Punto isoelettrico della proteina: quando la soluzione proteica è a pH, la proteina ha la stessa tendenza a dissociarsi in ioni positivi e negativi, diventando ioni zwitterionici con una carica netta pari a zero. In questo momento, il pH della soluzione è chiamato isoelettrico punto della proteina.

elettroforesi delle proteine

cromatografia proteica

Fattori che stabilizzano i colloidi proteici

Dialisi e ultrafiltrazione

precipitazione delle proteine

denaturazione delle proteine Sotto l'azione di alcuni fattori fisici e chimici, la specifica conformazione spaziale delle proteine ​​viene distrutta, cioè la struttura spaziale ordinata diventa una struttura spaziale disordinata, con conseguenti cambiamenti nelle sue proprietà fisiche e chimiche e perdita di attività biologica.

Si ritiene generalmente che la denaturazione delle proteine ​​avvenga principalmente attraverso la distruzione dei legami disolfuro e dei legami non covalenti e non implichi cambiamenti nella sequenza aminoacidica nella struttura primaria.

Rinaturazione delle proteine Se il grado di denaturazione della proteina è minore, la proteina può ancora recuperare o recuperare parzialmente la sua conformazione e funzione originaria dopo aver rimosso i fattori denaturanti.

precipitazione delle proteine In determinate condizioni, quando le catene laterali idrofobiche delle proteine ​​vengono esposte, le catene peptidiche si aggrovigliano tra loro e poi si aggregano, precipitando così dalla soluzione.

Coagulazione delle proteine Il fiocco deformato della proteina può essere trasformato in un coagulo relativamente solido quando riscaldato, e questo coagulo non è facilmente ridissolubile in acidi e alcali forti.

Poiché le molecole proteiche contengono doppi legami coniugati di tirosina e triptofano, hanno un picco di assorbimento caratteristico ad una lunghezza d'onda di 280 nm.

Reazione della ninidrina

reazione del biureto