(1) Secondo la struttura del gruppo R: amminoacidi alifatici, amminoacidi aromatici, amminoacidi eterociclici, imminoacidi eterociclici

(2) Secondo la polarità strutturale del gruppo R: amminoacidi polari e non polari

(3) Secondo l'acidità e l'alcalinità degli amminoacidi: amminoacidi neutri, acidi e basici

(4) A seconda dello stato nutrizionale: aminoacidi essenziali e aminoacidi non essenziali

Proprietà fisiche: cristalli incolori, esistenti allo stato di ioni zwitterionici in cristalli o soluzioni, punto di fusione molto elevato, diverse rotazioni ottiche (tranne la glicina) e diversi spettri di assorbimento...

Spettro di assorbimento: Trp, Tyr e Phe possono assorbire la luce vicino a 280 nm, altri amminoacidi non assorbono la luce visibile

Proprietà anfotere: gli amminoacidi hanno proprietà acido-base e sono un tipo di elettroliti anfoteri

(1) Reazione della ninidrina

(2) Reazione dell'acido nitroso

(3) Reazione del dinitrofluorobenzene (reazione di Sanger)

(4) Reazione di fenil isotiocianato (reazione di Edman)

(5) Reazione Dansil-cl

Forza: legami secondari, inclusi legami idrogeno, forze idrofobiche, legami ionici, forze di van der Waals, legami di coordinazione, legami estere, ecc.

Piano ammidico e unità peptidica

Definizione: la disposizione spaziale della catena principale della catena polipeptidica dovuta all'azione dei legami idrogeno (cioè il modo in cui la catena principale stessa si piega e si avvolge)

Tipo: α-elica, β-foglio, β-giro, γ-giro, bobina casuale

Definizione: si riferisce alla combinazione di unità strutturali secondarie adiacenti (α-elica, β-foglio, ecc.) che si avvicinano l'una all'altra per formare un insieme di struttura secondaria regolare e identificabile spazialmente.

Tipo: αα, βxβ, β-Zigzag, canna β-plissettata, ecc.

Motivo: si riferisce a due o tre segmenti peptidici con strutture secondarie che sono vicine l'una all'altra nello spazio per formare una speciale struttura spaziale.

Dominio strutturale: si riferisce alla struttura tridimensionale di molecole o subunità proteiche globulari più grandi che spesso possono formare due o più regioni spazialmente distinte. Questa entità tridimensionale relativamente indipendente è chiamata dominio strutturale.

Si riferisce al fatto che, sulla base della struttura secondaria, la catena polipeptidica viene ulteriormente piegata e avvolta in una struttura tridimensionale più complessa, mantenuta principalmente da legami non covalenti (legami idrogeno, legami ionici, legami idrofobici, legami disolfuro). Può essere inteso come: un insieme di unità della struttura secondaria forma una struttura terziaria

Si riferisce alla disposizione tridimensionale delle subunità nelle proteine ​​oligomeriche e alle interazioni tra le subunità. Può essere inteso come il modo in cui le subunità proteiche polimerizzano in macromolecole (una subunità si riferisce a ciascuna catena polipeptidica con struttura tridimensionale in una proteina oligomerica ed è la più piccola unità covalente di una molecola proteica). Nota: le proteine ​​a catena singola non hanno struttura quaternaria.