Proprietà del gel

solubilità

Durante il processo di riscaldamento, la struttura delle proteine ​​dei piselli e delle proteine ​​solubili nel sale nel pollo viene completamente espansa, l'interazione viene migliorata e si verificano denaturazione e aggregazione, che limitano il movimento delle molecole d'acqua e formano una fitta struttura a rete tridimensionale, che potenzia la ritenzione idrica del gel migliora la resa in cottura del gel.

La proteina del pisello è combinata con la proteina solubile in sale e il movimento delle molecole d'acqua è limitato. L'interazione tra le proteine ​​viene migliorata, denaturata e aggregata, formando una struttura di gel a rete tridimensionale relativamente densa, migliorando così la ritenzione idrica del gel.

Poiché la proteina del pisello ha forti proprietà emulsionanti e gelificanti, all'aumentare della quantità di proteina del pisello aggiunta, aumenta il numero di molecole di gel per unità di volume e la probabilità di collisioni intermolecolari, il che promuove l'interazione intermolecolare tra la proteina del pisello e la proteina solubile nel sale di manzo. La reticolazione forma una struttura di rete di gel stabile.

Si ipotizza che le proteine ​​del pisello possano promuovere la formazione della struttura del gel proteico solubile nel sale di manzo, principalmente attraverso il riempimento fisico, l'incorporamento e il supporto meccanico, e che i due possano funzionare attraverso interazioni chimiche come l'interazione idrofobica, il legame idrogeno e il legame disolfuro .

Isolato proteico di arachidi modificato (AH-PPI)

Proteolisi neutra dell'isolato proteico di arachidi e del suo idrolizzato enzimatico

Le proteine ​​del grano possono essere disperse uniformemente in tutto il gel e strettamente combinate con le fibre proteiche del surimi, prevenendo l'aggregazione delle proteine ​​miofibrillari sotto trattamento ad alta temperatura, con conseguente aumento delle proprietà elastiche.

L'aggiunta di FVP porta ad un aumento della polarità del microambiente in cui si trovano gli aminoacidi, indicando che i gruppi idrofobici della proteina sono esposti, il che migliorerà l'interazione tra la proteina e l'olio e faciliterà il miglioramento delle prestazioni di emulsionamento.

Dopo l'aggiunta di FVP, è più probabile che i gruppi idrofobici all'interno della proteina reagiscano con i gruppi carbonilici, raggiungendo così un nuovo equilibrio idrofobo-idrofilo, che è benefico per la formazione e la stabilità delle emulsioni.

Poiché FVP riempie lo spazio disponibile tra le proteine ​​nel sistema gel MP, collega le particelle tra loro e migliora le proprietà del gel misto.

Quando il rapporto tra FVP modificato termicamente e MP è 1:9, la microstruttura del gel composito diventa più densa e la ruvidità si riduce. Questo perché FVP, essendo una piccola molecola proteica di origine non animale, può formare un gel ben interconnesso con MP la continuità della matrice e della matrice proteica viene migliorata e, dopo il preriscaldamento dell'FVP, la struttura proteica si dispiega, il che rende più forte la capacità di legare l'acqua all'interno del gel, risultando in una struttura più uniforme e densa che migliora. le proprietà del gel.

Il contenuto di fogli β del gel è aumentato leggermente dopo l'aggiunta di FVP modificato, il che era coerente con i risultati delle proprietà del gel proteico.

Durante la modifica di FVP con FVSP all'1%, la combinazione di proteina e polisaccaride ha prodotto un'interazione elettrostatica più forte. Quando miscelata con MP, il trattamento termico ha causato la combinazione delle particelle di polisaccaride con MP in una forma di rete per formare una colla di rete.

L'aggiunta delle proteine ​​dei fagioli mung migliora l'interazione tra le proteine ​​e promuove la formazione di una struttura a rete di gel più stretta.

Le proteine ​​dei fagioli mung possono ridurre il contenuto di acqua libera e aumentare il contenuto di acqua non corrente, il che aiuta la carne macinata a formare una buona struttura gel tridimensionale, ad aumentare la forza capillare e a trattenere più umidità.

La proteina della quinoa è una proteina idrosolubile, composta principalmente da albumina e globulina. Il contenuto di gliadina e glutenina è basso, quindi la sua solubilità è superiore a quella delle normali proteine ​​del grano. Pertanto, all'aumentare della quantità di proteina della quinoa aggiunta, la proteina la solubilità della soluzione complessa aumenta significativamente.

Dopo l'aggiunta della proteina di quinoa, la forza chimica del gel composito cambia e il contenuto di legami ionici e di legami idrogeno aumenta ed è correlato positivamente con la quantità di proteina di quinoa aggiunta. Attraverso il legame idrogeno e il legame ionico, il legame tra la proteina della quinoa e l'MP diventa più stretto, il che fa sì che la proteina composita abbia migliori proprietà gelificanti.

La proteina della quinoa è ricca di lisina e altri amminoacidi polari, che formano legami ionici con i gruppi funzionali esposti all'interno di MP durante il processo di riscaldamento. All'aumentare del contenuto di proteine ​​della quinoa, il contenuto di legami ionici continua ad aumentare.

La proteina della quinoa è ricca di cisteina. Durante il processo di riscaldamento, la struttura della proteina della quinoa viene aperta a causa del riscaldamento, facendo sì che i gruppi idrofobici e i gruppi sulfidrilici nelle catene laterali della cisteina siano più esposti all'ambiente, promuovendo le interazioni idrofobiche formazione del legame disolfuro.

L'aggiunta della proteina di quinoa promuoverà la trasformazione della struttura a spirale casuale in una struttura a foglio β e α-elicoidale. L'aumento delle strutture β-sheet e α-elicoidali favorisce l'induzione ad alta temperatura della reticolazione proteica, migliorando così la resistenza del gel.

Dopo che la proteina della quinoa è stata miscelata con MP, viene riscaldata per formare un gel di rete. La proteina della quinoa viene riempita nella struttura a griglia tridimensionale formata dal riscaldamento di MP e si basa sugli effetti dei legami idrogeno e dei legami ionici per aumentare ulteriormente l'interazione. con molecole d'acqua nel gel La capacità di assorbimento non solo aumenta la ritenzione idrica e impedisce all'acqua di fuoriuscire facilmente, ma rende anche la struttura del gel più densa e liscia.

L'aggiunta di proteine ​​di riso può aumentare l'assorbimento di acqua da parte della carne e, cosa più importante, può interagire con le proteine ​​di surimi per promuovere la formazione di una struttura di rete tridimensionale spaziale relativamente densa di surimi, migliorare la forza della struttura di rete del gel di surimi e promuovere il rilascio di acqua che non è facile da scorrere. La mobilità è ridotta, la capacità di essere catturata è migliorata e più acqua libera viene deviata nella direzione di acqua meno mobile. Ciò riduce ulteriormente la perdita di gel di surimi durante il processo di cottura e migliora la capacità di ritenzione idrica del gel di surimi.

L'interazione tra l'emulsione proteica di ceci (CPE) e la miosina è avvenuta durante il processo di riscaldamento, determinando la formazione di una certa struttura di rete tridimensionale. Ciò potrebbe essere dovuto al fatto che le nanoparticelle di proteine ​​di cece (CPN) nel CPE possono stabilizzare lo strato di interfaccia olio-acqua e partecipare alla costruzione della struttura della rete di gel di miosina.

Durante il processo di gelificazione, la miosina e le proteine ​​di cece vengono denaturate, esponendo i loro gruppi idrofobici e migliorando l'idrofobicità superficiale e le interazioni idrofobiche del gel composito.

La globulina dell'avena è una proteina oligomerica. La sua struttura terziaria collega principalmente le subunità attraverso legami non covalenti per formare una struttura stabile e la connessione delle subunità è composta da catene polipeptidiche acide e alcaline.

La globulina nell'OPE ha una struttura esamerica composta da 6 monomeri proteici e la sua stabilità termica è relativamente elevata. Il trattamento termico della globulina dell'avena a 100°C provocherà la dissociazione della struttura esamerica e l'aggregazione dei monomeri proteici, formando così un gel.

Le globuline dell'avena e le proteine ​​miofibrillari sono associate attraverso legami idrogeno e interazioni idrofobiche.

Quando gelificati mediante riscaldamento, vengono esposti più gruppi idrofobici che si combinano con le proteine ​​per aumentare la forza del gel della proteina complessa.

La globulina di avena nuda estratta mostra buone proprietà di solubilità, emulsionamento e formazione di schiuma in condizioni alcaline, nonché buona stabilità all'emulsificazione e stabilità alla formazione di schiuma. Il suo valore di viscosità è anche correlato positivamente con i cambiamenti di concentrazione.

Quando il rapporto tra MP e OPE è 7:3, la forza del gel è massima. Ciò può essere dovuto al fatto che una piccola quantità di OPE partecipa alla formazione della rete di gel composito sotto forma di riempitivo, che migliora significativamente la forza del gel. gel composito.

L'OPE, come proteina esogena, subisce una certa reticolazione dopo il contatto con MP, formando filamenti spessi e pori. Questa struttura può migliorare le proprietà meccaniche del gel.

Quando il gel si forma, è accompagnato dalla produzione di cristalliti fini e la viscoelasticità della rete di gel è fornita da piccoli cristalliti ordinati localmente. Questi cristalliti sono collegati in una struttura a rete da polimeri flessibili aggrovigliati. La struttura è stabilizzata principalmente da una combinazione di legami idrogeno e altre forze secondarie, aumentando così la quantità di energia recuperabile immagazzinata nel gel elastico.

L'OPE contiene una varietà di aminoacidi in proporzioni equilibrate, il che crea la possibilità di effetti sinergici dopo il pieno contatto con MP. Pertanto, man mano che la frequenza aumenta gradualmente, il cambiamento del modulo del gel composito aumenta gradualmente e diventa stabile il gel più prezioso.