Propriedades do gel

solubilidade

Durante o processo de aquecimento, a estrutura da proteína da ervilha e da proteína solúvel em sal no frango é totalmente expandida, a interação é aumentada e ocorrem desnaturação e agregação, o que restringe o movimento das moléculas de água e forma uma estrutura de rede tridimensional densa, o que aumenta a retenção de água do gel melhora o rendimento de cozimento do gel.

A proteína da ervilha é combinada com a proteína solúvel em sal, e o movimento das moléculas de água é restringido. A interação entre as proteínas é aumentada, desnaturada e agregada, formando uma estrutura de gel de rede tridimensional relativamente densa, aumentando assim a retenção de água do gel.

Como a proteína de ervilha tem fortes propriedades emulsificantes e gelificantes, à medida que a quantidade de proteína de ervilha adicionada aumenta, o número de moléculas de gel por unidade de volume e a probabilidade de colisões intermoleculares aumentam, o que promove a interação intermolecular entre a proteína de ervilha e a proteína solúvel em sal de carne bovina. A reticulação forma uma estrutura de rede de gel estável.

Especula-se que a proteína da ervilha pode promover a formação de estrutura de gel protéico solúvel em sal bovino, principalmente por meio de enchimento físico, incorporação e suporte mecânico, e os dois podem funcionar por meio de interações químicas, como interação hidrofóbica, ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto. .

Isolado de proteína de amendoim modificado (AH-PPI)

Proteólise neutra de proteína isolada de amendoim e seu hidrolisado enzimático

A proteína do trigo pode ser uniformemente dispersa por todo o gel e fortemente combinada com as fibras da proteína surimi, evitando a agregação de proteínas miofibrilares sob tratamento em alta temperatura, resultando em um aumento nas propriedades elásticas.

A adição de FVP leva a um aumento na polaridade do microambiente em que os aminoácidos estão localizados, indicando que os grupos hidrofóbicos da proteína estão expostos, o que aumentará a interação entre a proteína e o óleo e facilitará a melhoria do desempenho da emulsificação.

Após a adição de FVP, os grupos hidrofóbicos dentro da proteína têm maior probabilidade de reagir com os grupos carbonila, atingindo assim um novo equilíbrio hidrofóbico-hidrófilo, o que é benéfico para a formação e estabilidade das emulsões.

Como o FVP preenche o espaço disponível entre as proteínas no sistema de gel MP, ele conecta as partículas entre si e melhora as propriedades do gel misto.

Quando a proporção de FVP termicamente modificado para MP é de 1:9, a microestrutura do gel compósito torna-se mais densa e a rugosidade é reduzida. Isso ocorre porque o FVP, como uma pequena molécula de proteína de origem não animal, pode formar um gel bem interligado. com MP. A continuidade da matriz e da matriz proteica é melhorada e, após o pré-aquecimento do FVP, a estrutura da proteína se desdobra, o que torna mais forte a capacidade de ligação da água dentro do gel, resultando em uma estrutura mais uniforme e densa que melhora. as propriedades do gel.

O conteúdo da folha β do gel aumentou ligeiramente após a adição de FVP modificado, o que foi consistente com os resultados das propriedades do gel proteico.

Durante a modificação do FVP com 1% de FVSP, a combinação de proteína e polissacarídeo resultou em uma interação eletrostática mais forte. Quando misturado com MP, o tratamento térmico fez com que as partículas de polissacarídeo se combinassem com o MP em uma forma de rede para formar uma cola de coagulação.

A adição de proteína de feijão mungo aumenta a interação entre as proteínas e promove a formação de uma estrutura de rede de gel mais estreita.

A proteína do feijão mungo pode reduzir o teor de água livre e aumentar o teor de água não fluida, o que ajuda a carne picada a formar uma boa estrutura de gel tridimensional, aumentar a força capilar e reter mais umidade.

A proteína quinoa é uma proteína solúvel em água, composta principalmente por albumina e globulina. O teor de gliadina e glúten é baixo, portanto sua solubilidade é maior que a das proteínas de grãos comuns. a solubilidade da solução complexa aumenta significativamente.

Depois de adicionar proteína de quinoa, a força química do gel composto muda, e o conteúdo de ligações iônicas e ligações de hidrogênio aumenta e está positivamente correlacionado com a quantidade de proteína de quinoa adicionada. Através da ligação de hidrogênio e da ligação iônica, a ligação entre a proteína quinoa e o MP torna-se mais forte, o que faz com que a proteína composta tenha melhores propriedades de gelificação.

A proteína da quinoa é rica em lisina e outros aminoácidos polares, que formam ligações iônicas com os grupos funcionais expostos dentro do MP durante o processo de aquecimento. À medida que o conteúdo da proteína da quinoa aumenta, o conteúdo da ligação iônica continua a aumentar.

A proteína da quinoa é rica em cisteína Durante o processo de aquecimento, a estrutura da proteína da quinoa é aberta devido ao aquecimento, fazendo com que os grupos hidrofóbicos e grupos sulfidrila nas cadeias laterais da cisteína fiquem mais expostos ao meio ambiente, promovendo interações hidrofóbicas e. formação de ligação dissulfeto.

A adição de proteína de quinoa promoverá a transformação da estrutura helicoidal aleatória em folha β e estrutura α-helicoidal. O aumento nas estruturas de folha β e α-helicoidal conduz à indução de reticulação de proteínas em alta temperatura, melhorando assim a resistência do gel.

Depois que a proteína quinoa é misturada com MP, ela é aquecida para formar um gel de rede. A proteína quinoa é preenchida na estrutura de grade tridimensional formada pelo aquecimento MP e depende dos efeitos das ligações de hidrogênio e ligações iônicas para aumentar ainda mais a interação. com moléculas de água no gel A capacidade de adsorção não só aumenta a retenção de água, dificultando o escoamento da água, mas também torna a estrutura do gel mais densa e lisa.

Adicionar proteína de arroz pode aumentar a absorção de água pela carne e, mais importante, pode interagir com a proteína surimi para promover a formação de uma estrutura de rede tridimensional espacial relativamente densa de surimi, aumentar a força da estrutura de rede do gel de surimi e promover a liberação de água que não é fácil de fluir A mobilidade é reduzida, a capacidade de captura é aumentada e mais água livre é desviada na direção de água menos móvel. Isto reduz ainda mais a perda durante o processo de cozimento do gel de surimi e aumenta a capacidade de retenção de água do gel de surimi.

A interação entre a emulsão proteica de grão de bico (CPE) e a miosina ocorreu durante o processo de aquecimento, resultando na formação de uma certa estrutura de rede tridimensional. Isto pode ser devido ao fato de que as nanopartículas de proteína de grão de bico (CPNs) no CPE podem estabilizar a camada de interface óleo-água e participar na construção da estrutura da rede de gel de miosina.

Durante o processo de gelificação, as proteínas da miosina e do grão de bico são desnaturadas, expondo seus grupos hidrofóbicos e melhorando a hidrofobicidade superficial e as interações hidrofóbicas do gel compósito.

A globulina de aveia é uma proteína oligomérica. Sua estrutura terciária conecta principalmente subunidades através de ligações não covalentes para formar uma estrutura estável, e a conexão de subunidades é composta por cadeias polipeptídicas ácidas e alcalinas.

A globulina no OPE possui uma estrutura hexamérica composta por 6 monômeros proteicos e sua estabilidade térmica é relativamente alta. O tratamento de aquecimento da globulina de aveia a 100°C irá desencadear a dissociação da estrutura hexamérica e a agregação de monómeros proteicos, formando assim um gel.

As globulinas de aveia e as proteínas miofibrilares estão associadas através de ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas.

Quando gelificados por aquecimento, mais grupos hidrofóbicos são expostos e combinam-se com proteínas para aumentar a força do gel da proteína complexa.

A globulina de aveia pura extraída apresenta boa solubilidade, emulsificação e propriedades de formação de espuma sob condições alcalinas, bem como boa estabilidade de emulsificação e estabilidade de formação de espuma. Seu valor de viscosidade também está positivamente correlacionado com mudanças de concentração.

Quando a proporção de MP para OPE é de 7:3, a resistência do gel é máxima. Isso pode ocorrer porque uma pequena quantidade de OPE participa da formação da rede de gel compósito na forma de enchimento, o que melhora significativamente a resistência do gel. gel composto.

A OPE, por ser uma proteína exógena, sofre reticulação até certo ponto após o contato com o MP, formando filamentos grossos e poros. Essa estrutura pode melhorar as propriedades mecânicas do gel.

Quando o gel é formado, ele é acompanhado pela produção de cristalitos finos, e a viscoelasticidade da rede de gel é fornecida por pequenos cristalitos ordenados localmente. Esses cristalitos são conectados em uma estrutura de rede por polímeros flexíveis emaranhados. uma combinação de ligações de hidrogênio e outras forças secundárias, aumentando assim a quantidade de energia recuperável armazenada no gel elástico.

OPE contém uma variedade de aminoácidos em proporções equilibradas, o que cria a possibilidade de efeitos sinérgicos após contato total com MP. Portanto, à medida que a frequência aumenta gradualmente, a mudança do módulo do gel composto aumenta gradualmente e torna-se estável. o gel mais valioso.