Первичная структура: *Порядок аминокислот в белках. *В определенной степени он включает и другие ковалентно связанные компоненты.

правая спираль

Водородная связь, образованная аминогруппой и карбонильной группой, является основной силой, стабилизирующей спираль.

3,6 аминокислоты на виток спирали

Группы боковых цепей расположены вне спирали.

Несколько полипептидных цепей расположены в прямом или антипараллельном направлениях.

Амино- и карбонильные группы образуют межцепные водородные связи.

Боковые цепи проходят над и под листом.

является наиболее протяженной конформацией пептидной цепи

Меньшие группы боковых цепей приближают пептидные цепи друг к другу, что способствует образованию β-листов.

1. Предложенный Pauling et al. в 1951 г., он существует как в волокнистых, так и в глобулярных белках. 2. Полипептидная цепь довольно вытянутая, сложена в зигзагообразную структуру между соседними пептидными единицами (пептидными плоскостями), а боковые цепи расположены в шахматном порядке выше и ниже зигзагообразной структуры - см. строение. 3. Более двух секций этой структуры расположены параллельно, и две цепи могут быть параллельны или антипараллельны. 4. Водородные связи образуются между пептидными цепями между двумя цепями для стабилизации складчатой ​​структуры. Водородные связи перпендикулярны длинной оси спирали (антипараллельны). 5. Расстояние между соседними аминокислотами составляет 0,35 нм.

Определение N-концевых аминокислот полипептидов

Определение С-концевой аминокислоты полипептидов

Большинство активных пептидов в организме перерабатываются из неактивных белков-предшественников с помощью специальных ферментных систем (таких как расщепление полипептидной цепи, ацилирование, ацетилирование и т. д.).

Разделение и очистка природных активных пептидов (высаливание, хроматография, селективное осаждение и т.д.)

Получение активных пептидов путем химического синтеза (может использоваться для клинической диагностики, лечения и профилактики некоторых основных заболеваний)

Первичная структура: *Порядок аминокислот в белках. *В определенной степени он включает и другие ковалентно связанные компоненты.

Вторичная структура белка относится к локальной пространственной конформации атомов основной цепи полипептидной цепи. Это скелет, образованный повторяющимся расположением трех атомов: N (аминоазот), Ca (атом углерода) и Co (). карбоксильная цепь); группа R каждого аминокислотного остатка образует боковую цепь полипептидной цепи. Вторичная структура относится к конформации атомов скелета основной цепи и не включает группу R.

Основные типы вторичных структур белков

Супервторичная структура: мотив

Третичная структура белка – это общее пространственное расположение всех атомов во всей полипептидной цепи. То есть на основе вторичной структуры добавляется взаимодействие R-групп боковой цепи и организуется вся полипептидная цепь. сформировалась пространственная структура. В водной среде полярные группы часто располагаются на поверхности белковых молекул, а неполярные – внутри белковых молекул.

Факторы, обеспечивающие устойчивость трехуровневой структуры

Третичная структура миоглобина

домен

Мультимерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь складывается, образуя собственную независимую третичную структуру, и объединяется вместе. Эти полипептидные цепи, составляющие мультимерный белок, представляют собой субъединицы белка. Ассоциация между основаниями представляет собой четвертичную структуру. белка, включая пространственное расположение и взаимодействие субъединиц.