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Galleria mappe mentale Mappa mentale di revisione generale della biochimica alimentare
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Mappa mentale di revisione generale della biochimica alimentare
Una mappa mentale di revisione generale sulla biochimica alimentare, inclusa la statica, la biologia umana, le proteine, le vitamine e i coenzimi, ecc. Adatto per materiali di ripasso di biochimica in campo alimentare.
Modificato alle 2023-11-09 17:39:59
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molte organizzazioni
obiettivo finale
ormone stimolante la tiroide
tiroide
Ormone tiroideo, triiodotironina
muscolo, fegato
ormone follicolo-stimolante, ormone luteinizzante
ovaie/testicoli
Progesterone, estradiolo/testosterone
organi riproduttivi
ormone della crescita
🈳
fegato, ossa
prolattina
🈳
ghiandola mammaria
ghiandola pituitaria posteriore
Ossitocina
🈳
Muscolo liscio, seno
Vasopressina (ormone antidiuretico)
arteriole, reni
midollo surrenale
Adrenalina
cuore muscolo fegato
livello di zucchero nel sangue
pancreas delle cellule insulari
Insulina, glucagone, somatostatina
fegato, muscolo
Ormoni diversi attraversano livelli diversi e hanno effetti diversi nel tempo.
ormone
Definizione dell'ormone
Classe di composti organici in tracce secreti da cellule viventi (tessuti speciali o ghiandole) che hanno effetti agonistici speciali su determinate cellule bersaglio (regolando e controllando il metabolismo o le funzioni fisiologiche di varie sostanze).
ormoni animali
definizione
Tutti gli ormoni secreti dalle cellule ghiandolari animali (ormoni ghiandolari) e dalle cellule dei tessuti non ghiandolari (ormoni tissutali)
cinque ghiandole endocrine
Tiroide, ghiandole surrenali, pancreas, gonadi e ghiandola pituitaria
Non esiste un tubo escretore. Va direttamente nel sangue o nella linfa e poi nel sangue. Il sistema circolatorio trasporta tutto il corpo.
colonna vertebrale
ormoni ghiandolari
1. Ormoni derivati dagli aminoacidi
Tiroxina
Aumentare il metabolismo
Adrenalina
1. Promuovere la decomposizione del glicogeno epatico e aumentare la glicemia 2. Restringere i capillari e aumentare la pressione sanguigna
2. Ormoni peptidici e proteici
insulina
Promuovere la sintesi del glicogeno e l'utilizzo del glucosio, nonché promuovere l'anabolismo delle proteine e dei lipidi.
glucagone
Promuovere la decomposizione del glicogeno epatico e aumentare lo zucchero nel sangue
auxina GH
Promuovere la biosintesi dell'RNA, promuovendo così la biosintesi delle proteine, consentendo la crescita e lo sviluppo degli organi
ormone stimolante la tiroide TSH
Stimola direttamente la ghiandola tiroidea a secernere tiroxina e influenza indirettamente l'intero metabolismo del corpo.
ormone adrenocorticotropo ACTH
Stimola lo sviluppo e la secrezione della corteccia surrenale
Ossitocina, vasopressina (nonapeptide, strutturalmente simile)
L’ossitocina provoca la contrazione dei muscoli lisci dell’utero e del seno, mentre la vasopressina provoca la contrazione dei capillari.
prolattina
Promuovere la secrezione dell'allattamento da parte delle ghiandole lattanti e mantenere l'attività del corpo luteo
Gonadotropina (glicoproteina)
ormone che stimola i follicoli
Femmina: stimola la maturazione ovarica, prepara a produrre ovociti e favorisce la secrezione di estradiolo Maschio: stimola lo sviluppo testicolare, produce sperma
ormone luteinizzante
Femmina: stimola l'ovulazione, produce il corpo luteo e secerne progesterone Maschio: stimola lo sviluppo delle cellule di Leydig nei testicoli e secerne gli ormoni maschili.
3. Ormoni steroidei
Ormone adrenocorticotropo
Funzione: regola il metabolismo degli zuccheri e il metabolismo dell'acqua e del sale. Quelli con funzioni iperattive possono causare obesità e pubertà precoce negli adolescenti
Cortisone e idrocortisone: aumentano la gluconeogenesi e hanno effetti antinfiammatori. Sono spesso usati in medicina per alleviare l'infiammazione degli occhi, del naso e l'artrite reumatoide.
ormoni sessuali
androgeni
Stimola lo sviluppo degli organi sessuali maschili, favorisce la produzione di sperma e le caratteristiche sessuali secondarie maschili.
Estrogeni
1. Ormone follicolare (estradiolo, estrone, favorisce lo sviluppo degli organi sessuali femminili e l'ovulazione) 2. Progesterone (progesterone, stimola l'utero a prepararsi al concepimento e favorisce lo sviluppo della ghiandola mammaria, inibisce l'ovulazione, interrompe le mestruazioni, inibisce l'estro e riduce le contrazioni uterine eccetera.).
4. Ormoni alifatici
Prostaglandina PG
Ne esistono molti tipi, con diverse strutture e diverse funzioni.
Le vescicole seminali hanno una capacità sintetica più forte, seguite dai reni, dai polmoni e dal tratto gastrointestinale
ormone tissutale
Invertebrato
ormone dei crostacei
ormoni degli insetti
Ormone vegetale
definizione
I fitormoni, noti anche come sostanze regolatrici della crescita delle piante, sono una classe di sostanze attive in traccia che promuovono o inibiscono i processi fisiologici delle piante.
Auxine
Acido indolacetico (IAA). L'auxina è presente nelle parti vigorose delle piante ed è responsabile della crescita delle cellule vegetali.
Gibberelline
Sito sintetico: nelle foglie giovani, nei frutti e negli apici delle radici. Funzione: promuovere la crescita e la morfologia delle piante, interrompere la dormienza dei semi, indurre la crescita dei frutti, formare partenocarpia, ecc.
Malto di birra: utilizzare la gibberellina per aumentare il contenuto di alfa amilasi nel malto.
Citochinine
Promuovere la divisione e la differenziazione cellulare, promuovere l'ispessimento laterale delle cellule, interrompere la dormienza, promuovere l'allegagione e altre attività fisiologiche.
acido abscissico
Inibitore della crescita delle piante, che può promuovere la maturità delle cellule dello strato di abscissione delle piante e causare la perdita di organi
Etilene
Un prodotto del normale metabolismo nelle piante superiori. Funzione: 1. Ridurre il tasso di crescita. 2. Promuovere la maturazione dei frutti, promuovere la crescita radiale delle cellule e inibire la crescita longitudinale, indurre la germinazione dei semi 3. Promuovere la perdita di organi e altri effetti.
Meccanismo
Ormoni e recettori
Definizione del recettore ormonale
Proteine speciali che si legano strettamente agli ormoni con elevata specificità
Colpisce solo le cellule bersaglio (che hanno recettori corrispondenti)
sito recettore
sulla membrana della cellula bersaglio
Solubile in acqua, insulina, glucagone epinefrina
all'interno delle cellule bersaglio
Ormoni liposolubili, corticosurrenali, ormoni sessuali, steroidi
Meccanismo
Agisce tramite nucleotidi ciclici
Agisce attraverso gli enzimi fosfoinositidi. Agisce tramite la tirosina chinasi.
indurre la sintesi enzimatica
biologia umana
apparato digerente
1.Funzioni di base (1) Funzione di digestione e assorbimento (2) Funzione endocrina succhi digestivi 6-10 L/d (3) Funzione immunitaria
2. Come viene digerito il cibo (1) Digestione meccanica (2) Digestione chimica.
dimensione dell'organo
1. Rene, tre dita insieme 2. Cuore, formare un pugno con la mano destra e inserire il pollice all'interno 3. Utero, metà del cuore 4. Duodeno, cinque dita insieme, impilarne tre 5. Lo stomaco può essere grande o piccolo. 50-100 ml a stomaco vuoto, 1200-1600 ml con un pasto normale, 4000 ml con un pasto abbondante
tempo di digestione
1. Cavità orale 8s (mangiare velocemente, lesioni cardiache, persone che ingrassano o magrano) 2. Stomaco 3 ore 3. Intestino tenue 25 minuti-6 ore (più lungo per le ragazze)
tratto digerente
cavità orale
inizio del tubo digerente
saliva 1. Funzione: idratare il cibo per facilitare la digestione, idrolizzare l'amido, sterilizzare ed espellere. 2. La secrezione della saliva è regolata dai nervi. 3. Proprietà fisiche della saliva: incolore, inodore, moderatamente acida (pH 6,6-7,1 quantità (L/d): 1,0-1,5;
Funzione masticatoria: 1. Tritare il cibo. 2. Rendere il cibo completamente esposto all'amilasi salivare 3. Può causare di riflesso un aumento dell'attività dello stomaco, del pancreas, del fegato, della cistifellea, ecc. Forte per prepararsi all'ulteriore digestione e assorbimento.
faringe
L'unico modo in cui il tubo digestivo passa dalla bocca all'esofago
esofago
Stomaco
1. La sua funzione principale è conservare il cibo ed eseguire la digestione preliminare del cibo. 2. Lo stomaco non è il principale sito di assorbimento. 3. Componenti del succo gastrico: (1) Acido cloridrico (2) Pepsina (3) Muco (4) Fattore intrinseco Proprietà fisiche del succo gastrico: incolore, inodore, acido (pH 0,9-1,5 quantità (L/d): 1,5-); 2.5 4.Motilità gastrica, rilassamento ricettivo gastrico definizione: il cibo stimola i recettori nella bocca e nella faringe, provocando di riflesso il rilassamento della muscolatura liscia gastrica e l'aumento del volume gastrico. Il significato del rilassamento ricettivo gastrico: viene ingerita una grande quantità di cibo mentre la pressione intragastrica rimane invariata. Motilità gastrica: spingere il cibo dalla metà dello stomaco al duodeno
intestino tenue
Può essere diviso in tre parti: duodeno, digiuno e ileo, che sono le parti più importanti per l'assorbimento dei nutrienti. (Le femmine sono più lunghe degli uomini)
l'intestino crasso
L'intestino crasso è diviso in tre parti: cieco, colon e retto. (Il colon della donna è più lungo di quello della nonna)
Movimento dell'intestino crasso: il movimento dell'intestino tenue è piccolo e lento, il che è vantaggioso per la conservazione delle feci nell'intestino crasso. Caratteristiche: movimento alternativo a sacco; movimento propulsivo e peristalsi segmentato o multi-bag
ano
ghiandole digestive
Ghiandole salivari: ce ne sono tre paia, ghiandole parotidi, ghiandole sublinguali e ghiandole sottomandibolari
Fegato: la ghiandola più grande che secerne la bile e la immagazzina nella cistifellea La bile è alcalina, non ha enzimi digestivi e contiene grassi emulsionati. Il ruolo del grasso.
La bile favorisce la digestione e l'assorbimento dei grassi 1.. Emulsionanti (sali biliari, colesterolo e lecitina) 2. Veicolo di consegna (i sali biliari partecipano alla formazione delle micelle) 3. Promuovere l'assorbimento delle vitamine liposolubili (vitamine A, D, E, K) 4. Neutralizzare l'acido gastrico (sali biliari) e promuovere l'autosecrezione della bile
Pancreas: secerne il succo pancreatico, che è alcalino e contiene proteine digestive enzimi di qualità, iodio in polvere e grassi.
Regolazione della secrezione del succo pancreatico neuromodulazione Regolazione dei liquidi corporei: secretina, colecistochinina
Ghiandole intestinali: minuscole ghiandole situate nella mucosa dell'intestino tenue che secernono sostanze intestinali Il liquido è alcalino.
Ghiandole gastriche: sono invaginazioni della mucosa della parete gastrica che possono produrre acido cloridrico, Muco, pepsina.
Riepilogo delle differenze tra il sistema digestivo maschile e quello femminile
1. Stomaco piccolo. 2. Tratto intestinale lungo: lungo tempo di ritenzione nel corpo e sufficiente assorbimento; gonfiore addominale e maggiore difficoltà a perdere peso;
scheletro umano
asse centrale
cranio colonna vertebrale toracica
appendici
Arti superiori(64)
Arti inferiori(62)
dinamico
carboidrato
Glicolisi
Reazione in dieci fasi, le prime cinque fasi riguardano il consumo di energia, le seconde cinque fasi sono la capacità produttiva
Tre limiti di velocità (tre irreversibili) (G6P, F162P, piruvato)
posto
Altre vie del metabolismo dello zucchero: fruttosio incompleto, galattosio e glucosio completi
significato fisiologico
1. Modalità principale di approvvigionamento energetico dell'ipossia 2. Fonte di approvvigionamento energetico per alcune cellule (globuli rossi, globuli bianchi e cellule tumorali) 3. Fornire altre materie prime metaboliche
Definizione: 1 glucosio → 2 piruvato 2NADH, 2ATP
Uscita piruvato: aerobico: ciclo degli acidi tricarbossilici anidride carbonica energia anaerobica: acido lattico etanolo acido acetico
gluconeogenesi
Definizione: sintesi del glucosio da sostanze non zuccherine
Piruvato, acido lattico, aminoacidi glicogeni, glicerolo, intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici
Ciclo dell'acido tricarbossilico
8 passaggi 8 enzimi
significato fisiologico
Vie di ossidazione comuni dei tre principali nutrienti
significato biologico
1. Ubipresente 2. Il più efficace per l’acquisizione di energia 3. Hub di trasformazione 4. Prodotti fermentati (acido citrico, acido glutammico)
Lipidi
Classificazione
Grassi Lipidi (colesterolo/esteri del colesterolo, glicolipidi, fosfolipidi)
I lipidi vengono digeriti e assorbiti nel corpo
Luogo principale: intestino tenue
Grasso Una piccola quantità di fosfolipidi e colesterolo → chilomicrone Attraverso le cellule della mucosa intestinale tenue → fluido intercellulare → sistema linfatico → sangue.
Colesterolo o esteri del colesterolo: l'assorbimento richiede l'ausilio di sali biliari e il legame delle lipoproteine.
acido grasso
Sintesi degli acidi grassi
1. Acidi grassi saturi
Acetil CoA 2C→→→→Acido palmitico 16C (luogo: citoplasma)
Allungamento della catena del carbonio Localizzazione: mitocondri, reticolo endoplasmatico
Trasporto dell'acetil CoA
sistema sintasi degli acidi grassi
6 enzimi 1 proteina
catabolismo degli acidi grassi
1.Beta ossidazione
generare energia
In un ciclo, l'attivazione consuma 2 ATP e produce 1 FADH2 (2ATP), 1 NADH (3ATP) e 1 acetil CoA (12ATP)
Esempio di carbonio con numero pari: palmitato di quindici atomi di carbonio (C15H31COOH), 7*2 7*3 12*8-2=129ATP
Un ciclo completo dell'acido citrico: 2 molecole di CO2, 3 molecole di NADH, 1 molecola di FADH2, 1 molecola di GTP o ATP
numero dispari e insaturo
Insaturi: equivalente alla deidrogenazione una volta, cis → trans → idrossiacil CoA, uguale al seguente
Il prodotto finale degli acidi grassi dispari è propionil CoA → → → acido succinico, ecc., che entra nel ciclo dell'acido tricarbossilico
Sito di beta ossidazione degli acidi grassi: mitocondri, principalmente mitocondri delle cellule epatiche, reazione Cβ 1 round meno 2C
Percorso: attivazione degli acidi grassi → deidrogenazione dell'acil-CoA grasso → idratazione dell'enoil-CoA → deidrogenazione dell'idrossiacil-CoA → tiolisi del chetoacil-CoA → produce 1 acetil CoA e meno 2C dell'acil-CoA grasso Ripetere la β-ossidazione → il prodotto finale è l'acetil CoA
2.ω ossidazione
Ossidato a carbossile
Produzione e utilizzo del corpo chetonico (beta ossidazione degli acidi grassi → ciclo dell'acido tricarbossilico acetil CoA → corpo chetonico)
I corpi chetonici rappresentano un’importante forma di esportazione di energia dal fegato ai tessuti extraepatici. I corpi chetonici vengono prodotti nel fegato e utilizzati a livello extraepatico
Luogo: Fegato Utilizzo: Sintesi rapida di acetil CoA
colesterolo
steroidi di conversione
Funzioni fisiologiche:
Grasso
1. Immagazzinamento e fornitura di energia 2. Prevenire la perdita di calore 3. Proteggere il corpo
lipidi
1. Mantenere la struttura e la funzione dei biofilm 2. Promuovere l'assorbimento e il trasporto delle vitamine grasse e liposolubili 3. Il colesterolo può essere convertito in una varietà di ormoni steroidei e vitamina D attiva. Acidi biliari, ecc.
Lipidi 4. Costituiscono i tessuti del corpo e importanti sostanze biologicamente attive
proteina
Sintesi degli aminoacidi
Fonte telaio in carbonio
Ciclo di Krebs, glicolisi, via dei pentoso fosfati, via di degradazione degli aminoacidi
Fonte di aminoacidi
Si parte dall'azoto inorganico, cioè l'azoto inorganico viene prima convertito in ammoniaca e poi Trasformato in composti organici contenenti azoto.
sintesi proteica
Attivazione Inizio Proroga Terminazione
degradazione delle proteine
La via finale della decomposizione ossidativa degli aminoacidi: ciclo degli acidi tricarbossilici, ammine
acido urico
Normale: elimina i radicali liberi, protegge le cellule endoteliali vascolari del fegato e dei reni e migliora l'immunità
Troppo alto: pro-ossidante, malattia cardiovascolare arteriosclerotica, gotta
Due tipi di peptidasi (fine) e proteasi (fine)
Deaminazione Transaminazione Decarbossilazione combinata
valore nutrizionale
contenuto
Qualità (quantità tipo aminoacidi)
efficacia
Sei fattori che influenzano l'efficacia: conformazione, legame, inibitori, area superficiale, lavorazione e fisiologia
Otto aminoacidi essenziali
Supponiamo che tu venga a prendere in prestito un libro o due
digestione e assorbimento delle proteine
statico
acqua
Funzione
1. Componenti principali 2. Buon solvente per i metaboliti 3. Mediatore di reazioni biochimiche 4. Rafforzare la connessione delle funzioni fisiologiche di vari organi 5. Regolare e stabilizzare la temperatura del corpo umano 6. Lubrificante
regolare
chimica dei neurormoni
modo
fornitura
Mangiare cibo, bere acqua e metabolismo dei nutrienti
scarico
Quattro canali di minzione, defecazione, sudorazione e respirazione
carboidrato
definizione di zucchero
definizione
Termine generale per poliidrossialdeidi o poliidrossichetoni e loro polimeri e derivati
composizione
Composto principalmente da C, H, O
Formula molecolare
(CH2O)n
1⃣Se è conforme alla formula generale, non è necessariamente uno zucchero, come CH3COOH (acido acetico), CH2O (formaldeide), C3H6O3 (acido lattico) 2⃣Se non è conforme alla formula generale, non è necessariamente uno zucchero
Effetti biologici dello zucchero
sostanze energetiche
materia strutturale
Fornire la fonte di carbonio
Cellulosa, emicellulosa e pectina nelle piante, peptidoglicano nelle pareti cellulari batteriche, chitosano nei gamberetti e nei granchi, ecc.
convertito in altre macromolecole biologiche
Amminoacidi, nucleotidi e acidi grassi forniscono lo scheletro carbonioso.
sostanze bioattive
Oligosaccaridi
Prebiotici
polisaccaride
Ad esempio, i polisaccaridi del Ganoderma lucidum e i polisaccaridi fungini hanno l’effetto di migliorare l’immunità e prevenire il cancro.
Molecole informative riconosciute dalle cellule
Classificazione dello zucchero
numero
Monosaccaride
Non può più essere idrolizzato, unità strutturale di base
Trioso
Gliceraldeide e diidrossiacetone
tetraosio
D-eritrosio
Pentoso
Ribosio
esoso
glucosio
galattosio
Mannosio
fruttosio
Eptosio
Oligosaccaridi
Può idrolizzare 2-10 molecole di monosaccaridi
disaccaride
Alcuni disaccaridi si stanno riducendo
saccarosio
maltosio
lattosio
trisaccaride
marshmallow
polisaccaride
Amido, cellulosa, glicogeno
Alcuni hanno una struttura colloidale in acqua e altri sono insolubili in acqua.
Nessun aroma, nessuna proprietà riducente
Otticamente attivo, nessuna mutarotazione
Tipo carbonilico
aldoso
Chetoso
Tipo di catena di carbonio
piranosio
Furanosio
importanti polisaccaridi
amido
Amilosio
Legame glicosidico α-1.4
Spirale non completamente diritta, sinistrorsa
Soluzione di Iodio
Amido (blu o viola)--destrina rossa--destrina incolore-maltosio-glucosio
Amilopectina
Legame glicosidico α-1.4
ramo
Legame glicosidico α-1,6
Soluzione di Iodio
Rosso purpureo
glicogeno
Composto da residui di glucosio, più rami, struttura simile all'amilopectina
cellulosa
Legame glicosidico β-1.4
I ruminanti contengono enzimi che possono essere utilizzati dalla normale flora dell'intestino umano per favorire la defecazione.
sostanza pectica
1. Acido pectico: il componente principale dell'acido pectico è l'acido poligalatturonico, che produce acido galatturonico dopo l'idrolisi.
2. Acido estere di pectina: l'acido estere di pectina mostra vari gradi di esterificazione metilica, con un intervallo di esterificazione compreso tra 0 e 35%. generalmente Quelli con un grado di esterificazione molto basso (meno del 5%) sono chiamati acido pectico, mentre quelli con un grado di esterificazione elevato sono chiamati acido pectico.
3. Protopectina: insolubile in acqua, presente principalmente nelle pareti cellulari primarie, in particolare nelle cellule del parenchima e nei meristemi parete cellulare.
Le sostanze pectiniche contengono oltre all'acido poligalatturonico anche piccole quantità di zuccheri, come L-arabinosio, D-galattosio, L-ramnosio e D-glucosio.
Proprietà chimiche degli zuccheri semplici
L'effetto dell'acido
reazione molish
In caso di furfurale o idrossimetilfurfurale, viola
alfa-naftolo
reazione seliwawoff
Il chetosio è rosso, l'aldosio è molto leggero
Resorcina e acido cloridrico
reazione di esterificazione
Il gruppo ossidrile alcolico dell'acido e dello zucchero si condensa e perde acqua per formare un estere
Emulsionante comunemente usato estere di acido grasso di saccarosio
Effetto della base (isomerizzazione)
Reazione dei glicosidi
Il gruppo idrossile emiacetale reagisce con l'alcol o il gruppo ossidrile fenolico e perde acqua per formare un derivato acetalico, il glicoside
Proprietà riducenti (rilevamento dei monosaccaridi)
Gruppo aldeidico
Gli zuccheri che possono essere ossidati da ossidanti alcalini deboli sono solitamente chiamati zuccheri riducenti, mentre gli zuccheri che non sono ossidati sono chiamati zuccheri non riducenti.
I monosaccaridi sono tutti zuccheri riduttori, il saccarosio è uno zucchero non riduttore, il maltosio e il lattosio sono zuccheri riduttori
L'acido D-glucuronico si combina con i veleni per formare glicosidi e viene escreto dal corpo per la disintossicazione.
Reattivo di Fehling
Tartrato di sodio e potassio NAOH CUSO4
riduzione
L'aldosio o il chetosio possono essere ridotti ad alcoli zuccherini mediante bocianuro di sodio o amalgama di sodio.
La formazione di
Zuccheri diversi formano cristalli con forme e punti di fusione diversi, che possono essere utilizzati per identificare zuccheri diversi.
reazione di amminazione
I gruppi idrossilici nelle molecole di monosaccaridi (principalmente -OH su 2C e 3C) possono essere sostituiti da -NH2 per produrre amminozuccheri, chiamati anche ammine dello zucchero.
In natura gli aminozuccheri esistono per lo più sotto forma di acetilamminozuccheri, di cui i tre più importanti sono: N-acetil-D-glucosamina (NAG), acido acetilmuramico (NAM) e acido acetilneuraminico (NAN). I primi due sono responsabili della formazione delle pareti cellulari batteriche, delle capsule batteriche, dei gusci dei crostacei e dei gusci degli insetti. Il componente principale dei gusci degli insetti, quest'ultimo è anche chiamato acido sialico.
deossigenazione
Quando il gruppo ossidrile su un monosaccaride perde ossigeno, è possibile generare desossizucchero. Ad esempio, il desossiribosio viene generato attraverso la deossigenazione del ribosio.
Lipidi
Panoramica
definizione
Un'ampia classe di biomolecole insolubili in acqua nelle cellule e nei tessuti biologici, ma solubili in solventi non polari come l'etanolo e composte principalmente da idrocarburi.
Classificazione
semplice, composto, derivato
Effetti biologici
1. Componenti strutturali delle membrane biologiche (glicerofosfolipidi e sfingomieline, colesterolo, glicolipidi 2. Forma di accumulo di energia (trigliceridi) 3. Precursori di ormoni, vitamine e pigmenti (terpeni, steroli, cioè lipidi) 4. Fattori di crescita 5. Antiossidanti 6. Segnali chimici 7. Partecipare al riconoscimento del segnale e all'immunità (glicolipidi) 8. Il tessuto adiposo animale ha funzioni protettive come l'isolamento termico e la protezione contro la pressione meccanica.
acido grasso
definizione
Acido carbossilico a catena idrocarburica 4-36C
Classificazione
lunghezza
1. Catena corta 4-5 2. Catena media 6-10 3. Catena lunga 12-26
legame insaturo
1. Saturi (acido palmitico, acido stearico) 2. Insaturi (acido oleico, acido linoleico) entrambi sono a catena lineare
Necessario per la sintesi
1. Acidi grassi essenziali (acido linoleico, acido linolenico, acido arachidonico) 2. Acidi grassi non essenziali
acido grasso insaturo
1. Cis 2. Trans (più stabile)
nome
Nomenclatura consueta (acido linoleico), nomenclatura sistematica (acido ottadeca-9,12-dienoico (cis, cis), abbreviazione 18:2△⁹,¹²
Triacilglicerolo
definizione
Un estere formato dalla disidratazione e condensazione di 3 gruppi ossidrili del glicerolo e 3 molecole di acidi grassi, che rappresentano circa il 90% della struttura molecolare
Proprietà fisiche
1. Punto di fusione (più lungo ↑, più legami insaturi ↓)
2. Untuosità (film lubrificante di grasso liquido) e viscosità (attrazione laterale delle molecole di acilglicerolo), plasticità (resistenza alla deformazione del grasso solido)
3. Liquido denso incolore e inodore o solido ceroso. La densità è inferiore a 1 g/cm3, insolubile in acqua, facilmente solubile in solventi organici non polari come l'etere e può essere emulsionato mediante emulsionanti. nessun chiaro punto di fusione
proprietà chimiche
1. Idrolisi (enzima acido o alcalino o lipolitico, prodotto glicerolo acido grasso) e saponificazione (idrolisi alcalina irreversibile). Valore di saponificazione: il numero di mg di Koh richiesti per la saponificazione di 1 g di trigliceridi
2. Sostituzione dell'estere acido e transesterificazione dell'alcool
Abbassare il punto di fusione degli oli e preparare emulsionanti
3. Ossidazione
Nell'irrancidimento, gli acidi grassi liberi vengono ossidati e scomposti per formare aldeidi e chetoni acidi grassi a basso peso molecolare, producendo un cattivo odore. Neutralizzazione del valore acido 1 g di acidi grassi liberi consuma koh mg
4.Idrogenazione
Una volta saturo, il liquido diventa solido e previene l'irrancidimento. Margarina, panna vegetale
5. Alogenazione
Misurazione del valore dello iodio
Fosfolipidi
Definizione di fosfolipide
Lipidi complessi contenenti acido fosforico
I tipi più importanti di fosfogliceridi
Glicerilfosfato
definizione
Il terzo gruppo ossidrile del glicerolo è fosforilato e gli altri due gruppi ossidrile sono esterificati con acidi grassi.
Il gruppo fosfato continua ad esterificare con il gruppo idrossile per formare vari glicerofosfolipidi. 1. Esterificazione dell'acido fosforico e della colina, lecitina (componente del biofilm). 2. Acido fosforico ed etanolamina, cefalina (componente della corteccia cerebrale) 3. Acido fosforico e serina, fosfolipide della serina (attivatore della protrombinasi) 3. Esterificazione dell'inositolo, fosfolipide dell'inositolo (cuore, cervello)
Sfingomielina
Ingredienti: sfingosina, acidi grassi e fosfatidilcolina
La ceramide è formata da sfingosina NH2 legata ad acidi grassi
natura
1. Liposolubile 2. Gli acidi grassi insaturi si ossidano facilmente 3. Possono essere idrolizzati 4. Idrofili e lipofili
Legare i lipidi
lipoproteine
Definizione: complesso di lipidi e proteine legati da legami non covalenti, presenti principalmente nel plasma, noti anche come lipoproteine plasmatiche
classificazione della densità
chilomicroni lipoproteine a densità molto bassa VLDI lipoproteine a densità intermedia IDL lipoproteine a bassa densità LDL HDL
L'LDL trasporta il colesterolo nel sangue periferico; l'HDL trasporta le lipoproteine del colesterolo al fegato per mantenere l'equilibrio del colesterolo
Malattia cardiovascolare con segnale LDL alto e HDL basso
Glicolipidi
lipidi semplici
Terpeni
Definizione: Lo scheletro di carbonio è composto da due o più isoprene collegati.
C10 monoterpene, c15 sesquiterpene, c20 diterpene (vitamina A), il beta carotene è un tetraterpene (precursore della vitamina A)
Steroide
Definizione: basato sulla struttura del ciclopentano poliidrofenantrene
colesterolo
Definizione: il profilo C17 è C8
derivati degli steroli
Acidi biliari (principali metaboliti del colesterolo, principali componenti della bile, grassi emulsionati, utili per l'assorbimento intestinale)
Il colesterolo può essere convertito in androgeni, estrogeni, glucocorticoidi, mineralcorticoidi e vitamina D
Fitosteroli
Definizione: il profilo C17 è C10
ridurre il colesterolo
acido nucleico
definizione
Polimero polinucleotidico composto da basi, zuccheri pentosi e fosfati
funzioni biologiche
1. Il DNA è l'immagazzinamento e il vettore delle informazioni genetiche e il principale materiale genetico degli esseri viventi.
2.L'RNA è principalmente coinvolto nella trasmissione e nell'espressione delle informazioni genetiche.
L’RNA ha una funzione catalitica
nucleoside
Definizione: è formato dalla condensazione dello zucchero pentoso e della base e collegati tramite legame glicosidico.
Nucleotide
Definizione: una base, uno zucchero pentoso e un fosfato formati attraverso legami glicosidici ed esterificazione
acido nucleico
Legame fosfodiesterico 3,5
Proprietà fisiche e chimiche: Denaturazione (i legami idrogeno vengono rotti e la doppia elica diventa una struttura a singolo filamento) Rinaturazione (il singolo filamento ripristina la doppia elica) Ibridazione (la regione di appaiamento delle basi tra DNA a singolo filamento proveniente da fonti diverse o tra singoli DNA e RNA a filamento, nel complesso possono formare una regione locale a doppia elica)
RNA
Classificazione
mRNA,tRNA,rRNA
effetto
Messaggero, trasportatore, catalisi di assemblaggio
struttura
retta
DNA
struttura
struttura primaria
retta circolare
struttura secondaria
doppia elica, destrorsa
L'antiparallelo 3'→5' è positivo
Forza di mantenimento: legame idrogeno, legame ionico, forza di impilamento delle basi principali
struttura terziaria
Conformazioni specifiche formate da torsioni e piegamenti: anse e superavvolgimenti.
proteina
Panoramica
definizione
È una macromolecola biologica con una conformazione relativamente stabile e determinate funzioni biologiche, composta da 20 tipi di L-α-amminoacidi condensati attraverso legami ammidici in una determinata sequenza.
componenti chimici
CHONS
Classificazione
proteina semplice
definizione
Proteine che producono solo aminoacidi quando idrolizzate
Categoria 7
Albumina (proteine del siero, proteine del siero di latte), Globulina (globulina sierica divisa in globuli superiori e inferiori), Glutine (glutineina di riso), prolamina (più prolina e ammide, più catene laterali non polari, nei semi delle piante, zeina, gliadina) Istoni (più istidina e lisina, come gli istoni del timo di vitello) Protamina (ricco di aminoacidi basici, protamina di salmone) Sclerostina (funzione protettiva del tessuto connettivo animale, cheratina, collagene, elastina, reticolina)
Insolubile in acqua
Glutine
prolamine
Niente, niente, niente, niente
Niente niente niente niente niente niente
proteine dure
Insolubile in alcool
Glutine
Insolubile in acqua 7,80 solubile
Niente, niente, niente
Niente niente niente niente niente niente
niente niente niente
insolubile in acido
niente niente niente
Niente, niente, niente
Niente, niente, niente, niente
Niente niente niente niente niente niente
proteine dure
insolubile negli alcali
niente niente niente
Niente, niente, niente
Istoni (ammoniaca diluita)
Protamina (come a sinistra)
proteine dure
sale diluito insolubile
Glutine
Niente, niente, niente
Niente, niente, niente, niente
Niente niente niente niente niente niente
proteine dure
Precipitazione del solfato di ammonio saturo
Albumina
Solfato di ammonio semisaturo
globulina
proteina legante
definizione
Durante l'idrolisi vengono prodotti non solo amminoacidi, ma anche altri composti organici o inorganici e proteine. La parte non amminoacidica è chiamata gruppo prostetico o ligando
Categoria 7
nucleoproteina
Gruppo protesico: acido nucleico
Nucleoproteine e ribosomi del DNA
lipoproteine
Gruppo protesico: lipidico
Vitelloglobulina
Glicoproteine e mucine
base protesica: Galattosio, mannosio, esameminosio, acido esuronico Acido, acido sialico, acido solforico o acido fosforico
Ovoalbumina
fosfoproteina
Gruppo protesico: gruppo fosfato attraverso il legame estere con la serina nelle proteine catene laterali di residui di acido o treonina.
caseina
proteina eme
Gruppo protesico: eme (composto porfirinico con metallo al centro)
Emoglobina (Fe), clorofilla (Mg)
flavoproteine
Gruppo protesico: flavina adenina dinucleotide
succinato deidrogenasi
metalloproteine
Gruppo protesico: una proteina che si lega direttamente a un metallo
L'alcol deidrogenasi contiene zinco
Funzioni biologiche 8 punti
1.Catalisi
Enzimi, proteine, enzimi proteolitici, alfa amilasi salivare
2. Struttura
proteine di membrana, cheratina, collagene
3.Trasbordo
membrana cellulare esterna
Emoglobina (ossigeno), albumina sierica (acidi grassi)
nella membrana cellulare
trasportatore del glucosio
4. Conservazione
Ovoalbumina di embrioni di uccello, proteine di arachidi e soia, lattoferrina per immagazzinare ferro
5. Esercizio
Proteine contrattili, proteine natatorie, proteine motorie (l'energia chimica ATP viene convertita in energia meccanica per il movimento)
6. Difesa dall'offesa
Difesa immunoglobulinica, proteina della coagulazione del sangue (trombina), veleno di serpente, ricina, difesa animale e vegetale
7.Regolazione
1. Regolare la capacità di altre proteine di svolgere funzioni fisiologiche, come l'insulina (peptidi)
2. Partecipare alla regolazione dell'espressione genica, attivando o inibendo la trascrizione dell'informazione genetica in rma
8. Controllare la crescita e la differenziazione cellulare
Fattori di crescita (ormoni della crescita - peptidi), proteine repressori (trascrizione terminata).
aminoacidi
struttura
20 tipi di aminoacidi negli organismi viventi, tipo L (la glicina non ha LD)
Amminoacidi rari (derivati), amminoacidi non proteici (non coinvolti nella composizione proteica)
natura
fisica
1.Solubilità
2. Attività ottica
3. Gusto (il tipo D è dolce, il tipo L è dolce, amaro e acido)
4. Spettro di assorbimento
Chimico
1.Acidità e alcalinità
2.Reazione amminica
Reagisce con l'acido nitroso: produce azoto gassoso, ne determina la quantità e determina l'azoto con il metodo di Van; Reazione con aldeidi: il principio di misurazione dell'azoto amminoacidico con il metodo della formaldeide; Formazione di sale - cisteina cloridrato; Reazioni di acilazione e idrossilazione - Reazione di Sanger, Reazione di Edman Reazione della carbonil ammoniaca – nota anche come reazione di Maillard
3.Reazione carbossilica
Reazioni di formazione di esteri e di sale: glutammato monosodico, reazione di clorurazione acida, reazione di formazione di ammide, reazione di azide
4. I gruppi amminocarbossilici partecipano insieme alla reazione
Reazione degli amminoacidi con la ninidrina
5. Reazione dei gruppi funzionali sul gruppo R
Ad esempio: il gruppo sulfidrilico della cisteina viene facilmente ossidato in un legame disolfuro per formare cistina
Classificazione
Il corpo umano può sintetizzarlo da solo?
Aminoacidi essenziali Prendiamo in prestito un libro o due
8 tipi (triptofano, fenilalanina, lisina, metionina, treonina, valina, leucina, isoleucina)
aminoacidi non essenziali
Aminoacidi semi-essenziali
Fornitura sintetica insufficiente nei neonati
Arginina, Istidina
Struttura basata su R
amminoacidi alifatici
15 tipi, 5 neutri, 2 contenenti idrossili, 2 contenenti zolfo, 4 acidi e ammidici, 2 basici
amminoacidi aromatici
3 tipi
Amminoacidi eterociclici
2 tipi
Polarità base R
Essere non polare o idrofobico
Polare ma senza carica
A pH 7 il gruppo R è carico negativamente
A pH 7 il gruppo R è carico positivamente
struttura proteica
struttura primaria
catena polipeptidica
L'ordine degli amminoacidi nella catena peptidica e la posizione dei legami disolfuro
Ammino N-terminale libero, carbossile C-terminale libero
struttura secondaria
La catena polipeptidica si ripiega su se stessa
La relazione spaziale tra i residui amminoacidici che sono vicini tra loro in una catena polipeptidica dovuta alle interazioni dei legami idrogeno
Una catena polipeptidica organizzata arbitrariamente non ha attività biologica. La funzione biologica deriva da una certa conformazione. La struttura primaria della proteina determina la sua conformazione.
alfa elica, foglio beta, svolta beta
struttura terziaria
La catena polipeptidica si ripiega e si piega ulteriormente
L'interazione tra amminoacidi distanti nella catena polipeptidica fa sì che la catena polipeptidica si pieghi o si pieghi per formare una struttura stretta e rigida. La struttura secondaria della catena polipeptidica si piega e si arriccia ulteriormente per formare una struttura globulare complessa.
Interazione: principalmente legami non covalenti (legami idrogeno, legami ionici, forze di van der Waals e legami idrofobici, ecc.) e occasionalmente legami covalenti - legami disolfuro.
Struttura quaternaria
Combinazione di catene peptidiche multiple
Diverse catene peptidiche sono collegate da legami non covalenti per formare un'unità attiva stabile. Questa catena peptidica è chiamata subunità della proteina.
Proprietà delle proteine
colloide
Gel di soluzione acquosa proteica; non può passare attraverso la membrana semipermeabile
precipitazione
Come salare
Le proteine fanno affidamento su pellicole d'acqua e cariche per mantenere la loro stabilità nelle soluzioni. Una volta rimossa la pellicola d'acqua, Le proteine si uniscono per formare grumi proteici più grandi, che alla fine precipitano
Dissociazione anfifila e punto isoelettrico
elettroforesi
cromatografia su gel
denaturazione delle proteine
definizione
Fattori fisici e chimici possono distruggere i legami idrogeno e altri legami deboli nella struttura tridimensionale delle molecole proteiche, portando alla perdita dell'attività proteica.
Denaturazione reversibile: finché la denaturazione non supera il limite, l'attività proteica può essere ripristinata (ripiegata); Denaturazione irreversibile: La denaturazione è irreversibile. Ad esempio: uova sode
reazione cromatica delle proteine
La reazione cromatica delle proteine si riferisce al cambiamento di colore prodotto dopo che la proteina reagisce con reagenti specifici. Le proteine hanno molti gruppi funzionali che possono reagire chimicamente con reagenti diversi per produrre colori diversi. Le reazioni cromatiche comuni delle proteine includono quanto segue:
enzima
Panoramica
definizione
Gli enzimi sono un tipo di macromolecole biologiche con un centro attivo e una certa conformazione che vengono prodotte dalle cellule viventi e possono catalizzare reazioni biochimiche sia in vivo che in vitro.
Caratteristiche catalitiche degli enzimi
Quantità in tracce, specificità, alta efficienza
Natura degli enzimi
La maggior parte delle proteine e alcuni RNA, come l’rRNA, catalizzano la sintesi dei legami ammidici
Classificazione
Caratteristiche molecolari
Sistema multienzimatico oligomerico monomerico
composizione
composto semplice
Classificazione delle reazioni enzimatiche 6 categorie
Ossidoreduttasi Transferasi Idrolasi Enzimi di lisi (lisi) Isomerasi Ligasi
nome
Abitudine
Nominati in base al substrato: amilasi, proteasi; Nominati in base alla natura della reazione catalizzata dall'enzima: transaminasi; Denominazione basata sui due principi sopra indicati: lattato deidrogenasi; Fonte dell'enzima o altre caratteristiche dell'enzima: pepsina, proteasi alcalina.
internazionalità
Lattato deidrogenasi EC 1.1.1.27
specificità enzimatica
assoluto relativo tridimensionale
Centro attivo enzimatico
definizione
Un sito spaziale che si lega ai substrati e svolge un ruolo catalitico.
parti funzionali
1. Legatura 2. Catalisi
attivo
Attività enzimatica
Riflette l'attività catalitica dell'enzima
L'attività catalitica degli enzimi è legata ai coenzimi, ai gruppi prostetici e agli ioni metallici
Attività specifica degli enzimi
Più è alto, più è puro
velocità della reazione enzimatica
fattore:
1.Concentrazione del substrato 2.Temperatura 3.Concentrazione dell'enzima 4.ph 4.Attivatore 6.Inibitore
Vitamine e coenzimi
Panoramica sulle vitamine
1. Definizione delle vitamine
È un tipo di sostanza organica necessaria per mantenere il normale processo vitale degli organismi. È richiesta in quantità molto piccole e non può essere sintetizzata o sintetizzata in piccole quantità dal corpo umano. Ha bisogno di essere fornita dal cibo, ma è molto importante per il mantenimento della salute umana.
2. Definizione di provitamina
Sostanze che possono essere convertite in vitamine nell'uomo e negli animali
3. Definizione di vitamine con lo stesso effetto
Sostanze che hanno una struttura chimica simile alle vitamine e hanno attività biologica vitaminica.
Funzione
1. Componenti del coenzima 2. Regolano il metabolismo corporeo
Classificazione delle vitamine (solubilità)
1. Solubile in acqua 2. Liposolubile
Sintomi correlati alle vitamine
Vitamine idrosolubili di tipo 2
1. Vitamina C
Natura chimica: Acido ascorbico, sostanza poliidrossiacida
Proprietà: Forte capacità riducente
Forma attiva:
Acido L-ascorbico
Funzione:
1. Anti-scorbuto 2. Corpo di trasferimento dell'idrogeno 3. Coenzima della prolina idrossilasi 4. Mantiene l'attività della tiolasi
Sintomi di carenza:
scorbuto
2.Vitamine del gruppo B (8 tipi)
VB1
Natura chimica: vitamina antineurite, tiamina (principalmente nell'organismo come tiamina pirofosfato TPP come forma coenzimatica)
natura:
Stabile agli acidi. Riscaldamento alcalino, SO2 viene facilmente distrutto
Funzione:
1. Coenzima decarbossilasi 2. Spostare il substrato dentro (fuori) dal centro attivo della decarbossilasi
Sintomi di carenza:
La carenza di TPP porta all'ostruzione del metabolismo del glucosio, all'accumulo di piruvato e a livelli elevati di piruvato nel sangue, nelle urine e nel cervello del paziente, manifestandosi come polineurite-beriberi.
Forma esistente: Tiamina pirofosfato TPP (forma attiva)
VB2
Natura chimica: Riboflavina
Proprietà: Stabile e resistente al calore in acido; facilmente distrutto dai raggi UV e dagli alcali
Funzione:: coenzima deidrogenasi, trasferimento H.
Sintomi da carenza: stomatite angolare, cheilite, scrotumite, blefarite, visione offuscata
Forma attiva: flavina mononucleotide (FMN), flavina adenina dinucleotide (FAD), (forma attiva)
VB3 (acido pantotenico)
Natura chimica: acido pantotenico, acido pantotenico. Coenzima A e componenti della proteina trasportatrice dell'acile
Proprietà: Estremamente stabile al calore e agli agenti riducenti, facilmente idrolizzabile negli alcali
Funzione: è un coenzima dell'aciltransferasi e svolge il ruolo di trasferimento dei gruppi acilici nel metabolismo.
Sintomi da carenza: diffusi, generalmente non carenti
Modulo esistente:
Coenzima A (CoA-SH)
VB5 (acido nicotinico)
Natura chimica: Niacina, detta anche niacina, vitamina PP
Proprietà: Non viene danneggiata dalla luce, dal calore e dall'ossigeno ed è la vitamina più stabile.
Funzione: la nicotinammide adenina dinucleotide NAD e NADP (forma attiva) sono coenzimi di una varietà di deidrogenasi non aerobiche e funzionano come trasmettitori di idrogeno.
Sintomi da carenza: dermatite, diarrea, demenza
Forme esistenti: Niacina, Niacinamide (principalmente)
VB6
Natura chimica: Vitamina B6, derivato della piridina.
Proprietà: Resistente al calore, agli acidi e agli alcali, ma sensibile alla luce.
Funzione: coenzima della transaminasi, aminoacido decarbossilasi, piridossal fosfato e piridossamina fosfato (forma attiva)
Sintomi da carenza: vomito, eccitazione del sistema nervoso centrale, convulsioni, anemia ipocromica
Forme esistenti: piridossina, piridossale e piridossamina
Biotina VB7 (vitamina H) e biotina decarbossilata
Essenza chimica: anello parallelo di tiofene con catena laterale di acido valerico combinato con urea.
natura:
Funzione: Coenzima della carbossilasi, che partecipa alla reazione di fissazione o decarbossilazione della CO2 nel corpo.
Sintomi da carenza: dermatiti, caduta dei capelli
Forma esistente: biotina (forma attiva)
VB11 (acido folico)
Essenza chimica: acido pteroilglutammico, composto da pterina, acido p-aminobenzoico e acido glutammico collegati.
Funzione: la vitamina ematopoietica tetraidrofolato (forma attiva) è un coenzima che rilascia unità monocarboniose.
Sintomi da carenza: anemia megaloblastica, leucopenia.
VB12
Natura chimica: cobalamina, corrina formata attorno agli ioni cobalto
Proprietà: Vitamina contro l'anemia perniciosa; coenzima coinvolto nel metabolismo dell'acido propionico, nell'attivazione del metile e in altre reazioni biochimiche
Funzione: 1. Vitamina contro l'anemia perniciosa 2. Partecipa al metabolismo dell'acido propionico e al coenzima di attivazione metilica
Sintomi di carenza: anemia, intorpidimento delle mani e dei piedi, ecc.
Forma attiva:
terreno comune
Costituisce principalmente il cofattore dell'enzima e influenza direttamente l'attività dell'enzima.
Dipende dal cibo Escreto nelle urine Raramente immagazzinato
Sindrome da carenza generalmente non tossica
4 tipi di vitamine liposolubili
1. Vitamina A
Natura chimica: Retinolo
Sintomi da carenza: cecità notturna
Moduli esistenti: A1 e A2 (uno più di 2 =). A1 retina di sangue di fegato animale, A2 pesce
Precursore β-carotene (scomposto per ottenere 2 molecole di A)
2. Vitamina D
Essenza chimica: composti di ciclopentano poliidrofenantrene.
Proprietà: Medio, resistente alle alte temperature e all'ossidazione in condizioni alcaline, si decompone gradualmente in condizioni acide
Funzione: favorire l'assorbimento del calcio nell'intestino tenue
Sintomi da carenza: rachitismo (bambini), osteomalacia (adulti)
Forme esistenti: vitamina D2, D3, D4, D5, D6, D7
3. Vitamina E
Natura chimica: Tocoferolo
Proprietà: Stabile agli acidi e al calore, instabile negli alcali
Funzione: antiossidante
Sintomi di carenza: sterilità
Modulo esistente:
8 tipi
L'alfa tocoferolo ha la più alta potenza biologica
4. Vitamina K
Natura chimica: Classe di derivati del 2-metil-l,4-naftochinone
Proprietà: Decomposizione ossidativa termostabile e sensibile agli alcali
Funzione: promuove la sintesi della protrombina
Sintomi di carenza: si verifica una coagulazione del sangue lenta.
Modulo esistente:
K1,K2,K3
terreno comune
Composto idrofobo, facilmente solubile nei lipidi e solventi organici
Si combina con lipoproteine o proteine leganti specifiche e viene trasportato nel sangue. Non viene escreto facilmente e viene immagazzinato nel fegato.
Il malassorbimento dei lipidi e la carenza a medio e lungo termine di questa vitamina possono causare carenza e un'assunzione eccessiva può causare avvelenamento.
acido lipoico
Natura chimica:
acido lipoico
natura:
Esistono forme ossidate e ridotte, sia idrosolubili che liposolubili.
Funzione: il coenzima trasferisce l'idrogeno
Sintomi di carenza: la carenza non è stata ancora identificata
Modifiche di archiviazione ed elaborazione
magazzinaggio
Degradazione enzimatica, degradazione fotocatalizzata e degradazione ossidativa
L'alta temperatura e l'acqua eccessiva causeranno gravi danni. Stoccaggio in atmosfera controllata a bassa temperatura
in lavorazione
Lavorazioni termiche, disidratazione, rifinizione del grano, fattori chimici acidi e alcalini