Величина Km равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной скорости реакции.

Km может представлять собой сродство фермента к субстрату при определенных условиях.

Величина Km является характеристической константой фермента.

Соединяются с необходимыми группами в активном центре фермента через ковалентные связи, чтобы инактивировать фермент.

Его невозможно удалить такими методами, как диализ и ультрафильтрация.

Фосфорорганические соединения, ионы тяжелых металлов низкой концентрации и соединения мышьяка.

Обратимо связывается с ферментами или комплексами фермент-субстрат посредством нековалентных связей, снижая или устраняя активность фермента.

тип

Может обратимо связываться с частью за пределами активного центра определенных молекул фермента, изменяя конформацию фермента.

аллостерический фермент

Аллостерические части

аллостерический эффект

Некоторые группы пептидной цепи ферментных белков могут ковалентно соединяться с определенными химическими группами при катализе других ферментов, и в то же время объединенные химические группы могут удаляться при катализе другого фермента, влияя таким образом на активность фермента.

Фосфорилирование против дефосфорилирования (наиболее распространенное)

Ацетилирование и деацетилирование

Метилирование и деметилирование

Аденилирование и деаденилирование

-SH и -S-S меняют друг друга

Зимоген: Некоторые ферменты находятся в неактивном состоянии до того, как они синтезируются или секретируются клетками или до того, как они смогут проявить свою каталитическую функцию.

Активация зимогена: при определенных условиях процесс превращения зимогена в активный фермент.

Механизм активации зимогена