Wondershare EdrawMind
Галерея диаграмм связей Структура и функции биологических макромолекул
- 2
Структура и функции биологических макромолекул
1. Химическое строение и классификация аминокислот, входящих в состав белков. 2.Физико-химические свойства аминокислот. 3. Пептидные связи и пептиды. 4. Первичная структура и структура белков высшего порядка. 5. Связь между структурой и функцией белка. 6.Физические и химические свойства белка. 7. Общие принципы и методы разделения и очистки белков. 8. Состав молекул нуклеиновых кислот, основные химические структуры пуриновых и пиримидиновых оснований и нуклеотидов. 9. Первичная структура нуклеиновых кислот. Пространственная структура и функции нуклеиновых кислот, классификация и функции других некодирующих РНК. 10.Физико-химические свойства и применение нуклеиновых кислот. 11. Основные понятия о ферментах, холоферментах, кофакторах, витаминах, участвующих в образовании коферментов, и активных центрах ферментов. 12. Механизм действия ферментов, кинетика ферментативных реакций, виды и особенности ферментативного ингибирования. 13. Регуляция ферментов
Отредактировано в 2024-04-08 14:47:42
Структура и функции биологических макромолекул
- Рекомендовано вам
- Структура
Структура и функции биологических макромолекул
белок
Классификация
встречающиеся в природе
Участвовать в синтезе белка
20 основных аминокислот (С кодонами, участвующими в синтезе белка)
За исключением глицина, все являются L-α-аминокислотами.
Функции
природа
неполярный/гидрофобный
Изобриллантное, яркое, метилсульфид, бензолакриловое, сладкое, консервированное, валериана (одно-два искусственных печенья от поноса)
полярность нейтральная
Су, шелк, глютамин, цистеин, спаржа (Су Ши долго плакала)
Кислотность и щелочность
Полипептиды и белки имеют как амино-, так и карбоксильные группы, поэтому оба они амфотерны.
含氨基多→呈碱性 含羧基多→呈酸性
碱性氨基酸带正电：人体ph相对于氨基酸是酸性环境
Кислый
Долина, Тяньдун (собачьи дни лета)
щелочной
Лай, цзин, группа (берите для интенсивного чтения)
группа
Ароматические аминокислоты/сопряженные двойные связи
Содержание ароматических аминокислот определяет способность белков поглощать ультрафиолет.
在280nm波长有特征性吸收峰的氨基酸 色氨酸、酪氨酸
Стирол, колер, сыр (оригинальный цвет)
Серосодержащие аминокислоты
иминокислота
Гидроксисодержащие аминокислоты
Треонин, тирозин, серин (ограбить Учителя Су)
аминокислоты с разветвленной цепью
Валин, лейцин, изолейцин
(Используйте подставку), чтобы высушить обувь.
аминокислота с одной углеродной единицей
Серин, триптофан, гистидин, глицин (бамбуковый шест милостыни)
Глюкогенный и кетогенный
Изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан, треонин (старая общежитская книга)
кетогенные аминокислоты
Лейцин, лизин (лейцинкетон)
незаменимые аминокислоты
Метионин, гистидин, валин, лизин Изолейцин, фенилаланин, лейцин, триптофан, треонин
Группа А принесла яркую книгу
измененная форма перед переводом
селеноцистеин
Нет кодонов для образования белка
Составляющая белков человека, но небелковое биосинтетическое сырье, в посттрансляционно модифицированной форме.
Цистин, гидроксилизин, гидроксипролин (просто возьмите Лайфу)
Не участвует в синтезе белка/не присутствует в белках (без кодона)
Орнитин, цитруллин, аргининоянтарная кислота, Гомоцистеин (не содержится в натуральных белках)
Птицы и дыни гуляют вместе, тигры ошарашены
синтетический
Лизин, гидроксипролин
Телосложение
Эфирная связь (фосфодиэфирная связь) — химическая связь, соединяющая нуклеотидный остов (стабилизирующая конформацию нуклеотида).
Оценка
1-й уровень
определение
Относится к последовательности аминокислот в белке от N-конца к C-концу.
состав
Пептидная связь (амидная группа), дисульфидная связь
Уровень 2
определение
Относится к локальной пространственной структуре определенной пептидной цепи в белке.
состав
водородная связь
α-спирали, β-листы, β-витки и Ω-петли
альфа-спираль
альфа-спираль ①Направление спирали — правая спираль по часовой стрелке. ②Боковая цепь аминокислоты простирается к внешней стороне спирали, при этом 3,6 аминокислотных остатка поднимаются за один виток (0,15 нм), а шаг спирали составляет 360°. ③N-H каждой пептидной связи в α-спирали образует водородную связь с карбонильным кислородом четвертой пептидной связи, а направление водородной связи параллельно длинной оси спирали. ДНК ①Двухспиральная структура ДНК имеет диаметр 2,37 нм и шаг 3,54 нм. ②Дезоксирибозофосфатная группа является гидрофильной, а скелет расположен снаружи структуры двойной спирали, а основание гидрофобно и расположено внутри. ③ Каждая пара спиралей имеет 10,5 пар оснований, угол поворота каждой пары оснований составляет 36°, а расстояние по вертикали между плоскостями двух соседних пар оснований составляет 0,34 нм. ④Стабильная базовая сила укладки двойной спирали, водородная связь, более важна.
бета-лист
1. Расширенная структура пептидной цепи. 2. Плоскость пептидной связи имеет зигзагообразную форму и может состоять из двух пептидных сегментов, расположенных параллельно в прямом или обратном направлении. 3. Когда два пептидных сегмента движутся в противоположных направлениях, карбонильный кислород и иминоводород пептидной связи между пептидными цепями образуют водородные связи для стабилизации структуры β-листа.
Структурный мотив (супервторичная структура)
состав
Белок, связывающий ионы кальция, пептид, связывающий рецептор фибрина, структура цинковых пальцев, лейциновая застежка-молния.
Уровень третий
определение
Относится к относительному пространственному положению всех аминокислотных остатков во всей пептидной цепи.
состав
Гидрофобные связи, солевые связи, водородные связи и силы Ван-дер-Ваальса.
домен
Уровень 4
определение
Относится к пространственному расположению каждой субъединицы в белковой молекуле с двумя или более полипептидными цепями, а также расположению и взаимодействию мест контакта субъединиц.
состав
Водородные и солевые связи (ионные связи)
Болезнь, вызванная
Безумец Ахерн
Коровье бешенство (альфа-спираль → бета-лист) полосатая миелопатия человека Болезнь Альцгеймера Болезнь Хантингтона
транссексуал
определение
Относится к разрушению своей специфической пространственной конформации под действием определенных физических и химических факторов. Потеря физико-химических свойств и биологической активности.
Функции
Снижается растворимость, увеличивается вязкость, исчезает способность к кристаллизации, теряется биологическая активность, легко гидролизуется протеазами.
денатурация белка
空间构象破坏→疏水基团暴露
溶解度降低(易析出)
分子不对称性增加
粘度增加
易被酶破坏
规则析出的能力无→结晶能力消失
Обнаружение белка
биурет
Явление фиолетовой или красной реакции между пептидными связями и сульфатом меди при совместном нагревании.
Нингидрин
Явление, заключающееся в том, что гидрат нингидрина образует сине-фиолетовое соединение при нагревании с аминокислотами в слабокислом растворе.
Метод УФ-поглощения 280 нм
Поглощение нуклеиновой кислоты 260 нм
Определите максимальное значение поглощения тирозина и триптофана, содержащих сопряженные двойные связи, под ультрафиолетовым светом с длиной волны 280 нм, чтобы косвенно определить содержание белка.
нуклеиновая кислота
Классификация
ДНК
состав
первичная структура
полинуклеотидная последовательность
основание рибозы = нуклеозид нуклеозидфосфат = нуклеотид
фосфат дезоксирибозооснования
РНК рибозооснование фосфат А-У, C-G
А-Т, Ц-Г
Правила Чаргаффа: ①ДНК разных биологических особей имеет разный базовый состав. ②ДНК в разных органах или тканях одного и того же человека имеет одинаковый базовый состав; ③ДНК конкретной ткани ее базовый состав не меняется с возрастом, состоянием питания и окружающей средой; ④Для конкретного организма A=T, C=G, A C=50%.
вторичная структура
двойная спираль
Стабильное продольное направление структуры ДНК поддерживается за счет гидрофобной силы укладки между базовыми плоскостями. Горизонтально поддерживается за счет водородных связей между основаниями двух цепей.
Двухцепочечные дезоксирибонуклеотидные цепи антипараллельны. B-ДНК — это самая классическая правосторонняя структура двойной спирали ДНК, содержащая 10,5 пар оснований в неделю. А-ДНК представляет собой правостороннюю структуру двойной спирали, содержащую 11 пар оснований в неделю. Спираль Z-ДНК является левой спиралью, число пар оснований в каждой спирали равно 12.
Связь между основаниями водородная связь, две пары А-Т и три пары C-G. Связь между рибозой и основаниями представляет собой гликозидную связь. Связь между нуклеозидом и фосфатом представляет собой сложноэфирную связь (3',5'-фосфодиэфирную связь).
Фосфат, дезоксирибоза → наружно базовый → внутренний
третичная структура
Хроматин (основная единица – нуклеосома)
частицы ядра
основные гистоны
гистоновый октамер
По два H2A, H2B2, H3 и H4.
H1
На входе и выходе двойные нити ДНК обвивают коровые гистоны. Играют роль в стабилизации структуры нуклеосом.
Основная ДНК
Двойная цепь ДНК длиной примерно 146 пар оснований обвивается 1,75 раза вокруг корового белка-гистона.
зона подключения
Коннектор ДНК
Участок ДНК, соединяющий соседние нуклеосомы, длиной 20–60 пар оснований.
негистоновое связывание
другой
Хроматиновые волокна, полые соленоиды, суперсоленоиды, хроматиды и др.
эффект
Хранить и передавать генетическую информацию
РНК
кодирующая РНК
информационная РНК, мРНК
состав
5'-кэп
Транс-7-метилгуанин-нуклеозидтрифосфат (наиболее распространен m7GpppNmpNmp)
С ним связана 5’-нетранслируемая область.
открытая рамка для считывания ORF
От первого стартового кодона на 5’-конце зрелой мРНК до Нуклеотидная последовательность между стоп-кодонами, определяющая аминокислотную последовательность полипептидной цепи.
3'-хвост
Многохвостая структура добавляется после завершения транскрипции мРНК.
Полиаденилат ААА, состоящий из 80-250 связанных между собой аденозина.
С ним связана 3’-нетранслируемая область.
Функция
Содержит генетический код, который напрямую управляет синтезом полипептидных цепей.
некодирующая РНК
конститутивный
транспортная РНК, тРНК
состав
вторичная структура (Структура клевера)
Имеет четыре стебля и три петлевые структуры.
5'
Петля DHU Петля антикодона Петля TψC
Антикодон определяет тип
Петля DHU: распознает аминоацил-тРНК. Петля TψC: распознавание рибосом
3'
-CCA-OH структура
в сочетании с аминокислотами
третичная структура
Перевернутая буква L
Функция
Используется для распознавания генетического кода (транскрибируемой ДНК) и прямого синтеза белка.
Рибосомальная РНК, рРНК
Функция
Вместе с рибосомными белками они составляют рибосомы, обеспечивающие место биосинтеза белков.
Регуляторный
Длинная некодирующая РНК (днРНК)
200~100000 нуклеотидов
Малая некодирующая РНК (sncRNA)
мРНК: большинство типов, наименьшее количество, самый короткий период полураспада, матрица. тРНК: наиболее транспортируются редкие основания. рРНК: самое распространенное место hn: предшественник мРНК, гетерогенный, одно ядро. sn: маленький в ядре, расположен в ядре, разрезает гнРНК sno: маленькое ядрышко, локализуется в ядрышке, расщепляет рРНК si: небольшое вмешательство, вырезание экзогенной РНК sc: сигнальный пептид распознает цитоплазматический малый mi: ингибирует регуляцию экспрессии генов, минимум рибозим: сплайсинг РНК, катализ
Рибосома (рибосома)
рибосомальный белок рРНК
субъединица
Первоначальное ядро влюбляется в меня и хочет остаться (23 5 16)
Мой отец был хулиганом и дал мне пощечину (5,8 28 5 18)
Денатурация и ренатурация
транссексуал
определение
Изменение вторичной структуры → Расщепление водородной связи приводит к тому, что двойная цепь становится одноцепочечной.
Значение Tm: температура, при которой расплетается 50% двойных нитей.
影响因素
氢键越多，即C-G越多，DNA越长，Tm值越高
溶液浓度越高，Tm值越高
Функции
Усиливающий цвет эффект ДНК
После денатурации поглощение увеличивается. (Распаковка ДНК приводит к обнажению сопряженных двойных связей)
Максимальный пик поглощения УФ-излучения
260nm（由共轭双键决定）
280 нм — это белок
Реставрация
Денатурацию ДНК можно восстановить без изменения первичной структуры. Первичная структура белка изменилась и является необратимой.
определение
После того, как денатурирующие условия медленно удаляются, две диссоциированные комплементарные цепи ДНК могут повторно спариться, образуя двойную цепь ДНК, восстанавливая исходную структуру двойной спирали.
фермент
Классификация
по структуре
мономерный фермент
фермент, состоящий из пептидной цепи
Олигомераза
Фермент, состоящий из множества одинаковых или разных пептидных цепей (субъединиц), связанных нековалентными связями.
Мультиферментный комплекс/мультиферментная система
На определенном метаболическом пути несколько ферментов с разными каталитическими функциями, которые последовательно катализируют ряд последовательных реакций, могут агрегировать друг с другом, образуя структурное и функциональное целое.
многофункциональный фермент или тандемный фермент
Некоторые ферменты одновременно выполняют несколько различных каталитических функций на одной пептидной цепи.
По молекулярному составу
простой фермент
Ферменты, которые после гидролиза содержат только аминокислотные компоненты и не содержат других компонентов.
Такие как уреаза, некоторые протеазы, амилаза, липаза, нуклеаза и т. д.
фермент конъюгации/конъюгации
Ферменты, состоящие из ферментных белков и кофакторов.
Ферментный белок и кофакторы, объединенные вместе, называются холоферментами. Ни ферментный белок, ни кофактор не обладают каталитической активностью, если они присутствуют отдельно, и только голофермент обладает каталитической активностью.
кофактор
辅酶
多通过非共价键与酶蛋白相连,这种结合比较疏松,可以用透析或超滤的方法除去
酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反（运载体）
辅基
与酶蛋白形成共价键,结合较为紧密,不易通过透析或超滤将其除去
在酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白
Белки-ферменты определяют главным образом специфичность ферментативных реакций и их каталитический механизм; Кофакторы главным образом определяют тип ферментативной реакции.
изофермент
определение
Относится к катализу той же химической реакции, но молекулярная структура и физические и химические свойства белка-фермента или даже группа ферментов с разными иммунологическими свойствами
Существуют различия в первичной структуре, но трехмерная структура активного центра одинакова или схожа, поэтому он может катализировать одну и ту же химическую реакцию.
Группа полиморфизмов ферментов, кодируемых разными генами или несколькими аллелями, которые катализируют одну и ту же реакцию, но проявляют разные функции.
Пре-мРНК, транскрибируемая из одного и того же гена, подвергается различным процессам сплайсинга с образованием множества различных продуктов трансляции мРНК.
пример
лактатдегидрогеназа
ЛДГ1 сердце Лейкоциты ЛДГ2 ЛДГ3 селезенка ЛДГ4, 5 печень, скелетные мышцы
креатинкиназа
СК1 мозг СК2 миокарда CK3 скелетная мышца
Функция (катализ)
Эффективная часть
Активный центр/активный центр фермента
Молекула фермента, способная специфически связываться с субстратом и катализировать превращение субстрата в продукт. Область с определенной трехмерной структурой
Коферменты и простетические группы часто являются компонентами активных центров ферментов.
основная группа фермента
определение
В молекулах ферментов имеется множество химических групп, но не все из них связаны с активностью ферментов. Некоторые из них тесно связаны с активностью ферментов.
Классификация
Каталитическую роль фермента играют связывающая группа и каталитическая группа внутри активного центра.
в активном центре
Их можно разделить на связывающие группы и каталитические группы.
Функция первого заключается в распознавании и объединении субстратов и коферментов с образованием комплекса переходного состояния фермент-субстрат.
Функция последнего заключается в том, чтобы влиять на стабильность определенных химических связей в субстрате, катализировать химическую реакцию субстрата и затем превращать ее в продукт.
вне активного центра
Необходим для поддержания пространственной конформации активного центра фермента и/или в качестве сайта связывания регуляторов.
механизм
Уменьшить энергию активации реакции
Это относится к свободной энергии, необходимой для того, чтобы 1 моль реагента превратился из основного состояния в переходное состояние при определенной температуре, то есть энергия промежуточного соединения переходного состояния выше, чем энергия реагента основного состояния.
是决定化学反应速率的内因,是化学反应的能障
Соединяется с субстратом, образуя промежуточный
определение
Процесс связывания фермента с субстратом представляет собой реакцию выделения энергии, а выделяющаяся энергия связи является основным источником энергии, снижающим энергию активации реакции.
Может ли связывающая группа в активном центре фермента эффективно связываться с субстратом и переводить субстрат в переходное состояние, является ключом к тому, сможет ли фермент выполнять свою каталитическую роль.
процесс
1. Индуцированная реакция соответствия, при которой фермент связывается с субстратом.
Когда фермент и субстрат расположены близко друг к другу, они индуцируют, деформируются и структурно адаптируются друг к другу, а затем объединяются, образуя фермент-субстратный комплекс.
Индуцированное соответствие позволяет относительно специфичному ферменту связываться с группой молекул субстрата, структура которых не совсем одинакова. Изменение конформации фермента способствует его связыванию с субстратом и переводит субстрат в нестабильное переходное состояние, которое является чувствительным. каталитическая атака ферментов преобразуется в продукты
2. Эффект близости и направленное секвенирование ферментов и субстратов.
В реакции с участием более чем двух субстратов субстраты должны сталкиваться друг с другом в правильном направлении, чтобы реакция произошла.
В ходе реакции фермент связывает субстраты с активным центром фермента, приближая их друг к другу и образуя правильное ориентационное соотношение, способствующее протеканию реакции.
3. Поверхностное действие ферментов
Создайте гидрофобную среду, которая десольватирует молекулы субстрата.
Он устраняет мешающее притяжение и отталкивание большого количества окружающих молекул воды к функциональным группам в молекулах фермента и субстрата, предотвращает образование гидратной пленки, способствует тесному контакту и соединению молекул субстрата и фермента.
Поликаталитический
Общие кислотно-основные каталитические реакции
Некоторые группы активного центра фермента являются донорами протонов, а некоторые - акцепторами. Перенос этих протонов может ускорить скорость реакции.
ковалентный катализ
Относится к каталитическому эффекту катализатора и реагента, образующего ковалентно связанное промежуточное соединение, снижающего энергию активации реакции и затем переносящего перенесенную группу на другой реагент.
Нуклеофильная каталитическая группа в своем активном центре передает пару электронов частично электроположительному атому субстрата с образованием ковалентного промежуточного продукта (нуклеофильный катализ).
Образование ковалентного интермедиата (электрофильный катализ) через электрофильную каталитическую группу на его активном центре фермента и нуклеофильный атом молекулы субстрата.
Перенести перенесенную группу на субстрате к его коферменту или другому субстрату.
Функции
Высокая каталитическая эффективность
специфика
абсолютная специфичность
Некоторые ферменты действуют только на молекулы субстрата определенного строения, осуществляют определенные реакции и образуют продукты определенного строения.
относительная специфичность
Специфичность некоторых ферментов к субстратам основана не на всей молекулярной структуре субстрата, а на конкретных химических связях или определенных группах в молекулах субстрата, поэтому они могут действовать на класс соединений, содержащих одни и те же химические связи или химические группы.
Регулируемость (отличие от неорганических ферментов)
нестабильность
ставка
формула
Km – постоянная Михаэлиса, Vmax – максимальная скорость реакции [S] — концентрация субстрата
Когда [S] мало (<<Km), игнорируйте [S], V=(Vmax/Km)×[S], то есть пропорциональное соотношение
Когда [S] велико (>>Km), игнорируйте Km, V=Vmax, показывая количественную связь.
Функции
Km эквивалентен концентрации субстрата при половине Vmax.
Km=[S] можно получить
Km не имеет ничего общего с концентрацией фермента, но связан со структурой фермента, структурой субстрата и окружающей средой.
Km можно выразить как сродство фермента к субстрату. Чем больше Km, тем ниже сродство.
Влияющие факторы
Концентрация субстрата, температура, pH
ингибитор
необратимый ингибитор
пример
Фосфорорганические пестициды (трихлорфон, дихлофос, диметоат, малатион и др.) специфически связываются с гидроксильной группой остатка серина в активном центре холинэстеразы, инактивируя тем самым холинэстеразу.
Ионы тяжелых металлов соединяются с сульфгидрильными группами в молекулах сульфгидрильного фермента, дезактивируя фермент.
обратимый ингибитор
конкурентный ингибитор
Функции
Конкурирует с субстратом за рецептор (группа связывания субстрата активного центра)
Км увеличивается, не влияя на Vmax
пример
Малонат и сукцинатдегидрогеназа конкурируют с сукцинатом. Сульфонамиды и дигидроптероатсинтаза конкурируют с парааминобензойной кислотой.
неконкурентный ингибитор
Функции
Связывается с ферментом, поэтому комплекс субстрат-фермент не может высвободить субстрат.
Км остается неизменным, Vmax уменьшается
пример
Лейцин и аргиназа Уабаин и натриевая помпа Мальтоза и альфа-амилаза
антиконкурентный ингибитор
Функции
Связывается с субстратно-ферментным комплексом
Км уменьшается, Vmax уменьшается
пример
Фенилаланин и плацентарная щелочная фосфатаза
активатор
Вещества, которые переводят ферменты из неактивного состояния в активные или повышают активность ферментов.
ключевой фермент
① Часто катализирует реакцию первой стадии или реакцию в точке ветвления. Имеет низкую активность и определяет скорость всей реакции. ② Часто катализирует односторонние реакции или неравновесные реакции, и его активность может определять направление всего метаболического пути. ③Помимо того, что активность ферментов контролируется субстратами, она также регулируется различными метаболитами или эффекторами.
регуляция ферментов
Быстрая регулировка
Конфигурация – это первичная структура, конформация – это пространственная структура. Аллостерическая корректировка меняет только конформацию, но не конфигурацию. Активация зимогена меняет конфигурацию
Фосфорилирование характерно для гидроксилсодержащих веществ, треонина, тирозина, серина.
1. Химическая модификация ферментов: А (метилирование), Б (ацетилирование), железа (железа), сера (дисульфидная связь и сульфгидрильное взаимопревращение), фосфор (фосфорилирование). 2. Химические модификации гистонов: А, В, убиквитинирование (убиквитинирование), сахар (гликозилирование), фосфор. 3. Химическая модификация аминокислот: А, В, гидроксил (гидроксилирование), сахар, селен (селенизация, модификация перед трансляцией), фосфор, сера (дисульфидная связь). 4. Убиквитинирование участвует в процессе деградации эукариот.
медленная регулировка скорости
Убиквитинирование – медленный регулятор
Изменения содержания ферментов
Индукция и репрессия ферментативного синтеза белка
Ферментативная деградация белков
Классификация
оксидоредуктазы
Лактатдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, цитохромоксидаза, каталаза, пероксидаза и др.
Трансферазы
Метилтрансфераза, аминотрансфераза, ацетилтрансфераза, транссульфураза, киназа и полимераза и т. д.
гидролитические ферменты
В зависимости от гидролизуемых ими субстратов их можно разделить на протеазы, нуклеазы, липазы и уреазы. В зависимости от места действия протеазы на белок-субстрат ее можно разделить на эндопептидазу и экзопептидазу. Аналогичным образом, нуклеазу также можно разделить на экзонуклеазу и эндонуклеазу.
Лиазы
Фермент, катализирующий реакцию удаления группы субстрата с образованием двойной связи, или ее обратную реакцию.
Дегидратаза, декарбоксилаза, альдолаза, фермент гидратации и др.
Лигаза
ДНК-лигаза, аминоацил-тРНК-синтетаза, глутаминсинтетаза и др.