Panoramica
concetto
struttura o conformazione tridimensionale
Gruppo peptidico/piano ammidico/piano peptidico
Proteina oligomerica, multimerica, monomerica
Effetto allosterico P134
effetto idiosincratico
effettore negativo (inibitore)
La concezione delle proteine è determinata principalmente da interazioni deboli
Interazioni ioniche (coppie ioniche e ponti salini), legami idrogeno, forze di van der Waals e interazioni idrofobiche
I legami peptidici hanno proprietà rigide e planari
struttura secondaria delle proteine
spirale p100
alfa-elica
Chiralità (primaria, mano destra)
L-aa destrorso (il più comune)
La sequenza di aminoacidi influisce sulla stabilità dell'alfa elica (5 punti, p104)
Conformazione β (-conformazione) p104
Foglio β (-foglio)
parallelo e antiparallelo
β trefolo/foglio (-trefolo)
β turn (-turn) o struttura a forcina (struttura a forcina) p105
Struttura girevole a 180°, coinvolgente 4 aa
Struttura e domini supersecondari
Super livello 2
Classificazione
ββ
Fogli piegati antiparalleli
La più semplice: struttura a forcina β (struttura a forcina)
beta zigzag (-meandro) (chiave greca)
dominio
A volte, domini funzionali
Ragioni per la comparsa di domini strutturali
Caratteristiche e funzioni
Struttura quaternaria
simmetria
4 tipi di elementi di simmetria
Forza trainante per le associazioni di livello quattro
Forze di Van der Waals, legami idrogeno, costruzione ionica, interazioni idrofobiche
modo di interagire
Specificità dell'associazione delle subunità
Fornito da legami idrogeno e ionici tra gruppi polari sulle superfici interagenti
I vantaggi strutturali e funzionali dell'associazione di quarto livello
Migliorare la stabilità strutturale
Migliorare l’economia e l’efficienza genetica
Unire i gruppi catalitici
Hanno effetti sinergici e allosterici
Proteina di membrana
proteina della membrana periferica
proteina intrinseca della membrana
primo tipo
Proteine di membrana con un singolo peptide transmembrana
proteina di membrana con sette peptidi transmembrana
Proteine della membrana β-barile: porine
Alcuni trasportatori e proteine canale (p-p114)
Il trasportatore del glucosioTrasportatore del glucosio
lo scambiatore cloruro-bicarbonato
ATPasi di trasporto ATPasi di trasporto
Canali idrici AcquaporineAcquaporine
Proteina anfotropa/proteina ancorata ai lipidi
proteina globulare
Caratteristiche strutturali terziarie
Classificazione
Proteine ricche di metalli e disolfuro
Proteina fibrosa p106
Caratteristiche
Le catene polipeptidiche sono disposte in lunghe linee o fogli e appaiono fibrose o sottili come bastoncini.
Generalmente composta da "un unico tipo di struttura secondaria", la struttura terziaria è relativamente semplice
Classificazione
alfa-cheratina
È una proteina strutturale della pelle e suoi derivati sviluppati a partire dalle cellule ectodermiche.
Folding delle proteine, denaturazione, previsione della struttura
piega
Il ripiegamento delle proteine non è una ricerca casuale per trovare la conformazione di energia libera più bassa
Metodi per studiare gli intermedi
La piegatura viene completata rapidamente in più fasi
Il ripiegamento di p141 coinvolge le proteine isomerasi e chaperone
transessuale
Transessualità e concetto di rinaturazione
Previsione della struttura
Metodi per la determinazione delle strutture tridimensionali
Diffrazione di raggi X
Per la determinazione della struttura cristallina
NMR Risonanza magnetica nucleare P94
Studio della struttura dinamica delle macromolecole biologiche
microscopio elettronico
microscopia elettronica a colorazione negativa
Vantaggi e svantaggi (p-p198)
Conformazione delle proteine in soluzione
Spettroscopia differenza UV
Fluorescenza e polarizzazione della fluorescenza
La struttura secondaria regolare mantiene il profilo della struttura terziaria e la maggior parte di essa è correlata all'attività biologica della proteina. La maggior parte delle parti più attive sono composte da "giri e anse".
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