Elica destrorsa, le catene laterali degli amminoacidi si estendono all'esterno dell'elica Ogni 3,6 residui amminoacidici dell'elica sale di un giro, il passo dell'elica è di 0,54 nm e il diametro dell'elica è di 0,5 nm. Facendo affidamento sui legami idrogeno per mantenere l'elica, la direzione dei legami idrogeno è parallela all'asse lungo dell'elica Spesso hanno caratteristiche bisessuali e sono scalabili (elastici)

Ciascuna unità peptidica è piegata in sequenza a zigzag con atomi di carbonio alfa. Le catene laterali si trovano alternativamente sopra e sotto la struttura a zigzag. Le strutture a zigzag all'interno di una catena peptidica sono disposte in parallelo e possono correre nella stessa direzione o in direzioni opposte.

Spesso si verifica negli angoli dove la catena peptidica subisce una rotazione di 180° Di solito è costituito da 4 residui aminoacidici Il secondo residuo è spesso prolina

Appaiono spesso sulla superficie delle molecole proteiche, principalmente residui idrofili, e svolgono un ruolo importante nel riconoscimento molecolare.

Comunemente presente nelle proteine

carica

misurare

Anello rigido a cinque membri della prolina

I motivi strutturali possono essere composti da 2 o più segmenti peptidici e sono componenti strutturali con conformazioni spaziali specifiche e funzioni specifiche nelle molecole proteiche (strutture funzionali supersecondarie)

Le proteine ​​con pesi molecolari maggiori sono spesso ripiegate in più regioni con una struttura relativamente compatta e stabile, ciascuna delle quali svolge la propria funzione, chiamata dominio.

La somma delle funzioni del dominio ≠ funzione della proteina

La catena polipeptidica di una proteina deve essere ripiegata nella corretta conformazione spaziale per svolgere funzioni biologiche, cosa che non può essere raggiunta senza l'aiuto degli chaperoni molecolari