マインドマップギャラリー さまざまな植物タンパク質ゲルのメカニズム
これは、大豆タンパク質分離物を含むさまざまな植物タンパク質ゲルのメカニズムに関するマインド マップです。 エンドウ豆のタンパク質、 ピーナッツタンパク質分離物、 小麦グルテンたんぱく質など
2024-01-19 16:30:29 に編集されましたさまざまな植物タンパク質ゲルのメカニズム
分離大豆タンパク質
ゲルの特性
SPI を穏やかな加熱と組み合わせた pH 変化で長時間処理すると、そのタンパク質分子が伸びてサブユニットが解離するため、SPI と MP のサブユニットがより頻繁に接触し、両者間の相互作用が促進されます。ゲル特性の改善に役立ちます。
SPIの側鎖反応基は、筋原線維タンパク質とSPIの相互作用を促進し、水素結合を増加させ、水とタンパク質の結合度を高め、連続的な三次元網目構造を形成し、ゲル特性を改善します。
熱処理により SPI ペプチド鎖が切断され、MP 分子と SPI 分子が疎水力とジスルフィド結合によってより緊密に集まり、均一かつ対称的なゲル ネットワーク構造になります。この構造により、タンパク質と水の相互作用が強くなり、ゲルを形成する網目構造がより安定になります。
SPI および PPP (ピーナッツタンパク質分離物) 自体も優れたゲル特性と保水能力を備えており、すり身筋原線維タンパク質と相互作用し、加熱後により緻密な三次元網目構造を形成し、粘弾性とゲル化が向上します。
SPI 疎水基をタンパク質表面に超音波曝露すると、特に熱凝集中に、より良好なタンパク質間ポリマーが形成され、SPI と MP 間の相互作用が改善され、ゲルの性能が向上します。
SPI と水と油の比率は、すり身製品のゲル強度に非常に大きな影響を与えます。これは、非筋肉タンパク質が乳化されていないときに疎水基だけでなく親水基も持つためです。破砕プロセスでは、水分が吸収されて膨潤し、筋原線維タンパク質のゲル強度が高まります。
溶解度
タンパク質の溶解度はタンパク質分子表面の親水性/疎水性のバランスに関係しており、このバランスは分子表面のアミノ酸組成に依存します。疎水性基よりも親水性基の方が多く存在するため、より溶解性が高くなります。 、その後、添加される SPI の量が増加し、このバランスが再び変化し、タンパク質表面により多くの疎水性残基があることを示します。
SPI の疎水性相互作用が弱まると、大豆タンパク質分離物溶液の遊離スルフヒドリル含量、表面疎水性、および溶解度が増加する可能性があります。超音波によって引き起こされる溶解度と表面疎水性の同時増加は、タンパク質粒子サイズの縮小と他の分子相互作用の弱化の結果である可能性があります。
エンドウ豆プロテイン
加熱プロセス中に、エンドウ豆タンパク質と鶏肉の塩溶性タンパク質の構造が完全に拡張され、相互作用が強化され、変性と凝集が起こり、水分子の移動が制限され、緻密な三次元ネットワーク構造が形成されます。これにより、ゲルの保水性が向上し、ゲルの調理収率が向上します。
エンドウタンパク質は塩溶性タンパク質と結合し、水分子の移動を抑制し、タンパク質間の相互作用を高め、変性、凝集させ、比較的緻密な三次元網目構造のゲル構造を形成し、ゲルの保水性を高めます。
エンドウたんぱく質は乳化性、ゲル化性が強いため、エンドウたんぱくの添加量が増加すると、単位体積あたりのゲル分子数が増加し、分子間衝突確率が増加し、エンドウたんぱく質と牛肉塩可溶性たんぱく質との分子間相互作用が促進されます。架橋により安定したゲルネットワーク構造が形成されます。
エンドウ豆タンパク質は、主に物理的な充填、埋め込み、および機械的支持を通じて牛肉塩可溶性タンパク質ゲル構造の形成を促進することができ、これら 2 つは疎水性相互作用、水素結合、ジスルフィド結合などの化学的相互作用を通じて作用する可能性があると推測されています。 。
ピーナッツタンパク質分離物
改変ピーナッツタンパク質分離物 (AH-PPI)
アルカリpH処理によりPPIの球状構造が拡大し、タンパク質内に埋もれた活性基が露出し、PPIとMPの間の分子相互作用が強化され、より緻密なゲルネットワーク構造が形成され、それによりMPのゲル強度が向上します。
AH-PPI 側鎖基が露出すると、MP 分子と PPI 分子間の相互作用が促進され、それによってより高密度のゲルネットワーク構造が形成され、より多くの水分が結合し、ゲルの保水性が向上します。 AH-PPI の活性基は PPI と MP 間の相互作用を促進するため、ゲルのネットワーク構造はより緻密で強力になります。
ピーナッツタンパク質単離物およびその酵素加水分解物の中性タンパク質分解
ピーナッツ分離の酵素加水分解物は、タンパク質、小分子ペプチド、アミノ酸、糖、脂肪、その他の物質で構成されています。この酵素加水分解のプロセスにより、ピーナッツタンパク質の分子構造が解き放たれ、疎水性基が露出し、タンパク質分子間の疎水性相互作用が強化されます。 、およびゲルのパフォーマンスの強化。
抗酸化作用の増加により MP の分子形態がよりコンパクトになる可能性があり、酵素加水分解後にアミノ酸に分解されたタンパク質は MP 分子に対してより包括的な影響を及ぼし、ブレンド系が流動しにくくなり、変形しにくくなります。
50℃から60℃の間で、PPI加水分解物を含むMP溶液のG'は最初に増加し、その後減少しました。これは、ミオシン尾部の変性が抑制され、以前のネットワークゲル構造が破壊されにくくなったためと考えられます。
小麦グルテンタンパク質
小麦タンパク質はゲル全体に均一に分散し、すり身タンパク質繊維としっかりと結合するため、高温処理下での筋原線維タンパク質の凝集が防止され、その結果、弾性特性が増加します。
Flammulina velutipes タンパク質 (FVP) および可溶性多糖類 (FVSP)
FVP の添加により、アミノ酸が存在する微小環境の極性が増加します。これは、タンパク質の疎水基が露出していることを示しており、これによりタンパク質と油の間の相互作用が強化され、乳化性能の向上が促進されます。
FVP を添加すると、タンパク質内の疎水基がカルボニル基と反応しやすくなり、新しい疎水性と親水性のバランスに達し、エマルジョンの形成と安定性に有益になります。
FVP は MP ゲルシステム内のタンパク質間の利用可能な空間を埋めるため、粒子を互いに結合し、混合ゲルの特性を改善します。
熱修飾された FVP と MP の比率が 1:9 の場合、複合ゲルの微細構造はより緻密になり、粗さは減少します。これは、FVP が低分子の非動物源タンパク質として、十分に相互結合したゲルを形成できるためです。 MP を使用すると、マトリックスとタンパク質マトリックスの連続性が強化され、FVP が予熱された後、タンパク質の構造が広がり、ゲル内の水との結合力がより強くなり、より均一で緻密な構造が得られます。ジェルの性質。
ゲルのβシート含有量は、修飾 FVP の添加後にわずかに増加しました。これは、タンパク質ゲルの特性の結果と一致していました。
1% FVSP による FVP の修飾中に、タンパク質と多糖の組み合わせにより、MP と混合するとより強い静電相互作用が生じ、熱処理により多糖粒子がネットワーク状に結合してネットワーク凝集が形成されました。
緑豆プロテイン(MBP)
緑豆タンパク質を添加すると、タンパク質間の相互作用が強化され、より緊密なゲルネットワーク構造の形成が促進されます。
緑豆タンパク質は自由水の含有量を減らし、非流動水の含有量を増やすことができ、それによってひき肉が良好な三次元ゲル構造を形成し、毛細管力を高め、より多くの水分を保持するのに役立ちます。
キヌアプロテイン
キヌアタンパク質はアルブミンとグロブリンを主成分とする水溶性タンパク質であり、グリアジンとグルテニンの含有量が少ないため、通常の穀物タンパク質に比べて溶解度が高く、キヌアタンパク質の添加量が多くなります。複雑な溶液の溶解度が大幅に増加します。
キヌアタンパク質を添加すると、複合ゲルの化学力が変化し、イオン結合と水素結合の含有量が増加し、キヌアタンパク質の添加量と正の相関関係があります。水素結合とイオン結合により、キヌアタンパク質とMPの結合がより強固になり、複合タンパク質のゲル化特性が向上します。
キノアタンパク質にはリジンやその他の極性アミノ酸が豊富に含まれており、加熱プロセス中に MP 内部に露出した官能基とイオン結合を形成します。キノアタンパク質の含有量が増加するにつれて、イオン結合含有量は増加し続けます。
キノアタンパク質にはシステインが豊富に含まれており、加熱プロセス中にキノアタンパク質の構造が開き、システイン側鎖の疎水基とスルフヒドリル基がより多くの環境にさらされ、疎水性相互作用が促進されます。ジスルフィド結合の形成。
キヌアタンパク質を添加すると、ランダムコイル構造からβシート、αヘリックス構造への変換が促進されます。 βシートおよびαヘリックス構造の増加は、タンパク質架橋の高温誘導を促進し、それによってゲル強度が向上します。
キヌアタンパク質をMPと混合した後、加熱してネットワークゲルを形成します。キヌアタンパク質は、MP加熱によって形成された三次元格子構造に充填され、水素結合とイオン結合の効果により相互作用をさらに高めます。ゲル内の水分子との吸着力により、保水力が高まり水の流出を防ぐだけでなく、ゲル構造がより緻密で滑らかになります。
米たんぱく質
米タンパク質を添加すると、肉による水分の吸収が増加し、さらに重要なことに、すり身タンパク質と相互作用して、すり身の比較的緻密な空間的三次元網目構造の形成を促進し、すり身ゲルの網目構造強度を高め、すり身のゲル化を促進することができる。流れにくい水の放出は、移動性が低下し、捕捉される能力が強化され、より多くの自由水が移動性の低い水の方向にそらされます。これにより、調理プロセス中のすり身ゲルの損失がさらに減少し、すり身ゲルの保水能力が向上します。
ひよこ豆プロテイン(CP)
ヒヨコマメタンパク質エマルション(CPE)とミオシンの間の相互作用は加熱プロセス中に発生し、その結果、特定の三次元ネットワーク構造が形成されます。これは、CPE 中のひよこ豆タンパク質ナノ粒子 (CPN) が油水界面層を安定化し、ミオシンゲルネットワーク構造の構築に関与できるという事実によるものと考えられます。
ゲル化プロセス中に、ミオシンとひよこ豆のタンパク質が変性し、それらの疎水性基が露出し、複合ゲルの表面疎水性と疎水性相互作用が改善されます。
オーツ麦タンパク質(OPE)
オーツ麦グロブリンはオリゴマータンパク質であり、その三次構造は主に非共有結合を介してサブユニットを接続して安定な構造を形成しており、サブユニットの接続は酸性およびアルカリ性のポリペプチド鎖で構成されています。
OPE中のグロブリンは6つのタンパク質モノマーからなる六量体構造をしており、熱安定性が比較的高いです。オーツグロブリンを100℃で加熱処理すると、六量体構造の解離とタンパク質モノマーの凝集が引き起こされ、ゲルが形成されます。
オーツ麦グロブリンと筋原線維タンパク質は、水素結合と疎水性相互作用を通じて結合しています。
加熱によりゲル化すると、より多くの疎水性基が露出してタンパク質と結合し、複合タンパク質のゲル強度が高まります。
抽出された裸のオーツ麦グロブリンは、アルカリ条件下で良好な溶解性、乳化性、発泡性を示し、また、その粘度値は濃度変化と正の相関を示します。
MP と OPE の比率が 7:3 の場合、ゲル強度は最大になります。これは、少量の OPE がフィラーの形で複合ゲル ネットワークの形成に関与し、ゲル強度が大幅に向上するためと考えられます。複合ゲル。
外因性タンパク質である OPE は、MP との接触後にある程度の架橋を起こし、太いフィラメントと細孔を形成します。この構造により、ゲルの機械的特性が向上します。
ゲルが形成されるとき、微細な微結晶の生成が伴い、ゲルネットワークの粘弾性は局所的に規則正しい微結晶によって提供され、これらの微結晶は絡み合った柔軟なポリマーによってネットワーク構造で結合されます。水素結合とその他の二次的な力の組み合わせにより、弾性ゲルに蓄えられる回復可能なエネルギーの量が増加します。
OPE には各種アミノ酸がバランスよく含まれており、MP と完全に接触すると相乗効果が期待できます。そのため、周波数が徐々に上昇するにつれて複合ゲルの弾性率変化が徐々に大きくなり、粘弾性特性が安定します。ジェルの方が価値があります。