du substrat à laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.
Km est la constante caractéristique de l'enzyme
Km représente l'affinité de l'enzyme pour le substrat dans certaines conditions.
Km↑affinité pour les enzymes et le substrat↓
Vmax est la vitesse de réaction lorsque le substrat est complètement saturé
Numéro de conversion enzymatique
Le nombre de molécules que chaque molécule d'enzyme ou centre actif catalyse pour convertir un substrat en produit par unité de temps est appelé nombre de conversion de l'enzyme.
Autrement dit, k₃ est le nombre de conversion de l'enzyme et l'unité est s-1.
Peut être utilisé pour exprimer l’efficacité catalytique d’une enzyme
Km et Vmax sont souvent obtenus grâce à la méthode de tracé Lin-Bey.
Tracez 1/v par rapport à 1/[S], l'ordonnée à l'origine sur l'axe vertical est 1/Vmax et l'ordonnée à l'origine sur l'axe horizontal est -1/Km
Lorsque le substrat est suffisant, l’effet de la concentration en enzyme sur la vitesse de réaction enzymatique est linéaire.
Lorsque [S] est beaucoup plus grand que [E], le changement de concentration de [S] dans la réaction peut être ignoré
L'effet de la température sur la vitesse des réactions enzymatiques est double
Le pH affecte la vitesse des réactions enzymatiques en modifiant l'état de dissociation des molécules d'enzyme et des molécules de substrat.
Les inhibiteurs de sous-thème réduisent les taux de réaction enzymatique
définition
Les substances qui peuvent réduire l'activité enzymatique sans provoquer de dénaturation des protéines enzymatiques sont collectivement appelées inhibiteurs enzymatiques.
Les inhibiteurs irréversibles se lient de manière covalente aux enzymes
Pesticides organophosphorés
L'antagoniste de l'acétylcholine, l'atropine (inhibiteur irréversible) et le réactivateur de la cholinestérase, le pralidoxime.
Faibles concentrations d’ions de métaux lourds (Hg, Ag, Pb…) et As
Le dimercaprol (BAL) (inhibiteur irréversible) soulage l'inhibition de la thiolase
Les inhibiteurs réversibles se lient de manière non covalente aux enzymes
Inhibition compétitive et compétition de substrat pour le centre actif d'une enzyme
Les sulfamides inhibent la croissance bactérienne
Les inhibiteurs non compétitifs se lient à des sites régulateurs en dehors du centre actif
Les sites de liaison des inhibiteurs anticoncurrentiels sont induits par le substrat
Méthode de mémoire brève
Le K de la concurrence est grand, le V de la non-concurrence est petit et les K et V de l'anticoncurrence sont tous deux réduits.
Les activateurs augmentent le taux de réactions enzymatiques
définition
Les substances qui font passer une enzyme d’inactive à active ou qui augmentent l’activité enzymatique sont appelées activateurs enzymatiques.
Classification
Activateur requis
activateur en option
régulation des enzymes
Aperçu
Lorsque les cellules ajustent le métabolisme intracellulaire en fonction des changements de l’environnement interne et externe, elles régulent principalement les enzymes (également appelées passerelles) qui catalysent les réactions limitantes. Ceci est réalisé en régulant l’activité des enzymes clés
La régulation de l'activité enzymatique est une régulation rapide des taux de réaction enzymatique
Les effecteurs allostériques modulent l'activité enzymatique en modifiant la conformation de l'enzyme
régulation allostérique des enzymes
enzyme allostérique
Parties allostructurales (parties réglementaires)
effecteur allostérique
activateur allostérique
inhibiteur allostérique
La modification chimique et la régulation des enzymes sont obtenues grâce à la liaison covalente et réversible de certains groupes chimiques à l'enzyme.
Phosphorylation-déphosphorylation (la plus courante)
Acétylation - désacétylation
Méthylation - déméthylation
Adénylation – Deadénylation
-S-S-——-SH-
Les zymogènes doivent être convertis en enzymes actives grâce à un processus d'activation
La signification physiologique de l'activation du zymogène
Empêchez les enzymes produites par les cellules de digérer les cellules elles-mêmes et permettez aux enzymes d'agir dans des parties et des environnements spécifiques pour assurer un métabolisme normal dans le corps.
Le zymogène peut être considéré comme la forme de stockage de l'enzyme. Lorsque cela est nécessaire, le zymogène peut être converti en temps opportun en une enzyme active pour exercer son effet catalytique.
L'ajustement de la teneur en enzyme est un ajustement lent de la vitesse de réaction enzymatique
La synthèse des protéines enzymatiques peut être induite ou réprimée
Contenu : Ajustement lent
Conformation : ajustement rapide
La dégradation enzymatique est la même que la voie générale de dégradation des protéines
Voie lysosomale de dégradation des protéines tissulaires (voie de dégradation des protéines indépendante de l'ATP)
Voie cytosolique de dégradation des protéines tissulaires (voie de dégradation des protéines médiée par l'ubiquitine dépendante de l'ATP)
Classification et dénomination des enzymes
Classé selon le type de réaction catalytique
oxydoréductases
Transferts
des enzymes hydrolytiques
Lyases
Isomérase
Ligase
Nom du système et nom recommandé
Applications des enzymes en médecine
Étroitement lié à l'apparition, au diagnostic et au traitement des maladies
Utilisé comme réactifs dans les tests cliniques et la recherche scientifique
Test immuno-enzymatique (ELISA)