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Immunologia medica - Anticorpi
"Immunologia medica" Casa editrice medica popolare, 7a edizione Capitolo 4 Anticorpi, comprende principalmente la struttura degli anticorpi, la diversità e l'immunogenicità degli anticorpi, le funzioni degli anticorpi, le caratteristiche e le funzioni di vari anticorpi, ecc.
Modificato alle 2024-03-23 18:57:39
Immunologia medica - Anticorpi
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- Profilo
anticorpo anticorpo,Ab
1. Struttura dell'anticorpo
Struttura di base degli anticorpi
Panoramica
Un monomero a forma di Y (struttura della catena tetrapeptidica) composto da due catene pesanti identiche e due catene leggere identiche collegate da legami disolfuro
catena leggera
Composto da due domini sferici contenenti circa 110 aminoacidi con sequenze simili ma funzioni diverse.
catena pesante
È costituito da 4-5 domini sferici contenenti circa 110 aminoacidi, sequenze simili ma funzioni diverse.
VH: regione variabile della catena pesante, CH: regione costante della catena pesante, VL: regione variabile della catena leggera, CL: regione costante della catena leggera
Descrizione dettagliata
catena pesante e catena leggera
Catena pesante (H)
Caratteristiche
Il peso molecolare è di circa 50~75kD (450~550 aa), contenente 4~5 domini strutturali
Classificazione (basata sulle differenze di antigenicità della regione costante CH della catena pesante) 5 categorie
catena μ
catena gamma
IgG1
IgG2
IgG3
IgG4
catena alfa
IgA1
IgA2
catena
catena
Differenze nelle caratteristiche dei diversi tipi di anticorpi
Numero di domini (IgE, IgM: la catena pesante ha 5 domini)
Lunghezza della regione cerniera (IgE, IgM nessuna)
Numero e posizione dei legami disolfuro
Numero di oligosaccaridi legati
Catena leggera (L)
Caratteristiche
Il peso molecolare è relativamente piccolo (25 kD) e contiene 2 domini.
Classificazione (basata sulla differenza di antigenicità della regione CL della costante della catena leggera) Categoria 2
Kappa
λ(lambda)
λ1
λ2
λ3
λ4
caratteristiche importanti
Le due catene leggere degli anticorpi naturali sono sempre dello stesso tipo
Tuttavia, nello stesso corpo possono esserci molecole di anticorpi con catene kappa o lambda.
La catena leggera di ciascuno dei cinque tipi di anticorpi può avere catene kappa e lambda e non vi è alcuna differenza nelle funzioni dei due tipi di catene leggere.
Le proporzioni di due tipi di catene leggere in specie diverse variano
Anomalie nel rapporto κ:λ possono riflettere anomalie nel sistema immunitario
regioni variabili e costanti
Regione variabile (regione V)
definizione
Le sequenze di 110 amminoacidi vicino all'N-terminale della catena pesante e della catena leggera nelle molecole di anticorpi variano notevolmente e i domini che formano sono chiamati regioni variabili, vale a dire VH e VL.
Concetti correlati
Regione ipervariabile (HVR)
Conosciuta anche come: regione determinante la complementarità (CDR)
高变区形成与抗原表位互补的空间构象
definizione
VH e VL hanno ciascuno tre regioni con composizioni e sequenze di aminoacidi altamente variabili.
Caratteristiche
Generalmente, la sequenza HVR3 (CDR3) presenta il grado di cambiamento più elevato
effetto principale
I sei CDR nella regione V della catena pesante e della catena leggera insieme formano il sito di legame dell'antigene dell'anticorpo, che determina la specificità dell'anticorpo ed è responsabile del riconoscimento e del legame degli antigeni e dell'esercizio degli effetti immunitari.
regione quadro (FR)
definizione
La composizione amminoacidica e la sequenza delle regioni esterne al CDR nella regione V hanno cambiamenti relativamente piccoli e sono chiamate regioni quadro.
VH o VL hanno ciascuno 4 aree scheletriche
FR1
FR2
FR3
FR4
effetto principale
Stabilizzare la configurazione spaziale della regione CDR per facilitare il legame preciso e specifico tra la CDR dell'anticorpo e i determinanti antigenici
regione costante (regione C)
definizione
La composizione aminoacidica e la sequenza della catena pesante e della catena leggera vicino all'estremità C-terminale della molecola di anticorpo sono relativamente costanti e il dominio strutturale che formano è chiamato regione costante, vale a dire CH e CL.
Caratteristiche
Gli anticorpi di classi diverse hanno lunghezze CH diverse
IgG, IgD e IgA hanno 3 domini CH
Le tattiche 3A appartengono a Good
IgE e IgM hanno 4 domini CH
EZ4Me
regione della cerniera
Posizione
Tra CH1 e CH2 (nessuno per IgM e IgE)
IgM
IgE
Caratteristiche strutturali
Ricco di prolina, facile da allungare e piegare
Funzione
È favorevole all'attività di entrambi i bracci delle Ig ed è favorevole al legame simultaneo di due epitopi antigenici identici da parte di entrambi i bracci.
Proprietà fisiche e chimiche
Facilmente idrolizzato dalle proteasi (papaina, pepsina, ecc.)
Esempio
Abs diversi hanno lunghezze diverse della regione della cerniera
IgG1, IgG2, IgG4 e IgA hanno regioni cerniera più corte
IgG3 e IgD hanno regioni cerniera più lunghe
Le IgM e le IgE non hanno una regione cerniera
Componenti ausiliari dell'anticorpo (strutture accessorie)
Catena J (catena di unione)
composizione
Una glicoproteina acida ricca di cisteina composta da 124 aminoacidi
fonte
sintesi delle plasmacellule
peso molecolare
15KD
Funzione
Collegare le molecole Ab monomeriche in dimeri o multimeri
Esempio
Dimero di IgA
Pentamero IgM (Me=我=五)
I cinque monomeri IgM sono collegati tra loro tramite legami disolfuro e sono collegati alla catena J tramite legami disolfuro per formare un pentamero.
IgG/IgE/IgD non hanno catena J
Precauzioni
La catena J (nome del gene: JCHAIN) non è lo stesso gene del gene J che codifica per gli anticorpi
Pezzo secretorio (SP)
definizione
Conosciuto anche come componente secretorio (SC), è un componente ausiliario sulla molecola secretoria IgA (legato in modo non covalente al dimero IgA, rendendolo IgA secretivo o SIgA).
peso molecolare
75KD
fonte
Sintetizzato e secreto dalle cellule epiteliali della mucosa
Funzione
Protegge la regione cerniera della SIgA dalla degradazione da parte degli enzimi proteolitici
Media il trasporto dei dimeri SIgA dalla sottomucosa attraverso le cellule epiteliali della mucosa alla superficie della mucosa
frammenti idrolizzati di molecole anticorpali
Frammenti di idrolisi della papaina
luogo
L'N-terminale prossimale legato con legame disolfuro della regione della cerniera della catena pesante
Prodotto
Legame dell'antigene del frammento (Fab) x2
composizione
VL/CL/VH/CH1
Caratteristiche
Si lega solo a un singolo epitopo ed è un anticorpo monovalente con una dimensione di circa 50 kD.
frammento cristallizzabile (Fc) x1
composizione
CH2/CH3
Caratteristiche
Nessuna attività di legame con l'antigene
È il sito in cui l'anticorpo si lega al recettore FC o alla molecola effettrice
Frammenti di idrolisi della pepsina
luogo
Il C-terminale del legame disolfuro nella regione cerniera della catena pesante, non specifico
Prodotto
1 frammento F(ab′)2
composizione
2 favolosi
zona delle cerniere
Caratteristiche
Può legare due epitopi antigenici contemporaneamente ed è un anticorpo bivalente.
Non solo mantiene l'attività biologica di legame con l'antigene corrispondente, ma evita anche gli effetti collaterali e le reazioni di ipersensibilità che possono essere causate dall'antigenicità del segmento Fc.
applicazione
Prodotti biologici, come l'antitossina della difterite e la tossina del tetano raffinati e purificati mediante proteolisi gastrica
alcuni piccoli frammenti pFc′
Caratteristiche
Alla fine viene degradato e non svolge alcun ruolo biologico.
Superfamiglia delle immunoglobuline (IgSF)
definizione
Oltre alle Ig, esiste un gran numero di proteine contenenti domini simili di ripiegamento delle immunoglobuline, che insieme formano la superfamiglia delle immunoglobuline.
Caratteristiche strutturali
Le molecole della superfamiglia delle immunoglobuline contengono almeno un dominio Ig costituito da 70 a 110 aminoacidi, ripiegato in una struttura a foglio β antiparallelo, e i fogli sono idrofobici e collegati tramite legami disolfuro per formare una piega dell'immunoglobulina.
Esempio
Le molecole IgSF sono ampiamente distribuite e la maggior parte è associata al sistema immunitario
Recettore dell'antigene delle cellule T
Corecettori delle cellule T CD4 e CD8
Corecettore CD19 delle cellule B
La maggior parte dei recettori Fc delle immunoglobuline
molecole costimolatorie
Alcune citochine e i loro recettori
2. Diversità e immunogenicità degli anticorpi
Diversità anticorpale
Come dimostrare che gli anticorpi sono diversi?
Gli anticorpi prodotti dalle cellule B stimolate da antigeni diversi variano in specificità e tipologia.
Perché gli anticorpi hanno bisogno della diversità?
La specificità di legame degli anticorpi agli antigeni è elevata e la diversità degli epitopi antigenici richiede una diversità di anticorpi per legarsi ad essi.
Come viene generata la diversità anticorpale?
Determinato dal riarrangiamento del gene dell'immunoglobulina ed espresso attraverso la selezione dell'antigene, riflette il riconoscimento e la risposta del corpo alla struttura fine dell'antigene.
Immunogenicità degli anticorpi
definizione
Anche gli anticorpi stessi sono immunogenici e possono stimolare l’organismo a produrre risposte immunitarie specifiche.
Fondamenti di struttura e funzione
Epitopi antigenici nelle molecole anticorpali
Tre sierotipi sono classificati in base agli epitopi antigenici
isotipo
definizione
Molecole anticorpali provenienti da individui diversi della stessa specie stimolano individui eterogenei a produrre lo stesso sierotipo, chiamato isotipi
Caratteristiche
Le regioni costanti condividono un gran numero di epitopi antigenici identici e sono immunogeniche solo per individui eterogenei.
È un marcatore antigene-specifico condiviso da tutte le singole molecole Ab della stessa specie ed è un marcatore di tipo specie.
Esiste nella regione C di Ab
Esempio
Utilizzare il CH CL delle IgG di topo come antigene per immunizzare le capre Gli anticorpi isolati dalle capre possono riconoscere la regione C di tutti gli anticorpi IgG di topo. Ciò che riconoscono è l'epitopo isotipico delle IgG di topo. In Western Blot può essere utilizzato come capra anticorpo secondario anti-topo per riconoscere l'anticorpo primario
Allotipo
definizione
Gli anticorpi dell'individuo A della stessa specie possono stimolare l'individuo B a produrre una risposta immunitaria specifica e il suo sierotipo è chiamato allotipo
Caratteristiche
Gli epitopi allotipici sono costituiti da un piccolo numero di epitopi differenziali nella regione costante dell'anticorpo (regione C)
Gli epitopi allogenici sono immunogenici sia per gli xenogenici che per gli allogenici
Esempio
Ad esempio, quando gli anticorpi neutralizzanti virus-specifici isolati dal paziente A guarito dal COVID-19 sono stati iniettati nel paziente B, si è verificata una reazione di rigetto durante il trattamento, con conseguente scarsa efficacia nel bloccare l’infezione virale.
La ragione fondamentale è che nella popolazione sono presenti diversi alleli del gene della regione C dell'anticorpo, che producono diversi epitopi allogenici.
espandere
La differenza nell'antigenicità allotipica è spesso solo uno o pochi residui aminoacidici, che può essere dovuto a mutazioni puntiformi nel gene strutturale che codifica per Ig ed è stabilmente ereditato. Pertanto, gli allotipi Ig possono essere considerati come marcatori genetici, che sono principalmente distribuito su CH e CL
Idiotipo (idiotipo, Id)
definizione
Diverse molecole anticorpali nello stesso organismo hanno anche un'immunogenicità diversa, chiamata idiottipo
La combinazione specifica di tutti gli epitopi nella regione variabile di una molecola di anticorpo è chiamata idiottipo.
Caratteristiche
L'idiotipo è la firma antigene-specifica unica per ciascuna molecola di anticorpo
Il suo epitopo è chiamato idiotopo
抗体的每个Fab段约有5~6个独特位,它们存在于V区
L'idiotipo può stimolare la produzione di anticorpi corrispondenti in organismi eterogenei, allogenici o anche nello stesso corpo, cioè anticorpi anti-idiotipo (anticorpo anti-idiotipo, AId o Ab2)
Esempio (notare la distinzione tra tipi univoci e bit univoci)
L'idiotopo 1 è il sito su Ab1 che si lega all'epitopo dell'antigene. L'Ab2 che induce è anche chiamato Ab2β, che è l'"immagine interna" dell'antigene e può simulare l'antigene e inibire competitivamente il legame di Ab all'antigene.
L'unico sito 2 esiste nella regione strutturale (FR) di Ab1 e l'Ab2 che induce è anche chiamato Ab2α.
5. Preparazione artificiale di anticorpi
anticorpo policlonale (pAb)
definizione
Una miscela di anticorpi contro diversi epitopi antigenici ottenuta attivando più cloni di cellule B con sostanze antigeniche è chiamata anticorpi policlonali (pAb).
Avere accesso
Comprende principalmente siero immunitario animale, siero di pazienti convalescenti e persone vaccinate
vantaggio
Ha un effetto completo e ha funzioni importanti come neutralizzare gli antigeni, condizionare e ADCC.
Ampiamente disponibile e facile da preparare
discordanza
Bassa specificità e soggetto a reattività crociata
Difficile da preparare in grandi quantità
Anticorpo monoclonale (mAb)
definizione
Gli anticorpi specifici prodotti dalle cellule di ibridoma monoclonale che riconoscono solo un epitopo antigenico sono chiamati anticorpi monoclonali (mAb) o anticorpi monoclonali in breve.
Principio di preparazione
Le cellule B possono produrre anticorpi, ma sono difficili da coltivare in vitro
Le cellule del mieloma possono proliferare indefinitamente all’interno e all’esterno del corpo, ma non possono secernere anticorpi.
Le cellule dell'ibridoma formate dai due non solo possono proliferare in grandi quantità, ma anche sintetizzare e secernere anticorpi specifici.
Caratteristiche
Struttura uniforme ed elevata purezza
Forte specificità
Facile da preparare
Processo di preparazione
Preparare i topi immunizzati con l'antigene bersaglio e stimolare i topi a produrre cellule B antigene-specifiche
Cellule isolate di milza di topo (contenenti cellule B) e cellule di mieloma di topo carenti di HGPRT (ipoxantina-guanina fosforibosiltransferasi) sono state fuse sotto l'azione del polietilenglicole (PEG)
Aggiungere il mezzo di selezione HAT (ipoxantina, aminopterina, timidina) per selezionare le cellule di ibridoma dopo la fusione. Le cellule del mieloma non fuse e le cellule B muoiono a causa di
Esaminare i cloni di cellule di ibridoma che riconoscono specificamente l'antigene bersaglio
Amplificare un gran numero di cloni cellulari di ibridomi specifici, separare il surnatante della coltura cellulare e purificare gli anticorpi monoclonali.
anticorpo di ingegneria genetica
definizione
Anticorpi o frammenti di anticorpi preparati mediante tecniche di ingegneria genetica
Mirata
È necessario mantenere i vantaggi dell’uniformità e della forte specificità dei mAb, ma anche superare gli svantaggi di essere derivati dal topo.
Tecnologia di ingegneria genetica per preparare anticorpi chimerici e anticorpi umanizzati
espandere
Tecnologia di visualizzazione dei fagi
Tecnologia di visualizzazione del lievito
clinico
Nel 2002, il primo anticorpo monoclonale completamente umano al mondo, Adalimumab (Humira/Humira), è stato approvato dalla FDA per il trattamento dell'artrite reumatoide, diventando il primo anticorpo completamente umano, con vendite superiori a 10 miliardi di dollari in dieci anni le vendite annuali superano i 10 miliardi di dollari USA ed è stato il "Re della droga" per nove anni consecutivi dal 2012.
4. Caratteristiche e funzioni dei vari tipi di anticorpi
IgG (forza principale)
La sintesi inizia a 3 mesi dalla nascita e raggiunge il livello adulto tra i 3 e i 5 anni.
È l'Ig più abbondante nel siero e nel liquido extracellulare, rappresentando il 75%-80% delle Ig sieriche.
È la Ig con l'emivita più lunga, circa 20-23 giorni
È l'unico anticorpo in grado di attraversare la placenta. Le IgG1/3/4 possono attraversare la barriera placentare e svolgere un ruolo importante nell'immunità anti-infezione neonatale.
Il segmento Fc di IgG1/2/3 può attivare il complemento e legarsi ai recettori Fc sulla superficie dei macrofagi e delle cellule NK per esercitare opsonizzazione ed effetti ADCC.
Anche alcuni autoanticorpi come gli anticorpi antitireoglobulina, gli anticorpi antinucleari e gli anticorpi che causano reazioni di ipersensibilità di tipo II e III appartengono alle IgG
L'IgG è l'anticorpo principale nella risposta immunitaria secondaria. Ha un'elevata affinità ed è ampiamente distribuito. È la "forza principale" della lotta del corpo contro le infezioni.
Le IgG1, IgG2 e IgG4 umane possono legarsi alla proteina A dello stafilococco (proteina A) attraverso il segmento Fc per purificare gli anticorpi o eseguire analisi diagnostiche.
Più di due terzi dei farmaci anticorpali presenti sul mercato vengono prodotti utilizzando la proteina A per la purificazione degli anticorpi. La purezza dell'anticorpo purificato in un unico passaggio può raggiungere oltre il 95%.
(unità d'avanguardia)
Le IgM rappresentano dal 5% al 10% dell'immunoglobulina sierica totale e la concentrazione sierica è di circa 1-1,5 mg/ml
L'IgM monomerico è espresso sulla superficie delle cellule B nella forma legata alla membrana (mIgM), che costituisce il recettore dell'antigene delle cellule B (BCR). L'espressione di sole mIgM è un segno di cellule B immature.
L'IgM secretoria è un pentamero, l'Ig con il peso molecolare più grande, ed è chiamata macroglobulina.
Generalmente non può passare attraverso le pareti dei vasi sanguigni ed è presente principalmente nel sangue
Le IgM pentameriche contengono 10 segmenti Fab e hanno una forte capacità di legare l'antigene (pentavalente!); contengono 5 segmenti Fc ed è più facile attivare il complemento rispetto alle IgG.
L'IgM è il primo anticorpo sintetizzato e secreto durante l'ontogenesi
I feti possono produrre IgM nel tardo sviluppo embrionale
Pertanto, livelli elevati di alcune IgM virus-specifiche nel sangue del cordone ombelicale indicano un'infezione intrauterina nel feto (come l'infezione da virus della rosolia o citomegalovirus).
L'IgM è anche il primo anticorpo a comparire nella risposta immunitaria umorale primaria e costituisce l'"avanguardia" della risposta anti-infezione specifica dell'organismo.
La rilevazione di IgM patogeno-specifiche nel siero indica un'infezione recente e può essere utilizzata per la diagnosi precoce dell'infezione.
(Guardie di frontiera – SIgA)
Le IgA hanno due tipi: sierotipo e tipo secretorio. I sierotipi sono monomerici ed esistono principalmente nel siero, rappresentando dal 10% al 15% delle immunoglobuline sieriche totali.
L'IgA secretoria (IgA secretoria, SIgA) è un dimero, collegato da catene J, contenente SP, ed è secreto nel fluido esocrino attraverso le cellule epiteliali della mucosa (notare l'abbreviazione di Ig sierica per distinguerla)
Risultati dell'osservazione al microscopio elettronico SIgA
L'SIgA è sintetizzato e secreto nell'intestino, nel tratto respiratorio, nelle ghiandole mammarie, nelle ghiandole salivari e nelle ghiandole lacrimali. L'SIgA è il principale tipo di anticorpo nel fluido esocrino e partecipa all'immunità della mucosa locale combinandosi con i corrispondenti microrganismi patogeni (batteri, virus, ecc.). .), impedisce agli agenti patogeni di aderire. La superficie cellulare svolge un ruolo importante nell'anti-infezione locale ed è la "guardia di confine" dell'organismo contro le infezioni. SIgA neutralizza anche le tossine sulle superfici delle mucose
La suscettibilità dei neonati alle infezioni respiratorie e gastrointestinali può essere correlata ad un’insufficiente sintesi di IgA
I bambini possono ottenere SIgA dal colostro materno, che costituisce un'importante immunità passiva naturale
La concentrazione normale di IgD nel siero umano è molto bassa (circa 0,03 mg/ml), e rappresenta solo lo 0,3% delle Ig sieriche totali.
Le IgD possono essere prodotte in qualsiasi momento durante l'ontogenesi
Tra i cinque tipi di Ig, l’IgD ha una regione cerniera più lunga ed è facilmente idrolizzata dalle proteasi → la sua emivita è molto breve (solo 3 giorni)
Le IgD si dividono in sierotipo e tipo legato alla membrana
sierotipo
La funzione fisiologica non è chiara
legato alla membrana
Le IgD legate alla membrana (mIgD) sono un marcatore della differenziazione e della maturazione delle cellule B
Le cellule B immature esprimono solo mIgM
Le cellule B mature possono esprimere sia mIgM che mIgD e sono chiamate cellule B naive.
Dopo che le cellule B sono state attivate dall'antigene, l'mIgD sulla loro superficie scompare gradualmente.
Il peso molecolare delle IgE è 160 kD, che è la Ig meno abbondante nel siero umano normale. La concentrazione sierica è estremamente bassa, circa 0,0003 mg/ml.
Principalmente secreto dalle plasmacellule nel tessuto linfoide sottomucoso
è un tipo di anticorpo che ama le cellule
I suoi domini CH2 e CH3 possono legarsi al FcεRI ad alta affinità sui mastociti e sui basofili e possono causare reazioni di ipersensibilità di tipo I se combinati con antigeni che rientrano nel corpo.
Può partecipare all’immunità antiparassitaria del corpo
Uccidi i parassiti attivando mastociti, eosinofili e basofili per rilasciare sostanze tossiche
3. Funzione degli anticorpi
Funzione della regione V dell'anticorpo
Riconoscere e legare specificamente l'antigene
Il CDR gioca un ruolo decisivo
Combinato con microrganismi patogeni e i loro prodotti, può neutralizzare le tossine e bloccare l’invasione degli agenti patogeni.
Concetti correlati
Valore di legame con l'antigene
Il numero di epitopi che legano le Ig
Esempio
Ab monomerico
2 prezzi
sigA
4 prezzi
IgM pentameriche
Teoricamente il prezzo è 10, ma a causa dell'ingombro sterico il prezzo effettivo è 5.
Funzione della regione C dell'anticorpo
attivare il complemento
Dopo che l'anticorpo si lega all'antigene corrispondente, la conformazione dell'anticorpo cambia, esponendo i siti di legame del complemento in CH2 e CH3 e attivando la via classica del complemento.
Specificità degli anticorpi
IgM, IgG1 e IgG3 hanno una forte capacità di attivare il complemento
IgG2 è meno efficace
IgA, IgE e IgG4 sono difficili da attivare il complemento da soli e devono formare polimeri per attivare il sistema del complemento attraverso il percorso alternativo.
Si lega ai recettori Fc
Il suo segmento Fc si lega alle cellule con i corrispondenti recettori Fc (FcR) sulla loro superficie per produrre diversi effetti biologici.
Opsonizzazione
definizione
IgG batteri-specifiche (IgG1 e IgG3): Fab si lega agli epitopi antigenici batterici e Fc si lega al FcγR dei macrofagi o dei neutrofili, promuovendo la fagocitosi dei batteri da parte dei fagociti attraverso l'effetto "ponte" delle IgG.
Concetti correlati
Opsonina
è qualsiasi molecola che potenzia la fagocitosi marcando gli antigeni della risposta immunitaria o marcando le cellule morte per il riciclaggio
Esempio
Anticorpo
complemento
proteine circolanti nel sangue periferico
Opsonizzazione
È un meccanismo molecolare mediante il quale i microrganismi o le cellule apoptotiche interagiscono più fortemente con i recettori della superficie cellulare sui fagociti attraverso molecole chimicamente modificate. Gli antigeni rivestiti di opsonine migliorano notevolmente il loro legame con le cellule immunitarie
Citotossicità cellulo-mediata anticorpo-dipendente (ADCC)
definizione
Si riferisce al legame di anticorpi specifici con gli antigeni della superficie della membrana cellulare, attivando le cellule effettrici immunitarie per lisare le cellule bersaglio ed è un meccanismo di difesa immunitaria mediato dalle cellule.
Caratteristiche
Parte della risposta immunitaria adattativa e parte della risposta immunitaria umorale
L'anticorpo si lega specificamente all'antigene sulla cellula bersaglio, mentre l'effetto letale delle cellule che esprimono FcR non è specifico.
cellule effettrici immunitarie correlate
Cellule Natural Killer (NK).
Cellule primarie che mediano l'ADCC
Macrofagi
neutrofili
eosinofili
Media le reazioni di ipersensibilità di tipo I
Concetti correlati
Reazione di ipersensibilità di tipo I
definizione
Noto anche come anafilassi o ipersensibilità immediata
Caratteristiche
Risponde rapidamente e si attenua rapidamente
Esistono evidenti differenze individuali e predisposizioni genetiche
Generalmente provoca solo disfunzioni fisiologiche senza gravi danni ai tessuti
I mastociti, i basofili, gli eosinofili ecc. mediati dalle IgE rilasciano sostanze biologicamente attive
istamina
5-idrossitriptamina
Sostanza A a reazione lenta (SPS-A)
Esempio
shock anafilattico
Eruzione cutanea causata da farmaci
Gastroenterite allergica indotta da alimenti
Rinite allergica, asma bronchiale, ecc. causata da pollini o polvere
base strutturale
L'IgE è un anticorpo che ama le cellule il cui Fc si lega all'IgE FcR ad alta affinità sulla superficie dei mastociti e dei basofili, sensibilizzandoli.
significato
Lo stesso allergene (allergene) si lega nuovamente alle IgE sulla superficie delle cellule bersaglio sensibilizzate, innescando una reazione di ipersensibilità di tipo I.
Attraversa la placenta e le mucose
Attraversa la placenta
base strutturale
Le IgG sono le uniche immunoglobuline nell’uomo che possono attraversare la placenta
Argomento Le cellule del trofoblasto sul lato materno della placenta esprimono una proteina di trasporto IgG, vale a dire FcR neonatale, FcRn - recettore del segmento Fc neonatale
Meccanismo di azione
Le IgG si legano selettivamente all'FcRn, trasferendosi così nelle cellule del trofoblasto ed entrando attivamente nella circolazione sanguigna fetale.
significato
Si tratta di un importante meccanismo immunitario passivo naturale ed è di grande importanza affinché i neonati resistano alle infezioni.
attraverso la mucosa
base strutturale
SIgA (patch secretivo dimero IgA)
Recettore poli-Ig (pIgR) espresso dalle cellule epiteliali della mucosa
Meccanismo di azione
Dopo che la SIgA si lega al recettore della poliimmunoglobulina (pIgR), il complesso IgA-pIgR viene endocitato nelle cellule epiteliali intestinali e quindi la SIgA viene trasportata nel lume intestinale attraverso enzimi ed esocitosi.
Patch secretivo SIgA (SP)
即PIgR胞外段的4个结构域
concetto di base
Anticorpo, Ab
È un'importante molecola effettrice che media l'immunità umorale. È un'immunoglobulina prodotta dal sistema immunitario sotto la stimolazione degli antigeni da parte delle cellule B o delle cellule B della memoria che proliferano e si differenziano in plasmacellule. Può legarsi specificamente all'antigene corrispondente ed è distribuito principalmente nel siero, è distribuito anche nel fluido tissutale, nel fluido esocrino e in alcune superfici della membrana cellulare.
Immunoglobuline (Ig)
definizione
Globulina con attività anticorpale o struttura chimica simile agli anticorpi
Classificazione
Ig secrete (sIg)
cioè gli anticorpi
Immunoglobulina di membrana (membrana Ig, mIg)
Espresso sulla superficie della membrana delle cellule B, vale a dire il recettore per il riconoscimento dell'antigene delle cellule B (BCR)
Globulina ≠ immunoglobulina
globulina
proteine sieriche normali
血浆蛋白：70~75 g/L ①白蛋白：38~48 g/L ②球蛋白：15~30 g/L γ球蛋白：12~17 g/L ③纤维蛋白原：2~4 g/L
应用
多发性骨髓瘤， γ球蛋白增多
肝炎：白蛋白、α及β-球蛋白减少，γ-球蛋白增高
globulina α1
globulina α2
betaglobulina
gammaglobulina
IgG, IgA, IgM, IgD, IgE (ovvero anticorpi, immunoglobuline)
Dominio strutturale (area funzionale)
struttura secondaria
"Barile Beta"
Due fogli β antiparalleli formati dal ripiegamento di diverse catene polipeptidiche sono collegati da un legame disolfuro intracatena per formare una struttura β-barile stabile.