Galleria mappe mentale Funzione e struttura delle proteine
Questa è una mappa mentale sulla funzione e la struttura delle proteine. I contenuti principali includono: le proprietà fisiche e chimiche delle proteine, la relazione tra struttura e funzione delle proteine, la struttura molecolare delle proteine e la composizione molecolare delle proteine.
Modificato alle 2024-03-08 15:21:16Microbiologia medica, Infezioni batteriche e immunità riassume e organizza i punti di conoscenza per aiutare gli studenti a comprendere e ricordare. Studia in modo più efficiente!
La teoria cinetica dei gas rivela la natura microscopica dei fenomeni termici macroscopici e le leggi dei gas trovando la relazione tra quantità macroscopiche e quantità microscopiche. Dal punto di vista del movimento molecolare, vengono utilizzati metodi statistici per studiare le proprietà macroscopiche e modificare i modelli di movimento termico delle molecole di gas.
Este é um mapa mental sobre uma breve história do tempo. "Uma Breve História do Tempo" é um trabalho científico popular com influência de longo alcance. Ele não apenas introduz os conceitos básicos da cosmologia e da relatividade, mas também discute os buracos negros e a expansão. Do universo. questões científicas de ponta, como inflação e teoria das cordas.
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La teoria cinetica dei gas rivela la natura microscopica dei fenomeni termici macroscopici e le leggi dei gas trovando la relazione tra quantità macroscopiche e quantità microscopiche. Dal punto di vista del movimento molecolare, vengono utilizzati metodi statistici per studiare le proprietà macroscopiche e modificare i modelli di movimento termico delle molecole di gas.
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Funzione e struttura delle proteine
composizione molecolare delle proteine
Composizione elementare delle proteine
Elementi principali: carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto, zolfo.
Caratteristiche: la maggior parte delle proteine ha un contenuto di azoto simile, con una media del 16%. Pertanto, il contenuto di azoto viene comunemente utilizzato per determinare il contenuto proteico, chiamato anche metodo di determinazione dell'azoto Kjeldahl.
Gli elementi costitutivi di base delle proteine: gli aminoacidi
Gli aminoacidi che compongono le proteine umane, ad eccezione della glicina, sono tutti aminoacidi L-a
Classificazione degli amminoacidi
amminoacidi idrofobici non polari
amminoacidi polari neutri
amminoacidi acidi
amminoacidi basici
Aminoacidi rari: selenocisteina, pirrolisina
Proprietà fisico-chimiche degli amminoacidi
Dissociazione sessuale e punto isoelettrico
Dissociazione anfotera: gli amminoacidi hanno sia gruppi a-carbossilici acidi che gruppi a-amminici basici, quindi hanno le caratteristiche della dissociazione anfotera.
Punto isoelettrico: in una soluzione con un certo pH, gli amminoacidi si dissociano in cationi e anioni nella stessa misura e la carica netta è zero. In questo momento, il pH della soluzione è il punto isoelettrico dell'amminoacido.
Proprietà di assorbimento dei raggi ultravioletti: esiste un picco massimo di assorbimento a 280 nm, quindi il valore di assorbimento della luce delle proteine a 280 nm può essere misurato per analizzare quantitativamente il contenuto proteico nella soluzione.
Reazione ninidrina: Il colore del composto blu-violetto è direttamente proporzionale all'ammoniaca prodotta dalla decomposizione degli aminoacidi. In base a ciò è possibile effettuare l'analisi quantitativa degli aminoacidi.
struttura molecolare delle proteine
Struttura primaria: si riferisce alla sequenza di aminoacidi dal N-terminale al C-terminale
Struttura secondaria: si riferisce alla disposizione spaziale delle unità peptidiche di una catena polipeptidica proteica e non coinvolge le catene laterali.
a-elica
foglio β
β-giro
riccioli casuali
struttura supersecondaria
polimero della struttura secondaria
Motivo: regione con specifica conformazione spaziale e specifica funzione
struttura terziaria
Definizione: la posizione spaziale relativa di tutti i residui amminoacidici nell'intera catena peptidica
dominio
Ricco di alcuni aminoacidi speciali, come la glicina e la prolina
Rilevante per funzioni specifiche: come l'attività catalitica o la funzione legante
Struttura quaternaria
Esistono due o più catene peptidiche, che si riferiscono alla relazione reciproca e alla posizione spaziale tra le subunità delle molecole proteiche multimeriche.
Legami chimici: legami idrofobici, legami idrogeno, legami ionici
Proprietà fisico-chimiche delle proteine
Proprietà zwitterioniche
Proprietà colloidali
Diametro molecolare 1~100 nm
Fornire un film di idratazione sulla sua superficie
Le superfici delle proteine hanno cariche omogenee
Picco di assorbimento UV
Il caratteristico picco di assorbimento a 280 nm può essere utilizzato per la determinazione quantitativa delle proteine.
denaturazione delle proteine
Distrugge i legami non covalenti e i legami disolfuro senza distruggere la struttura primaria
Rinaturazione delle proteine, precipitazione, coagulazione
reazione del colore
reazione del biureto
Legame peptidico solfato di rame = rosso o viola
Reazione della ninidrina
Aminoacido ninidrina=blu-viola
Struttura delle proteine e relazione tra funzioni
principali funzioni delle proteine
La struttura biologica delle cellule, il trasporto dei materiali, la funzione catalitica, lo scambio di informazioni, la funzione immunitaria, il mantenimento dell'equilibrio acido-base del corpo, il mantenimento della pressione osmotica...
La struttura primaria delle proteine è la base per la struttura e la funzione di ordine superiore
La funzione delle proteine dipende dalla struttura spaziale specifica
L'emoglobina trasporta l'ossigeno
La combinazione della prima subunità con l'ossigeno può favorire la combinazione delle subunità successive con l'ossigeno, chiamato effetto sinergico positivo.