Wondershare EdrawMind
Галерея диаграмм связей Ферменты и ферментативные реакции
- 2
Ферменты и ферментативные реакции
Это интеллектуальная карта ферментов и ферментативных реакций, которая может снизить скорость реакции за счет уменьшения энергии активации реакции, но не меняет точку равновесия реакции.
Отредактировано в 2024-04-08 00:34:18
Ферменты и ферментативные реакции
- Рекомендовано вам
- Структура
Ферменты и ферментативные реакции
определение
Может снизить скорость реакции за счет уменьшения энергии активации реакции, но не меняет точку равновесия реакции.
Молекулярная структура и функции ферментов
Обзор
Природа
белок
Классификация
мономерный фермент
Состоит из пептидной цепи
Олигомераза
Он состоит из множества одинаковых или разных пептидных цепей, соединенных необщими связями.
Мультиферментный комплекс (мультиферментная система)
Несколько ферментов с разными каталитическими функциями, катализирующих набор последовательных реакций, последовательно объединяются в единое целое.
Многофункциональные ферменты (тандемные ферменты)
Одна пептидная цепь одновременно выполняет несколько различных каталитических функций.
Молекулярный состав ферментов часто содержит кофакторы.
Классификация
По молекулярному составу
простой фермент
После гидролиза остаются только аминокислотные компоненты
конъюгирующий фермент (конъюгирующий фермент)
Белковая часть (ферментный белок)
Определить специфичность ферментативных реакций и их каталитический механизм.
Небелковые части (кофакторы)
кофермент
Облигация непубличной стоимости, свободная переплет
Может быть удален диализом и ультрафильтрацией.
протезная база
Ковалентная связь, прочное связывание
Трудно удалить диализом и ультрафильтрацией.
Классификация
органические соединения
Производные витаминов группы В или соединения порфирина.
эффект
Участвовать в переносе электронов и протонов или играть несущую роль
Ион металла
является наиболее распространенным кофактором
эффект
Участвуют в каталитических реакциях в составе активного центра фермента.
Служит мостом между лигазой и субстратом.
Нейтрализация зарядов и уменьшение электростатического отталкивания.
Стабилизировать пространственную конформацию фермента
Металлоферменты и ферменты, активирующие металлы
металлоферменты
Ионы металлов тесно связываются с ферментами и их нелегко потерять в процессе экстракции.
фермент, активирующий металл
Ионы металлов обратимо связываются с ферментами.
голофермент
Ферментный белок в сочетании с кофакторами называется холоферментом.
Ни один из них не обладает каталитической активностью, если присутствует отдельно.
Активный центр фермента – это место, где молекула фермента выполняет свою каталитическую функцию.
основная группа
в активном центре фермента
группа привязки
Распознает и связывает субстраты и коферменты с образованием фермент-субстратных комплексов переходного состояния.
каталитическая группа
Влияет на стабильность некоторых химических связей в субстрате, катализирует химическую реакцию субстрата, а затем превращает ее в продукт.
Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию.
Изоферменты часто используются в качестве биохимических индикаторов для диагностики заболеваний.
Определение изофермента
Группа ферментов, катализирующих одну и ту же химическую реакцию, но имеющих разную молекулярную структуру, физические и химические свойства и даже иммунологические свойства белков-ферментов.
Лактатдегидрогеназа животных (ЛДГ)
ЛДГ1(H4)
Высокий: инфаркт миокарда.
ЛДХ2(H3M)
ЛДХ3(H2M2)
Высокий: острый гепатит.
ЛДГ4(ХМ3)
ЛДГ5(М4)
Креатинкиназа (КК)
Содержит CK1 (тип BB) в мозге.
Содержит CK2 в миокарде (тип MB)
Важные показатели для диагностики инфаркта миокарда
Скелетные мышцы содержат CK3 (тип ММ).
Как работают ферменты
Ферменты имеют отличительные характеристики, отличающиеся от обычных катализаторов.
Ферменты обладают чрезвычайно высокой каталитической эффективностью в отношении субстратов.
Ферменты высокоспецифичны к своим субстратам.
абсолютная специфичность
определение
Действует только на молекулы субстрата определенной структуры.
Уведомление
Некоторые ферменты, обладающие этим свойством, катализируют только один оптический изомер или один стереоизомер субстрата.
Лактатдегидрогеназа катализирует только дегидрирование L-лактата до пирувата.
относительная специфичность
определение
Действует на класс соединений, содержащих одну и ту же химическую связь или химическую группу.
Ферменты можно настраивать
Активность ферментов и содержание ферментов регулируются внутренними метаболитами или гормонами.
Активность фосфофруктокиназы-1 аллостерически активируется АМФ и ингибируется АТФ.
Синтез ферментов индуцируется или подавляется веществами.
Инсулин индуцирует синтез ГМГ-КоА-редуктазы, тогда как холестерин ингибирует синтез этого фермента.
Ферменты нестабильны
Станет неактивным при определенных физических и химических факторах.
Например, высокая температура, сильная кислота, сильная щелочь.
Ферментативные реакции часто проводят при нормальной температуре, нормальном давлении и условиях, близких к нейтральным.
Ферменты увеличивают скорость реакций, способствуя переходному состоянию субстрата.
Ферменты снижают энергию активации реакций более эффективно, чем обычные катализаторы.
Ферменты соединяются с субстратами с образованием промежуточных продуктов.
Индуцированная подгонка тесно связывает фермент с субстратом.
Эффект близости и направленное расположение гарантируют правильное расположение субстратов в активном центре фермента.
поверхностный эффект
Десольватация молекул субстрата
Каталитический механизм ферментов оказывает мультикаталитическое действие.
кислотно-основной катализ
Нуклеофильный катализ и электрофильный катализ
нуклеофильный катализ
ковалентный катализ
электрофильный катализ
Кинетика ферментативной реакции
Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции представляет собой прямоугольную гиперболу.
Кривая разделена на три участка
реакция первого порядка
Реакция смешанного уровня
реакция нулевого порядка
Уравнение Майкла-Манна раскрывает кинетические свойства односубстратных реакций.
В/Vмакс=【С】/км 【С】
Km – константа Михаэлиса, Vmax – максимальная скорость реакции.
Km и Vmax являются важными кинетическими параметрами ферментативной реакции.
Величина Km равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной скорости реакции.
Km – характеристическая константа фермента.
Km представляет собой сродство фермента к субстрату при определенных условиях.
Km↑сродство к ферменту и субстрату↓
Vmax — скорость реакции при полном насыщении субстрата.
Число конверсии фермента
Число молекул, которое каждая молекула фермента или активный центр катализирует для превращения субстрата в продукт в единицу времени, называется числом конверсии фермента.
То есть k₃ – это число конверсии фермента, а единица измерения – с-1.
Может использоваться для выражения каталитической эффективности фермента.
Km и Vmax часто получаются с помощью метода построения графиков Лин-Бея.
Постройте график зависимости 1/v от 1/[S], точка пересечения по вертикальной оси равна 1/Vmax, а точка пересечения по горизонтальной оси равна -1/км.
Когда субстрата достаточно, влияние концентрации фермента на скорость ферментативной реакции является линейным.
Когда [S] намного больше, чем [E], изменением концентрации [S] в реакции можно пренебречь.
Влияние температуры на скорость ферментативных реакций двоякое.
рН влияет на скорость ферментативных реакций, изменяя состояние диссоциации молекул фермента и молекул субстрата.
Ингибиторы подтемы снижают скорость ферментативных реакций.
определение
Вещества, которые могут снижать активность ферментов, не вызывая денатурации белков ферментов, называются ингибиторами ферментов.
Необратимые ингибиторы ковалентно связываются с ферментами.
Фосфорорганические пестициды
Антагонист ацетилхолина атропин (необратимый ингибитор) и реактиватор холинэстеразы пралидоксим.
Низкие концентрации ионов тяжелых металлов (Hg, Ag, Pb и др.) и As
Димеркапрол (БАЛ) (необратимый ингибитор) снимает ингибирование тиолазы.
Обратимые ингибиторы нековалентно связываются с ферментами.
Конкурентное ингибирование и конкуренция субстрата за активный центр фермента.
Сульфамидные препараты подавляют рост бактерий
Неконкурентные ингибиторы связываются с регуляторными сайтами за пределами активного центра.
Сайты связывания антиконкурентных ингибиторов индуцируются субстратом.
Метод краткой памяти
K конкуренции велик, V отсутствия конкуренции мал, а K и V антиконкуренции уменьшены.
Активаторы повышают скорость ферментативных реакций.
определение
Вещества, которые переводят фермент из неактивного в активный или повышают активность фермента, называются активаторами ферментов.
Классификация
Требуется Активатор
дополнительный активатор
регуляция ферментов
Обзор
Когда клетки регулируют внутриклеточный метаболизм в соответствии с изменениями внутренней и внешней среды, они в основном регулируют ферменты (также известные как шлюзы), которые катализируют реакции, ограничивающие скорость. Это достигается за счет регулирования активности ключевых ферментов.
Регуляция активности ферментов – это быстрая регуляция скорости ферментативных реакций.
Аллостерические эффекторы модулируют активность фермента путем изменения конформации фермента.
аллостерическая регуляция ферментов
аллостерический фермент
Аллоструктурные части (регуляторные части)
аллостерический эффектор
аллостерический активатор
аллостерический ингибитор
Химическая модификация и регуляция ферментов достигается за счет ковалентного и обратимого связывания определенных химических групп с ферментом.
Фосфорилирование-дефосфорилирование (наиболее распространенное)
Ацетилирование - деацетилирование
Метилирование – деметилирование
Аденилирование – Деаденилирование
-С-С-——-Ш-
Зимогены необходимо превратить в активные ферменты посредством процесса активации.
Физиологическое значение активации зимогена
Не позволяйте ферментам, вырабатываемым клетками, переваривать сами клетки, и позволяйте ферментам работать в определенных частях и средах, чтобы обеспечить нормальный обмен веществ в организме.
Зимоген можно рассматривать как форму хранения фермента. При необходимости зимоген можно своевременно превратить в активный фермент для оказания его каталитического эффекта.
Регулировка содержания ферментов – это медленное регулирование скорости ферментативной реакции.
Синтез ферментативного белка может быть индуцирован или подавлен.
Содержание: Медленная настройка.
Конформация: Быстрая регулировка
Ферментативная деградация аналогична общему пути деградации белка.
Лизосомальный путь деградации тканевых белков (АТФ-независимый путь деградации белков)
Цитозольный путь деградации тканевых белков (АТФ-зависимый убиквитин-опосредованный путь деградации белков)
Классификация и наименование ферментов
Классифицируются по типу каталитической реакции.
оксидоредуктазы
Трансферазы
гидролитические ферменты
Лиазы
Изомераза
Лигаза
Имя системы и рекомендуемое имя
Применение ферментов в медицине
Тесно связано с возникновением, диагностикой и лечением заболеваний.
Используется в качестве реагентов в клинических испытаниях и научных исследованиях.
Иммуноферментный анализ (ИФА)