Wondershare EdrawMind
Галерея диаграмм связей Различные механизмы геля растительных белков
- 2
Различные механизмы геля растительных белков
Это интеллектуальная карта о механизмах действия различных гелей растительных белков, включая изолят соевого белка, гороховый белок, изолят арахисового белка, Белок пшеничного глютена и т. д.
Отредактировано в 2024-01-19 16:30:29
Различные механизмы геля растительных белков
- Рекомендовано вам
- Структура
Различные механизмы геля растительных белков
Изолированный соевый белок
Свойства геля
После того, как SPI подвергается изменению pH в сочетании с мягким нагреванием в течение длительного времени, его белковые молекулы растягиваются и субъединицы диссоциируют. Таким образом, субъединицы SPI и MP чаще вступают в контакт, что способствует взаимодействию между ними. способствует улучшению свойств геля.
Реактивные группы боковой цепи SPI способствуют взаимодействию между миофибриллярным белком и SPI, увеличивают водородные связи, повышают степень связывания воды и белка, образуют непрерывную трехмерную сетчатую структуру и улучшают свойства геля.
Термическая обработка расщепляет пептидную цепь SPI и обнажает реакционноспособные группы, молекулы MP и SPI сближаются за счет гидрофобных сил и дисульфидных связей. Сетчатая структура геля представляет собой небольшие отверстия, является однородной и симметричной. Такая структура делает взаимодействие между белком и водой более прочным, а сетчатая структура, образующая гель, более стабильной.
SPI и PPP (изолят арахисового белка) сами по себе также обладают хорошими гелеобразными свойствами и водоудерживающей способностью. Они взаимодействуют с миофибриллярным белком сурими и после нагревания образуют более плотную трехмерную сетчатую структуру, что улучшает вязкоэластичность и прочность гелеобразования и удержание воды.
Ультразвуковое воздействие гидрофобных групп SPI на поверхность белка может образовывать более качественные белково-белковые полимеры, особенно во время термической агрегации, улучшать взаимодействие между SPI и MP и повышать эффективность геля.
Соотношение SPI к воде и маслу оказывает очень существенное влияние на прочность геля продуктов из сурими. Это связано с тем, что немышечный белок имеет не только гидрофобные, но и гидрофильные группы. В процессе дробления вода впитывается и происходит набухание, что повышает прочность геля миофибриллярного белка.
Растворимость
Растворимость белка связана с балансом гидрофильности/гидрофобности на поверхности молекулы белка, и этот баланс зависит от аминокислотного состава на поверхности молекулы. Гидрофильных групп больше, чем гидрофобных, что приводит к лучшей растворимости. , то количество добавляемого SPI увеличивается, и этот баланс снова меняется, указывая на то, что на поверхности белка появляется больше гидрофобных остатков.
Ослабление гидрофобного взаимодействия СПИ может привести к увеличению содержания свободного сульфгидрила, гидрофобности поверхности и растворимости раствора изолята соевого белка. Одновременное увеличение растворимости и гидрофобности поверхности, вызванное ультразвуком, может быть результатом уменьшения размера частиц белка и ослабления других молекулярных взаимодействий.
гороховый протеин
В процессе нагрева структура белка гороха и солерастворимого белка курицы полностью расширяется, взаимодействие усиливается, происходят денатурация и агрегация, что сдерживает движение молекул воды и образует плотную трехмерную сетчатую структуру. что улучшает удержание воды гелем, повышает выход геля при варке.
Белок гороха соединяется с солерастворимым белком, и движение молекул воды ограничивается, взаимодействие между белками усиливается, денатурируется и агрегируется, образуя относительно плотную трехмерную сетчатую структуру геля, тем самым усиливая удержание воды гелем.
Поскольку белок гороха обладает сильными эмульгирующими и гелеобразующими свойствами, то с увеличением количества добавляемого белка гороха увеличивается количество молекул геля в единице объема и вероятность межмолекулярных столкновений, что способствует межмолекулярному взаимодействию белка гороха и солерастворимого белка говядины. Сшивка образует стабильную сетевую структуру геля.
Предполагается, что гороховый белок может способствовать образованию гелевой структуры говяжьего солерастворимого белка, в основном за счет физического наполнения, внедрения и механической поддержки, и оба они могут действовать посредством химических взаимодействий, таких как гидрофобное взаимодействие, водородные связи и дисульфидные связи. .
изолят арахисового белка
Модифицированный изолят арахисового белка (AH-PPI)
Обработка щелочным pH приводит к расширению глобулярной структуры PPI, обнажая активные группы, находящиеся внутри белка, усиливая молекулярное взаимодействие между PPI и MP, образуя более плотную сетчатую структуру геля, тем самым увеличивая прочность геля MP.
Воздействие групп боковой цепи AH-PPI способствует взаимодействию между молекулами MP и PPI, тем самым образуя более плотную сетчатую структуру геля, связывая в ней больше воды и улучшая удержание воды гелем. Активные группы в AH-PPI способствуют взаимодействию между PPI и MP, поэтому структура сети геля становится более плотной и прочной.
Нейтральный протеолиз изолята белка арахиса и его ферментативного гидролизата
Ферментативный гидролизат разделения арахиса состоит из белков, низкомолекулярных пептидов, аминокислот, сахаров, жиров и других веществ. Этот процесс ферментативного гидролиза раскрывает молекулярную структуру белка арахиса, обнажает гидрофобные группы, усиливает гидрофобное взаимодействие между молекулами белка. и повышение производительности геля.
Увеличение антиоксидантного эффекта может сделать молекулярную форму МП более компактной, а белок, разложившийся на аминокислоты после ферментативного гидролиза, оказывать более широкий спектр воздействия на молекулы МП, что снижает вероятность текучести и деформации смеси-системы.
При температуре от 50°C до 60°C G' раствора MP с гидролизатом PPI сначала увеличивается, а затем снижается. Это может быть связано с тем, что денатурация миозинового хвоста ингибируется и предыдущая сетчатая структура геля не может быть легко разрушена.
белок пшеничной клейковины
Белок пшеницы может быть равномерно диспергирован по всему гелю и плотно сочетаться с волокнами белка сурими, предотвращая агрегацию миофибриллярных белков при высокотемпературной обработке, что приводит к увеличению эластичных свойств.
Белок Flammulina velutipes (FVP) и растворимый полисахарид (FVSP)
Добавление FVP приводит к увеличению полярности микроокружения, в котором расположены аминокислоты, что указывает на обнажение гидрофобных групп белка, что усилит взаимодействие между белком и маслом, что благоприятно для улучшения эффективность эмульгирования.
После добавления FVP гидрофобные группы внутри белка с большей вероятностью вступят в реакцию с карбонильными группами, тем самым достигая нового гидрофобно-гидрофильного баланса, который благоприятствует образованию и стабильности эмульсий.
Поскольку FVP заполняет доступное пространство между белками в гелевой системе MP, он соединяет частицы друг с другом и улучшает свойства смешанного геля.
Когда соотношение термически модифицированного ФВП к МП составляет 1:9, микроструктура композитного геля становится более плотной, а шероховатость уменьшается. Это происходит потому, что ФВП, как низкомолекулярный белок неживотного происхождения, может образовывать хорошо связанный гель. с МП усиливается непрерывность матрицы и белковой матрицы, а после предварительного нагрева ФВП структура белка разворачивается, что усиливает способность связывать воду внутри геля, в результате чего структура становится более однородной и плотной. свойства геля.
Содержание β-листов в геле немного увеличивалось после добавления модифицированного FVP, что согласовывалось с результатами по свойствам белкового геля.
Во время модификации FVP 1% FVSP сочетание белка и полисахарида приводило к более сильному электростатическому взаимодействию. При смешивании с МП термообработка вызывала соединение частиц полисахарида с МП в сетчатой форме с образованием сетчатого клея.
Белок бобов мунг (MBP)
Добавление белка бобов мунг усиливает взаимодействие между белками и способствует образованию более плотной структуры гелевой сетки.
Белок бобов мунг может снизить содержание свободной воды и увеличить содержание непротекающей воды, что помогает фаршу сформировать хорошую трехмерную гелевую структуру, увеличить капиллярную силу и сохранить больше влаги.
Белок киноа
Белок киноа представляет собой водорастворимый белок, состоящий в основном из альбумина и глобулина. Содержание глиадина и глютенина низкое, поэтому его растворимость выше, чем у обычных зерновых белков. Поэтому, когда количество добавляемого белка киноа увеличивается, белок. растворимость сложного раствора значительно возрастает.
После добавления белка киноа химическая сила композитного геля меняется, а содержание ионных и водородных связей увеличивается и положительно коррелирует с количеством добавленного белка киноа. Благодаря водородным и ионным связям связь между белком киноа и MP становится более прочной, что придает композитному белку лучшие гелеобразующие свойства.
Белок киноа богат лизином и другими полярными аминокислотами, которые образуют ионные связи с функциональными группами, обнаруженными внутри MP в процессе нагревания. По мере увеличения содержания белка киноа содержание ионных связей продолжает увеличиваться.
Белок киноа богат цистеином. В процессе нагрева структура белка киноа открывается из-за нагрева, в результате чего гидрофобные группы и сульфгидрильные группы в боковых цепях цистеина становятся более подверженными воздействию окружающей среды, способствуя гидрофобным взаимодействиям. образование дисульфидной связи.
Добавление белка киноа будет способствовать трансформации структуры случайного клубка в β-лист и α-спиральную структуру. Увеличение β-листов и α-спиральных структур способствует высокотемпературной индукции сшивки белков, тем самым улучшая прочность геля.
После того, как белок киноа смешивается с MP, его нагревают с образованием сетчатого геля. Белок киноа заполняется трехмерной решетчатой структурой, образованной в результате нагревания MP, и для дальнейшего усиления взаимодействия зависит от воздействия водородных и ионных связей. с молекулами воды в геле Адсорбционная способность не только увеличивает удержание воды и предотвращает ее легкое вытекание, но также делает структуру геля более плотной и гладкой.
рисовый белок
Добавление рисового белка может увеличить поглощение воды мясом и, что более важно, он может взаимодействовать с белком сурими, способствуя образованию относительно плотной пространственной трехмерной сетевой структуры сурими, повышая прочность сетевой структуры геля сурими и способствуя выделение воды, которую нелегко течь. Подвижность снижается, способность к улавливанию усиливается, и больше свободной воды отводится в сторону менее подвижной воды. Это еще больше снижает потери геля сурими в процессе приготовления и повышает водоудерживающую способность геля сурими.
Белок нута (CP)
В процессе нагревания произошло взаимодействие между белковой эмульсией нута (CPE) и миозином, в результате чего образовалась определенная трехмерная сетчатая структура. Это может быть связано с тем, что наночастицы белка нута (CPN) в CPE могут стабилизировать слой интерфейса масло-вода и участвовать в построении сетевой структуры миозинового геля.
В процессе гелеобразования белки миозина и нута денатурируются, обнажая их гидрофобные группы и улучшая гидрофобность поверхности и гидрофобные взаимодействия композитного геля.
Овсяный белок (OPE)
Овсяный глобулин представляет собой олигомерный белок. Его третичная структура в основном соединяет субъединицы посредством нековалентных связей с образованием стабильной структуры, а соединение субъединиц состоит из кислотных и щелочных полипептидных цепей.
Глобулин в OPE имеет гексамерную структуру, состоящую из 6 белковых мономеров, и его термическая стабильность относительно высока. Нагревательная обработка овсяного глобулина при 100°С вызовет диссоциацию гексамерной структуры и агрегацию мономеров белка, в результате чего образуется гель.
Глобулины овса и миофибриллярные белки связаны посредством водородных связей и гидрофобных взаимодействий.
При гелеобразовании при нагревании обнажается больше гидрофобных групп, которые соединяются с белками, увеличивая прочность геля сложного белка.
Экстрагированный голый овсяный глобулин демонстрирует хорошую растворимость, эмульгирование и пенообразование в щелочных условиях, а также хорошую стабильность эмульгирования и пенообразования. Его значение вязкости также положительно коррелирует с изменениями концентрации.
При соотношении МП к ОПЕ 7:3 прочность геля максимальна. Это может быть связано с тем, что небольшое количество ОПЕ участвует в формировании гелевой сетки композита в виде наполнителя, что значительно повышает прочность геля. композитный гель.
Будучи экзогенным белком, OPE в определенной степени подвергается сшивке после контакта с МП, образуя толстые нити и поры. Такая структура может улучшить механические свойства геля.
Образование геля сопровождается образованием мелких кристаллитов, а вязкоупругость гелевой сетки обеспечивают локально упорядоченные мелкие кристаллиты. Эти кристаллиты связаны в сетчатую структуру переплетенными гибкими полимерами. Структура стабилизируется в первую очередь за счет геля. сочетание водородных связей и других вторичных сил, тем самым увеличивая количество восстанавливаемой энергии, запасенной в эластичном геле.
ОПЕ содержит разнообразные аминокислоты в сбалансированных пропорциях, что создает возможность синергического эффекта после полного контакта с МП. Поэтому по мере постепенного увеличения частоты изменение модуля композитного геля постепенно увеличивается и становится стабильным. гель более ценный.